krievu valoda
Ūdeņraža saites loma olbaltumvielu struktūru veidošanā. Olbaltumvielu struktūra un strukturālās organizācijas līmeņi. Puzle - "čūska" vai stāsts par vērpes leņķiem

Ūdeņraža saites loma olbaltumvielu struktūru veidošanā. Olbaltumvielu struktūra un strukturālās organizācijas līmeņi. Puzle - "čūska" vai stāsts par vērpes leņķiem

sekundārā struktūra- tas ir polipeptīdu ķēdes telpiskais izvietojums α-spirāles vai β-locījuma formā neatkarīgi no sānu radikāļu veidiem un to konformācijas.

L. Polings un R. Korijs ierosināja olbaltumvielas sekundārās struktūras modeli α-spirāles formā, kurā starp katru pirmo un ceturto aminoskābi ir slēgtas ūdeņraža saites, kas ļauj saglabāt proteīna dabisko struktūru. olbaltumvielas, veic vienkāršas funkcijas un aizsargā pret iznīcināšanu. Visas peptīdu grupas piedalās ūdeņraža saišu veidošanā, kas nodrošina maksimālu stabilitāti, samazina hidrofilitāti un palielina proteīna molekulas hidrofobitāti. α-spirāle veidojas spontāni un ir visstabilākā konformācija, kas atbilst minimālajai brīvajai enerģijai.

Visbiežāk sastopamais sekundārās struktūras elements ir labā α-spirāle (α R). Peptīdu ķēde šeit ir saliekta spirālveida formā. Katrā pagriezienā ir 3,6 aminoskābju atlikumi, skrūves solis, t.i. minimālais attālums starp diviem ekvivalentiem punktiem ir 0,54 nm; α-spirāli stabilizē gandrīz lineāras ūdeņraža saites starp NH grupu un ceturtās aminoskābes atlikuma CO grupu. Tādējādi paplašinātos spirālveida apgabalos katrs aminoskābes atlikums piedalās divu ūdeņraža saišu veidošanā. Nepolāras vai amfifīlas α-spirāles ar 5-6 pagriezieniem bieži nodrošina proteīnu noenkurošanu bioloģiskajās membrānās (transmembrānu spirālēs). Kreisā α-spirāle (α L) spoguļsimetriska attiecībā pret αR-spirāli dabā ir ārkārtīgi reti sastopama, lai gan enerģētiski tā ir iespējama. Olbaltumvielu polipeptīdu ķēdes savērpšanās spirālveida struktūrā notiek mijiedarbības dēļ starp i-tās aminoskābes atlikuma karbonilgrupas skābekli un aminoskābju atlikuma aminogrupas (i + 4) ūdeņradi. ūdeņraža saišu veidošanās (6.1. att.).

Rīsi. 6.1. Olbaltumvielu sekundārā struktūra: α-spirāle

Vēl viena spirāles forma ir kolagēnā, kas ir būtiska saistaudu sastāvdaļa. Šī ir kreisās puses kolagēna spirāle ar soli 0,96 nm un ar atlikumu 3,3 katrā pagriezienā, tā ir plakanāka nekā α-spirāle. Atšķirībā no α-spirāles, ūdeņraža tiltu veidošanās šeit nav iespējama. Struktūra tiek stabilizēta, pagriežot trīs peptīdu ķēdes labās puses trīskāršā spirālē.

Līdzās α-spirālēm, β-struktūrām, proteīna sekundārās struktūras veidošanā piedalās arī β-līkums.

Atšķirībā no kondensētās α-spirāles, β-slāņi ir gandrīz pilnībā izstiepti un var atrasties gan paralēli, gan antiparalēli (6.2. att.).

