Olbaltumvielu reakciju vienādojumu ķīmiskās īpašības. Olbaltumvielu svarīgākās ķīmiskās un fizikālās īpašības. Olbaltumvielas un to galvenās īpašības

Vāveres- makromolekulārie organiskie savienojumi, kas sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti garā ķēdē ar peptīdu saiti.

Dzīvo organismu proteīnu sastāvā ir tikai 20 veidu aminoskābes, no kurām visas ir alfa aminoskābes, un olbaltumvielu aminoskābju sastāvu un to savstarpējās savienošanās kārtību nosaka dzīva cilvēka individuālais ģenētiskais kods. organisms.

Viena no proteīnu iezīmēm ir to spēja spontāni veidot telpiskas struktūras, kas raksturīgas tikai šim konkrētajam proteīnam.

Pateicoties to struktūras specifikai, proteīniem var būt dažādas īpašības. Piemēram, olbaltumvielas ar lodveida kvartāru struktūru, jo īpaši vistas olu proteīns, izšķīst ūdenī, veidojot koloidālus šķīdumus. Olbaltumvielas ar fibrilāru kvartāru struktūru ūdenī nešķīst. Fibrilārie proteīni jo īpaši veido nagus, matus, skrimšļus.

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības

Hidrolīze

Visas olbaltumvielas spēj iziet hidrolīzi. Olbaltumvielu pilnīgas hidrolīzes gadījumā veidojas α-aminoskābju maisījums:

Olbaltumvielas + nH 2 O => α-aminoskābju maisījums

Denaturācija

Olbaltumvielu sekundāro, terciāro un kvartāro struktūru iznīcināšanu, neiznīcinot tās primāro struktūru, sauc par denaturāciju. Olbaltumvielu denaturācija var notikt nātrija, kālija vai amonija sāļu šķīdumu iedarbībā - šāda denaturācija ir atgriezeniska:

Denaturācija, kas notiek starojuma ietekmē (piemēram, karsējot) vai olbaltumvielu pārstrāde ar smago metālu sāļiem, ir neatgriezeniska:

Tā, piemēram, olu termiskās apstrādes laikā to sagatavošanas laikā tiek novērota neatgriezeniska olbaltumvielu denaturācija. Olu baltuma denaturācijas rezultātā zūd tā spēja izšķīst ūdenī, veidojoties koloidālam šķīdumam.

Kvalitatīvas reakcijas uz olbaltumvielām

Biureta reakcija

Ja šķīdumam, kas satur proteīnu, pievieno 10% nātrija hidroksīda šķīdumu un pēc tam nelielu daudzumu 1% vara sulfāta šķīduma, parādīsies violeta krāsa.

proteīna šķīdums + NaOH (10% šķīdums) + СuSO 4 = violeta krāsa

ksantoproteīna reakcija

olbaltumvielu šķīdumi, kad vāra ar koncentrētu slāpekļskābe krāsoti dzeltenā krāsā:

proteīna šķīdums + HNO 3 (konc.) => dzeltena krāsa

Olbaltumvielu bioloģiskās funkcijas

katalītisks	paātrina dažādas ķīmiskās reakcijas dzīvajos organismos	fermenti
strukturāli	šūnu celtniecības materiāls	kolagēns, šūnu membrānas proteīni
aizsargājošs	aizsargāt ķermeni no infekcijām	imūnglobulīni, interferons
regulējošas	regulē vielmaiņas procesus	hormoni
transports	vitāli svarīgu vielu pārnešana no vienas ķermeņa daļas uz citu	hemoglobīns nes skābekli
enerģiju	apgādā ķermeni ar enerģiju	1 grams olbaltumvielu var nodrošināt ķermeni ar 17,6 J enerģijas
motors (motors)	jebkura ķermeņa motora funkcija	miozīns (muskuļu proteīns)

Raksta saturs

olbaltumvielas (1. pants)- bioloģisko polimēru klase, kas atrodas katrā dzīvā organismā. Piedaloties olbaltumvielām, notiek galvenie procesi, kas nodrošina organisma vitālo darbību: elpošana, gremošana, muskuļu kontrakcijas, nervu impulsu pārnešana. Kaulu audi, āda, mati, dzīvo būtņu ragu veidojumi sastāv no olbaltumvielām. Lielākajai daļai zīdītāju organisma augšana un attīstība notiek, pateicoties produktiem, kas satur olbaltumvielas kā pārtikas sastāvdaļu. Olbaltumvielu loma organismā un attiecīgi to struktūra ir ļoti daudzveidīga.

Olbaltumvielu sastāvs.

Visi proteīni ir polimēri, kuru ķēdes ir saliktas no aminoskābju fragmentiem. Aminoskābes ir organiski savienojumi, kas satur savā sastāvā (saskaņā ar nosaukumu) NH 2 aminogrupu un organisko skābi, t.i. karboksilgrupa, COOH grupa. No visas esošās aminoskābju daudzveidības (teorētiski iespējamo aminoskābju skaits ir neierobežots) proteīnu veidošanā piedalās tikai tās, kurām starp aminogrupu un karboksilgrupu ir tikai viens oglekļa atoms. AT vispārējs skats aminoskābes, kas iesaistītas olbaltumvielu veidošanā, var attēlot ar formulu: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa, kas pievienota oglekļa atomam (starp amino- un karboksilgrupām), nosaka atšķirību starp aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas. Šī grupa var sastāvēt tikai no oglekļa un ūdeņraža atomiem, bet biežāk papildus C un H satur arī dažādas funkcionālas (turpmākas transformācijas spējīgas) grupas, piemēram, HO-, H 2 N- utt. Ir arī opcija, kad R \u003d H.

Dzīvu būtņu organismi satur vairāk nekā 100 dažādas aminoskābes, tomēr ne visas tiek izmantotas olbaltumvielu būvniecībā, bet tikai 20, tā sauktās "fundamentālās". Tabulā. 1 parāda viņu vārdus (lielākā daļa vārdu ir veidojušies vēsturiski), strukturālā formula, kā arī bieži lietots saīsinājums. Visas strukturālās formulas tabulā ir sakārtotas tā, lai labajā pusē būtu galvenais aminoskābes fragments.

1. tabula. AMINOSKĀBES, KAS IESAISTĪTAS PROTEĪNU RADĪŠANĀ

Vārds	Struktūra	Apzīmējums
GLICĪNS		GLI
ALANĪNS		ALA
VALIN		VĀRSTA
LEUCĪNS		LEI
IZOLEICĪNS		ILE
SERĪNS		SER
TREONĪNS		TRE
CISTEĪNS		NVS
METIONĪNS		MET
LIZĪNS		LIZ
ARGINĪNS		ARG
SPARĀGSKĀBE		ACH
ASPARAGĪNS		ACH
GLUTĀMSKĀBE		GLU
GLUTAMĪNS		GLN
fenilalanīns		fēns
TIROZĪNS		TIR
triptofāns		TRĪS
HISTIDĪNS		ĢIS
PROLĪNS		PRO
Starptautiskajā praksē tiek pieņemts uzskaitīto aminoskābju saīsinātais apzīmējums, izmantojot latīņu trīsburtu vai viena burta saīsinājumus, piemēram, glicīns - Gly vai G, alanīns - Ala vai A.

No šīm divdesmit aminoskābēm (1. tabula) tikai prolīns satur NH grupu (NH 2 vietā) blakus COOH karboksilgrupai, jo tas ir daļa no cikliskā fragmenta.

Astoņas aminoskābes (valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, lizīns, fenilalanīns un triptofāns), kas novietotas tabulā uz pelēka fona, tiek sauktas par neaizvietojamām, jo ​​​​organismam tās pastāvīgi jāsaņem ar proteīna pārtiku normālai augšanai un attīstībai.

Aminoskābju secīgas savienošanās rezultātā veidojas proteīna molekula, savukārt vienas skābes karboksilgrupa mijiedarbojas ar blakus esošās molekulas aminogrupu, kā rezultātā veidojas –CO–NH– peptīdu saite un ūdens. molekula tiek atbrīvota. Uz att. 1 parāda alanīna, valīna un glicīna sērijveida savienojumu.

Rīsi. viens AMINOKĀBJU SERIĀLĀ SAVIENOŠANA proteīna molekulas veidošanās laikā. Par polimēra ķēdes galveno virzienu tika izvēlēts ceļš no terminālās aminogrupas H 2 N līdz terminālajai karboksilgrupai COOH.

Lai kompakti aprakstītu proteīna molekulas struktūru, tiek izmantoti polimēra ķēdes veidošanā iesaistīto aminoskābju saīsinājumi (1. tabula, trešā kolonna). Attēlā parādītais molekulas fragments. 1 ir rakstīts šādi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Olbaltumvielu molekulas satur no 50 līdz 1500 aminoskābju atlikumiem (īsākas ķēdes sauc par polipeptīdiem). Olbaltumvielu individualitāti nosaka aminoskābju kopums, kas veido polimēra ķēdi, un, kas ir ne mazāk svarīgi, to maiņas secība visā ķēdē. Piemēram, insulīna molekula sastāv no 51 aminoskābes atlikuma (tā ir viena no īsāko ķēdes olbaltumvielām) un sastāv no divām savstarpēji savienotām paralēlām ķēdēm ar nevienlīdzīgu garumu. Aminoskābju fragmentu secība ir parādīta attēlā. 2.

Rīsi. 2 INULĪNA Molekula, kas veidota no 51 aminoskābju atlikuma, to pašu aminoskābju fragmenti ir apzīmēti ar atbilstošo fona krāsu. Ķēdē esošie cisteīna aminoskābju atlikumi (saīsināts apzīmējums CIS) veido disulfīdu tiltus -S-S-, kas savieno divas polimēra molekulas vai veido džemperus vienā ķēdē.

Aminoskābes cisteīna molekulas (1. tabula) satur reaktīvas sulfhidrīdu grupas -SH, kas mijiedarbojas viena ar otru, veidojot disulfīdu tiltus -S-S-. Cisteīna loma proteīnu pasaulē ir īpaša, ar tā līdzdalību starp polimēru olbaltumvielu molekulām veidojas šķērssaites.

Aminoskābju saistīšanās polimēra ķēdē notiek dzīvā organismā nukleīnskābju kontrolē, tieši tās nodrošina stingru montāžas kārtību un regulē polimēra molekulas fiksēto garumu ( cm. NUKLEĪNSKĀBES).

Olbaltumvielu struktūra.

Olbaltumvielu molekulas sastāvu, kas attēlots mainīgu aminoskābju atlikumu veidā (2. att.), sauc par proteīna primāro struktūru. Starp imino grupām HN, kas atrodas polimēra ķēdē, un karbonilgrupām CO, ūdeņraža saites (cm. ŪDEŅRAŽA SAITE), kā rezultātā proteīna molekula iegūst noteiktu telpisku formu, ko sauc par sekundāro struktūru. Visizplatītākie ir divu veidu sekundārās struktūras olbaltumvielās.

Pirmā iespēja, ko sauc par α-spirāli, tiek īstenota, izmantojot ūdeņraža saites vienā polimēra molekulā. Molekulas ģeometriskie parametri, ko nosaka saišu garumi un saites leņķi, ir tādi, ka ir iespējama ūdeņraža saišu veidošanās grupas H-N un C=O, starp kuriem ir divi peptīdu fragmenti H-N-C=O (3. att.).

Attēlā parādītais polipeptīdu ķēdes sastāvs. 3 ir rakstīts saīsinātā veidā šādi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ūdeņraža saišu saraušanās rezultātā molekula iegūst spirāles formu - tā saukto α-spirāli, tā tiek attēlota kā izliekta spirālveida lente, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi (4. att.)

Rīsi. četri PROTEĪNA MOLEKULAS 3D MODELISα-spirāles formā. Ūdeņraža saites ir parādītas kā zaļas punktētas līnijas. Spirāles cilindriskā forma ir redzama noteiktā griešanās leņķī (ūdeņraža atomi attēlā nav parādīti). Atsevišķu atomu krāsa ir norādīta saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem, kas iesaka oglekļa atomiem melnu, slāpekļa - zilu, skābekli - sarkanu un sēru - dzeltenu (balta krāsa ir ieteicama ūdeņraža atomiem, kas nav parādīti attēlā, šajā gadījumā visa struktūra ir attēlota uz tumša fona).

Piedaloties ūdeņraža saitēm, veidojas arī cits sekundārās struktūras variants, ko sauc par β-struktūru, atšķirība ir tāda, ka mijiedarbojas divu vai vairāku paralēli izvietotu polimēru ķēžu H-N un C=O grupas. Tā kā polipeptīdu ķēdei ir virziens (1. att.), iespējami varianti, kad ķēžu virziens ir vienāds (paralēla β struktūra, 5. att.), vai arī tie ir pretēji (antiparalēla β struktūra, 6. att.) .

β-struktūras veidošanā var piedalīties dažāda sastāva polimēru ķēdes, savukārt polimēra ķēdi ierāmējošās organiskās grupas (Ph, CH 2 OH u.c.) vairumā gadījumu spēlē sekundāru lomu, H-N un C savstarpējo izvietojumu. =O grupas ir izšķirošas. Jo attiecībā uz polimēru H-N ķēdes un C=O grupas ir vērstas dažādos virzienos (attēlā uz augšu un uz leju), kļūst iespējama trīs vai vairāku ķēžu vienlaicīga mijiedarbība.

Pirmās polipeptīdu ķēdes sastāvs attēlā. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Otrās un trešās ķēdes sastāvs:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Attēlā parādīto polipeptīdu ķēžu sastāvs. 6, tāds pats kā attēlā. 5, atšķirība ir tāda, ka otrajai ķēdei ir pretējs (salīdzinājumā ar 5. att.) virziens.

Ir iespējams izveidot β-struktūru vienas molekulas ietvaros, kad ķēdes fragments noteiktā posmā izrādās pagriezts par 180 °, šajā gadījumā ir divi vienas molekulas zari. pretējs virziens, kā rezultātā veidojas antiparalēla β struktūra (7. att.).

Struktūra, kas parādīta attēlā. 7 plakanā attēlā, kas parādīts attēlā. 8 trīsdimensiju modeļa veidā. β-struktūras sekcijas parasti tiek apzīmētas vienkāršotā veidā ar plakanu viļņotu lenti, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi.

Daudzu proteīnu struktūrā mijas α-spirāles un lentveida β-struktūru sekcijas, kā arī atsevišķas polipeptīdu ķēdes. To savstarpējo izvietojumu un maiņu polimēru ķēdē sauc par proteīna terciāro struktūru.

Metodes proteīnu struktūras attēlošanai ir parādītas tālāk, izmantojot augu proteīna krambīnu kā piemēru. Olbaltumvielu strukturālās formulas, kas bieži satur līdz pat simtiem aminoskābju fragmentu, ir sarežģītas, apgrūtinošas un grūti saprotamas, tāpēc dažreiz tiek izmantotas vienkāršotas struktūrformulas - bez simboliem. ķīmiskie elementi(9. att., A variants), bet tajā pašā laikā saglabā valences triepienu krāsu atbilstoši starptautiskajiem noteikumiem (4. att.). Šajā gadījumā formula tiek parādīta nevis plakanā, bet telpiskā attēlā, kas atbilst molekulas reālajai struktūrai. Šī metode ļauj, piemēram, atšķirt disulfīdu tiltus (līdzīgi kā insulīnā, 2. att.), fenilgrupas ķēdes sānu rāmī utt. Molekulu attēls trīsdimensiju modeļu veidā (bumbiņas savienotas ar stieņiem) ir nedaudz skaidrāks (9. att., B variants). Taču abas metodes neļauj parādīt terciāro struktūru, tāpēc amerikāņu biofiziķe Džeina Ričardsone ierosināja α-struktūras attēlot kā spirāli savītas lentes (skat. 4. att.), β-struktūras kā plakanas viļņotas lentes (8. att.) un savienojošas. tās atsevišķas ķēdes - plānu saišķu veidā, katram struktūras veidam ir sava krāsa. Šī proteīna terciārās struktūras attēlošanas metode tagad tiek plaši izmantota (9. att., B variants). Dažkārt, lai iegūtu lielāku informācijas saturu, terciārā struktūra un vienkāršota strukturālā formula tiek parādīta kopā (9. att., D variants). Ir arī Ričardsona piedāvātās metodes modifikācijas: α-spirāles ir attēlotas kā cilindri, bet β-struktūras ir plakanu bultu veidā, kas norāda ķēdes virzienu (9. att., E variants). Mazāk izplatīta ir metode, kurā visa molekula tiek attēlota kā kūlis, kur nevienlīdzīgas struktūras izceļas ar dažādām krāsām, bet disulfīda tilti tiek parādīti kā dzelteni tilti (9. att., E variants).

B variants ir visērtākais uztverei, kad, attēlojot terciāro struktūru, nav norādītas proteīna strukturālās iezīmes (aminoskābju fragmenti, to maiņas secība, ūdeņraža saites), savukārt tiek pieņemts, ka visos proteīnos ir “detaļas” ņemts no standarta divdesmit aminoskābju komplekta (1. tabula). Galvenais uzdevums terciārās struktūras attēlošanā ir parādīt sekundāro struktūru telpisko izvietojumu un miju.

Rīsi. 9 DAŽĀDAS CRUMBIN PROTEĪNA STRUKTŪRAS ATTĒLA VERSIJAS.
A ir telpiskā attēla strukturālā formula.
B - struktūra trīsdimensiju modeļa veidā.
B ir molekulas terciārā struktūra.
G - A un B iespēju kombinācija.
E - terciārās struktūras vienkāršots attēls.
E - terciārā struktūra ar disulfīdu tiltiem.

Uztverei visērtākā ir trīsdimensiju terciārā struktūra (opcija B), kas atbrīvota no strukturālās formulas detaļām.

Olbaltumvielu molekula, kurai ir terciārā struktūra, parasti iegūst noteiktu konfigurāciju, ko veido polāra (elektrostatiskā) mijiedarbība un ūdeņraža saites. Rezultātā molekula iegūst kompaktas spoles formu - lodveida proteīnus (globulas, latu. bumbiņa) vai pavedienu fibrilāri proteīni (fibra, latu. šķiedra).

Lodveida struktūras piemērs ir proteīna albumīns, vistas olas proteīns pieder albumīnu klasei. Albumīna polimēru ķēde tiek samontēta galvenokārt no alanīna, asparagīnskābes, glicīna un cisteīna, pārmaiņus noteiktā secībā. Terciārā struktūra satur α-spirāles, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (10. att.).

Rīsi. desmit ALBUMĪNA GLOBULĀRĀ STRUKTŪRA

Fibrilāras struktūras piemērs ir fibroīna proteīns. Tie satur lielu daudzumu glicīna, alanīna un serīna atlikumu (katrs otrais aminoskābes atlikums ir glicīns); nav cisteīna atlikumu, kas satur sulfhidrīdu grupas. Fibroīns, dabiskā zīda un zirnekļu tīklu galvenā sastāvdaļa, satur β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.).

Rīsi. vienpadsmit FIBRILA PROTEĪNA FIBROĪNS

Iespēja veidot noteikta veida terciāro struktūru ir raksturīga proteīna primārajai struktūrai, t.i. iepriekš noteikts pēc aminoskābju atlikumu maiņas secības. No noteiktām šādu atlieku kopām pārsvarā rodas α-spirāles (tādu kopu ir diezgan daudz), cita kopa noved pie β-struktūru parādīšanās, atsevišķas ķēdes raksturo to sastāvs.

Dažas olbaltumvielu molekulas, saglabājot terciāro struktūru, spēj apvienoties lielos supramolekulāros agregātos, kamēr tās satur polārā mijiedarbība, kā arī ūdeņraža saites. Šādus veidojumus sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, proteīna feritīns, kas sastāv galvenokārt no leicīna, glutamīnskābes, asparagīnskābes un histidīna (fericīns satur visus 20 aminoskābju atlikumus dažādos daudzumos), veido četru paralēli novietotu α-spirāļu terciāro struktūru. Molekulas apvienojot vienotā ansamblī (12. att.), veidojas kvartāra struktūra, kas var ietvert līdz 24 feritīna molekulām.

12. att GLOBULĀRĀ PROTEĪNA FERITINA KVARTĀRĀS STRUKTŪRAS IZVEIDOŠANĀS

Vēl viens supramolekulāro veidojumu piemērs ir kolagēna struktūra. Tas ir fibrilārs proteīns, kura ķēdes galvenokārt sastāv no glicīna, kas mijas ar prolīnu un lizīnu. Struktūra satur atsevišķas ķēdes, trīskāršas α-spirāles, kas mijas ar lentveida β-struktūrām, kas sakrautas paralēlos saišķos (13. att.).

13. att KOLAGĒNA FIBRILĀRĀ PROTEĪNA SUPRAMOLEKULĀRA STRUKTŪRA

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības.

Organisko šķīdinātāju iedarbībā dažu baktēriju atkritumi (pienskābes fermentācija) vai, paaugstinoties temperatūrai, tiek iznīcinātas sekundārās un terciārās struktūras, nesabojājot tās primāro struktūru, kā rezultātā proteīns zaudē šķīdību un zaudē bioloģisko aktivitāti. procesu sauc par denaturāciju, tas ir, zudumu dabiskās īpašības, piemēram, rūgušpiena biezpiens, vārītas vistas olas rūgušpiens. Paaugstinātā temperatūrā dzīvo organismu (īpaši mikroorganismu) olbaltumvielas ātri denaturējas. Šādas olbaltumvielas nespēj piedalīties bioloģiskajos procesos, kā rezultātā mikroorganismi iet bojā, tāpēc vārītu (vai pasterizētu) pienu var uzglabāt ilgāk.