6.2.att. β-slāņu paralēlais (a) un antiparalēlais (b) izvietojums

Salocītās konstrukcijās veidojas arī šķērsvirziena starpķēžu ūdeņraža saites (6.3. att.). Ja ķēdes ir orientētas pretējos virzienos, struktūru sauc par pretparalēli salocītu loksni (β α); ja ķēdes ir orientētas vienā virzienā, struktūru sauc par paralēli salocītu loksni (β n). Salocītās konstrukcijās α-C atomi atrodas pie krokām, un sānu ķēdes ir orientētas gandrīz perpendikulāri loksnes vidusplaknei pārmaiņus uz augšu un uz leju. Šķiet, ka enerģētiski vēlama ir β α salocīta struktūra ar gandrīz lineāriem H tiltiem. Izstieptās salocītās loksnēs atsevišķas ķēdes visbiežāk nav paralēlas, bet gan nedaudz izliektas viena pret otru.

6.3.att. β-ploku struktūra

Papildus parastajām polipeptīdu ķēdēs ir arī neregulāras sekundāras struktūras, t.i. standarta struktūras, kas neveidojas ilgi periodiskas sistēmas. Tie ir β-līkumi, ko sauc par to, ka tie bieži savelk blakus esošo β-šķiedru galotnes pretparalēlās β-matadatās). Liekumos parasti ir aptuveni puse no atliekām, kas nav iekritušas proteīnu regulārajās struktūrās.

Super sekundārā struktūra- tas ir augstāks proteīna molekulas organizācijas līmenis, ko pārstāv mijiedarbojošu sekundāro struktūru ansamblis:

1. α-spirāle - divas pretparalēlas sekcijas, kas mijiedarbojas ar hidrofobām komplementārām virsmām (saskaņā ar "siles-izvirzīšanas" principu);

2. α-spirāles superspirāle;

3. βxβ - divi paralēli β-ķēdes posmi;

4. β-zigzags.

Ir dažādi proteīna ķēdes klāšanas veidi (6.5. att.). 6.5. attēls ir ņemts no 1977. gada Nature vāka (v.268, Nr. 5620), kurā bija J. Richardson raksts par proteīnu ķēdes locīšanas motīviem.

Domēns- kompakta lodveida struktūras vienība polipeptīdu ķēdē. Domēni var veikt dažādas funkcijas un tikt salokāmi neatkarīgās kompaktās lodveida strukturālās vienībās, kas savstarpēji savienotas ar elastīgiem reģioniem proteīna molekulā.

sekundārā struktūra- tas ir polipeptīdu ķēdes telpiskais izvietojums α-spirāles vai β-locījuma formā neatkarīgi no sānu radikāļu veidiem un to konformācijas.

Rīsi. 6.1. Olbaltumvielu sekundārā struktūra: α-spirāle

Līdzās α-spirālēm, β-struktūrām, proteīna sekundārās struktūras veidošanā piedalās arī β-līkums.

Atšķirībā no kondensētās α-spirāles, β-slāņi ir gandrīz pilnībā izstiepti un var atrasties gan paralēli, gan antiparalēli (6.2. att.).

6.2.att. β-slāņu paralēlais (a) un antiparalēlais (b) izvietojums

6.3.att. β-ploku struktūra

Papildus parastajām polipeptīdu ķēdēs ir arī neregulāras sekundāras struktūras, t.i. standarta struktūras, kas neveido ilgstošas periodiskas sistēmas. Tie ir β-līkumi, ko sauc par to, ka tie bieži savelk blakus esošo β-šķiedru galotnes pretparalēlās β-matadatās). Liekumos parasti ir aptuveni puse no atliekām, kas nav iekritušas proteīnu regulārajās struktūrās.

Super sekundārā struktūra- tas ir augstāks proteīna molekulas organizācijas līmenis, ko pārstāv sekundāro struktūru ansamblis, kas mijiedarbojas savā starpā.

(Dokuments)

Frombergs A.E. Ģeogrāfija. Atbildes uz eksāmenu darbiem. 9. klase (dokuments)

IZMANTOT. Sociālā zinātne. Biļešu atbildes (dokuments)

Sokolova S.A. Fizika. Atbildes uz eksāmenu darbiem. 9. klase + viltus lapa (dokuments)

Elektriskās drošības biļetes (jautājums)

Panov S.V. Biļetes uz Baltkrievijas vēsturi 9. klase (dokuments)

Mironovs S.K. Dzīvības drošības pamati. Atbildes uz eksāmenu darbiem. 9. klase (dokuments)

Frombergs A.E. Ģeogrāfijas 9 klase. Eksāmenu biļešu atbildes + apkrāptu lapas (dokuments)

Apkrāptu lapa — atbildes uz biļešu biļetēm (Crib Sheet)

n1.docx

79. jautājums Olbaltumvielu denaturācija un renaturācija.