Peptīdu saites H-N-C=O, kas veido proteīna molekulas polimēra ķēdi, skābju vai sārmu klātbūtnē tiek hidrolizētas, un polimēra ķēde pārtrūkst, kas galu galā var novest pie sākotnējām aminoskābēm. Peptīdu saites, kas iekļautas α-spirālēs vai β-struktūrās, ir izturīgākas pret hidrolīzi un dažādiem ķīmiskiem uzbrukumiem (salīdzinot ar vienādām saitēm atsevišķās ķēdēs). Smalkāka proteīna molekulas sadalīšana tās sastāvā esošajās aminoskābēs tiek veikta bezūdens vidē, izmantojot hidrazīnu H 2 N–NH 2, savukārt visi aminoskābju fragmenti, izņemot pēdējo, veido tā sauktos karbonskābes hidrazīdus, kas satur fragments C (O)–HN–NH 2 (14. att.).

Rīsi. četrpadsmit. POLIPEPTĪDA ŠĶELŠANA

Šāda analīze var sniegt informāciju par proteīna aminoskābju sastāvu, taču svarīgāk ir zināt to secību proteīna molekulā. Viena no šim nolūkam plaši izmantotajām metodēm ir fenilizotiocianāta (FITC) iedarbība uz polipeptīdu ķēdi, kas sārmainā vidē piesaistās polipeptīdam (no gala, kurā ir aminogrupa) un mainoties vides reakcijai. uz skābu, tas atdalās no ķēdes, paņemot līdzi vienas aminoskābes fragmentu (15. att.).

Rīsi. piecpadsmit SEKCĪVAIS POLIPEPTĪDS Šķelšanās

Šādai analīzei ir izstrādātas daudzas īpašas metodes, tostarp tās, kas sāk “izjaukt” proteīna molekulu tās sastāvdaļās, sākot no karboksilgala.

Šķērsu disulfīdu tilti S-S (veidojas cisteīna atlikumu mijiedarbībā, 2. un 9. att.) tiek sašķelti, dažādu reducētāju iedarbībā pārvēršot tos HS grupās. Oksidētāju (skābekļa vai ūdeņraža peroksīda) darbība atkal noved pie disulfīda tiltu veidošanās (16. att.).

Rīsi. 16. Disulfīdu tiltu šķelšanās

Lai izveidotu papildu šķērssaites olbaltumvielās, tiek izmantota aminogrupu un karboksilgrupu reaktivitāte. Pieejamākas dažādām mijiedarbībām ir aminogrupas, kas atrodas ķēdes sānu rāmī - lizīna, asparagīna, lizīna, prolīna fragmenti (1. tabula). Šādām aminogrupām mijiedarbojoties ar formaldehīdu, notiek kondensācijas process un rodas krusteniski tilti –NH–CH2–NH– (17. att.).

Rīsi. 17 PAPILDU TRANSVERĀLO TILTU IZVEIDE STARP PROTEĪNA MOLEKULĀM.

Olbaltumvielu terminālās karboksilgrupas spēj reaģēt ar dažu daudzvērtīgu metālu kompleksajiem savienojumiem (biežāk tiek izmantoti hroma savienojumi), rodas arī šķērssaišu veidošanās. Abi procesi tiek izmantoti ādas miecēšanā.

Olbaltumvielu loma organismā.

Olbaltumvielu loma organismā ir daudzveidīga.

Fermenti(fermentācija latu. - fermentācija), to cits nosaukums ir fermenti (en zumh grieķu. - raugā) - tie ir proteīni ar katalītisko aktivitāti, tie spēj tūkstošiem reižu palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Fermentu ietekmē pārtikas sastāvdaļas: olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti tiek sadalīti vienkāršākos savienojumos, no kuriem pēc tam tiek sintezētas jaunas makromolekulas, kas nepieciešamas noteiktam ķermeņa tipam. Fermenti ir iesaistīti daudzos bioķīmiskie procesi sintēze, piemēram, proteīnu sintēzē (daži proteīni palīdz sintezēt citus). Cm. FERMENTI

Fermenti ir ne tikai ļoti efektīvi katalizatori, bet arī selektīvi (stingri virza reakciju noteiktā virzienā). To klātbūtnē reakcija norisinās ar gandrīz 100% iznākumu, neveidojot blakusproduktus, un tajā pašā laikā plūsmas apstākļi ir maigi: normāls atmosfēras spiediens un dzīva organisma temperatūra. Salīdzinājumam, amonjaka sintēze no ūdeņraža un slāpekļa aktivēta dzelzs katalizatora klātbūtnē tiek veikta 400–500°C temperatūrā un 30 MPa spiedienā, amonjaka iznākums ir 15–25% ciklā. Fermenti tiek uzskatīti par nepārspējamiem katalizatoriem.

Intensīva fermentu izpēte sākās 19. gadsimta vidū, šobrīd ir izpētīti vairāk nekā 2000 dažādu enzīmu, šī ir daudzveidīgākā olbaltumvielu klase.

Fermentu nosaukumi ir šādi: reaģenta nosaukums, ar kuru enzīms mijiedarbojas, vai katalizētās reakcijas nosaukums tiek pievienots ar galotni -aza, piemēram, argināze sadala arginīnu (1. tabula), dekarboksilāze katalizē dekarboksilāciju, t.i. CO 2 izvadīšana no karboksilgrupas:

– COOH → – CH + CO 2

Bieži vien, lai precīzāk norādītu fermenta lomu, tā nosaukumā ir norādīts gan reakcijas objekts, gan veids, piemēram, alkoholdehidrogenāze ir ferments, kas dehidrogenē spirtus.

Dažiem fermentiem, kas atklāti diezgan sen, ir saglabāts vēsturiskais nosaukums (bez galotnes -aza), piemēram, pepsīns (pepsis, grieķu valoda. gremošana) un tripsīns (tripsis grieķu valoda. sašķidrināšana), šie enzīmi sadala olbaltumvielas.

Sistematizācijai fermenti tiek apvienoti lielās klasēs, klasifikācija tiek veikta pēc reakcijas veida, klases tiek nosauktas pēc vispārējā principa - reakcijas nosaukums un beigas - aza. Dažas no šīm klasēm ir uzskaitītas zemāk.

Oksidoreduktāze ir fermenti, kas katalizē redoksreakcijas. Šajā klasē iekļautās dehidrogenāzes veic protonu pārnesi, piemēram, spirta dehidrogenāze (ADH) oksidē spirtus par aldehīdiem, turpmāko aldehīdu oksidēšanu par karbonskābēm katalizē aldehīda dehidrogenāzes (ALDH). Abi procesi notiek organismā etanola pārstrādes laikā etiķskābē (18. att.).

Rīsi. astoņpadsmit ETANOLA DIVPADZIŅU OKSIDĒŠANA pirms tam etiķskābe

Narkotiska iedarbība ir nevis etanolam, bet gan starpproduktam acetaldehīdam, jo ​​zemāka ir ALDH enzīma aktivitāte, jo lēnāk pāriet otrais posms - acetaldehīda oksidēšanās līdz etiķskābei, un jo ilgāka un spēcīgāka ir apreibinošā iedarbība no uzņemšanas. no etanola. Analīze parādīja, ka vairāk nekā 80% dzeltenās rases pārstāvju ir salīdzinoši zema ALDH aktivitāte un līdz ar to izteikti smagāka alkohola tolerance. Iemesls šai iedzimtajai samazinātajai ALDH aktivitātei ir tas, ka daļa no glutamīnskābes atliekām “novājinātajā” ALDH molekulā tiek aizstāta ar lizīna fragmentiem (1.

Transferāzes- fermenti, kas katalizē funkcionālo grupu pārnesi, piemēram, transimināze katalizē aminogrupas pārnešanu.

Hidrolāzes ir fermenti, kas katalizē hidrolīzi. Iepriekš minētie tripsīns un pepsīns hidrolizē peptīdu saites, bet lipāzes sašķeļ estera saiti taukos:

–RC(O)OR1 + H2O → –RC(O)OH + HOR1

Liase- fermenti, kas katalizē reakcijas, kas notiek nehidrolītiskā veidā, šādu reakciju rezultātā rodas plīsums C-C savienojumi, C-O, C-N un jaunu saišu veidošanās. Šai klasei pieder enzīms dekarboksilāze

Izomerāzes- enzīmi, kas katalizē izomerizāciju, piemēram, maleīnskābes pārvēršanu par fumārskābi (19. att.), tas ir cis-trans izomerizācijas piemērs (skat. ISOMERIA).

Rīsi. 19. MALEĪNSKĀBES IZOMERIZĀCIJA fumārskābē fermenta klātbūtnē.

Tiek novērots fermentu darbs vispārējs princips, saskaņā ar kuru vienmēr pastāv strukturāla atbilstība starp fermentu un paātrinātās reakcijas reaģentu. Saskaņā ar viena no enzīmu doktrīnas pamatlicēja E. Fišera tēlaino izteicienu, reaģents tuvojas fermentam kā atslēga uz slēdzeni. Šajā sakarā katrs ferments katalizē noteiktu ķīmisko reakciju vai tāda paša veida reakciju grupu. Dažreiz ferments var iedarboties uz vienu savienojumu, piemēram, ureāzi (uronu grieķu valoda. - urīns) katalizē tikai urīnvielas hidrolīzi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Smalkāko selektivitāti uzrāda fermenti, kas atšķir optiski aktīvos antipodus – kreisās un labās puses izomērus. L-argināze iedarbojas tikai uz pa kreisi griežošo arginīnu un neietekmē pa labi rotējošo izomēru. L-laktāta dehidrogenāze iedarbojas tikai uz pienskābes pa kreisi griežošajiem esteriem, tā sauktajiem laktātiem (lactis latu. piens), savukārt D-laktāta dehidrogenāze šķeļ tikai D-laktātus.

Lielākā daļa enzīmu iedarbojas nevis uz vienu, bet uz radniecīgu savienojumu grupu, piemēram, tripsīns "dod priekšroku" lizīna un arginīna veidoto peptīdu saišu šķelšanai (1.

Dažu enzīmu, piemēram, hidrolāžu, katalītiskās īpašības nosaka tikai pašas proteīna molekulas struktūra, cita enzīmu klase - oksidoreduktāzes (piemēram, alkohola dehidrogenāze) var būt aktīvas tikai tādu molekulu klātbūtnē, kas nav saistītas ar olbaltumvielām. tos - vitamīnus, kas aktivizē Mg, Ca, Zn, Mn un nukleīnskābju fragmentus (20. att.).

Rīsi. divdesmit ALKOHOLA DEHIDROGENĀZES Molekula

Transporta proteīni saistās un transportē dažādas molekulas vai jonus caur šūnu membrānām (gan šūnas iekšpusē, gan ārpusē), kā arī no viena orgāna uz otru.

Piemēram, hemoglobīns saista skābekli, kad asinis iet cauri plaušām un nogādā to dažādos ķermeņa audos, kur tiek atbrīvots skābeklis un pēc tam tiek izmantots pārtikas komponentu oksidēšanai, šis process kalpo kā enerģijas avots (dažkārt termins "pārtikas sadedzināšana" tiek izmantots ķermenis).

Papildus proteīna daļai hemoglobīns satur sarežģītu dzelzs savienojumu ar ciklisku porfirīna molekulu (porfiru grieķu valoda. - violeta), kas nosaka asins sarkano krāsu. Tieši šis komplekss (21. att., pa kreisi) pilda skābekļa nesēja lomu. Hemoglobīnā dzelzs porfirīna komplekss atrodas proteīna molekulas iekšpusē, un to saglabā polārā mijiedarbība, kā arī koordinācijas saite ar slāpekli histidīnā (1. tabula), kas ir daļa no proteīna. O2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, caur koordinācijas saiti ir pievienota dzelzs atomam no tās puses, kas ir pretēja tai, kurai pievienots histidīns (21. att. pa labi).

Rīsi. 21 DZELZES KOMPLEKSA UZBŪVE

Kompleksa struktūra ir parādīta labajā pusē trīsdimensiju modeļa veidā. Komplekss tiek turēts proteīna molekulā, izmantojot koordinācijas saiti (zilu punktētu līniju) starp Fe atomu un N atomu histidīnā, kas ir daļa no proteīna. O 2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, ir koordinēta (sarkana punktēta līnija) ar Fe atomu no plakanā kompleksa pretējās valsts.

Hemoglobīns ir viens no visvairāk pētītajiem proteīniem, tas sastāv no a-spirālēm, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm un satur četrus dzelzs kompleksus. Tādējādi hemoglobīns ir kā apjomīgs iepakojums četru skābekļa molekulu pārnešanai vienlaikus. Hemoglobīna forma atbilst lodveida proteīniem (22. att.).

Rīsi. 22 HEMOGLOBĪNA GLOBULĀRA FORMA

Galvenā hemoglobīna "priekšrocība" ir tāda, ka skābekļa pievienošana un sekojošā sadalīšanās, pārejot uz dažādiem audiem un orgāniem, notiek ātri. Oglekļa monoksīds, CO (oglekļa monoksīds), hemoglobīnā vēl ātrāk saistās ar Fe, bet atšķirībā no O 2 veido grūti sadalāmu kompleksu. Rezultātā šāds hemoglobīns nespēj saistīt O 2, kas noved (kad tiek ieelpots liels daudzums oglekļa monoksīda) līdz ķermeņa nāvei no nosmakšanas.

Otra hemoglobīna funkcija ir izelpotā CO 2 pārnešana, bet ne dzelzs atoms, bet gan proteīna N-grupas H 2 ir iesaistīts oglekļa dioksīda pagaidu saistīšanās procesā.

Olbaltumvielu "darbspēja" ir atkarīga no to struktūras, piemēram, vienīgo glutamīnskābes aminoskābju atlikumu hemoglobīna polipeptīdu ķēdē aizstājot ar valīna atlikumu (reti novērojama iedzimta anomālija), rodas slimība, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

Ir arī transporta proteīni, kas var saistīt taukus, glikozi, aminoskābes un pārnest tās gan šūnās, gan ārpus tām.

Īpaša veida transporta proteīni paši nenes vielas, bet darbojas kā “transporta regulators”, izlaižot noteiktas vielas caur membrānu (šūnas ārējo sienu). Šādas olbaltumvielas bieži sauc par membrānas proteīniem. Tiem ir doba cilindra forma un, būdami iestrādāti membrānas sieniņā, tie nodrošina dažu polāro molekulu vai jonu pārvietošanos šūnā. Membrānas proteīna piemērs ir porīns (23. att.).

Rīsi. 23 PORINA PROTEĪNS

Pārtikas un uzglabāšanas olbaltumvielas, kā norāda nosaukums, kalpo kā iekšējās barības avoti, biežāk augu un dzīvnieku embrijiem, kā arī jauno organismu attīstības sākumposmā. Uztura olbaltumvielās ietilpst albumīns (10. att.) - galvenā olu baltuma sastāvdaļa, kā arī kazeīns - galvenais piena proteīns. Fermenta pepsīna iedarbībā kazeīns sarecē kuņģī, kas nodrošina tā aizturi gremošanas traktā un efektīvu uzsūkšanos. Kazeīns satur visu organismam nepieciešamo aminoskābju fragmentus.

Feritīnā (12. att.), kas atrodas dzīvnieku audos, tiek uzkrāti dzelzs joni.

Mioglobīns ir arī uzglabāšanas proteīns, kas pēc sastāva un struktūras atgādina hemoglobīnu. Mioglobīns koncentrējas galvenokārt muskuļos, tā galvenā loma ir skābekļa uzglabāšana, ko tam dod hemoglobīns. Tas tiek ātri piesātināts ar skābekli (daudz ātrāk nekā hemoglobīns) un pēc tam pakāpeniski pārnes to uz dažādiem audiem.

Strukturālie proteīni pilda aizsargfunkciju (āda) jeb atbalsta – satur ķermeni kopā un piešķir tam spēku (skrimšļiem un cīpslām). To galvenā sastāvdaļa ir fibrilārais proteīns kolagēns (11. att.), visizplatītākais dzīvnieku pasaules proteīns zīdītāju organismā, tas veido gandrīz 30% no kopējās olbaltumvielu masas. Kolagēnam ir augsta stiepes izturība (ādas stiprums ir zināms), taču zemā šķērssaišu satura dēļ ādas kolagēnā dzīvnieku ādas neapstrādātā veidā nav īpaši piemērotas dažādu produktu ražošanai. Lai samazinātu ādas pietūkumu ūdenī, saraušanos žūšanas laikā, kā arī lai palielinātu izturību laistītā stāvoklī un palielinātu elastību kolagēnā, tiek izveidotas papildu šķērssaites (15.a att.), tas ir t.s. ādas sauļošanās process.

Dzīvos organismos kolagēna molekulas, kas radušās organisma augšanas un attīstības procesā, netiek atjauninātas un netiek aizstātas ar tikko sintezētām. Ķermenim novecojot, palielinās kolagēna šķērssaišu skaits, kas noved pie tā elastības samazināšanās, un, tā kā atjaunošanās nenotiek, ar vecumu saistītas izmaiņas- palielināts skrimšļu un cīpslu trauslums, grumbu parādīšanās uz ādas.

Locītavu saites satur elastīnu, strukturālu proteīnu, kas viegli stiepjas divās dimensijās. Vislielākā elastība ir resilīna proteīnam, kas atrodas dažu kukaiņu spārnu eņģes piestiprināšanas vietās.

Ragu veidojumi - mati, nagi, spalvas, kas sastāv galvenokārt no keratīna proteīna (24. att.). Tās galvenā atšķirība ir ievērojamais cisteīna atlieku saturs, kas veido disulfīda tiltus, kas piešķir matiem augstu elastību (spēju atjaunot sākotnējo formu pēc deformācijas), kā arī vilnas audumiem.

Rīsi. 24. FIBRILĀ PROTEĪNA KERATĪNA FRAGMENTS

Lai neatgriezeniski mainītu keratīna objekta formu, vispirms ar reducētāja palīdzību jāiznīcina disulfīda tilti, jāpiešķir tam jauna forma un pēc tam ar oksidētāja palīdzību jāizveido disulfīda tilti (att. . 16), šādi tiek veikta, piemēram, ilgviļņu matu veidošana.

Palielinoties cisteīna atlieku saturam keratīnā un attiecīgi palielinoties disulfīda tiltu skaitam, pazūd spēja deformēties, bet tajā pašā laikā parādās augsta izturība (līdz 18% cisteīna fragmentu). atrodas nagaiņu un bruņurupuču čaulu ragos). Zīdītāju ķermenī ir līdz 30 dažādi veidi keratīns.

Ar keratīnu saistītais fibrilārais proteīns fibroīns, ko izdala zīdtārpiņu kāpuri, saritinot kokonu, kā arī zirnekļi, pinot tīklu, satur tikai β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.). Atšķirībā no keratīna, fibroīnam nav šķērsvirziena disulfīda tiltu, tam ir ļoti spēcīga stiepes izturība (dažu auduma paraugu stiprība uz šķērsgriezuma vienību ir lielāka nekā tērauda kabeļiem). Tā kā nav šķērssaišu, fibroīns ir neelastīgs (zināms, ka vilnas audumi ir gandrīz neizdzēšami, un zīda audumi ir viegli saburzīti).

regulējošie proteīni.

Regulējošās olbaltumvielas, ko biežāk dēvē par hormoniem, ir iesaistītas dažādos fizioloģiskos procesos. Piemēram, hormona insulīns (25. att.) sastāv no divām α-ķēdēm, kuras savieno disulfīda tilti. Insulīns regulē vielmaiņas procesus, kas saistīti ar glikozi, tā trūkums izraisa cukura diabētu.

Rīsi. 25 PROTEĪNA INULĪNS

Smadzeņu hipofīze sintezē hormonu, kas regulē ķermeņa augšanu. Ir regulējošie proteīni, kas kontrolē dažādu enzīmu biosintēzi organismā.

Kontrakcijas un motora proteīni dod ķermenim spēju sarauties, mainīt formu un, pirmkārt, kustēties mēs runājam par muskuļiem. 40% no visu muskuļos esošo olbaltumvielu masas ir miozīns (mys, myos, grieķu valoda. - muskuļi). Tās molekula satur gan fibrilāru, gan lodveida daļu (26. att.)

Rīsi. 26 MIOZĪNA MOLEKULA

Šādas molekulas apvienojas lielos agregātos, kas satur 300–400 molekulas.

Mainoties kalcija jonu koncentrācijai telpā, kas ieskauj muskuļu šķiedras, notiek atgriezeniskas izmaiņas molekulu konformācijā - mainās ķēdes forma atsevišķu fragmentu rotācijas dēļ ap valences saitēm. Tas noved pie muskuļu kontrakcijas un relaksācijas, signāls par kalcija jonu koncentrācijas izmaiņām nāk no muskuļu šķiedru nervu galiem. Mākslīgo muskuļu kontrakciju var izraisīt elektrisko impulsu darbība, kas izraisa krasas kalcija jonu koncentrācijas izmaiņas, tas ir pamats sirds muskuļa stimulēšanai, lai atjaunotu sirds darbu.

Aizsargājošie proteīni ļauj aizsargāt organismu no uzbrūkošo baktēriju, vīrusu invāzijas un svešu proteīnu iekļūšanas (vispārinātais svešķermeņu nosaukums ir antigēni). Aizsargājošo proteīnu lomu pilda imūnglobulīni (to otrs nosaukums ir antivielas), tie atpazīst organismā iekļuvušos antigēnus un ar tiem stingri saistās. Zīdītāju, arī cilvēku, organismā ir piecas imūnglobulīnu klases: M, G, A, D un E, to struktūra, kā norāda nosaukums, ir lodveida, turklāt tie visi ir uzbūvēti līdzīgi. Antivielu molekulārā organizācija ir parādīta tālāk, izmantojot G klases imūnglobulīnu kā piemēru (27. att.). Molekulā ir četras polipeptīdu ķēdes, kas savienotas ar trim S-S disulfīda tiltiem (27. attēlā tās attēlotas ar sabiezinātām valences saitēm un lieliem S simboliem), turklāt katra polimēra ķēde satur intraķēdes disulfīda tiltus. Divas lielas polimēru ķēdes (izceltas zilā krāsā) satur 400–600 aminoskābju atlikumus. Divas citas ķēdes (izceltas zaļā krāsā) ir gandrīz uz pusi garākas un satur aptuveni 220 aminoskābju atlikumus. Visas četras ķēdes ir izvietotas tā, lai gala H 2 N-grupas būtu vērstas vienā virzienā.