Primārā struktūra - aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē. Svarīgas primārās struktūras iezīmes ir konservatīvi motīvi- aminoskābju kombinācijas, kurām ir galvenā loma olbaltumvielu funkcijās. Šajā procesā saglabājas konservatīvie motīvi evolūcija sugām, no tām bieži vien ir iespējams paredzēt nezināma proteīna darbību.
sekundārā struktūra- polipeptīdu ķēdes fragmenta lokāla sakārtošana, stabilizēta ūdeņraža saites. Šie ir visizplatītākie olbaltumvielu sekundārās struktūras veidi:
- ?-spirāles- blīvas spoles ap molekulas garo asi, olbaltumvielās dominē labā roka.
- ?-loksnes (locītas kārtas) - vairākas zigzaga polipeptīdu ķēdes, kurās veidojas ūdeņraža saites starp aminoskābēm, kas atrodas relatīvi tālu viena no otras, vai dažādām proteīnu ķēdēm.

Terciārā struktūra- polipeptīdu ķēdes telpiskā struktūra (proteīnu veidojošo atomu telpisko koordinātu kopums).

3 Poliamīna alkaloīdi (atvasinājumi putrescīns , spermidīns un spermīns).

Medicīniskā Alkaloīdus saturošu augu izmantošanai ir sena vēsture. 19. gadsimtā, kad tika iegūti pirmie alkaloīdi tīrā veidā, tie nekavējoties atrada pielietojumu klīniskajā praksē kā zāles . Daudzus alkaloīdus joprojām izmanto medicīnā (piemēram, biežāk sāļu veidā). :

Alkaloīds	farmakoloģiskā iedarbība
Aymalin	antiaritmisks
Atropīns , skopolamīns , hiosciamīns	antiholīnerģiskas zāles
Vinblastīns , vinkristīns	pretvēža
Vincamīns	vazodilatators, antihipertensīvs līdzeklis
Kodeīns	pretklepus līdzeklis
Kokaīns	anestēzijas līdzeklis
Kolhicīns	līdzeklis pret podagra

Nosūtiet savu labo darbu zināšanu bāzē ir vienkārši. Izmantojiet zemāk esošo veidlapu

Studenti, maģistranti, jaunie zinātnieki, kuri izmanto zināšanu bāzi savās studijās un darbā, būs jums ļoti pateicīgi.

Publicēts http://www.allbest.ru/

1. Olbaltumvielu strukturālā organizācija

Katram proteīnam ir raksturīga noteikta aminoskābju secība un individuāla telpiskā struktūra (konformācija). Olbaltumvielas veido vismaz 50% no sausnas svara organiskie savienojumi dzīvnieku šūna. Cilvēka organismā ir līdz 5 miljoniem dažādu olbaltumvielu veidu. Olbaltumvielu molekula var sastāvēt no vienas vai vairākām ķēdēm, kas satur no piecdesmit līdz vairākiem simtiem (dažreiz vairāk nekā tūkstotis) aminoskābju atlikumu. Molekulas, kas satur mazāk nekā piecdesmit atlikumus, sauc par peptīdiem. Daudzas molekulas satur cisteīna atlikumus, kuru disulfīda saites kovalenti saista vienas vai vairāku ķēžu daļas. Dabiskā stāvoklī olbaltumvielu makromolekulām ir specifiska konformācija. Dotā proteīna konformācijas raksturlielumu nosaka aminoskābju atlikumu secība, un to stabilizē ūdeņraža saites starp peptīdu un aminoskābju atlikumu sānu grupām, kā arī elektrostatiskā un hidrofobā mijiedarbība.

2. Primārā proteīna struktūra: pētījumu metodes

Peptīdu saites strukturālās iezīmes.

Peptīdu saite veidojas, reaģējot vienas aminogrupas aminogrupai

skābe un citas karboksilgrupa ar ūdens molekulas izdalīšanos:

CH3-CH(NH2)-COOH + CH3- CH(NH2)-COOH >CH3-CH(NH2)-CONH-(CH3) CH-COOH + H2O

Aminoskābes, kas saistītas ar peptīdu saiti, veido polipeptīdu ķēdi. Peptīdu saitei ir plakana struktūra: C, O un N atomi atrodas sp2 hibridizācijā; N atomam ir p-orbitāle ar vientuļu elektronu pāri; veidojas pp-konjugēta sistēma, kas noved pie С?N saites saīsināšanas (0,132 nm) un rotācijas ierobežojuma (rotācijas barjera ir?63 kJ/mol). Peptīdu saitei ir pārsvarā transkonfigurācija attiecībā pret peptīdu saites plakni. Līdzīga peptīdu saites struktūra ietekmē proteīna sekundārās un terciārās struktūras veidošanos. Peptīdu saite ir stingra, kovalenta, ģenētiski noteikta. AT strukturālās formulas attēlota kā viena saite, bet patiesībā šī saite starp oglekli un slāpekli ir daļēji dubultās saites veidā:

Tas ir saistīts ar C, N un O atomu atšķirīgo elektronegativitāti.Rotācija ap peptīdu saiti nav iespējama, visi četri atomi atrodas vienā plaknē, t.i. koplanārs. Citu saišu rotācija ap polipeptīda mugurkaulu ir diezgan brīva.

Primāro struktūru atklāja Kazaņas universitātes profesors A.Ya. Daņiļevskis 1989. 1913. gadā E. Fišers sintezēja pirmos peptīdus. Katra proteīna aminoskābju secība ir unikāla un ģenētiski fiksēta

Rīsi. 1.2 Dipeptīdu veidošanās

Lai noteiktu atsevišķas, ķīmiski viendabīgas polipeptīdu ķēdes primāro struktūru, aminoskābju sastāvu nosaka ar hidrolīzi: katras divdesmit aminoskābju attiecību homogēnā polipeptīda paraugā. Pēc tam pārejiet pie definīcijas ķīmiskā daba polipeptīdu ķēdes terminālās aminoskābes, kas satur vienu brīvu NH2 grupu un vienu brīvu COOH grupu.

Lai noteiktu N-gala aminoskābes raksturu, ir ierosinātas vairākas metodes, jo īpaši Sangera metode (F.Sanger tika apbalvots par tās izstrādi Nobela prēmija 1958. gadā). Šīs metodes pamatā ir polipeptīdu arilēšanas reakcija ar 2,4-dinitrofluorbenzolu. Polipeptīda šķīdumu apstrādā ar 2,4-dinitrofluorbenzolu, kas mijiedarbojas ar peptīda brīvo b-aminogrupu. Pēc reakcijas produkta skābes hidrolīzes tikai viena aminoskābe ir saistīta ar reaģentu 2,4-dinitrofenilaminoskābes formā. Atšķirībā no citām aminoskābēm, tai ir dzeltena krāsa. To izolē no hidrolizāta un identificē ar hromatogrāfiju.

C-gala aminoskābes noteikšanai bieži izmanto fermentatīvās metodes. Polipeptīda apstrāde ar karboksipeptidāzi, kas atdala peptīda saiti no peptīda gala, kas satur brīvo COOH grupu, izraisa C-gala aminoskābes atbrīvošanos, kuras raksturu var identificēt ar hromatogrāfiju. Ir arī citas metodes C-gala aminoskābes noteikšanai, jo īpaši Akabori ķīmiskā metode, kuras pamatā ir polipeptīdu hidrazinolīzi. Nākamais darba posms ir saistīts ar aminoskābju secības noteikšanu polipeptīdā. Lai to izdarītu, vispirms veiciet daļēju (ķīmisku un fermentatīvu) polipeptīdu ķēdes hidrolīzi īsos peptīdu fragmentos, kuru secību var precīzi noteikt. Pēc hidrolīzes ar elektroforēzi un hromatogrāfiju tiek izgatavotas peptīdu kartes. Tad tiek noteikta aminoskābju secība izolētajos peptīdos un visas molekulas primārā struktūra.