Rīsi. 27 IMUNOGLOBULĪNA UZBŪVES SHĒMATISKAIS ZĪMĒJUMS

Pēc tam, kad organisms nonāk saskarē ar svešu proteīnu (antigēnu), imūnsistēmas šūnas sāk ražot imūnglobulīnus (antivielas), kas uzkrājas asins serumā. Pirmajā posmā galveno darbu veic ķēdes posmi, kas satur termināli H 2 N (27. attēlā attiecīgie posmi ir atzīmēti gaiši zilā un gaiši zaļā krāsā). Tās ir antigēnu uztveršanas vietas. Imūnglobulīnu sintēzes procesā šīs vietas veidojas tā, lai to struktūra un konfigurācija maksimāli atbilstu tuvojošā antigēna struktūrai (kā atslēga uz slēdzeni, kā fermenti, bet uzdevumi šajā gadījumā ir savādāk). Tādējādi katram antigēnam tiek izveidota stingri individuāla antiviela kā imūnreakcija. Ne viens vien zināms proteīns var tik “plastiski” mainīt savu struktūru atkarībā no ārējiem faktoriem, papildus imūnglobulīniem. Fermenti strukturālās atbilstības problēmu reaģentam atrisina savādāk – ar gigantisku dažādu enzīmu komplektu visiem iespējamajiem gadījumiem, un imūnglobulīni katru reizi atjauno "darba instrumentu". Turklāt imūnglobulīna šarnīrsavienojums (27. att.) nodrošina abus uztveršanas reģionus ar zināmu neatkarīgu mobilitāti, kā rezultātā imūnglobulīna molekula var nekavējoties “atrast” divus ērtākos apgabalus uztveršanai antigēnā, lai droši nostiprinātos. tas atgādina vēžveidīgo darbību.

Tālāk tiek ieslēgta organisma imūnsistēmas secīgu reakciju ķēde, savienoti citu klašu imūnglobulīni, kā rezultātā tiek dezaktivēts svešais proteīns, pēc tam tiek iznīcināts un izņemts antigēns (svešais mikroorganisms vai toksīns).

Pēc saskares ar antigēnu maksimālā imūnglobulīna koncentrācija (atkarībā no antigēna rakstura un paša organisma individuālajām īpašībām) tiek sasniegta dažu stundu laikā (dažreiz vairāku dienu laikā). Organisms saglabā atmiņu par šādu kontaktu, un, atkārtoti uzbrūkot ar to pašu antigēnu, imūnglobulīni asins serumā uzkrājas daudz ātrāk un lielākā daudzumā – rodas iegūtā imunitāte.

Iepriekš minētā proteīnu klasifikācija ir zināmā mērā patvaļīga, piemēram, trombīna proteīns, kas minēts starp aizsargājošiem proteīniem, būtībā ir enzīms, kas katalizē peptīdu saišu hidrolīzi, tas ir, tas pieder proteāžu klasei.

Aizsargproteīnus bieži dēvē par čūsku indes proteīniem un dažu augu toksiskajiem proteīniem, jo ​​to uzdevums ir aizsargāt ķermeni no bojājumiem.

Ir olbaltumvielas, kuru funkcijas ir tik unikālas, ka ir grūti tās klasificēt. Piemēram, olbaltumvielai monellīnam, kas atrodama Āfrikas augā, ir ļoti salda garša, un tā ir pētīta kā netoksiska viela, ko var izmantot cukura vietā, lai novērstu aptaukošanos. Dažu Antarktikas zivju asins plazmā ir olbaltumvielas ar antifrīzu īpašībām, kas neļauj šo zivju asinīm sasalst.

Mākslīgā proteīnu sintēze.

Aminoskābju kondensācija, kas noved pie polipeptīdu ķēdes, ir labi izpētīts process. Var veikt, piemēram, jebkuras vienas aminoskābes vai skābju maisījuma kondensāciju un iegūt attiecīgi polimēru, kas satur vienas un tās pašas vienības vai dažādas vienības, pārmaiņus nejaušā secībā. Šādi polimēri maz līdzinās dabiskajiem polipeptīdiem, un tiem nav bioloģiskas aktivitātes. Galvenais uzdevums ir savienot aminoskābes stingri noteiktā, iepriekš plānotā secībā, lai reproducētu aminoskābju atlieku secību dabīgajos proteīnos. Amerikāņu zinātnieks Roberts Merifīlds ierosināja oriģinālu metodi, kas ļāva atrisināt šādu problēmu. Metodes būtība ir tāda, ka pirmo aminoskābi pievieno nešķīstošam polimēra gēlam, kas satur reaktīvās grupas, kuras var apvienoties ar aminoskābes –COOH – grupām. Par šādu polimēru substrātu tika ņemts šķērsšūts polistirols ar tajā ievadītajām hlormetilgrupām. Lai reakcijai ņemtā aminoskābe nereaģētu pati ar sevi un lai tā nesavienotos ar H 2 N-grupu ar substrātu, šīs skābes aminogrupa tiek iepriekš bloķēta ar apjomīgu aizvietotāju [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) grupa. Pēc aminoskābes pievienošanās polimēra nesējam tiek noņemta bloķējošā grupa un reakcijas maisījumā tiek ievadīta cita aminoskābe, kurā iepriekš ir bloķēta arī H 2 N grupa. Šādā sistēmā iespējama tikai pirmās aminoskābes H 2 N-grupas un otrās skābes grupas –COOH mijiedarbība, kas tiek veikta katalizatoru (fosfonija sāļu) klātbūtnē. Pēc tam visu shēmu atkārto, ieviešot trešo aminoskābi (28. att.).

Rīsi. 28. POLIPEPTĪDU ĶĒDES SINTĒZES SHĒMA

Uz pēdējais posms iegūtās polipeptīdu ķēdes tiek atdalītas no polistirola nesēja. Tagad viss process ir automatizēts, ir automātiskie peptīdu sintezatori, kas darbojas pēc aprakstītās shēmas. Šī metode ir izmantota, lai sintezētu daudzus peptīdus, ko izmanto medicīnā un lauksaimniecība. Bija iespējams iegūt arī uzlabotus dabisko peptīdu analogus ar selektīvu un pastiprinātu darbību. Ir sintezēti daži nelieli proteīni, piemēram, hormons insulīns un daži fermenti.

Ir arī proteīnu sintēzes metodes, kas atkārto dabiskos procesus: tiek sintezēti nukleīnskābju fragmenti, kas ir konfigurēti, lai ražotu noteiktus proteīnus, pēc tam šie fragmenti tiek ievietoti dzīvā organismā (piemēram, baktērijā), pēc tam organisms sāk ražot vēlamo proteīnu. Tādā veidā tagad tiek iegūts ievērojams daudzums grūti sasniedzamu proteīnu un peptīdu, kā arī to analogu.

Olbaltumvielas kā pārtikas avoti.

Olbaltumvielas dzīvā organismā nepārtraukti tiek sadalītas to sākotnējās aminoskābēs (ar neaizstājamu enzīmu līdzdalību), dažas aminoskābes pāriet citās, pēc tam olbaltumvielas tiek sintezētas no jauna (arī ar fermentu līdzdalību), t.i. organisms nemitīgi atjaunojas. Dažas olbaltumvielas (ādas, matu kolagēns) neatjaunojas, organisms tās nepārtraukti zaudē un sintezē jaunas. Olbaltumvielas kā pārtikas avoti pilda divas galvenās funkcijas: apgādā organismu ar būvmateriālu jaunu proteīna molekulu sintēzei un papildus apgādā organismu ar enerģiju (kaloriju avotiem).

Gaļēdāji zīdītāji (arī cilvēki) nepieciešamās olbaltumvielas iegūst no augu un dzīvnieku izcelsmes pārtikas. Neviena no olbaltumvielām, kas iegūta ar pārtiku, netiek integrēta organismā nemainītā veidā. Gremošanas traktā visas uzņemtās olbaltumvielas tiek sadalītas līdz aminoskābēm, un no tām jau tiek uzbūvētas konkrētam organismam nepieciešamās olbaltumvielas, savukārt atlikušās 12 var sintezēt no 8 neaizvietojamām skābēm (1. tabula), ja tās nav organismā. piegādā pietiekamā daudzumā kopā ar pārtiku, bet neaizvietojamās skābes obligāti jāsagādā ar pārtiku. Sēra atomus cisteīnā organisms iegūst ar neaizvietojamo aminoskābi metionīnu. Daļa olbaltumvielu sadalās, atbrīvojot dzīvības uzturēšanai nepieciešamo enerģiju, un tajos esošais slāpeklis izdalās no organisma ar urīnu. Parasti cilvēka ķermenis zaudē 25–30 g olbaltumvielu dienā, tāpēc proteīna pārtikai vienmēr jābūt pareizajā daudzumā. Minimālā dienas nepieciešamība pēc proteīna ir 37 g vīriešiem un 29 g sievietēm, bet ieteicamā uzņemšana ir gandrīz divas reizes lielāka. Novērtējot pārtiku, ir svarīgi ņemt vērā olbaltumvielu kvalitāti. Ja neaizvietojamo aminoskābju saturs nav vai to saturs ir mazs, olbaltumvielas tiek uzskatītas par zemām vērtībām, tāpēc šādas olbaltumvielas jāuzņem lielākā daudzumā. Tātad pākšaugu olbaltumvielās ir maz metionīna, un kviešu un kukurūzas olbaltumvielās ir maz lizīna (abas aminoskābes ir būtiskas). Dzīvnieku olbaltumvielas (izņemot kolagēnus) tiek klasificētas kā pilnvērtīga pārtika. Pilns visu neaizstājamo skābju komplekts satur piena kazeīnu, kā arī biezpienu un no tā gatavotu sieru, tāpēc veģetāra diēta, ja tā ir ļoti stingra, t.i. “bez piena”, nepieciešams palielināt pākšaugu, riekstu un sēņu patēriņu, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm pareizajā daudzumā.

Sintētiskās aminoskābes un olbaltumvielas tiek izmantotas arī kā pārtikas produkti, pievienojot tos barībai, kas nelielos daudzumos satur neaizstājamās aminoskābes. Ir baktērijas, kas spēj pārstrādāt un asimilēt naftas ogļūdeņražus, šajā gadījumā pilnīgai olbaltumvielu sintēzei tās jābaro ar slāpekli saturošiem savienojumiem (amonjaku vai nitrātiem). Šādā veidā iegūtās olbaltumvielas tiek izmantotas kā barība mājlopiem un mājputniem. Dzīvnieku barībai bieži tiek pievienots enzīmu komplekts, ogļhidrāti, kas katalizē grūti sadalāmo ogļhidrātu pārtikas komponentu (graudaugu šūnu sieniņas) hidrolīzi, kā rezultātā pilnvērtīgāk uzsūcas augu barība.

Mihails Levitskis

olbaltumvielas (2. pants)

(olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ir antivielas, kas saistās un neitralizē toksiskas vielas. Dažas olbaltumvielas, kas spēj reaģēt uz ārēju ietekmi (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņu orgānos, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukumu "olbaltumvielas" (no grieķu protos - pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders.

FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS

Olbaltumvielas cietā stāvoklī balta krāsa, un šķīdumā ir bezkrāsaini, ja vien tie nesatur kādu hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīnu. Dažādu olbaltumvielu šķīdība ūdenī ir ļoti atšķirīga. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, lai var izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu proteīnu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela - no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas, turklāt ar atšķirīgu ātrumu. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās elektriskajā laukā pārvietojas ar dažādu ātrumu. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Olbaltumvielu attīrīšanu veic arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS

Struktūra.

Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēru vienībām vai apakšvienībām, kuru lomu spēlē alfa-aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula

kur R ir ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju savienošana ķēdē ir iespējama, jo katrā no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: aminogrupa ar bāziskām īpašībām NH2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir pievienotas oglekļa atomam. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:

Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes apvienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai tai līdzīga imīda grupa - prolīna aminoskābes gadījumā) ir visās aminoskābēs, savukārt atšķirības starp aminoskābēm nosaka šīs grupas raksturs jeb "puse". ķēde", kas iepriekš apzīmēta ar burtu R. Sānu ķēdes lomu var pildīt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābe glicīns, un daži apjomīgi grupējumi, piemēram, histidīns un triptofāns. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir ļoti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet olbaltumvielu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs - cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tam, kad tās ir iekļautas olbaltumvielās.

optiskā aktivitāte.

Visām aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir četras dažādas grupas, kas pievienotas α-oglekļa atomam. Ģeometrijas ziņā četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā objekts tā spoguļattēlam, t.i. kā no kreisās puses uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso jeb kreiso (L), bet otru par labo vai labo roku (D), jo abi šādi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes griešanās virziena. Olbaltumvielās ir tikai L-aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var attēlot tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un tām visām ir optiskā aktivitāte (jo ir tikai viens izomērs). D-aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.

Aminoskābju secība.

Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav sakārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat iegūt milzīgu skaitu dažādu olbaltumvielu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās iegūt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Dekodēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iztēloties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni.

Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas piešķir tam sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumos ir norāde par pievienoto grupu būtību: cukuri ir glikoproteīnos, tauki – lipoproteīnos. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien kāds vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra.

Svarīga ir ne tik daudz proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā atrodas telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma - proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomērus, ir iespējamas rotācijas mazos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, šķiet, ka tā "elpo" - tā svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja strādāt) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere tiek saspiesta tikai līdz stāvoklim, kas atbilst brīvās enerģijas minimumam. Bieži vien viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar otru ar disulfīda (–S–S–) saitēm starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam starp aminoskābēm ir īpaši svarīga loma.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos veidojumos – šķiedrās. Tomēr lielākā daļa proteīnu šķīdumā ir lodveida: ķēdes ir satītas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija šajā konfigurācijā ir minimāla, jo hidrofobās (“ūdeni atgrūdošās”) aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, bet hidrofilās (“ūdeni piesaistošās”) aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurās stiepes izturība ir ļoti augsta, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, pareizi uzliekot ķēdes, parādās noteikta veida dobums, kurā atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja šis proteīns ir enzīms, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās ķīmisko grupu ietekmē, kas atrodas dobumā, un tas liek tam reaģēt noteiktā veidā. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. "Atslēgas un slēdzenes" modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos.

Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, tiek izmestas dabiskā izlase, bet noderīgi vai vismaz neitrāli var saglabāties. Jo tuvāk divas bioloģiskās sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir diezgan konservatīvi. Pēdējie ietver, piemēram, citohromu c, elpošanas enzīmu, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, savukārt kviešu citohromā c tikai 38% aminoskābju izrādījās atšķirīgas. Pat ja salīdzina cilvēkus un baktērijas, citohromu līdzības ar (šeit atšķirības skar 65% aminoskābju) joprojām ir saskatāmas, lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais priekštecis uz Zemes dzīvoja apmēram pirms diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (ģenealoģisku) koku, kas atspoguļo dažādu organismu evolūcijas attiecības.

Denaturācija.

Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst savu konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, iedarbojoties ar organiskiem šķīdinātājiem un pat vienkārši maisot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā pārveidotu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai ap simts aminoskābēm, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa proteīnu tiek vienkārši pārveidoti samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī proteīnu īpašība tiek izmantota pārtikas produktu konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE

Olbaltumvielu sintēzei dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Nepieciešams arī informācijas avots, kas noteiktu, kuras aminoskābes ir jāsavieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek glabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek glabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus.

Enzīmu aktivizēšana.

No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms atdala dažas aminoskābes no viena ķēdes gala. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie fermenti tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes, tā sauktā, veidā. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās viens ar otru, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiska grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.

Metabolisma cirkulācija.

Pēc dzīvnieka barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, tad marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtās olbaltumvielas organismā netiek uzglabātas līdz dzīves beigām. Visi no tiem, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, pastāvīgi sadaloties līdz aminoskābēm un pēc tam tiek atkārtoti sintezēti.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt dzīvās šūnās notiek arī olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze. Savādi, bet par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka šķelšanā piedalās proteolītiskie enzīmi, līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods ir atšķirīgs - no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekulas. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā dažas to īpašības, jo īpaši elastība, mainās, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tā rezultātā ir noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanās uz ādas.

sintētiskie proteīni.

Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, bet aminoskābes apvienojas nejauši, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz līdzinās dabiskajiem. Tiesa, ir iespējams apvienot aminoskābes noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi.

PROTEĪNI UN UZTURS

Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkārtoti izmantot proteīnu sintēzei. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes ir pakļautas sabrukšanai, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc proteīnu sintēzei katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas.

Aminoskābju avoti.

Zaļie augi sintezē visas 20 olbaltumvielās atrodamās aminoskābes no CO2, ūdens un amonjaka vai nitrātiem. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksēta slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem spēja sintezēt aminoskābes ir ierobežota; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā uzsūktās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās uzsūcas un no tām tiek uzbūvētas konkrētajam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem daļa mātes antivielu var neskarta caur placentu nonākt augļa asinsritē un caur mātes pienu (īpaši atgremotājiem) tikt pārnesta uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.

Nepieciešamība pēc olbaltumvielām.

Skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai organismam ar pārtiku jāsaņem noteikts daudzums olbaltumvielu. Tomēr šīs vajadzības lielums ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Pirmajā vietā ir vajadzība pēc enerģijas. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstoši badojoties, pat jūsu olbaltumvielas tiek iztērētas, lai apmierinātu enerģijas vajadzības. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu uzņemšanu var samazināt.

slāpekļa līdzsvars.

Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, tajās esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp organismā uzņemtā slāpekļa daudzumu un dienā izdalītā slāpekļa daudzumu. Ar normālu uzturu pieaugušajam šie daudzumi ir vienādi. Augošā organismā izvadītā slāpekļa daudzums ir mazāks nekā ienākošā, t.i. bilance ir pozitīva. Ar olbaltumvielu trūkumu uzturā līdzsvars ir negatīvs. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet olbaltumvielas tajā pilnībā nav, organisms ietaupa olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un aminoskābju atkārtota izmantošana proteīnu sintēzē notiek pēc iespējas efektīvāk. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu bada laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu trūkuma mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā šim trūkumam līdzvērtīgu olbaltumvielu daudzumu, ir iespējams atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Saņemot šādu olbaltumvielu daudzumu, organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka no tā nav nekāda kaitējuma. Pārmērīgas aminoskābes tiek vienkārši izmantotas kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir eskimosi, kuri patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, nekā nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu proteīna kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo jūs varat iegūt daudz vairāk kaloriju ar noteiktu ogļhidrātu daudzumu nekā ar tādu pašu olbaltumvielu daudzumu. Nabadzīgajās valstīs iedzīvotāji nepieciešamās kalorijas saņem no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais proteīna daudzums, kas uztur slāpekļa līdzsvaru, ir apm. 30 g dienā. Aptuveni tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāka summa parasti tiek uzskatīta par optimālu; ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes.

Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dažas no aminoskābēm dzīvnieka ķermenis spēj sintezēt pats. Tos sauc par savstarpēji aizstājamiem, jo ​​tiem nav jābūt uzturā - ir svarīgi tikai, lai kopumā proteīnu kā slāpekļa avota uzņemšana būtu pietiekama; tad ar neaizvietojamo aminoskābju deficītu organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās "neaizstājamās" aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāuzņem ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīnu var sintezēt organismā, tas tiek uzskatīts par neaizvietojamu aminoskābi, jo jaundzimušie un augošie bērni to ražo nepietiekamā daudzumā. Savukārt cilvēkiem pusmūžs Dažu šo aminoskābju uzņemšana ar uzturu var kļūt neobligāta.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība.

Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu ķermeņa olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī defektīvā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnīgas; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu olbaltumvielu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaicīgi, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās nonāk organismā. ķermenis tajā pašā laikā.

Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc maz ticams, ka mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu olbaltumvielas, lai gan šajā ziņā ir labākas par želatīnu, ir arī nabadzīgas ar neaizvietojamām aminoskābēm; īpaši maz tajos lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetārs uzturs nekādā ziņā nav neveselīgs, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk olbaltumvielu augos ir sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.

Sintētiskie proteīni uzturā.

Nepilnvērtīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas olbaltumvielām, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar tām bagātas olbaltumvielas, var būtiski palielināt pēdējo uzturvērtību, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugus uz naftas ogļūdeņražiem, pievienojot nitrātus vai amonjaku kā slāpekļa avotu. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī tās var tieši lietot uzturā. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākotnējā posmā t.s. Spureklī ir īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas defektīvos augu proteīnus pārvērš pilnīgākos mikrobu proteīnos, un tie savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas pēc būtības zināmā mērā nozīmē ķīmisku olbaltumvielu sintēzi.

Raksta saturs

olbaltumvielas (1. pants)- bioloģisko polimēru klase, kas atrodas katrā dzīvā organismā. Piedaloties olbaltumvielām, notiek galvenie procesi, kas nodrošina organisma vitālo darbību: elpošana, gremošana, muskuļu kontrakcijas, nervu impulsu pārnešana. Kaulu audi, āda, mati, dzīvo būtņu ragu veidojumi sastāv no olbaltumvielām. Lielākajai daļai zīdītāju organisma augšana un attīstība notiek, pateicoties produktiem, kas satur olbaltumvielas kā pārtikas sastāvdaļu. Olbaltumvielu loma organismā un attiecīgi to struktūra ir ļoti daudzveidīga.

Olbaltumvielu sastāvs.

Visi proteīni ir polimēri, kuru ķēdes ir saliktas no aminoskābju fragmentiem. Aminoskābes ir organiski savienojumi, kas satur savā sastāvā (saskaņā ar nosaukumu) NH 2 aminogrupu un organisko skābi, t.i. karboksilgrupa, COOH grupa. No visas esošās aminoskābju daudzveidības (teorētiski iespējamo aminoskābju skaits ir neierobežots) proteīnu veidošanā piedalās tikai tās, kurām starp aminogrupu un karboksilgrupu ir tikai viens oglekļa atoms. Kopumā olbaltumvielu veidošanā iesaistītās aminoskābes var attēlot ar formulu: H 2 N–CH(R)–COOH. R grupa, kas pievienota oglekļa atomam (starp amino- un karboksilgrupām), nosaka atšķirību starp aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas. Šī grupa var sastāvēt tikai no oglekļa un ūdeņraža atomiem, bet biežāk papildus C un H satur arī dažādas funkcionālas (turpmākas transformācijas spējīgas) grupas, piemēram, HO-, H 2 N- utt. Ir arī opcija, kad R \u003d H.

Dzīvu būtņu organismi satur vairāk nekā 100 dažādas aminoskābes, tomēr ne visas tiek izmantotas olbaltumvielu būvniecībā, bet tikai 20, tā sauktās "fundamentālās". Tabulā. 1 redzami to nosaukumi (lielākā daļa nosaukumu veidojušies vēsturiski), struktūrformula, kā arī plaši lietotais saīsinājums. Visas strukturālās formulas tabulā ir sakārtotas tā, lai labajā pusē būtu galvenais aminoskābes fragments.

1. tabula. AMINOSKĀBES, KAS IESAISTĪTAS PROTEĪNU RADĪŠANĀ

Vārds	Struktūra	Apzīmējums
GLICĪNS		GLI
ALANĪNS		ALA
VALIN		VĀRSTA
LEUCĪNS		LEI
IZOLEICĪNS		ILE
SERĪNS		SER
TREONĪNS		TRE
CISTEĪNS		NVS
METIONĪNS		MET
LIZĪNS		LIZ
ARGINĪNS		ARG
SPARĀGSKĀBE		ACH
ASPARAGĪNS		ACH
GLUTĀMSKĀBE		GLU
GLUTAMĪNS		GLN
fenilalanīns		fēns
TIROZĪNS		TIR
triptofāns		TRĪS
HISTIDĪNS		ĢIS
PROLĪNS		PRO
Starptautiskajā praksē tiek pieņemts uzskaitīto aminoskābju saīsinātais apzīmējums, izmantojot latīņu trīsburtu vai viena burta saīsinājumus, piemēram, glicīns - Gly vai G, alanīns - Ala vai A.

No šīm divdesmit aminoskābēm (1. tabula) tikai prolīns satur NH grupu (NH 2 vietā) blakus COOH karboksilgrupai, jo tas ir daļa no cikliskā fragmenta.

Astoņas aminoskābes (valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, lizīns, fenilalanīns un triptofāns), kas novietotas tabulā uz pelēka fona, tiek sauktas par neaizvietojamām, jo ​​​​organismam tās pastāvīgi jāsaņem ar proteīna pārtiku normālai augšanai un attīstībai.

Aminoskābju secīgas savienošanās rezultātā veidojas proteīna molekula, savukārt vienas skābes karboksilgrupa mijiedarbojas ar blakus esošās molekulas aminogrupu, kā rezultātā veidojas –CO–NH– peptīdu saite un ūdens. molekula tiek atbrīvota. Uz att. 1 parāda alanīna, valīna un glicīna sērijveida savienojumu.

Rīsi. viens AMINOKĀBJU SERIĀLĀ SAVIENOŠANA proteīna molekulas veidošanās laikā. Par polimēra ķēdes galveno virzienu tika izvēlēts ceļš no terminālās aminogrupas H 2 N līdz terminālajai karboksilgrupai COOH.

Lai kompakti aprakstītu proteīna molekulas struktūru, tiek izmantoti polimēra ķēdes veidošanā iesaistīto aminoskābju saīsinājumi (1. tabula, trešā kolonna). Attēlā parādītais molekulas fragments. 1 ir rakstīts šādi: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Olbaltumvielu molekulas satur no 50 līdz 1500 aminoskābju atlikumiem (īsākas ķēdes sauc par polipeptīdiem). Olbaltumvielu individualitāti nosaka aminoskābju kopums, kas veido polimēra ķēdi, un, kas ir ne mazāk svarīgi, to maiņas secība visā ķēdē. Piemēram, insulīna molekula sastāv no 51 aminoskābes atlikuma (tā ir viena no īsāko ķēdes olbaltumvielām) un sastāv no divām savstarpēji savienotām paralēlām ķēdēm ar nevienlīdzīgu garumu. Aminoskābju fragmentu secība ir parādīta attēlā. 2.

Rīsi. 2 INULĪNA Molekula, kas veidota no 51 aminoskābju atlikuma, to pašu aminoskābju fragmenti ir apzīmēti ar atbilstošo fona krāsu. Ķēdē esošie cisteīna aminoskābju atlikumi (saīsināts apzīmējums CIS) veido disulfīdu tiltus -S-S-, kas savieno divas polimēra molekulas vai veido džemperus vienā ķēdē.

Aminoskābes cisteīna molekulas (1. tabula) satur reaktīvas sulfhidrīdu grupas -SH, kas mijiedarbojas viena ar otru, veidojot disulfīdu tiltus -S-S-. Cisteīna loma proteīnu pasaulē ir īpaša, ar tā līdzdalību starp polimēru olbaltumvielu molekulām veidojas šķērssaites.

Aminoskābju saistīšanās polimēra ķēdē notiek dzīvā organismā nukleīnskābju kontrolē, tieši tās nodrošina stingru montāžas kārtību un regulē polimēra molekulas fiksēto garumu ( cm. NUKLEĪNSKĀBES).

Olbaltumvielu struktūra.

Olbaltumvielu molekulas sastāvu, kas attēlots mainīgu aminoskābju atlikumu veidā (2. att.), sauc par proteīna primāro struktūru. Ūdeņraža saites rodas starp imino grupām HN, kas atrodas polimēra ķēdē, un karbonilgrupām CO ( cm. ŪDEŅRAŽA SAITE), kā rezultātā proteīna molekula iegūst noteiktu telpisku formu, ko sauc par sekundāro struktūru. Visizplatītākie ir divu veidu sekundārās struktūras olbaltumvielās.

Pirmā iespēja, ko sauc par α-spirāli, tiek īstenota, izmantojot ūdeņraža saites vienā polimēra molekulā. Molekulas ģeometriskie parametri, ko nosaka saišu garumi un saišu leņķi, ir tādi, ka H-N un C=O grupām iespējama ūdeņraža saišu veidošanās, starp kurām atrodas divi peptīdu fragmenti H-N-C=O (3. att.) .

Attēlā parādītais polipeptīdu ķēdes sastāvs. 3 ir rakstīts saīsinātā veidā šādi:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Ūdeņraža saišu saraušanās rezultātā molekula iegūst spirāles formu - tā saukto α-spirāli, tā tiek attēlota kā izliekta spirālveida lente, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi (4. att.)

Rīsi. četri PROTEĪNA MOLEKULAS 3D MODELISα-spirāles formā. Ūdeņraža saites ir parādītas kā zaļas punktētas līnijas. Spirāles cilindriskā forma ir redzama noteiktā griešanās leņķī (ūdeņraža atomi attēlā nav parādīti). Atsevišķu atomu krāsa ir norādīta saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem, kas iesaka oglekļa atomiem melnu, slāpekļa - zilu, skābekli - sarkanu un sēru - dzeltenu (balta krāsa ir ieteicama ūdeņraža atomiem, kas nav parādīti attēlā, šajā gadījumā visa struktūra ir attēlota uz tumša fona).

Piedaloties ūdeņraža saitēm, veidojas arī cits sekundārās struktūras variants, ko sauc par β-struktūru, atšķirība ir tāda, ka mijiedarbojas divu vai vairāku paralēli izvietotu polimēru ķēžu H-N un C=O grupas. Tā kā polipeptīdu ķēdei ir virziens (1. att.), iespējami varianti, kad ķēžu virziens ir vienāds (paralēla β struktūra, 5. att.), vai arī tie ir pretēji (antiparalēla β struktūra, 6. att.) .

β-struktūras veidošanā var piedalīties dažāda sastāva polimēru ķēdes, savukārt polimēra ķēdi ierāmējošās organiskās grupas (Ph, CH 2 OH u.c.) vairumā gadījumu spēlē sekundāru lomu, H-N un C savstarpējo izvietojumu. =O grupas ir izšķirošas. Tā kā H-N un C=O grupas ir vērstas dažādos virzienos attiecībā pret polimēra ķēdi (attēlā uz augšu un uz leju), kļūst iespējama trīs vai vairāku ķēžu vienlaicīga mijiedarbība.

Pirmās polipeptīdu ķēdes sastāvs attēlā. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Otrās un trešās ķēdes sastāvs:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Attēlā parādīto polipeptīdu ķēžu sastāvs. 6, tāds pats kā attēlā. 5, atšķirība ir tāda, ka otrajai ķēdei ir pretējs (salīdzinājumā ar 5. att.) virziens.

Ir iespējams izveidot β-struktūru vienas molekulas iekšienē, kad ķēdes fragments noteiktā posmā izrādās pagriezts par 180°, šajā gadījumā vienas molekulas diviem zariem ir pretējs virziens, kā rezultātā rodas antiparalēla. veidojas β-struktūra (7. att.).

Struktūra, kas parādīta attēlā. 7 plakanā attēlā, kas parādīts attēlā. 8 trīsdimensiju modeļa veidā. β-struktūras sekcijas parasti tiek apzīmētas vienkāršotā veidā ar plakanu viļņotu lenti, kas iet cauri atomiem, kas veido polimēra ķēdi.

Daudzu proteīnu struktūrā mijas α-spirāles un lentveida β-struktūru sekcijas, kā arī atsevišķas polipeptīdu ķēdes. To savstarpējo izvietojumu un maiņu polimēru ķēdē sauc par proteīna terciāro struktūru.

Metodes proteīnu struktūras attēlošanai ir parādītas tālāk, izmantojot augu proteīna krambīnu kā piemēru. Olbaltumvielu strukturālās formulas, kas bieži satur līdz pat simtiem aminoskābju fragmentu, ir sarežģītas, apgrūtinošas un grūti saprotamas, tāpēc dažkārt tiek izmantotas vienkāršotas struktūrformulas - bez ķīmisko elementu simboliem (9. att., variants A), bet tajā pašā laikā. laikā, kad tie saglabā valences triepienu krāsu saskaņā ar starptautiskajiem noteikumiem (4. att.). Šajā gadījumā formula tiek parādīta nevis plakanā, bet telpiskā attēlā, kas atbilst molekulas reālajai struktūrai. Šī metode ļauj, piemēram, atšķirt disulfīdu tiltus (līdzīgi kā insulīnā, 2. att.), fenilgrupas ķēdes sānu rāmī utt. Molekulu attēls trīsdimensiju modeļu veidā (bumbiņas savienotas ar stieņiem) ir nedaudz skaidrāks (9. att., B variants). Taču abas metodes neļauj parādīt terciāro struktūru, tāpēc amerikāņu biofiziķe Džeina Ričardsone ierosināja α-struktūras attēlot kā spirāli savītas lentes (skat. 4. att.), β-struktūras kā plakanas viļņotas lentes (8. att.) un savienojošas. tās atsevišķas ķēdes - plānu saišķu veidā, katram struktūras veidam ir sava krāsa. Šī proteīna terciārās struktūras attēlošanas metode tagad tiek plaši izmantota (9. att., B variants). Dažkārt, lai iegūtu lielāku informācijas saturu, terciārā struktūra un vienkāršota strukturālā formula tiek parādīta kopā (9. att., D variants). Ir arī Ričardsona piedāvātās metodes modifikācijas: α-spirāles ir attēlotas kā cilindri, bet β-struktūras ir plakanu bultu veidā, kas norāda ķēdes virzienu (9. att., E variants). Mazāk izplatīta ir metode, kurā visa molekula tiek attēlota kā kūlis, kur nevienlīdzīgas struktūras izceļas ar dažādām krāsām, bet disulfīda tilti tiek parādīti kā dzelteni tilti (9. att., E variants).

B variants ir visērtākais uztverei, kad, attēlojot terciāro struktūru, nav norādītas proteīna strukturālās iezīmes (aminoskābju fragmenti, to maiņas secība, ūdeņraža saites), savukārt tiek pieņemts, ka visos proteīnos ir “detaļas” ņemts no standarta divdesmit aminoskābju komplekta (1. tabula). Galvenais uzdevums terciārās struktūras attēlošanā ir parādīt sekundāro struktūru telpisko izvietojumu un miju.

Rīsi. 9 DAŽĀDAS CRUMBIN PROTEĪNA STRUKTŪRAS ATTĒLA VERSIJAS.
A ir telpiskā attēla strukturālā formula.
B - struktūra trīsdimensiju modeļa veidā.
B ir molekulas terciārā struktūra.
G - A un B iespēju kombinācija.
E - terciārās struktūras vienkāršots attēls.
E - terciārā struktūra ar disulfīdu tiltiem.

Uztverei visērtākā ir trīsdimensiju terciārā struktūra (opcija B), kas atbrīvota no strukturālās formulas detaļām.

Olbaltumvielu molekula, kurai ir terciārā struktūra, parasti iegūst noteiktu konfigurāciju, ko veido polāra (elektrostatiskā) mijiedarbība un ūdeņraža saites. Rezultātā molekula iegūst kompaktas spoles formu - lodveida proteīnus (globulas, latu. bumbiņa) vai pavedienu fibrilāri proteīni (fibra, latu. šķiedra).

Lodveida struktūras piemērs ir proteīna albumīns, vistas olas proteīns pieder albumīnu klasei. Albumīna polimēru ķēde tiek samontēta galvenokārt no alanīna, asparagīnskābes, glicīna un cisteīna, pārmaiņus noteiktā secībā. Terciārā struktūra satur α-spirāles, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (10. att.).

Rīsi. desmit ALBUMĪNA GLOBULĀRĀ STRUKTŪRA

Fibrilāras struktūras piemērs ir fibroīna proteīns. Tie satur lielu daudzumu glicīna, alanīna un serīna atlikumu (katrs otrais aminoskābes atlikums ir glicīns); nav cisteīna atlikumu, kas satur sulfhidrīdu grupas. Fibroīns, dabiskā zīda un zirnekļu tīklu galvenā sastāvdaļa, satur β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.).

Rīsi. vienpadsmit FIBRILA PROTEĪNA FIBROĪNS

Iespēja veidot noteikta veida terciāro struktūru ir raksturīga proteīna primārajai struktūrai, t.i. iepriekš noteikts pēc aminoskābju atlikumu maiņas secības. No noteiktām šādu atlieku kopām pārsvarā rodas α-spirāles (tādu kopu ir diezgan daudz), cita kopa noved pie β-struktūru parādīšanās, atsevišķas ķēdes raksturo to sastāvs.

Dažas olbaltumvielu molekulas, saglabājot terciāro struktūru, spēj apvienoties lielos supramolekulāros agregātos, kamēr tās satur polārā mijiedarbība, kā arī ūdeņraža saites. Šādus veidojumus sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, proteīna feritīns, kas sastāv galvenokārt no leicīna, glutamīnskābes, asparagīnskābes un histidīna (fericīns satur visus 20 aminoskābju atlikumus dažādos daudzumos), veido četru paralēli novietotu α-spirāļu terciāro struktūru. Molekulas apvienojot vienotā ansamblī (12. att.), veidojas kvartāra struktūra, kas var ietvert līdz 24 feritīna molekulām.

12. att GLOBULĀRĀ PROTEĪNA FERITINA KVARTĀRĀS STRUKTŪRAS IZVEIDOŠANĀS

Vēl viens supramolekulāro veidojumu piemērs ir kolagēna struktūra. Tas ir fibrilārs proteīns, kura ķēdes galvenokārt sastāv no glicīna, kas mijas ar prolīnu un lizīnu. Struktūra satur atsevišķas ķēdes, trīskāršas α-spirāles, kas mijas ar lentveida β-struktūrām, kas sakrautas paralēlos saišķos (13. att.).

13. att KOLAGĒNA FIBRILĀRĀ PROTEĪNA SUPRAMOLEKULĀRA STRUKTŪRA

Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības.

Organisko šķīdinātāju iedarbībā dažu baktēriju atkritumi (pienskābes fermentācija) vai, paaugstinoties temperatūrai, tiek iznīcinātas sekundārās un terciārās struktūras, nesabojājot tās primāro struktūru, kā rezultātā proteīns zaudē šķīdību un zaudē bioloģisko aktivitāti. procesu sauc par denaturāciju, tas ir, dabisko īpašību zudumu, piemēram, rūgušpiena sarecināšanu, vārītas vistas olas sarecējušos proteīnus. Paaugstinātā temperatūrā dzīvo organismu (īpaši mikroorganismu) olbaltumvielas ātri denaturējas. Šādas olbaltumvielas nespēj piedalīties bioloģiskajos procesos, kā rezultātā mikroorganismi iet bojā, tāpēc vārītu (vai pasterizētu) pienu var uzglabāt ilgāk.

Peptīdu saites H-N-C=O, kas veido proteīna molekulas polimēra ķēdi, skābju vai sārmu klātbūtnē tiek hidrolizētas, un polimēra ķēde pārtrūkst, kas galu galā var novest pie sākotnējām aminoskābēm. Peptīdu saites, kas iekļautas α-spirālēs vai β-struktūrās, ir izturīgākas pret hidrolīzi un dažādiem ķīmiskiem uzbrukumiem (salīdzinot ar vienādām saitēm atsevišķās ķēdēs). Smalkāka proteīna molekulas sadalīšana tās sastāvā esošajās aminoskābēs tiek veikta bezūdens vidē, izmantojot hidrazīnu H 2 N–NH 2, savukārt visi aminoskābju fragmenti, izņemot pēdējo, veido tā sauktos karbonskābes hidrazīdus, kas satur fragments C (O)–HN–NH 2 (14. att.).

Rīsi. četrpadsmit. POLIPEPTĪDA ŠĶELŠANA

Šāda analīze var sniegt informāciju par proteīna aminoskābju sastāvu, taču svarīgāk ir zināt to secību proteīna molekulā. Viena no šim nolūkam plaši izmantotajām metodēm ir fenilizotiocianāta (FITC) iedarbība uz polipeptīdu ķēdi, kas sārmainā vidē piesaistās polipeptīdam (no gala, kurā ir aminogrupa) un mainoties vides reakcijai. uz skābu, tas atdalās no ķēdes, paņemot līdzi vienas aminoskābes fragmentu (15. att.).

Rīsi. piecpadsmit SEKCĪVAIS POLIPEPTĪDS Šķelšanās

Šādai analīzei ir izstrādātas daudzas īpašas metodes, tostarp tās, kas sāk “izjaukt” proteīna molekulu tās sastāvdaļās, sākot no karboksilgala.

Šķērsu disulfīdu tilti S-S (veidojas cisteīna atlikumu mijiedarbībā, 2. un 9. att.) tiek sašķelti, dažādu reducētāju iedarbībā pārvēršot tos HS grupās. Oksidētāju (skābekļa vai ūdeņraža peroksīda) darbība atkal noved pie disulfīda tiltu veidošanās (16. att.).

Rīsi. 16. Disulfīdu tiltu šķelšanās

Lai izveidotu papildu šķērssaites olbaltumvielās, tiek izmantota aminogrupu un karboksilgrupu reaktivitāte. Pieejamākas dažādām mijiedarbībām ir aminogrupas, kas atrodas ķēdes sānu rāmī - lizīna, asparagīna, lizīna, prolīna fragmenti (1. tabula). Šādām aminogrupām mijiedarbojoties ar formaldehīdu, notiek kondensācijas process un rodas krusteniski tilti –NH–CH2–NH– (17. att.).

Rīsi. 17 PAPILDU TRANSVERĀLO TILTU IZVEIDE STARP PROTEĪNA MOLEKULĀM.

Olbaltumvielu terminālās karboksilgrupas spēj reaģēt ar dažu daudzvērtīgu metālu kompleksajiem savienojumiem (biežāk tiek izmantoti hroma savienojumi), rodas arī šķērssaišu veidošanās. Abi procesi tiek izmantoti ādas miecēšanā.

Olbaltumvielu loma organismā.

Olbaltumvielu loma organismā ir daudzveidīga.

Fermenti(fermentācija latu. - fermentācija), to cits nosaukums ir fermenti (en zumh grieķu. - raugā) - tie ir proteīni ar katalītisko aktivitāti, tie spēj tūkstošiem reižu palielināt bioķīmisko procesu ātrumu. Fermentu ietekmē pārtikas sastāvdaļas: olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti tiek sadalīti vienkāršākos savienojumos, no kuriem pēc tam tiek sintezētas jaunas makromolekulas, kas nepieciešamas noteiktam ķermeņa tipam. Fermenti piedalās arī daudzos bioķīmiskos sintēzes procesos, piemēram, proteīnu sintēzē (daži proteīni palīdz sintezēt citus). Cm. FERMENTI

Fermenti ir ne tikai ļoti efektīvi katalizatori, bet arī selektīvi (stingri virza reakciju noteiktā virzienā). To klātbūtnē reakcija norisinās ar gandrīz 100% iznākumu, neveidojot blakusproduktus, un tajā pašā laikā plūsmas apstākļi ir maigi: normāls atmosfēras spiediens un dzīva organisma temperatūra. Salīdzinājumam, amonjaka sintēze no ūdeņraža un slāpekļa aktivēta dzelzs katalizatora klātbūtnē tiek veikta 400–500°C temperatūrā un 30 MPa spiedienā, amonjaka iznākums ir 15–25% ciklā. Fermenti tiek uzskatīti par nepārspējamiem katalizatoriem.