Olbaltumvielu sekundārā struktūra: b - spirāle, tās galvenie raksturlielumi, c - struktūra, c - līkums. Ūdeņraža saišu nozīme sekundārās struktūras veidošanā Olbaltumvielu virssekundārās (suprassekundārās) struktūras.

sekundārā struktūra? tas ir polipeptīdu ķēdes telpiskais izvietojums b-spirāles vai b-locījuma formā neatkarīgi no sānu radikāļu veidiem un to konformācijas. L. Polings un R. Korijs ierosināja proteīna sekundārās struktūras modeli b-spirāles formā, kurā starp katru pirmo un ceturto aminoskābi ir noslēgtas ūdeņraža saites, kas ļauj saglabāt proteīna dabisko struktūru. olbaltumvielas, veic visvienkāršākās funkcijas un pasargā no iznīcināšanas. Visas peptīdu grupas piedalās ūdeņraža saišu veidošanā, kas nodrošina maksimālu stabilitāti, samazina hidrofilitāti un palielina proteīna molekulas hidrofobitāti. b-spirāle veidojas spontāni un ir visstabilākā konformācija, kas atbilst minimālajai brīvajai enerģijai.

Visbiežāk sastopamais sekundārās struktūras elements ir labā b-spirāle (b R).

Peptīdu ķēde šeit ir saliekta spirālveida formā. Katrā pagriezienā ir 3,6 aminoskābju atlikumi, skrūves solis, t.i. minimālais attālums starp diviem ekvivalentiem punktiem ir 0,54 nm; b-spirāli stabilizē gandrīz lineāras ūdeņraža saites starp NH grupu un ceturtās aminoskābes atlikuma CO grupu. Tādējādi paplašinātos spirālveida apgabalos katrs aminoskābes atlikums piedalās divu ūdeņraža saišu veidošanā. Nepolāras vai amfifīlas b-spirāles ar 5-6 pagriezieniem bieži nodrošina proteīnu noenkurošanu bioloģiskajās membrānās (transmembrānu spirālēs). Kreisās puses 6-spirāles (6L) spoguļsimetriskas attiecībā pret 6R-spirāli dabā ir ārkārtīgi reti sastopamas, lai gan enerģētiski tas ir iespējams. Olbaltumvielu polipeptīdu ķēdes savērpšanās spirālveida struktūrā notiek mijiedarbības dēļ starp i-tās aminoskābes atlikuma karbonilgrupas skābekli un aminoskābju atlikuma aminogrupas (i + 4) ūdeņradi. ūdeņraža saišu veidošanās:

Rīsi. 1.3 (a) Slāpekļa atomi ir parādīti zilā krāsā, skābeklis - sarkanā krāsā. Oranžā krāsā ir attēlotas ūdeņraža saites, kas veidojas starp atbilstošajiem slāpekļa un skābekļa atomiem.Slāpekļa atomi ir attēloti zilās spirālēs. Un oranžā krāsa parāda ūdeņraža saites, kas veidojas starp skābekļa un slāpekļa atomiem, kas atbilst noteikumam.