Intensīva fermentu izpēte sākās 19. gadsimta vidū, šobrīd ir izpētīti vairāk nekā 2000 dažādu enzīmu, šī ir daudzveidīgākā olbaltumvielu klase.

Fermentu nosaukumi ir šādi: reaģenta nosaukums, ar kuru enzīms mijiedarbojas, vai katalizētās reakcijas nosaukums tiek pievienots ar galotni -aza, piemēram, argināze sadala arginīnu (1. tabula), dekarboksilāze katalizē dekarboksilāciju, t.i. CO 2 izvadīšana no karboksilgrupas:

– COOH → – CH + CO 2

Bieži vien, lai precīzāk norādītu fermenta lomu, tā nosaukumā ir norādīts gan reakcijas objekts, gan veids, piemēram, alkoholdehidrogenāze ir ferments, kas dehidrogenē spirtus.

Dažiem fermentiem, kas atklāti diezgan sen, ir saglabāts vēsturiskais nosaukums (bez galotnes -aza), piemēram, pepsīns (pepsis, grieķu valoda. gremošana) un tripsīns (tripsis grieķu valoda. sašķidrināšana), šie enzīmi sadala olbaltumvielas.

Sistematizācijai fermenti tiek apvienoti lielās klasēs, klasifikācija tiek veikta pēc reakcijas veida, klases tiek nosauktas pēc vispārējā principa - reakcijas nosaukums un beigas - aza. Dažas no šīm klasēm ir uzskaitītas zemāk.

Oksidoreduktāze ir fermenti, kas katalizē redoksreakcijas. Šajā klasē iekļautās dehidrogenāzes veic protonu pārnesi, piemēram, spirta dehidrogenāze (ADH) oksidē spirtus par aldehīdiem, turpmāko aldehīdu oksidēšanu par karbonskābēm katalizē aldehīda dehidrogenāzes (ALDH). Abi procesi notiek organismā etanola pārstrādes laikā etiķskābē (18. att.).

Rīsi. astoņpadsmit ETANOLA DIVPADZIŅU OKSIDĒŠANA uz etiķskābi

Narkotiska iedarbība ir nevis etanolam, bet gan starpproduktam acetaldehīdam, jo ​​zemāka ir ALDH enzīma aktivitāte, jo lēnāk pāriet otrais posms - acetaldehīda oksidēšanās līdz etiķskābei, un jo ilgāka un spēcīgāka ir apreibinošā iedarbība no uzņemšanas. no etanola. Analīze parādīja, ka vairāk nekā 80% dzeltenās rases pārstāvju ir salīdzinoši zema ALDH aktivitāte un līdz ar to izteikti smagāka alkohola tolerance. Iemesls šai iedzimtajai samazinātajai ALDH aktivitātei ir tas, ka daļa no glutamīnskābes atliekām “novājinātajā” ALDH molekulā tiek aizstāta ar lizīna fragmentiem (1.

Transferāzes- fermenti, kas katalizē funkcionālo grupu pārnesi, piemēram, transimināze katalizē aminogrupas pārnešanu.

Hidrolāzes ir fermenti, kas katalizē hidrolīzi. Iepriekš minētie tripsīns un pepsīns hidrolizē peptīdu saites, bet lipāzes sašķeļ estera saiti taukos:

–RC(O)OR1 + H2O → –RC(O)OH + HOR1

Liase- fermenti, kas katalizē reakcijas, kas notiek nehidrolītiskā veidā, šādu reakciju rezultātā tiek pārtrauktas C-C, C-O, C-N saites un veidojas jaunas saites. Šai klasei pieder enzīms dekarboksilāze

Izomerāzes- enzīmi, kas katalizē izomerizāciju, piemēram, maleīnskābes pārvēršanu par fumārskābi (19. att.), tas ir cis-trans izomerizācijas piemērs (skat. ISOMERIA).

Rīsi. 19. MALEĪNSKĀBES IZOMERIZĀCIJA fumārskābē fermenta klātbūtnē.

Fermentu darbā tiek ievērots vispārējais princips, saskaņā ar kuru vienmēr pastāv strukturāla atbilstība starp fermentu un paātrinātās reakcijas reaģentu. Saskaņā ar viena no enzīmu doktrīnas pamatlicēja E. Fišera tēlaino izteicienu, reaģents tuvojas fermentam kā atslēga uz slēdzeni. Šajā sakarā katrs ferments katalizē noteiktu ķīmisko reakciju vai tāda paša veida reakciju grupu. Dažreiz ferments var iedarboties uz vienu savienojumu, piemēram, ureāzi (uronu grieķu valoda. - urīns) katalizē tikai urīnvielas hidrolīzi:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Smalkāko selektivitāti uzrāda fermenti, kas atšķir optiski aktīvos antipodus – kreisās un labās puses izomērus. L-argināze iedarbojas tikai uz pa kreisi griežošo arginīnu un neietekmē pa labi rotējošo izomēru. L-laktāta dehidrogenāze iedarbojas tikai uz pienskābes pa kreisi griežošajiem esteriem, tā sauktajiem laktātiem (lactis latu. piens), savukārt D-laktāta dehidrogenāze šķeļ tikai D-laktātus.

Lielākā daļa enzīmu iedarbojas nevis uz vienu, bet uz radniecīgu savienojumu grupu, piemēram, tripsīns "dod priekšroku" lizīna un arginīna veidoto peptīdu saišu šķelšanai (1.

Dažu enzīmu, piemēram, hidrolāžu, katalītiskās īpašības nosaka tikai pašas proteīna molekulas struktūra, cita enzīmu klase - oksidoreduktāzes (piemēram, alkohola dehidrogenāze) var būt aktīvas tikai tādu molekulu klātbūtnē, kas nav saistītas ar olbaltumvielām. tos - vitamīnus, kas aktivizē Mg, Ca, Zn, Mn un nukleīnskābju fragmentus (20. att.).

Rīsi. divdesmit ALKOHOLA DEHIDROGENĀZES Molekula

Transporta proteīni saistās un transportē dažādas molekulas vai jonus caur šūnu membrānām (gan šūnas iekšpusē, gan ārpusē), kā arī no viena orgāna uz otru.

Piemēram, hemoglobīns saista skābekli, kad asinis iet cauri plaušām un nogādā to dažādos ķermeņa audos, kur tiek atbrīvots skābeklis un pēc tam tiek izmantots pārtikas komponentu oksidēšanai, šis process kalpo kā enerģijas avots (dažkārt termins "pārtikas sadedzināšana" tiek izmantots ķermenis).

Papildus proteīna daļai hemoglobīns satur sarežģītu dzelzs savienojumu ar ciklisku porfirīna molekulu (porfiru grieķu valoda. - violeta), kas nosaka asins sarkano krāsu. Tieši šis komplekss (21. att., pa kreisi) pilda skābekļa nesēja lomu. Hemoglobīnā dzelzs porfirīna komplekss atrodas proteīna molekulas iekšpusē, un to saglabā polārā mijiedarbība, kā arī koordinācijas saite ar slāpekli histidīnā (1. tabula), kas ir daļa no proteīna. O2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, caur koordinācijas saiti ir pievienota dzelzs atomam no tās puses, kas ir pretēja tai, kurai pievienots histidīns (21. att. pa labi).

Rīsi. 21 DZELZES KOMPLEKSA UZBŪVE

Kompleksa struktūra ir parādīta labajā pusē trīsdimensiju modeļa veidā. Komplekss tiek turēts proteīna molekulā, izmantojot koordinācijas saiti (zilu punktētu līniju) starp Fe atomu un N atomu histidīnā, kas ir daļa no proteīna. O 2 molekula, ko pārnēsā hemoglobīns, ir koordinēta (sarkana punktēta līnija) ar Fe atomu no plakanā kompleksa pretējās valsts.

Hemoglobīns ir viens no visvairāk pētītajiem proteīniem, tas sastāv no a-spirālēm, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm un satur četrus dzelzs kompleksus. Tādējādi hemoglobīns ir kā apjomīgs iepakojums četru skābekļa molekulu pārnešanai vienlaikus. Hemoglobīna forma atbilst lodveida proteīniem (22. att.).

Rīsi. 22 HEMOGLOBĪNA GLOBULĀRA FORMA

Galvenā hemoglobīna "priekšrocība" ir tāda, ka skābekļa pievienošana un sekojošā sadalīšanās, pārejot uz dažādiem audiem un orgāniem, notiek ātri. Oglekļa monoksīds, CO (oglekļa monoksīds), hemoglobīnā vēl ātrāk saistās ar Fe, bet atšķirībā no O 2 veido grūti sadalāmu kompleksu. Rezultātā šāds hemoglobīns nespēj saistīt O 2, kas noved (kad tiek ieelpots liels daudzums oglekļa monoksīda) līdz ķermeņa nāvei no nosmakšanas.

Otra hemoglobīna funkcija ir izelpotā CO 2 pārnešana, bet ne dzelzs atoms, bet gan proteīna N-grupas H 2 ir iesaistīts oglekļa dioksīda pagaidu saistīšanās procesā.

Olbaltumvielu "darbspēja" ir atkarīga no to struktūras, piemēram, vienīgo glutamīnskābes aminoskābju atlikumu hemoglobīna polipeptīdu ķēdē aizstājot ar valīna atlikumu (reti novērojama iedzimta anomālija), rodas slimība, ko sauc par sirpjveida šūnu anēmiju.

Ir arī transporta proteīni, kas var saistīt taukus, glikozi, aminoskābes un pārnest tās gan šūnās, gan ārpus tām.

Īpaša veida transporta proteīni paši nenes vielas, bet darbojas kā “transporta regulators”, izlaižot noteiktas vielas caur membrānu (šūnas ārējo sienu). Šādas olbaltumvielas bieži sauc par membrānas proteīniem. Tiem ir doba cilindra forma un, būdami iestrādāti membrānas sieniņā, tie nodrošina dažu polāro molekulu vai jonu pārvietošanos šūnā. Membrānas proteīna piemērs ir porīns (23. att.).

Rīsi. 23 PORINA PROTEĪNS

Pārtikas un uzglabāšanas olbaltumvielas, kā norāda nosaukums, kalpo kā iekšējās barības avoti, biežāk augu un dzīvnieku embrijiem, kā arī jauno organismu attīstības sākumposmā. Uztura olbaltumvielās ietilpst albumīns (10. att.) - galvenā olu baltuma sastāvdaļa, kā arī kazeīns - galvenais piena proteīns. Fermenta pepsīna iedarbībā kazeīns sarecē kuņģī, kas nodrošina tā aizturi gremošanas traktā un efektīvu uzsūkšanos. Kazeīns satur visu organismam nepieciešamo aminoskābju fragmentus.

Feritīnā (12. att.), kas atrodas dzīvnieku audos, tiek uzkrāti dzelzs joni.

Mioglobīns ir arī uzglabāšanas proteīns, kas pēc sastāva un struktūras atgādina hemoglobīnu. Mioglobīns koncentrējas galvenokārt muskuļos, tā galvenā loma ir skābekļa uzglabāšana, ko tam dod hemoglobīns. Tas tiek ātri piesātināts ar skābekli (daudz ātrāk nekā hemoglobīns) un pēc tam pakāpeniski pārnes to uz dažādiem audiem.

Strukturālie proteīni pilda aizsargfunkciju (āda) jeb atbalsta – satur ķermeni kopā un piešķir tam spēku (skrimšļiem un cīpslām). To galvenā sastāvdaļa ir fibrilārais proteīns kolagēns (11. att.), visizplatītākais dzīvnieku pasaules proteīns zīdītāju organismā, tas veido gandrīz 30% no kopējās olbaltumvielu masas. Kolagēnam ir augsta stiepes izturība (ādas stiprums ir zināms), taču zemā šķērssaišu satura dēļ ādas kolagēnā dzīvnieku ādas neapstrādātā veidā nav īpaši piemērotas dažādu produktu ražošanai. Lai samazinātu ādas pietūkumu ūdenī, saraušanos žūšanas laikā, kā arī lai palielinātu izturību laistītā stāvoklī un palielinātu elastību kolagēnā, tiek izveidotas papildu šķērssaites (15.a att.), tas ir t.s. ādas sauļošanās process.

Dzīvos organismos kolagēna molekulas, kas radušās organisma augšanas un attīstības procesā, netiek atjauninātas un netiek aizstātas ar tikko sintezētām. Ķermenim novecojot, palielinās šķērssaišu skaits kolagēnā, kas noved pie tā elastības samazināšanās, un, tā kā atjaunošanās nenotiek, parādās ar vecumu saistītas izmaiņas - palielinās skrimšļa un cīpslu trauslums, parādās grumbas uz ādas.

Locītavu saites satur elastīnu, strukturālu proteīnu, kas viegli stiepjas divās dimensijās. Vislielākā elastība ir resilīna proteīnam, kas atrodas dažu kukaiņu spārnu eņģes piestiprināšanas vietās.

Ragu veidojumi - mati, nagi, spalvas, kas sastāv galvenokārt no keratīna proteīna (24. att.). Tās galvenā atšķirība ir ievērojamais cisteīna atlieku saturs, kas veido disulfīda tiltus, kas piešķir matiem augstu elastību (spēju atjaunot sākotnējo formu pēc deformācijas), kā arī vilnas audumiem.

Rīsi. 24. FIBRILĀ PROTEĪNA KERATĪNA FRAGMENTS

Lai neatgriezeniski mainītu keratīna objekta formu, vispirms ar reducētāja palīdzību jāiznīcina disulfīda tilti, jāpiešķir tam jauna forma un pēc tam ar oksidētāja palīdzību jāizveido disulfīda tilti (att. . 16), šādi tiek veikta, piemēram, ilgviļņu matu veidošana.

Palielinoties cisteīna atlieku saturam keratīnā un attiecīgi palielinoties disulfīda tiltu skaitam, pazūd spēja deformēties, bet tajā pašā laikā parādās augsta izturība (līdz 18% cisteīna fragmentu). atrodas nagaiņu un bruņurupuču čaulu ragos). Zīdītājiem ir līdz pat 30 dažādu veidu keratīna.

Ar keratīnu saistītais fibrilārais proteīns fibroīns, ko izdala zīdtārpiņu kāpuri, saritinot kokonu, kā arī zirnekļi, pinot tīklu, satur tikai β-struktūras, kas savienotas ar atsevišķām ķēdēm (11. att.). Atšķirībā no keratīna, fibroīnam nav šķērsvirziena disulfīda tiltu, tam ir ļoti spēcīga stiepes izturība (dažu auduma paraugu stiprība uz šķērsgriezuma vienību ir lielāka nekā tērauda kabeļiem). Tā kā nav šķērssaišu, fibroīns ir neelastīgs (zināms, ka vilnas audumi ir gandrīz neizdzēšami, un zīda audumi ir viegli saburzīti).

regulējošie proteīni.

Regulējošās olbaltumvielas, ko biežāk dēvē par hormoniem, ir iesaistītas dažādos fizioloģiskos procesos. Piemēram, hormona insulīns (25. att.) sastāv no divām α-ķēdēm, kuras savieno disulfīda tilti. Insulīns regulē vielmaiņas procesus, kas saistīti ar glikozi, tā trūkums izraisa cukura diabētu.

Rīsi. 25 PROTEĪNA INULĪNS

Smadzeņu hipofīze sintezē hormonu, kas regulē ķermeņa augšanu. Ir regulējošie proteīni, kas kontrolē dažādu enzīmu biosintēzi organismā.

Kontrakcijas un motoriskie proteīni dod ķermenim spēju sarauties, mainīt formu un kustēties, galvenokārt, mēs runājam par muskuļiem. 40% no visu muskuļos esošo olbaltumvielu masas ir miozīns (mys, myos, grieķu valoda. - muskuļi). Tās molekula satur gan fibrilāru, gan lodveida daļu (26. att.)

Rīsi. 26 MIOZĪNA MOLEKULA

Šādas molekulas apvienojas lielos agregātos, kas satur 300–400 molekulas.

Mainoties kalcija jonu koncentrācijai telpā, kas ieskauj muskuļu šķiedras, notiek atgriezeniskas izmaiņas molekulu konformācijā - mainās ķēdes forma atsevišķu fragmentu rotācijas dēļ ap valences saitēm. Tas noved pie muskuļu kontrakcijas un relaksācijas, signāls par kalcija jonu koncentrācijas izmaiņām nāk no muskuļu šķiedru nervu galiem. Mākslīgo muskuļu kontrakciju var izraisīt elektrisko impulsu darbība, kas izraisa krasas kalcija jonu koncentrācijas izmaiņas, tas ir pamats sirds muskuļa stimulēšanai, lai atjaunotu sirds darbu.

Aizsargājošie proteīni ļauj aizsargāt organismu no uzbrūkošo baktēriju, vīrusu invāzijas un svešu proteīnu iekļūšanas (vispārinātais svešķermeņu nosaukums ir antigēni). Aizsargājošo proteīnu lomu pilda imūnglobulīni (to otrs nosaukums ir antivielas), tie atpazīst organismā iekļuvušos antigēnus un ar tiem stingri saistās. Zīdītāju, arī cilvēku, organismā ir piecas imūnglobulīnu klases: M, G, A, D un E, to struktūra, kā norāda nosaukums, ir lodveida, turklāt tie visi ir uzbūvēti līdzīgi. Antivielu molekulārā organizācija ir parādīta tālāk, izmantojot G klases imūnglobulīnu kā piemēru (27. att.). Molekulā ir četras polipeptīdu ķēdes, kas savienotas ar trim S-S disulfīda tiltiem (27. attēlā tās attēlotas ar sabiezinātām valences saitēm un lieliem S simboliem), turklāt katra polimēra ķēde satur intraķēdes disulfīda tiltus. Divas lielas polimēru ķēdes (izceltas zilā krāsā) satur 400–600 aminoskābju atlikumus. Pārējās divas ķēdes (izceltas zaļā krāsā) ir gandrīz uz pusi garākas, un tajās ir aptuveni 220 aminoskābju atlikumi. Visas četras ķēdes ir izvietotas tā, lai gala H 2 N-grupas būtu vērstas vienā virzienā.

Rīsi. 27 IMUNOGLOBULĪNA UZBŪVES SHĒMATISKAIS ZĪMĒJUMS

Pēc tam, kad organisms nonāk saskarē ar svešu proteīnu (antigēnu), imūnsistēmas šūnas sāk ražot imūnglobulīnus (antivielas), kas uzkrājas asins serumā. Pirmajā posmā galveno darbu veic ķēdes posmi, kas satur termināli H 2 N (27. attēlā attiecīgie posmi ir atzīmēti gaiši zilā un gaiši zaļā krāsā). Tās ir antigēnu uztveršanas vietas. Imūnglobulīnu sintēzes procesā šīs vietas veidojas tā, lai to struktūra un konfigurācija maksimāli atbilstu tuvojošā antigēna struktūrai (kā atslēga uz slēdzeni, kā fermenti, bet uzdevumi šajā gadījumā ir savādāk). Tādējādi katram antigēnam tiek izveidota stingri individuāla antiviela kā imūnreakcija. Ne viens vien zināms proteīns var tik “plastiski” mainīt savu struktūru atkarībā no ārējiem faktoriem, papildus imūnglobulīniem. Fermenti strukturālās atbilstības problēmu reaģentam atrisina savādāk – ar gigantisku dažādu enzīmu komplektu visiem iespējamajiem gadījumiem, un imūnglobulīni katru reizi atjauno "darba instrumentu". Turklāt imūnglobulīna šarnīrsavienojums (27. att.) nodrošina abus uztveršanas reģionus ar zināmu neatkarīgu mobilitāti, kā rezultātā imūnglobulīna molekula var nekavējoties “atrast” divus ērtākos apgabalus uztveršanai antigēnā, lai droši nostiprinātos. tas atgādina vēžveidīgo darbību.

Tālāk tiek ieslēgta organisma imūnsistēmas secīgu reakciju ķēde, savienoti citu klašu imūnglobulīni, kā rezultātā tiek dezaktivēts svešais proteīns, pēc tam tiek iznīcināts un izņemts antigēns (svešais mikroorganisms vai toksīns).

Pēc saskares ar antigēnu maksimālā imūnglobulīna koncentrācija (atkarībā no antigēna rakstura un paša organisma individuālajām īpašībām) tiek sasniegta dažu stundu laikā (dažreiz vairāku dienu laikā). Organisms saglabā atmiņu par šādu kontaktu, un, atkārtoti uzbrūkot ar to pašu antigēnu, imūnglobulīni asins serumā uzkrājas daudz ātrāk un lielākā daudzumā – rodas iegūtā imunitāte.

Iepriekš minētā proteīnu klasifikācija ir zināmā mērā patvaļīga, piemēram, trombīna proteīns, kas minēts starp aizsargājošiem proteīniem, būtībā ir enzīms, kas katalizē peptīdu saišu hidrolīzi, tas ir, tas pieder proteāžu klasei.

Aizsargproteīnus bieži dēvē par čūsku indes proteīniem un dažu augu toksiskajiem proteīniem, jo ​​to uzdevums ir aizsargāt ķermeni no bojājumiem.

Ir olbaltumvielas, kuru funkcijas ir tik unikālas, ka ir grūti tās klasificēt. Piemēram, olbaltumvielai monellīnam, kas atrodama Āfrikas augā, ir ļoti salda garša, un tā ir pētīta kā netoksiska viela, ko var izmantot cukura vietā, lai novērstu aptaukošanos. Dažu Antarktikas zivju asins plazmā ir olbaltumvielas ar antifrīzu īpašībām, kas neļauj šo zivju asinīm sasalst.

Mākslīgā proteīnu sintēze.

Aminoskābju kondensācija, kas noved pie polipeptīdu ķēdes, ir labi izpētīts process. Var veikt, piemēram, jebkuras vienas aminoskābes vai skābju maisījuma kondensāciju un iegūt attiecīgi polimēru, kas satur vienas un tās pašas vienības vai dažādas vienības, pārmaiņus nejaušā secībā. Šādi polimēri maz līdzinās dabiskajiem polipeptīdiem, un tiem nav bioloģiskas aktivitātes. Galvenais uzdevums ir savienot aminoskābes stingri noteiktā, iepriekš plānotā secībā, lai reproducētu aminoskābju atlieku secību dabīgajos proteīnos. Amerikāņu zinātnieks Roberts Merifīlds ierosināja oriģinālu metodi, kas ļāva atrisināt šādu problēmu. Metodes būtība ir tāda, ka pirmo aminoskābi pievieno nešķīstošam polimēra gēlam, kas satur reaktīvās grupas, kuras var apvienoties ar aminoskābes –COOH – grupām. Par šādu polimēru substrātu tika ņemts šķērsšūts polistirols ar tajā ievadītajām hlormetilgrupām. Lai reakcijai ņemtā aminoskābe nereaģētu pati ar sevi un lai tā nesavienotos ar H 2 N-grupu ar substrātu, šīs skābes aminogrupa tiek iepriekš bloķēta ar apjomīgu aizvietotāju [(C 4 H) 9) 3] 3 OS (O) grupa. Pēc aminoskābes pievienošanās polimēra nesējam tiek noņemta bloķējošā grupa un reakcijas maisījumā tiek ievadīta cita aminoskābe, kurā iepriekš ir bloķēta arī H 2 N grupa. Šādā sistēmā iespējama tikai pirmās aminoskābes H 2 N-grupas un otrās skābes grupas –COOH mijiedarbība, kas tiek veikta katalizatoru (fosfonija sāļu) klātbūtnē. Pēc tam visu shēmu atkārto, ieviešot trešo aminoskābi (28. att.).

Rīsi. 28. POLIPEPTĪDU ĶĒDES SINTĒZES SHĒMA

Pēdējā posmā iegūtās polipeptīdu ķēdes tiek atdalītas no polistirola atbalsta. Tagad viss process ir automatizēts, ir automātiskie peptīdu sintezatori, kas darbojas pēc aprakstītās shēmas. Ar šo metodi ir sintezēti daudzi peptīdi, ko izmanto medicīnā un lauksaimniecībā. Bija iespējams iegūt arī uzlabotus dabisko peptīdu analogus ar selektīvu un pastiprinātu darbību. Ir sintezēti daži nelieli proteīni, piemēram, hormons insulīns un daži fermenti.

Ir arī proteīnu sintēzes metodes, kas atkārto dabiskos procesus: tiek sintezēti nukleīnskābju fragmenti, kas ir konfigurēti, lai ražotu noteiktus proteīnus, pēc tam šie fragmenti tiek ievietoti dzīvā organismā (piemēram, baktērijā), pēc tam organisms sāk ražot vēlamo proteīnu. Tādā veidā tagad tiek iegūts ievērojams daudzums grūti sasniedzamu proteīnu un peptīdu, kā arī to analogu.

Olbaltumvielas kā pārtikas avoti.

Olbaltumvielas dzīvā organismā nepārtraukti tiek sadalītas to sākotnējās aminoskābēs (ar neaizstājamu enzīmu līdzdalību), dažas aminoskābes pāriet citās, pēc tam olbaltumvielas tiek sintezētas no jauna (arī ar fermentu līdzdalību), t.i. organisms nemitīgi atjaunojas. Dažas olbaltumvielas (ādas, matu kolagēns) neatjaunojas, organisms tās nepārtraukti zaudē un sintezē jaunas. Olbaltumvielas kā pārtikas avoti pilda divas galvenās funkcijas: apgādā organismu ar būvmateriālu jaunu proteīna molekulu sintēzei un papildus apgādā organismu ar enerģiju (kaloriju avotiem).

Gaļēdāji zīdītāji (arī cilvēki) nepieciešamās olbaltumvielas iegūst no augu un dzīvnieku izcelsmes pārtikas. Neviena no olbaltumvielām, kas iegūta ar pārtiku, netiek integrēta organismā nemainītā veidā. Gremošanas traktā visas uzņemtās olbaltumvielas tiek sadalītas līdz aminoskābēm, un no tām jau tiek uzbūvētas konkrētam organismam nepieciešamās olbaltumvielas, savukārt atlikušās 12 var sintezēt no 8 neaizvietojamām skābēm (1. tabula), ja tās nav organismā. piegādā pietiekamā daudzumā kopā ar pārtiku, bet neaizvietojamās skābes obligāti jāsagādā ar pārtiku. Sēra atomus cisteīnā organisms iegūst ar neaizvietojamo aminoskābi metionīnu. Daļa olbaltumvielu sadalās, atbrīvojot dzīvības uzturēšanai nepieciešamo enerģiju, un tajos esošais slāpeklis izdalās no organisma ar urīnu. Parasti cilvēka ķermenis zaudē 25–30 g olbaltumvielu dienā, tāpēc proteīna pārtikai vienmēr jābūt pareizajā daudzumā. Minimālā dienas nepieciešamība pēc proteīna ir 37 g vīriešiem un 29 g sievietēm, bet ieteicamā uzņemšana ir gandrīz divas reizes lielāka. Novērtējot pārtiku, ir svarīgi ņemt vērā olbaltumvielu kvalitāti. Ja neaizvietojamo aminoskābju saturs nav vai to saturs ir mazs, olbaltumvielas tiek uzskatītas par zemām vērtībām, tāpēc šādas olbaltumvielas jāuzņem lielākā daudzumā. Tātad pākšaugu olbaltumvielās ir maz metionīna, un kviešu un kukurūzas olbaltumvielās ir maz lizīna (abas aminoskābes ir būtiskas). Dzīvnieku olbaltumvielas (izņemot kolagēnus) tiek klasificētas kā pilnvērtīga pārtika. Pilns visu neaizstājamo skābju komplekts satur piena kazeīnu, kā arī biezpienu un no tā gatavotu sieru, tāpēc veģetāra diēta, ja tā ir ļoti stingra, t.i. “bez piena”, nepieciešams palielināt pākšaugu, riekstu un sēņu patēriņu, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm pareizajā daudzumā.

Sintētiskās aminoskābes un olbaltumvielas tiek izmantotas arī kā pārtikas produkti, pievienojot tos barībai, kas nelielos daudzumos satur neaizstājamās aminoskābes. Ir baktērijas, kas spēj pārstrādāt un asimilēt naftas ogļūdeņražus, šajā gadījumā pilnīgai olbaltumvielu sintēzei tās jābaro ar slāpekli saturošiem savienojumiem (amonjaku vai nitrātiem). Šādā veidā iegūtās olbaltumvielas tiek izmantotas kā barība mājlopiem un mājputniem. Dzīvnieku barībai bieži tiek pievienots enzīmu komplekts, ogļhidrāti, kas katalizē grūti sadalāmo ogļhidrātu pārtikas komponentu (graudaugu šūnu sieniņas) hidrolīzi, kā rezultātā pilnvērtīgāk uzsūcas augu barība.

Mihails Levitskis

olbaltumvielas (2. pants)

(olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ir antivielas, kas saista un neitralizē toksiskas vielas. Dažas olbaltumvielas, kas spēj reaģēt uz ārēju ietekmi (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņu orgānos, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukumu "olbaltumvielas" (no grieķu protos - pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders.

FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS

Proteīni ir balti cietā stāvoklī, bet bezkrāsaini šķīdumā, ja vien tie nesatur kādu hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīnu. Dažādu olbaltumvielu šķīdība ūdenī ir ļoti atšķirīga. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, lai var izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu proteīnu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela - no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas, turklāt ar atšķirīgu ātrumu. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās elektriskajā laukā pārvietojas ar dažādu ātrumu. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Olbaltumvielu attīrīšanu veic arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS

Struktūra.

Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēru vienībām vai apakšvienībām, kuru lomu spēlē alfa-aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula

kur R ir ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju savienošana ķēdē ir iespējama, jo katrā no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: aminogrupa ar bāziskām īpašībām NH2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir pievienotas oglekļa atomam. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:

Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes apvienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai tai līdzīga imīda grupa - prolīna aminoskābes gadījumā) ir visās aminoskābēs, savukārt atšķirības starp aminoskābēm nosaka šīs grupas raksturs jeb "puse". ķēde", kas iepriekš apzīmēta ar burtu R. Sānu ķēdes lomu var pildīt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābe glicīns, un daži apjomīgi grupējumi, piemēram, histidīns un triptofāns. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir ļoti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet olbaltumvielu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs - cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tam, kad tās ir iekļautas olbaltumvielās.

optiskā aktivitāte.

Visām aminoskābēm, izņemot glicīnu, ir četras dažādas grupas, kas pievienotas α-oglekļa atomam. Ģeometrijas ziņā četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā objekts tā spoguļattēlam, t.i. kā no kreisās puses uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso jeb kreiso (L), bet otru par labo vai labo roku (D), jo abi šādi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes griešanās virziena. Olbaltumvielās ir tikai L-aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var attēlot tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un tām visām ir optiskā aktivitāte (jo ir tikai viens izomērs). D-aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.

Aminoskābju secība.

Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav sakārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat iegūt milzīgu skaitu dažādu olbaltumvielu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās iegūt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Dekodēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iztēloties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni.

Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas piešķir tam sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumos ir norāde par pievienoto grupu būtību: cukuri ir glikoproteīnos, tauki – lipoproteīnos. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien kāds vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra.

Svarīga ir ne tik daudz proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā atrodas telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma - proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomērus, ir iespējamas rotācijas mazos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, šķiet, ka tā "elpo" - tā svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja strādāt) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere tiek saspiesta tikai līdz stāvoklim, kas atbilst brīvās enerģijas minimumam. Bieži vien viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar otru ar disulfīda (–S–S–) saitēm starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam starp aminoskābēm ir īpaši svarīga loma.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos veidojumos – šķiedrās. Tomēr lielākā daļa proteīnu šķīdumā ir lodveida: ķēdes ir satītas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija šajā konfigurācijā ir minimāla, jo hidrofobās (“ūdeni atgrūdošās”) aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, bet hidrofilās (“ūdeni piesaistošās”) aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurās stiepes izturība ir ļoti augsta, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, pareizi uzliekot ķēdes, parādās noteikta veida dobums, kurā atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja šis proteīns ir enzīms, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās ķīmisko grupu ietekmē, kas atrodas dobumā, un tas liek tam reaģēt noteiktā veidā. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. "Atslēgas un slēdzenes" modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos.

Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, dabiskā atlase atmet, bet labvēlīgās vai vismaz neitrālas var saglabāt. Jo tuvāk divas bioloģiskās sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir diezgan konservatīvi. Pēdējie ietver, piemēram, citohromu c, elpošanas enzīmu, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, savukārt kviešu citohromā c tikai 38% aminoskābju izrādījās atšķirīgas. Pat ja salīdzina cilvēkus un baktērijas, citohromu līdzības ar (šeit atšķirības skar 65% aminoskābju) joprojām ir saskatāmas, lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais priekštecis uz Zemes dzīvoja apmēram pirms diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (ģenealoģisku) koku, kas atspoguļo dažādu organismu evolūcijas attiecības.

Denaturācija.

Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst savu konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, iedarbojoties ar organiskiem šķīdinātājiem un pat vienkārši maisot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā pārveidotu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai ap simts aminoskābēm, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa proteīnu tiek vienkārši pārveidoti samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī proteīnu īpašība tiek izmantota pārtikas produktu konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE

Olbaltumvielu sintēzei dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Nepieciešams arī informācijas avots, kas noteiktu, kuras aminoskābes ir jāsavieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek glabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek glabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus.

Enzīmu aktivizēšana.

No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms atdala dažas aminoskābes no viena ķēdes gala. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie fermenti tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes, tā sauktā, veidā. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās viens ar otru, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiska grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.

Metabolisma cirkulācija.

Pēc dzīvnieka barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, tad marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtās olbaltumvielas organismā netiek uzglabātas līdz dzīves beigām. Visi no tiem, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, pastāvīgi sadaloties līdz aminoskābēm un pēc tam tiek atkārtoti sintezēti.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt dzīvās šūnās notiek arī olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze. Savādi, bet par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka šķelšanā piedalās proteolītiskie enzīmi, līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods ir atšķirīgs - no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekulas. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā dažas to īpašības, jo īpaši elastība, mainās, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tā rezultātā ir noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanās uz ādas.

sintētiskie proteīni.

Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, bet aminoskābes apvienojas nejauši, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz līdzinās dabiskajiem. Tiesa, ir iespējams apvienot aminoskābes noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi.

PROTEĪNI UN UZTURS

Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkārtoti izmantot proteīnu sintēzei. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes ir pakļautas sabrukšanai, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc proteīnu sintēzei katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas.

Aminoskābju avoti.

Zaļie augi sintezē visas 20 olbaltumvielās atrodamās aminoskābes no CO2, ūdens un amonjaka vai nitrātiem. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksēta slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem spēja sintezēt aminoskābes ir ierobežota; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā uzsūktās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās uzsūcas un no tām tiek uzbūvētas konkrētajam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem daļa mātes antivielu var neskarta caur placentu nonākt augļa asinsritē un caur mātes pienu (īpaši atgremotājiem) tikt pārnesta uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.

Nepieciešamība pēc olbaltumvielām.

Skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai organismam ar pārtiku jāsaņem noteikts daudzums olbaltumvielu. Tomēr šīs vajadzības lielums ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Pirmajā vietā ir vajadzība pēc enerģijas. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstoši badojoties, pat jūsu olbaltumvielas tiek iztērētas, lai apmierinātu enerģijas vajadzības. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu uzņemšanu var samazināt.

slāpekļa līdzsvars.

Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, tajās esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp organismā uzņemtā slāpekļa daudzumu un dienā izdalītā slāpekļa daudzumu. Ar normālu uzturu pieaugušajam šie daudzumi ir vienādi. Augošā organismā izvadītā slāpekļa daudzums ir mazāks nekā ienākošā, t.i. bilance ir pozitīva. Ar olbaltumvielu trūkumu uzturā līdzsvars ir negatīvs. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet olbaltumvielas tajā pilnībā nav, organisms ietaupa olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un aminoskābju atkārtota izmantošana proteīnu sintēzē notiek pēc iespējas efektīvāk. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu bada laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu trūkuma mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā šim trūkumam līdzvērtīgu olbaltumvielu daudzumu, ir iespējams atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Saņemot šādu olbaltumvielu daudzumu, organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka no tā nav nekāda kaitējuma. Pārmērīgas aminoskābes tiek vienkārši izmantotas kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir eskimosi, kuri patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, nekā nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu proteīna kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo jūs varat iegūt daudz vairāk kaloriju ar noteiktu ogļhidrātu daudzumu nekā ar tādu pašu olbaltumvielu daudzumu. Nabadzīgajās valstīs iedzīvotāji nepieciešamās kalorijas saņem no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais proteīna daudzums, kas uztur slāpekļa līdzsvaru, ir apm. 30 g dienā. Aptuveni tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāka summa parasti tiek uzskatīta par optimālu; ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes.

Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dažas no aminoskābēm dzīvnieka ķermenis spēj sintezēt pats. Tos sauc par savstarpēji aizstājamiem, jo ​​tiem nav jābūt uzturā - ir svarīgi tikai, lai kopumā proteīnu kā slāpekļa avota uzņemšana būtu pietiekama; tad ar neaizvietojamo aminoskābju deficītu organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās "neaizstājamās" aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāuzņem ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīns var sintezēties organismā, tas tiek uzskatīts par neaizvietojamu aminoskābi, jo jaundzimušie un augošie bērni to ražo nepietiekamā daudzumā. Savukārt cilvēkam nobriedušā vecumā dažu šo aminoskābju uzņemšana ar pārtiku var kļūt neobligāts.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība.

Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu ķermeņa olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī defektīvā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnīgas; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu olbaltumvielu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaicīgi, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās nonāk organismā. ķermenis tajā pašā laikā.

Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc maz ticams, ka mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu olbaltumvielas, lai gan šajā ziņā ir labākas par želatīnu, ir arī nabadzīgas ar neaizvietojamām aminoskābēm; īpaši maz tajos lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetārs uzturs nekādā ziņā nav neveselīgs, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk olbaltumvielu augos ir sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.

Sintētiskie proteīni uzturā.

Nepilnvērtīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas olbaltumvielām, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar tām bagātas olbaltumvielas, var būtiski palielināt pēdējo uzturvērtību, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugus uz naftas ogļūdeņražiem, pievienojot nitrātus vai amonjaku kā slāpekļa avotu. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī tās var tieši lietot uzturā. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākotnējā posmā t.s. Spureklī ir īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas defektīvos augu proteīnus pārvērš pilnīgākos mikrobu proteīnos, un tie savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas pēc būtības zināmā mērā nozīmē ķīmisku olbaltumvielu sintēzi.

PROTEĪNI (olbaltumvielas), kompleksu slāpekli saturošu savienojumu klase, dzīvās vielas raksturīgākās un svarīgākās (kopā ar nukleīnskābēm) sastāvdaļas. Olbaltumvielas pilda daudzas un dažādas funkcijas. Lielākā daļa olbaltumvielu ir fermenti, kas katalizē ķīmiskās reakcijas. Daudzi hormoni, kas regulē fizioloģiskos procesus, arī ir olbaltumvielas. Strukturālie proteīni, piemēram, kolagēns un keratīns, ir galvenās kaulu audu, matu un nagu sastāvdaļas. Muskuļu saraušanās proteīniem ir iespēja mainīt savu garumu, izmantojot ķīmisko enerģiju mehāniskā darba veikšanai. Olbaltumvielas ir antivielas, kas saista un neitralizē toksiskas vielas. Dažas olbaltumvielas, kas spēj reaģēt uz ārēju ietekmi (gaisma, smarža), kalpo kā receptori maņu orgānos, kas uztver kairinājumu. Daudzi proteīni, kas atrodas šūnas iekšpusē un uz šūnas membrānas, veic regulēšanas funkcijas.

19. gadsimta pirmajā pusē daudzi ķīmiķi, starp tiem galvenokārt J. fon Lībigs, pamazām nonāca pie secinājuma, ka olbaltumvielas ir īpaša slāpekļa savienojumu klase. Nosaukums "olbaltumvielas" (no grieķu valodas.

protos- pirmais) 1840. gadā ierosināja holandiešu ķīmiķis G. Mulders. FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS Proteīni ir balti cietā stāvoklī, bet bezkrāsaini šķīdumā, ja vien tie nesatur kādu hromoforu (krāsainu) grupu, piemēram, hemoglobīnu. Dažādu olbaltumvielu šķīdība ūdenī ir ļoti atšķirīga. Tas mainās arī atkarībā no pH un sāļu koncentrācijas šķīdumā, lai var izvēlēties apstākļus, kādos viens proteīns selektīvi nogulsnēs citu proteīnu klātbūtnē. Šo "izsālīšanas" metodi plaši izmanto proteīnu izolēšanai un attīrīšanai. Attīrītais proteīns bieži izgulsnējas no šķīduma kā kristāli.

Salīdzinot ar citiem savienojumiem, olbaltumvielu molekulmasa ir ļoti liela - no vairākiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem daltonu. Tāpēc ultracentrifugēšanas laikā olbaltumvielas tiek nogulsnētas, turklāt ar atšķirīgu ātrumu. Tā kā olbaltumvielu molekulās ir pozitīvi un negatīvi lādētas grupas, tās elektriskajā laukā pārvietojas ar dažādu ātrumu. Tas ir elektroforēzes pamatā - metode, ko izmanto atsevišķu proteīnu izolēšanai no sarežģītiem maisījumiem. Olbaltumvielu attīrīšanu veic arī ar hromatogrāfiju.

ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS Struktūra. Olbaltumvielas ir polimēri, t.i. molekulas, kas veidotas kā ķēdes no atkārtotām monomēru vienībām vai apakšvienībām, kuru lomu tās spēlē a -aminoskābes. Vispārīgā aminoskābju formula kur R - ūdeņraža atoms vai kāda organiska grupa.

Olbaltumvielu molekula (polipeptīdu ķēde) var sastāvēt tikai no salīdzinoši neliela aminoskābju skaita vai vairākiem tūkstošiem monomēru vienību. Aminoskābju savienošana ķēdē ir iespējama, jo katrai no tām ir divas dažādas ķīmiskās grupas: aminogrupa ar pamata īpašībām,

NH2 un skābā karboksilgrupa COOH. Abas šīs grupas ir saistītas ar a - oglekļa atoms. Vienas aminoskābes karboksilgrupa var veidot amīda (peptīda) saiti ar citas aminoskābes aminogrupu:
Pēc tam, kad šādā veidā ir savienotas divas aminoskābes, ķēdi var pagarināt, otrai aminoskābei pievienojot trešo utt. Kā redzams no iepriekš minētā vienādojuma, veidojoties peptīdu saitei, tiek atbrīvota ūdens molekula. Skābju, sārmu vai proteolītisko enzīmu klātbūtnē reakcija notiek pretējā virzienā: polipeptīdu ķēde tiek sadalīta aminoskābēs, pievienojot ūdeni. Šo reakciju sauc par hidrolīzi. Hidrolīze notiek spontāni, un ir nepieciešama enerģija, lai aminoskābes apvienotu polipeptīdu ķēdē.