att.1.3(b) Olbaltumvielu sekundārā struktūra: alfa spirāle

Vēl viena spirāles forma ir kolagēnā, kas ir būtiska saistaudu sastāvdaļa. Šī ir kolagēna kreisā spirāle ar soli 0,96 nm un ar atlikumu 3,3 katrā pagriezienā, tā ir maigāka salīdzinājumā ar b-spirāli. Atšķirībā no b-spirāles, ūdeņraža tiltu veidošanās šeit nav iespējama. Struktūra tiek stabilizēta, pagriežot trīs peptīdu ķēdes labās puses trīskāršā spirālē. Līdzās b-spirālēm proteīna sekundārās struktūras veidošanā piedalās arī β-struktūras un β-līkums. Atšķirībā no kondensētās β-spirāles, β-slāņi ir gandrīz pilnībā izstiepti un var tikt izvietoti gan paralēli, gan antiparalēli. Salocītās konstrukcijās veidojas arī šķērsvirziena starpķēžu ūdeņraža saites.Ja ķēdes ir orientētas pretējos virzienos, tad struktūru sauc par antiparalēli salocītu loksni (wb); ja ķēdes ir orientētas vienā virzienā, struktūru sauc par paralēli salocītu loksni (in). Salocītās konstrukcijās 6–C atomi atrodas locījumu vietās, un sānu ķēdes ir orientētas gandrīz perpendikulāri loksnes vidusplaknei, pārmaiņus uz augšu un uz leju.

Enerģētiski vēlama izrādās Wb salocītā struktūra ar gandrīz lineāriem H tiltiem. Izstieptās salocītās loksnēs atsevišķas ķēdes visbiežāk nav paralēlas, bet gan nedaudz izliektas viena pret otru.

Rīsi. 1.4 Beta loksnes proteīna struktūra

Papildus parastajām polipeptīdu ķēdēs ir arī neregulāras sekundāras struktūras, t.i. standarta struktūras, kas neveido ilgstošas periodiskas sistēmas. Tie ir B-veida līkumi, kurus tā sauc, jo tie bieži vien savelk blakus esošo B-šķiedru augšdaļas pretparalēlās B-kniedes). Liekumos parasti ir aptuveni puse no atliekām, kas nav iekritušas proteīnu regulārajās struktūrās.

Super sekundārā struktūra? tas ir augstāks proteīna molekulas organizācijas līmenis, ko pārstāv mijiedarbojošu sekundāro struktūru ansamblis:

1. b-spirāle? divas antiparalēlas sekcijas, kas mijiedarbojas ar hidrofobām komplementārām virsmām (saskaņā ar "siles-izvirzīšanas" principu);

2. b-spirāles superspirāle;

3. inh? divas paralēlas ķēdes daļas;

4. zigzagā.

Ir dažādi proteīna ķēdes locīšanas veidi:

1.5. att. Olbaltumvielu ķēdes klāšanas veidi

Domēns ir kompakta lodveida struktūrvienība polipeptīdu ķēdē. Domēni var veikt dažādas funkcijas un tikt salokāmi neatkarīgās kompaktās lodveida strukturālās vienībās, kas savstarpēji savienotas ar elastīgiem reģioniem proteīna molekulā.

Rīsi. 1.6. Olbaltumvielu ķēdes klāšanas motīvi un ornamenti uz Indijas un Grieķijas vāzēm. Augšā: līkumains motīvs; vidus: grieķu atslēgas motīvs; apakšā: zigzags-"zibens" motīvs.

3. Olbaltumvielu sekundārā struktūra: polipeptīdu ķēdes konformācijas

Lai izprastu proteīna uzbūvi, ir jāapsver iespējamās polipeptīdu ķēdes konformācijas, kuras, pirmkārt, nosaka peptīdu saites -CO - NH- plakanā struktūra.

1. tabula Peptīdu vienību strukturālie parametri: saišu garumi un leņķi starp tiem X un Y ir atomi, ar kuriem ogleklis ir saistīts gan galvenajā ķēdē, gan papildu radikāļu klātbūtnē.

Pilnībā izstieptai ķēdei (bez saites leņķu deformācijas un saišu garumu izmaiņām) ir transkonformācija ar nulles griešanās leņķiem, taču šī konformācija nav no stabilākajām. imīna atomi N-H grupas veido ūdeņraža saites ar karbonilgrupu skābekļa atomiem.Lai atrastu visstabilāko konformāciju, ir jāsamazina tās kopējā enerģija, ieskaitot intramolekulāro ūdeņraža saišu enerģiju.

Polings un Korijs noteica polipeptīdu ķēdes stabilākās konformācijas, pamatojoties uz rentgenstaru difrakcijas datiem un ņemot vērā ķēžu pilnīgu iepakošanu ar maksimālo ūdeņraža saišu skaitu. Šādas konformācijas ir trīs.Pirmkārt, šī ir jau zināmā b-spirāle. To raksturo rotācija ap asi par 54 nm.