Karboksilgrupa un amīda grupa (vai tai līdzīga imīda grupa - aminoskābes prolīna gadījumā) ir visās aminoskābēs, savukārt atšķirības starp aminoskābēm nosaka šīs grupas raksturs jeb "puse". ķēde", kas norādīta iepriekš ar vēstuli

R . Sānu ķēdes lomu var pildīt viens ūdeņraža atoms, piemēram, aminoskābē glicīns, vai kāda apjomīga grupa, piemēram, histidīnā un triptofānā. Dažas sānu ķēdes ir ķīmiski inertas, bet citas ir ļoti reaģējošas.

Var sintezēt daudzus tūkstošus dažādu aminoskābju, un dabā sastopamas daudzas dažādas aminoskābes, bet olbaltumvielu sintēzei izmanto tikai 20 veidu aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīns, asparagīnskābe, valīns, histidīns, glicīns, glutamīns, glutamīns. skābe, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, prolīns, serīns, tirozīns, treonīns, triptofāns, fenilalanīns un cisteīns (olbaltumvielās cisteīns var būt kā dimērs

– cistīns). Tiesa, dažās olbaltumvielās papildus regulāri sastopamajām divdesmit ir arī citas aminoskābes, taču tās veidojas, modificējot kādu no divdesmit uzskaitītajām pēc tam, kad tās ir iekļautas olbaltumvielās.optiskā aktivitāte. Visas aminoskābes, izņemot glicīnu, a Oglekļa atomam ir pievienotas četras dažādas grupas. Ģeometrijas ziņā četras dažādas grupas var piesaistīt divos veidos, un attiecīgi ir iespējamas divas konfigurācijas jeb divi izomēri, kas viens ar otru ir saistīti kā objekts tā spoguļattēlam, t.i. kā no kreisās puses uz labo. Vienu konfigurāciju sauc par kreiso vai kreiso ( L ), bet otrs - pa labi vai pa labi ( D ), jo divi šādi izomēri atšķiras pēc polarizētās gaismas plaknes griešanās virziena. Atrodas tikai olbaltumvielās L -aminoskābes (izņēmums ir glicīns; to var attēlot tikai vienā formā, jo divas no četrām tā grupām ir vienādas), un tām visām ir optiskā aktivitāte (jo ir tikai viens izomērs). D -aminoskābes dabā ir reti sastopamas; tie ir atrodami dažās antibiotikās un baktēriju šūnu sieniņās.Aminoskābju secība. Aminoskābes polipeptīdu ķēdē nav sakārtotas nejauši, bet noteiktā fiksētā secībā, un tieši šī secība nosaka proteīna funkcijas un īpašības. Mainot 20 veidu aminoskābju secību, jūs varat iegūt milzīgu skaitu dažādu olbaltumvielu, tāpat kā jūs varat izveidot daudz dažādu tekstu no alfabēta burtiem.

Agrāk proteīna aminoskābju secības noteikšana bieži prasīja vairākus gadus. Tiešā noteikšana joprojām ir diezgan darbietilpīgs uzdevums, lai gan ir radītas ierīces, kas ļauj to veikt automātiski. Parasti ir vieglāk noteikt atbilstošā gēna nukleotīdu secību un no tās iegūt proteīna aminoskābju secību. Līdz šim jau ir noteiktas daudzu simtu olbaltumvielu aminoskābju secības. Dekodēto proteīnu funkcijas parasti ir zināmas, un tas palīdz iztēloties līdzīgu proteīnu iespējamās funkcijas, kas veidojas, piemēram, ļaundabīgos audzējos.

Kompleksie proteīni. Olbaltumvielas, kas sastāv tikai no aminoskābēm, sauc par vienkāršiem. Tomēr bieži vien pie polipeptīdu ķēdes tiek pievienots metāla atoms vai kāds ķīmisks savienojums, kas nav aminoskābe. Šādus proteīnus sauc par kompleksiem. Piemērs ir hemoglobīns: tas satur dzelzs porfirīnu, kas piešķir tam sarkano krāsu un ļauj tam darboties kā skābekļa nesējam.

Sarežģītāko olbaltumvielu nosaukumos ir norāde par pievienoto grupu būtību: cukuri ir glikoproteīnos, tauki – lipoproteīnos. Ja fermenta katalītiskā aktivitāte ir atkarīga no pievienotās grupas, tad to sauc par protezēšanas grupu. Bieži vien kāds vitamīns spēlē protezēšanas grupas lomu vai ir daļa no tās. Piemēram, A vitamīns, kas pievienots kādam no tīklenes proteīniem, nosaka tās jutīgumu pret gaismu.

Terciārā struktūra. Svarīga ir ne tik daudz proteīna aminoskābju secība (primārā struktūra), bet gan veids, kā tā atrodas telpā. Visā polipeptīda ķēdes garumā ūdeņraža joni veido regulāras ūdeņraža saites, kas tai piešķir spirāles vai slāņa formu (sekundārā struktūra). No šādu spirāļu un slāņu kombinācijas rodas nākamās kārtas kompakta forma - proteīna terciārā struktūra. Ap saitēm, kas satur ķēdes monomērus, ir iespējamas rotācijas mazos leņķos. Tāpēc no tīri ģeometriskā viedokļa jebkuras polipeptīdu ķēdes iespējamo konfigurāciju skaits ir bezgalīgi liels. Patiesībā katrs proteīns parasti pastāv tikai vienā konfigurācijā, ko nosaka tā aminoskābju secība. Šī struktūra nav stingra, tā ir it kā « elpo” - svārstās ap noteiktu vidējo konfigurāciju. Ķēde ir salocīta konfigurācijā, kurā brīvā enerģija (spēja strādāt) ir minimāla, tāpat kā atbrīvota atspere tiek saspiesta tikai līdz stāvoklim, kas atbilst brīvās enerģijas minimumam. Bieži viena ķēdes daļa ir cieši saistīta ar citu disulfīdu (- S–S–) saites starp diviem cisteīna atlikumiem. Daļēji tāpēc cisteīnam starp aminoskābēm ir īpaši svarīga loma.

Olbaltumvielu struktūras sarežģītība ir tik liela, ka vēl nav iespējams aprēķināt proteīna terciāro struktūru, pat ja ir zināma tā aminoskābju secība. Bet, ja ir iespējams iegūt proteīna kristālus, tad to terciāro struktūru var noteikt ar rentgenstaru difrakciju.

Strukturālajos, saraušanās un dažos citos proteīnos ķēdes ir izstieptas un vairākas nedaudz salocītas ķēdes, kas atrodas blakus, veido fibrilus; fibrillas savukārt salocās lielākos veidojumos – šķiedrās. Tomēr lielākā daļa proteīnu šķīdumā ir lodveida: ķēdes ir satītas lodiņā, tāpat kā dzija lodītē. Brīvā enerģija šajā konfigurācijā ir minimāla, jo hidrofobās (“ūdeni atgrūdošās”) aminoskābes ir paslēptas lodītes iekšpusē, bet hidrofilās (“ūdeni piesaistošās”) aminoskābes atrodas uz tās virsmas.

Daudzi proteīni ir vairāku polipeptīdu ķēžu kompleksi. Šo struktūru sauc par proteīna kvartāro struktūru. Piemēram, hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām, no kurām katra ir lodveida proteīns.

Strukturālie proteīni to lineārās konfigurācijas dēļ veido šķiedras, kurās stiepes izturība ir ļoti augsta, savukārt globulārā konfigurācija ļauj olbaltumvielām nonākt specifiskā mijiedarbībā ar citiem savienojumiem. Uz globulas virsmas, pareizi uzliekot ķēdes, parādās noteikta veida dobums, kurā atrodas reaktīvās ķīmiskās grupas. Ja šis proteīns ir enzīms, tad šādā dobumā nonāk cita, parasti mazāka, kādas vielas molekula, tāpat kā atslēga iekļūst slēdzenē; šajā gadījumā molekulas elektronu mākoņa konfigurācija mainās ķīmisko grupu ietekmē, kas atrodas dobumā, un tas liek tam reaģēt noteiktā veidā. Tādā veidā ferments katalizē reakciju. Antivielu molekulās ir arī dobumi, kuros saistās dažādas svešas vielas un tādējādi tiek padarītas nekaitīgas. "Atslēgas un slēdzenes" modelis, kas izskaidro proteīnu mijiedarbību ar citiem savienojumiem, ļauj izprast fermentu un antivielu specifiku, t.i. to spēja reaģēt tikai ar noteiktiem savienojumiem.

Olbaltumvielas dažāda veida organismos. Proteīniem, kas pilda vienu un to pašu funkciju dažādās augu un dzīvnieku sugās un tāpēc tiem ir viens un tas pats nosaukums, arī ir līdzīga konfigurācija. Tomēr tie nedaudz atšķiras pēc to aminoskābju secības. Tā kā sugas atšķiras no kopējā priekšteča, dažas aminoskābes noteiktās pozīcijās tiek aizstātas ar mutācijām ar citām. Kaitīgās mutācijas, kas izraisa iedzimtas slimības, dabiskā atlase atmet, bet labvēlīgās vai vismaz neitrālas var saglabāt. Jo tuvāk divas bioloģiskās sugas atrodas viena otrai, jo mazākas atšķirības tiek konstatētas to proteīnos.

Daži proteīni mainās salīdzinoši ātri, citi ir diezgan konservatīvi. Pie pēdējiem pieder, piemēram, citohroms Ar- elpceļu enzīms, kas atrodams lielākajā daļā dzīvo organismu. Cilvēkiem un šimpanzēm tā aminoskābju secības ir identiskas, un citohromā Ar kviešu, tikai 38% aminoskābju izrādījās atšķirīgas. Pat salīdzinot cilvēkus un baktērijas, citohromu līdzība Ar(šeit atšķirības skar 65% aminoskābju) joprojām ir redzamas, lai gan baktēriju un cilvēku kopīgais priekštecis uz Zemes dzīvoja apmēram pirms diviem miljardiem gadu. Mūsdienās aminoskābju secību salīdzināšanu bieži izmanto, lai izveidotu filoģenētisku (ģenealoģisku) koku, kas atspoguļo dažādu organismu evolūcijas attiecības.

Denaturācija. Sintezētā proteīna molekula, salocīšana, iegūst savu konfigurāciju. Tomēr šo konfigurāciju var iznīcināt, karsējot, mainot pH, iedarbojoties ar organiskiem šķīdinātājiem un pat vienkārši maisot šķīdumu, līdz uz tā virsmas parādās burbuļi. Šādā veidā pārveidotu proteīnu sauc par denaturētu; tas zaudē savu bioloģisko aktivitāti un parasti kļūst nešķīstošs. Labi zināmi denaturētu proteīnu piemēri ir vārītas olas vai putukrējums. Mazie proteīni, kas satur tikai ap simts aminoskābēm, spēj renaturēties, t.i. atgūt sākotnējo konfigurāciju. Bet lielākā daļa proteīnu tiek vienkārši pārveidoti samezglotu polipeptīdu ķēžu masā un neatjauno savu iepriekšējo konfigurāciju.

Viena no galvenajām grūtībām aktīvo proteīnu izolēšanā ir to ārkārtējā jutība pret denaturāciju. Šī proteīnu īpašība tiek izmantota pārtikas produktu konservēšanā: augsta temperatūra neatgriezeniski denaturē mikroorganismu fermentus, un mikroorganismi iet bojā.

PROTEĪNU SINTĒZE Olbaltumvielu sintēzei dzīvam organismam ir jābūt fermentu sistēmai, kas spēj savienot vienu aminoskābi ar otru. Nepieciešams arī informācijas avots, kas noteiktu, kuras aminoskābes ir jāsavieno. Tā kā organismā ir tūkstošiem olbaltumvielu veidu un katrs no tiem vidēji sastāv no vairākiem simtiem aminoskābju, nepieciešamajai informācijai ir jābūt patiesi milzīgai. Tas tiek glabāts (līdzīgi kā ieraksts tiek glabāts magnētiskajā lentē) nukleīnskābju molekulās, kas veido gēnus. Cm . arī IEDZĪMĪBA; NUKLEĪNSKĀBES.Enzīmu aktivizēšana. No aminoskābēm sintezēta polipeptīdu ķēde ne vienmēr ir proteīns galīgajā formā. Daudzi fermenti vispirms tiek sintezēti kā neaktīvi prekursori un kļūst aktīvi tikai pēc tam, kad cits enzīms atdala dažas aminoskābes no viena ķēdes gala. Daži gremošanas enzīmi, piemēram, tripsīns, tiek sintezēti šajā neaktīvā formā; šie fermenti tiek aktivizēti gremošanas traktā ķēdes gala fragmenta noņemšanas rezultātā. Hormona insulīns, kura molekula aktīvajā formā sastāv no divām īsām ķēdēm, tiek sintezēts vienas ķēdes, tā sauktā, veidā. proinsulīns. Pēc tam šīs ķēdes vidusdaļa tiek noņemta, un atlikušie fragmenti saistās viens ar otru, veidojot aktīvo hormona molekulu. Kompleksie proteīni veidojas tikai pēc tam, kad olbaltumvielai ir pievienota noteikta ķīmiska grupa, un šai piesaistei bieži vien ir nepieciešams arī ferments.Metabolisma cirkulācija. Pēc dzīvnieka barošanas ar aminoskābēm, kas marķētas ar radioaktīviem oglekļa, slāpekļa vai ūdeņraža izotopiem, etiķete ātri tiek iekļauta tā olbaltumvielās. Ja iezīmētās aminoskābes pārstāj iekļūt organismā, tad marķējuma daudzums olbaltumvielās sāk samazināties. Šie eksperimenti liecina, ka iegūtās olbaltumvielas organismā netiek uzglabātas līdz dzīves beigām. Visi no tiem, ar dažiem izņēmumiem, atrodas dinamiskā stāvoklī, pastāvīgi sadaloties līdz aminoskābēm un pēc tam tiek atkārtoti sintezēti.

Daži proteīni sadalās, kad šūnas mirst un tiek iznīcinātas. Tas notiek visu laiku, piemēram, ar sarkanajām asins šūnām un epitēlija šūnām, kas klāj zarnu iekšējo virsmu. Turklāt dzīvās šūnās notiek arī olbaltumvielu sadalīšanās un resintēze. Savādi, bet par olbaltumvielu sadalīšanos ir zināms mazāk nekā par to sintēzi. Tomēr ir skaidrs, ka šķelšanā piedalās proteolītiskie enzīmi, līdzīgi tiem, kas gremošanas traktā sadala olbaltumvielas aminoskābēs.

Dažādu olbaltumvielu pussabrukšanas periods ir atšķirīgs - no vairākām stundām līdz vairākiem mēnešiem. Vienīgais izņēmums ir kolagēna molekulas. Kad tie ir izveidoti, tie paliek stabili un netiek atjaunoti vai aizstāti. Tomēr laika gaitā dažas to īpašības, jo īpaši elastība, mainās, un, tā kā tie netiek atjaunoti, tā rezultātā ir noteiktas ar vecumu saistītas izmaiņas, piemēram, grumbu parādīšanās uz ādas.

sintētiskie proteīni. Ķīmiķi jau sen ir iemācījušies polimerizēt aminoskābes, bet aminoskābes apvienojas nejauši, tāpēc šādas polimerizācijas produkti maz līdzinās dabiskajiem. Tiesa, ir iespējams apvienot aminoskābes noteiktā secībā, kas ļauj iegūt dažus bioloģiski aktīvus proteīnus, jo īpaši insulīnu. Process ir diezgan sarežģīts, un tādā veidā iespējams iegūt tikai tās olbaltumvielas, kuru molekulās ir ap simts aminoskābēm. Tā vietā ir vēlams sintezēt vai izolēt gēna nukleotīdu secību, kas atbilst vēlamajai aminoskābju secībai, un pēc tam ievadīt šo gēnu baktērijās, kas replikācijas ceļā radīs lielu daudzumu vēlamā produkta. Tomēr šai metodei ir arī savi trūkumi. Cm . Skatīt arī ĢENĒTISKĀ INŽENERIJA. PROTEĪNI UN UZTURS Kad olbaltumvielas organismā tiek sadalītas aminoskābēs, šīs aminoskābes var atkārtoti izmantot proteīnu sintēzei. Tajā pašā laikā pašas aminoskābes ir pakļautas sabrukšanai, tāpēc tās netiek pilnībā izmantotas. Ir arī skaidrs, ka augšanas, grūtniecības un brūču dzīšanas laikā olbaltumvielu sintēzei jāpārsniedz sadalīšanās. Ķermenis nepārtraukti zaudē dažus proteīnus; tie ir matu, nagu un ādas virsmas slāņa proteīni. Tāpēc proteīnu sintēzei katram organismam aminoskābes jāsaņem no pārtikas. Zaļie augi tiek sintezēti no CO 2 , ūdens un amonjaks vai nitrāti ir visas 20 aminoskābes, kas atrodamas olbaltumvielās. Daudzas baktērijas spēj arī sintezēt aminoskābes cukura (vai līdzvērtīga) un fiksēta slāpekļa klātbūtnē, bet cukuru galu galā piegādā zaļie augi. Dzīvniekiem spēja sintezēt aminoskābes ir ierobežota; aminoskābes viņi iegūst, ēdot zaļus augus vai citus dzīvniekus. Gremošanas traktā uzsūktās olbaltumvielas tiek sadalītas aminoskābēs, pēdējās uzsūcas un no tām tiek uzbūvētas konkrētajam organismam raksturīgās olbaltumvielas. Neviens no absorbētajiem proteīniem nav iekļauts ķermeņa struktūrās kā tāds. Vienīgais izņēmums ir tas, ka daudziem zīdītājiem daļa mātes antivielu var neskarta caur placentu nonākt augļa asinsritē un caur mātes pienu (īpaši atgremotājiem) tikt pārnesta uz jaundzimušo tūlīt pēc piedzimšanas.Nepieciešamība pēc olbaltumvielām. Skaidrs, ka dzīvības uzturēšanai organismam ar pārtiku jāsaņem noteikts daudzums olbaltumvielu. Tomēr šīs vajadzības lielums ir atkarīgs no vairākiem faktoriem. Pārtika ķermenim ir nepieciešama gan kā enerģijas (kaloriju) avots, gan kā materiāls savu struktūru veidošanai. Pirmajā vietā ir vajadzība pēc enerģijas. Tas nozīmē, ka tad, kad uzturā ir maz ogļhidrātu un tauku, uztura olbaltumvielas tiek izmantotas nevis pašu olbaltumvielu sintēzei, bet gan kā kaloriju avots. Ilgstoši badojoties, pat jūsu olbaltumvielas tiek iztērētas, lai apmierinātu enerģijas vajadzības. Ja uzturā ir pietiekami daudz ogļhidrātu, tad olbaltumvielu uzņemšanu var samazināt.slāpekļa līdzsvars. Vidēji apm. 16% no kopējās olbaltumvielu masas ir slāpeklis. Sadalot aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, tajās esošais slāpeklis tiek izvadīts no organisma ar urīnu un (mazākā mērā) ar izkārnījumiem dažādu slāpekļa savienojumu veidā. Tāpēc proteīna uztura kvalitātes novērtēšanai ir ērti izmantot tādu indikatoru kā slāpekļa līdzsvars, t.i. starpība (gramos) starp organismā uzņemtā slāpekļa daudzumu un dienā izdalītā slāpekļa daudzumu. Ar normālu uzturu pieaugušajam šie daudzumi ir vienādi. Augošā organismā izvadītā slāpekļa daudzums ir mazāks nekā ienākošā, t.i. bilance ir pozitīva. Ar olbaltumvielu trūkumu uzturā līdzsvars ir negatīvs. Ja uzturā ir pietiekami daudz kaloriju, bet olbaltumvielas tajā pilnībā nav, organisms ietaupa olbaltumvielas. Tajā pašā laikā olbaltumvielu metabolisms palēninās, un aminoskābju atkārtota izmantošana proteīnu sintēzē notiek pēc iespējas efektīvāk. Tomēr zaudējumi ir neizbēgami, un slāpekļa savienojumi joprojām tiek izvadīti ar urīnu un daļēji ar izkārnījumiem. Slāpekļa daudzums, kas dienā izdalās no organisma olbaltumvielu bada laikā, var kalpot kā ikdienas olbaltumvielu trūkuma mērs. Ir dabiski pieņemt, ka, ieviešot uzturā šim trūkumam līdzvērtīgu olbaltumvielu daudzumu, ir iespējams atjaunot slāpekļa līdzsvaru. Tomēr tā nav. Saņemot šādu olbaltumvielu daudzumu, organisms sāk mazāk efektīvi izmantot aminoskābes, tāpēc slāpekļa līdzsvara atjaunošanai ir nepieciešams papildu proteīns.

Ja olbaltumvielu daudzums uzturā pārsniedz to, kas nepieciešams, lai uzturētu slāpekļa līdzsvaru, šķiet, ka no tā nav nekāda kaitējuma. Pārmērīgas aminoskābes tiek vienkārši izmantotas kā enerģijas avots. Īpaši spilgts piemērs ir eskimosi, kuri patērē maz ogļhidrātu un apmēram desmit reizes vairāk olbaltumvielu, nekā nepieciešams slāpekļa līdzsvara uzturēšanai. Tomēr vairumā gadījumu proteīna kā enerģijas avota izmantošana nav izdevīga, jo jūs varat iegūt daudz vairāk kaloriju ar noteiktu ogļhidrātu daudzumu nekā ar tādu pašu olbaltumvielu daudzumu. Nabadzīgajās valstīs iedzīvotāji nepieciešamās kalorijas saņem no ogļhidrātiem un patērē minimālu olbaltumvielu daudzumu.

Ja organisms nepieciešamo kaloriju skaitu saņem neolbaltumvielu produktu veidā, tad minimālais proteīna daudzums, kas uztur slāpekļa līdzsvaru, ir apm. 30 g dienā. Aptuveni tik daudz olbaltumvielu satur četras maizes šķēles vai 0,5 litri piena. Nedaudz lielāka summa parasti tiek uzskatīta par optimālu; ieteicams no 50 līdz 70 g.

Neaizstājamās aminoskābes. Līdz šim olbaltumvielas tika uzskatītas par veselumu. Tikmēr, lai proteīnu sintēze notiktu, organismā jābūt visām nepieciešamajām aminoskābēm. Dažas no aminoskābēm dzīvnieka ķermenis spēj sintezēt pats. Tos sauc par savstarpēji aizstājamiem, jo ​​tiem nav jābūt uzturā, ir svarīgi tikai, lai kopumā proteīnu kā slāpekļa avota uzņemšana būtu pietiekama; tad ar neaizvietojamo aminoskābju deficītu organisms var tās sintezēt uz to rēķina, kuras ir pārpalikumā. Atlikušās "neaizstājamās" aminoskābes nevar sintezēt, un tās ir jāuzņem ar pārtiku. Cilvēkiem būtiski ir valīns, leicīns, izoleicīns, treonīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, histidīns, lizīns un arginīns. (Lai gan arginīns var sintezēties organismā, tas tiek uzskatīts par neaizvietojamu aminoskābi, jo jaundzimušie un augošie bērni to ražo nepietiekamā daudzumā. Savukārt cilvēkam nobriedušā vecumā dažu šo aminoskābju uzņemšana ar pārtiku var kļūt neobligāts.)

Šis neaizvietojamo aminoskābju saraksts ir aptuveni vienāds citiem mugurkaulniekiem un pat kukaiņiem. Olbaltumvielu uzturvērtību parasti nosaka, izbarojot tos augošām žurkām un sekojot līdzi dzīvnieku svara pieaugumam.

Olbaltumvielu uzturvērtība. Olbaltumvielu uzturvērtību nosaka neaizstājamā aminoskābe, kuras trūkums ir visvairāk. Ilustrēsim to ar piemēru. Mūsu ķermeņa olbaltumvielas satur vidēji apm. 2% triptofāna (pēc svara). Pieņemsim, ka uzturā ir 10 g proteīna, kas satur 1% triptofāna, un tajā ir pietiekami daudz citu neaizvietojamo aminoskābju. Mūsu gadījumā 10 g šī defektīvā proteīna būtībā ir līdzvērtīgi 5 g pilnīgas; atlikušie 5 g var kalpot tikai kā enerģijas avots. Ņemiet vērā, ka, tā kā aminoskābes organismā praktiski netiek uzkrātas un, lai notiktu olbaltumvielu sintēze, visām aminoskābēm jābūt klāt vienlaicīgi, neaizvietojamo aminoskābju uzņemšanas ietekmi var noteikt tikai tad, ja visas tās nonāk organismā. ķermenis tajā pašā laikā.. Lielākajai daļai dzīvnieku olbaltumvielu vidējais sastāvs ir tuvs vidējam olbaltumvielu sastāvam cilvēka organismā, tāpēc maz ticams, ka mēs saskarsimies ar aminoskābju deficītu, ja mūsu uzturs ir bagāts ar tādiem pārtikas produktiem kā gaļa, olas, piens un siers. Tomēr ir olbaltumvielas, piemēram, želatīns (kolagēna denaturācijas produkts), kas satur ļoti maz neaizstājamo aminoskābju. Augu olbaltumvielas, lai gan šajā ziņā ir labākas par želatīnu, ir arī nabadzīgas ar neaizvietojamām aminoskābēm; īpaši maz tajos lizīna un triptofāna. Tomēr tīri veģetārs uzturs nekādā ziņā nav neveselīgs, ja vien tajā netiek patērēts nedaudz lielāks augu olbaltumvielu daudzums, kas ir pietiekams, lai nodrošinātu organismu ar neaizvietojamām aminoskābēm. Visvairāk olbaltumvielu augos ir sēklās, īpaši kviešu un dažādu pākšaugu sēklās. Arī jaunie dzinumi, piemēram, sparģeļi, ir bagāti ar olbaltumvielām.Sintētiskie proteīni uzturā. Nepilnvērtīgiem proteīniem, piemēram, kukurūzas olbaltumvielām, pievienojot nelielu daudzumu sintētiskās neaizvietojamās aminoskābes vai ar tām bagātas olbaltumvielas, var būtiski palielināt pēdējo uzturvērtību, t.i. tādējādi palielinot patērēto olbaltumvielu daudzumu. Vēl viena iespēja ir audzēt baktērijas vai raugus uz naftas ogļūdeņražiem, pievienojot nitrātus vai amonjaku kā slāpekļa avotu. Tādā veidā iegūtās mikrobu olbaltumvielas var kalpot kā barība mājputniem vai mājlopiem, vai arī tās var tieši lietot uzturā. Trešā, plaši izmantotā metode izmanto atgremotāju fizioloģiju. Atgremotājiem kuņģa sākotnējā posmā t.s. Spureklī ir īpašas baktēriju un vienšūņu formas, kas defektīvos augu proteīnus pārvērš pilnīgākos mikrobu proteīnos, un tie savukārt pēc sagremošanas un uzsūkšanās pārvēršas dzīvnieku olbaltumvielās. Dzīvnieku barībai var pievienot urīnvielu, lētu sintētisko slāpekli saturošu savienojumu. Spureklī dzīvojošie mikroorganismi izmanto urīnvielas slāpekli, lai ogļhidrātus (kuru barībā ir daudz vairāk) pārvērstu olbaltumvielās. Apmēram trešdaļa no visa lopbarībā esošā slāpekļa var būt urīnvielas veidā, kas pēc būtības zināmā mērā nozīmē ķīmisku olbaltumvielu sintēzi. ASV šai metodei ir liela nozīme kā vienam no proteīna iegūšanas veidiem.LITERATŪRA Marejs R., Grenners D., Mejss P., Rodvels V. cilvēka bioķīmija, tt. 1.–2. M., 1993. gads
Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Šūnas molekulārā bioloģija, tt. 1.–3. M., 1994. gads

Pirms runāt par olbaltumvielu īpašībām, ir vērts dot īsa definīcijašim jēdzienam. Tās ir augstas molekulārās organiskās vielas, kas sastāv no alfa-aminoskābēm, kas savienotas ar peptīdu saiti. Olbaltumvielas ir svarīga cilvēku un dzīvnieku uztura sastāvdaļa, jo ne visas aminoskābes tiek ražotas organismā – dažas nāk no pārtikas. Kādas ir to īpašības un funkcijas?

Amfotērisks

Šī ir pirmā olbaltumvielu īpašība. Amfoterisks attiecas uz to spēju izrādīt gan skābes, gan bāzes īpašības.

Olbaltumvielu struktūrā ir vairāku veidu ķīmiskās grupas, kas spēj jonizēties H 2 O šķīdumā. Tie ietver:

• karboksilgrupas atlikumi. Precīzāk, glutamīnskābe un asparagīnskābe.
• slāpekli saturošās grupas. Lizīna ε-aminogrupa, arginīna atlikums CNH(NH 2) un heterocikliskās alfa-aminoskābes, ko sauc par histidīnu, imidazola atlikums.

Katram proteīnam ir tāda īpašība kā izoelektriskais punkts. Šis jēdziens tiek saprasts kā vides skābums, kurā virsmai vai molekulai nav elektriskais lādiņš. Šādos apstākļos olbaltumvielu hidratācija un šķīdība tiek samazināta līdz minimumam.

Indikatoru nosaka bāzisko un skābo aminoskābju atlikumu attiecība. Pirmajā gadījumā punkts krīt uz sārmaino reģionu. Otrajā - skābs.

Šķīdība

Saskaņā ar šo īpašību olbaltumvielas tiek sadalītas nelielā klasifikācijā. Lūk, kādi tie ir:

• Šķīstošs. Tos sauc par albumīniem. Tie slikti šķīst koncentrētos sāls šķīdumos un karsējot koagulējas. Šo reakciju sauc par denaturāciju. Albumīnu molekulmasa ir aptuveni 65 000. Tie nesatur ogļhidrātus. Un vielas, kas sastāv no albumīna, sauc par albuminoīdiem. Tie ietver olu baltumu, augu sēklas un asins serumu.
• nešķīstošs. Tos sauc par skleroproteīniem. Spilgts piemērs ir keratīns, fibrilārs proteīns, kura mehāniskā izturība ir otrajā vietā aiz hitīna. Tieši no šīs vielas veidojas nagi, mati, putnu knābju un spalvu ramfotēka, kā arī degunradžu ragi. Šajā olbaltumvielu grupā ietilpst arī citokeratīni. Tas ir epitēlija šūnu citoskeleta intracelulāro pavedienu strukturālais materiāls. Vēl viens nešķīstošs proteīns ir fibrilārs proteīns, ko sauc par fibroīnu.
• hidrofils. Viņi aktīvi mijiedarbojas ar ūdeni un absorbē to. Tie ietver starpšūnu vielas, kodola un citoplazmas olbaltumvielas. Tostarp bēdīgi slavenais fibroīns un keratīns.
• hidrofobs. Tie atgrūž ūdeni. Tie ietver olbaltumvielas, kas ir bioloģisko membrānu sastāvdaļas.

Denaturācija

Tas ir proteīna molekulas modifikācijas procesa nosaukums noteiktu destabilizējošu faktoru ietekmē. Aminoskābju secība paliek nemainīga. Bet olbaltumvielas zaudē savas dabiskās īpašības (hidrofilitāti, šķīdību un citas).

Jāatzīmē, ka jebkuras būtiskas izmaiņas ārējos apstākļos var izraisīt olbaltumvielu struktūru pārkāpumus. Visbiežāk denaturāciju provocē temperatūras paaugstināšanās, kā arī sārmu, stipras skābes, radiācijas, smago metālu sāļu un pat noteiktu šķīdinātāju ietekme uz olbaltumvielām.

Interesanti, ka bieži denaturācija noved pie tā, ka olbaltumvielu daļiņas tiek agregētas lielākās. Lielisks piemērs ir olu kultenis. Galu galā visi ir pazīstami ar to, kā cepšanas procesā proteīns veidojas no caurspīdīga šķidruma.

Jums vajadzētu runāt arī par tādu parādību kā renaturācija. Šis process ir pretējs denaturācijai. Tās laikā olbaltumvielas atgriežas savā dabiskajā struktūrā. Un tas tiešām ir iespējams. Ķīmiķu grupa no ASV un Austrālijas ir atradusi veidu, kā renaturēt cieti vārītu olu. Tas prasīs tikai dažas minūtes. Un tam būs nepieciešama urīnviela (ogļskābes diamīds) un centrifugēšana.

Struktūra

Tas ir jāsaka atsevišķi, jo mēs runājam par olbaltumvielu nozīmi. Kopumā ir četri strukturālās organizācijas līmeņi:

• Primārs. Ir domāta aminoskābju atlikumu secība polipeptīdu ķēdē. galvenā iezīme ir konservatīvi motīvi. Tās ir stabilas aminoskābju atlikumu kombinācijas. Tie ir atrodami daudzos sarežģītos un vienkāršos proteīnos.
• Sekundārais. Tas attiecas uz dažu lokālu polipeptīdu ķēdes fragmentu sakārtotību, ko stabilizē ūdeņraža saites.
• Terciārais. Šī ir polipeptīdu ķēdes telpiskā struktūra. Šis līmenis sastāv no dažiem sekundāriem elementiem (tos stabilizē dažāda veida mijiedarbības, kur svarīgākās ir hidrofobās). Šeit stabilizēšanā ir iesaistītas jonu, ūdeņraža, kovalentās saites.
• Kvartārs. To sauc arī par domēnu vai apakšvienību. Šis līmenis sastāv no savstarpējas polipeptīdu ķēžu izvietojuma kā daļa no visa proteīna kompleksa. Interesanti, ka olbaltumvielas ar kvartāru struktūru ietver ne tikai identiskas, bet arī dažādas polipeptīdu ķēdes.

Šo sadalījumu ierosināja dāņu bioķīmiķis K. Lindstroms-Langs. Un pat tad, ja tas tiek uzskatīts par novecojušu, viņi joprojām to turpina lietot.

Ēku veidi

Runājot par olbaltumvielu īpašībām, jāatzīmē arī tas, ka šīs vielas iedala trīs grupās atbilstoši struktūras veidam. Proti:

• fibrilārie proteīni. Tiem ir pavedienveida iegarena struktūra un liela molekulmasa. Lielākā daļa no tiem nešķīst ūdenī. Šo proteīnu struktūru stabilizē mijiedarbība starp polipeptīdu ķēdēm (tās sastāv vismaz no diviem aminoskābju atlikumiem). Tās ir fibrilāras vielas, kas veido polimēru, fibrillas, mikrotubulas un mikrofilamentus.
• lodveida proteīni. Struktūras veids nosaka to šķīdību ūdenī. Un molekulas vispārējā forma ir sfēriska.
• membrānas proteīni.Šo vielu struktūrai ir interesanta iezīme. Viņiem ir domēni, kas šķērso šūnu membrānu, bet daļa no tiem izvirzās citoplazmā un starpšūnu vidē. Šie proteīni pilda receptoru lomu – tie pārraida signālus un ir atbildīgi par transmembrānu transportu barības vielas. Ir svarīgi atzīmēt, ka tie ir ļoti specifiski. Katrs proteīns iziet tikai noteiktu molekulu vai signālu.

Vienkārši

Varat arī pastāstīt par tiem nedaudz vairāk. Vienkāršie proteīni sastāv tikai no polipeptīdu ķēdēm. Tie ietver:

• Protamīns. Zemas molekulmasas kodolproteīns. Tās klātbūtne ir DNS aizsardzība pret nukleāzēm - fermentiem, kas uzbrūk nukleīnskābēm.
• Histoni. Stingri pamata vienkāršie proteīni. Tie ir koncentrēti augu un dzīvnieku šūnu kodolos. Viņi piedalās DNS virkņu "iepakošanā" kodolā, kā arī tādos procesos kā labošana, replikācija un transkripcija.
• Albumīni. Tie jau ir minēti iepriekš. Slavenākie albumīni ir serums un ola.
• Globulīns. Piedalās asins sarecēšanā, kā arī citās imūnās reakcijās.
• Prolamīns. Tie ir labības uzglabāšanas proteīni. Viņu vārdi vienmēr ir atšķirīgi. Kviešos tos sauc par ptialīniem. Miežiem ir hordeīni. Auzām ir avsnins. Interesanti, ka prolamīni ir sadalīti savās olbaltumvielu klasēs. Ir tikai divi no tiem: S-bagāts (ar sēra saturu) un S-nabadzīgs (bez tā).

Komplekss

Kā ar kompleksajiem proteīniem? Tie satur protezēšanas grupas vai tādas, kurās nav aminoskābju. Tie ietver:

• Glikoproteīni. Tie satur ogļhidrātu atliekas ar kovalentu saiti. Šīs kompleksās olbaltumvielas ir vissvarīgākā šūnu membrānu strukturālā sastāvdaļa. Tie ietver arī daudzus hormonus. Un eritrocītu membrānu glikoproteīni nosaka asins grupu.
• Lipoproteīni. Tie sastāv no lipīdiem (taukiem līdzīgām vielām) un pilda šo vielu "transportēšanas" lomu asinīs.
• Metaloproteīni. Šīs olbaltumvielas organismā ir lieliska vērtība, jo bez tiem dzelzs apmaiņa nenotiek. To molekulas satur metālu jonus. Un tipiski šīs klases pārstāvji ir transferīns, hemosiderīns un feritīns.
• Nukleoproteīni. Sastāv no RKN un DNS, kam nav kovalentā saite. Ievērojams pārstāvis ir hromatīns. Tieši tā sastāvā tiek realizēta ģenētiskā informācija, DNS tiek labota un replikēta.
• Fosfoproteīni. Tie ir kovalenti saistīti fosforskābes atlikumi. Piemērs ir kazeīns, kas sākotnēji ir atrodams pienā kā kalcija sāls (saistītā veidā).
• Hromoproteīni. Viņiem ir vienkārša struktūra: proteīns un krāsaina sastāvdaļa, kas pieder protezēšanas grupai. Viņi piedalās šūnu elpošanā, fotosintēzē, redoksreakcijās uc Tāpat bez hromoproteīniem nenotiek enerģijas uzkrāšanās.

Vielmaiņa

Iepriekš daudz jau ir teikts par olbaltumvielu fizikāli ķīmiskajām īpašībām. Jāpiemin arī to nozīme vielmaiņā.

Ir aminoskābes, kas ir neaizstājamas, jo tās nesintezē dzīvi organismi. Zīdītāji paši tos iegūst no pārtikas. Sagremošanas procesā olbaltumvielas tiek iznīcinātas. Šis process sākas ar denaturāciju, kad to ievieto skābā vidē. Pēc tam – hidrolīze, kurā piedalās fermenti.

Proteīnu sintēzes procesā tiek iesaistītas noteiktas aminoskābes, kuras organisms galu galā saņem, un kuru īpašības ir nepieciešamas tā pilnīgai pastāvēšanai. Un pārējais tiek pārstrādāts glikozē – monosaharīdā, kas ir viens no galvenajiem enerģijas avotiem. Olbaltumvielas ir ļoti svarīgas attiecībā uz diētu vai badu. Ja tas nenāk ar pārtiku, organisms sāks "apēst pats" - pārstrādāt savus proteīnus, īpaši muskuļu proteīnus.

Biosintēze

Ņemot vērā olbaltumvielu fizikāli ķīmiskās īpašības, ir jākoncentrējas uz tādu tēmu kā biosintēze. Šīs vielas veidojas, pamatojoties uz informāciju, kas ir iekodēta gēnos. Jebkurš proteīns ir unikāla aminoskābju atlikumu secība, ko nosaka to kodējošs gēns.

Kā tas notiek? Gēns, kas kodē proteīnu, nodod informāciju no DNS uz RNS. To sauc par transkripciju. Vairumā gadījumu sintēze pēc tam notiek uz ribosomām - šī ir vissvarīgākā dzīvas šūnas organelle. Šo procesu sauc par tulkošanu.

Ir arī tā sauktā neribosomu sintēze. Tas ir arī vērts pieminēt, jo mēs runājam par olbaltumvielu nozīmi. Šāda veida sintēze tiek novērota dažās baktērijās un zemākajās sēnēs. Process tiek veikts, izmantojot augstas molekulmasas olbaltumvielu kompleksu (pazīstams kā NRS sintāze), un ribosomas tajā nepiedalās.

Un, protams, ir arī ķīmiskā sintēze. To var izmantot, lai sintezētu īsus proteīnus. Šim nolūkam tiek izmantotas tādas metodes kā ķīmiskā ligēšana. Tas ir pretējs bēdīgi slavenajai biosintēzei uz ribosomām. To pašu metodi var izmantot noteiktu enzīmu inhibitoru iegūšanai.

Turklāt, pateicoties ķīmiskajai sintēzei, proteīnu sastāvā ir iespējams ieviest tās aminoskābju atliekas, kuras nav sastopamas parastajās vielās. Teiksim, tie, kuru sānu ķēdēs ir fluorescējošas etiķetes.

Ir vērts pieminēt, ka ķīmiskās sintēzes metodes nav ideālas. Ir noteikti ierobežojumi. Ja proteīns satur vairāk nekā 300 atlikumus, tad mākslīgi sintezētā viela, visticamāk, saņems nepareizu struktūru. Un tas ietekmēs īpašības.

Dzīvnieku izcelsmes vielas

Viņu uzmanībai jāpievērš īpaša uzmanība. Dzīvnieku olbaltumvielas ir viela, kas atrodama olās, gaļā, piena produktos, mājputnu gaļā, jūras veltēs un zivīs. Tie satur visas organismam nepieciešamās aminoskābes, tostarp 9 neaizvietojamās. Šeit ir vairākas svarīgākās funkcijas, ko veic dzīvnieku olbaltumvielas:

• Daudzu ķīmisku reakciju katalīze. Šī viela tos palaiž un paātrina. Par to ir “atbildīgi” fermentatīvie proteīni. Ja to organismā nenonāk pietiekamā daudzumā, tad pilnībā nenotiks oksidēšanās un reducēšana, molekulāro saišu savienošana un pārraušana, kā arī vielu transportēšana. Interesanti, ka tikai neliela daļa aminoskābju nonāk dažāda veida mijiedarbībā. Un vēl mazāks daudzums (3-4 atlikumi) ir tieši iesaistīts katalīzē. Visi fermenti iedalīti sešās klasēs – oksidoreduktāzes, transferāzes, hidrolāzes, liāzes, izomerāzes, ligāzes. Katrs no viņiem ir atbildīgs par noteiktu reakciju.
• Citoskeleta veidošanās, kas veido šūnu struktūru.
• Imūnā, ķīmiskā un fiziskā aizsardzība.
• Svarīgu šūnu augšanai un attīstībai nepieciešamo komponentu transportēšana.
• Visa organisma darbībai svarīgu elektrisko impulsu pārraide, jo bez tiem nav iespējama šūnu mijiedarbība.

Un šīs nav visas iespējamās funkcijas. Bet pat tad šo vielu nozīme ir skaidra. Olbaltumvielu sintēze šūnās un organismā nav iespējama, ja cilvēks neēd tā avotus. Un tie ir tītara gaļa, liellopu gaļa, jēra gaļa, truša gaļa. Daudz olbaltumvielu ir olās, skābajā krējumā, jogurtā, biezpienā, pienā. Jūs varat arī aktivizēt olbaltumvielu sintēzi ķermeņa šūnās, pievienojot diētai šķiņķi, subproduktus, desu, sautējumu un teļa gaļu.