Ūdeņraža saites veidojas starp šīs grupas C=O grupu un ceturtās iepriekšējās vienības N-H grupu. Šādas saites tiek realizētas starp visiem aminoskābju atlikumiem, izņemot prolilu (Pro), kas nesatur N-H grupas. B-spirāle var būt gan labā, gan kreisā. Pirmajā gadījumā leņķi = 132?? un =123?? , otrajā =228 ?? un =237?? attiecīgi.

Otrā un trešā konformācija ar maksimālo ūdeņraža saišu piesātinājumu ir paralēlās un antiparalēlās β-formas.Šī konformācija vairs nav viena ķēde, bet gan ķēžu kopums, kas veido slāņainu struktūru. Šīs formas ķēdēm nav plakanas transstruktūras. Paralēlā formā leņķi ir 61? un 239? attiecīgi antiparalēli - 380? un 325?.

Ļoti svarīga ir arī iespēja veidot beta formu atsevišķā polipeptīdu ķēdē. Tās ir tā sauktās krusteniskās beta formas. Līkumu vietās griešanās leņķiem ir vērtības, kas atšķiras no tām, kas raksturīgas sakārtotām sekcijām.

Rīsi. 1.7. Regulāras sekundārās struktūras - alfa spirāle, paralēla beta loksne, antiparalēla beta loksne

Tādējādi ūdeņraža saites stabilizē polipeptīdu ķēdes konformācijas šķīdumā. Sekundāras struktūras klātbūtne, kurai ir periodiskums, nozīmē, ka ķēde ir līdzīga kristālam: alfa spirāle ir līdzīga viendimensionālai, beta formai - divdimensiju kristālam.

Rīsi. 1.8. Papildu mijiedarbība: ūdeņraža saites

Jo īpaši alfa un beta formas nav vienīgās. Piemēram, fibrilārajiem proteīniem ir dažādas konformācijas.

Tagad aplūkosim polipeptīdu ķēdes enerģiju atkarības no iekšējās rotācijas leņķiem - tā sauktās steriskās kartes, līdzīgas ģeodēziskajām.

Ķēdes konformācijas enerģiju nosaka bezvalences atomu vājā mijiedarbība. Peptīdu grupas plakanās struktūras dēļ i-tās vienības rotācijas leņķi praktiski nav atkarīgi no blakus esošo vienību rotācijas leņķiem. Un, ja i-tās saites rotācijas leņķi mainās vērtību diapazonā, ko neaizliedz peptīdu grupu atomu pārklāšanās, kas savienotas ar i-tās un (i + 1)-saites saitēm, un ja leņķi (i + 1) mainās vienlaicīgi, tad nav tādas šo četru leņķu kombinācijas, pie kurām iespējama i-tās un (i + 2)-tās saites steriskā mijiedarbība. Tādējādi polipeptīdu ķēdei ir ierobežota kooperativitāte; maza diapazona mijiedarbību tajā ierobežo tuvi kaimiņi. Tas ļauj atsevišķi apsvērt atsevišķu konformācijas atlikumu konformācijas enerģijas. Dotā atlikuma steriskā karte būtībā ir atkarīga no tā R radikāļa rakstura.

Var pieņemt, ka mijiedarbības šajā peptīdu grupu pārī raksturo aminoskābju atlikumu, kas savieno šīs grupas.Ramachardan pētīja Glycil-L-alanīna dipeptīdu un ieguva konformācijas (alanīna sterisko karti).

Rīsi. 1.9. Divdimensiju varbūtības blīvuma sadalījums pa vērpes leņķiem.

Visbiežāk apmeklētajām vietām ir tumšāka krāsa. Aminoskābju atlikumiem divdimensiju sadalījumi pa vērpes leņķiem w, z,? .Starp iespējamiem divdimensiju sadalījumu variantiem īpaša uzmanība parasti tiek pievērsta griezumam leņķos w, z.

Rīsi. 2.1 Ramachandran karte aminoskābju atlikumam.

Konformācijas, kuras var sasniegt ar jebkuru aminoskābju atlikumu, ir attēlotas tumši pelēkā krāsā. Lielākā daļa aminoskābju var aizpildīt apgabalus, kas parādīti gaiši pelēkā krāsā. Baltā krāsa norāda uz aizliegtām konformācijām, kas tomēr var rasties dažās olbaltumvielu struktūrās.

Aprēķins tika balstīts uz vienkāršāko pieņēmumu, ka atomi ir cietas sfēras ar van der Vālsa rādiusiem, kas noteikti no datiem par starpatomu attālumiem molekulāros kristālos. Tabulā ir uzskaitīti šie attālumi, kas visbiežāk novēroti kristālos, un minimālie attālumi, kas novēroti tikai dažos gadījumos.

2. tabula. Kontaktu attālumi starp polipeptīdiem

Atomu pāris	Tipiskais attālums, nm	Minimālais attālums, nm	Atomu pāris	Tipiskais attālums, nm	Minimālais attālums, nm

4. Olbaltumvielu terciārā struktūra. Nekovalento saišu veidi, kas stabilizē terciāro struktūru. S--S--tiltu loma dažu proteīnu terciārās struktūras veidošanā

Ar terciāro struktūru saprot polipeptīdu ķēdes telpisko izkārtojumu (veidu, kā ķēde tiek novietota noteiktā tilpumā). Nekovalentajām saitēm ir galvenā loma telpiskās struktūras stabilizēšanā. Tie ietver ūdeņraža saites, elektrostatiskā mijiedarbība lādētas grupas, starpmolekulārie van der Vāla spēki, aminoskābju nepolāro sānu radikāļu mijiedarbība (hidrofobā mijiedarbība), dipola-dipola mijiedarbība. Turklāt disulfīda saitēm (S-S tiltiem) ir svarīga loma terciārās struktūras veidošanā:

Rīsi. 2.2 (a) Disulfīda saišu veidošanās

Rīsi. 2.2 (b) Disulfīdu saišu veidošanās

Disulfīda saites veidojas cisteīna atlikumu oksidācijas laikā, kas ir tuvu proteīna telpiskajā struktūrā par cistīna atlikumiem. Tiek uzskatīts, ka disulfīda saites, bieži vien daudzkārtējas, ir īpaši svarīgas mazu proteīnu stabilizēšanai, kurās nevar rasties plaša nekovalento mijiedarbību sistēma.

Terciārā struktūra ir unikāls katra proteīna izvietojums polipeptīdu ķēdes telpā atkarībā no aminoskābju skaita un maiņas, t.i. nosaka proteīna primārā struktūra. Olbaltumvielu molekulu konfigurācija var būt fibrilāra un lodveida. Daudzu proteīnu terciārā struktūra sastāv no vairākām kompaktām globulām, ko sauc par domēniem. Domēni parasti ir savienoti viens ar otru ar plāniem tiltiem.

Olbaltumvielu terciārā struktūra. Hemoglobīns un mioglobīns: konformācijas pārkārtojumi. Ir zināms, ka proteīna dabiskā trīsdimensiju struktūra veidojas vairāku enerģijas un entropijas faktoru darbības rezultātā. Daudzu intramolekulāro izmaiņu raksturīgie laiki, tostarp enzīmu procesu tūkstošdaļās sekundes, ir atkarīgi no pH, temperatūras un barotnes jonu sastāva. Tādējādi jonu homeostāzes izmaiņas var tieši ietekmēt strukturālās izmaiņas šūnu proteīnos un attiecīgi arī to funkcijas un aktivitāti. Apsveriet, piemēram, skābekli nesošo proteīnu hemoglobīna un mioglobīna konformācijas pārkārtošanos. Šo kristāliskā formā esošo proteīnu struktūra ir detalizēti pētīta ar rentgenstaru difrakcijas analīzi. Telpa starp alfa-spirālveida reģioniem, ieskaitot hēma grupas aktīvā centra dobumu proteīnu molekulu iekšpusē, ir piepildīta ar aminoskābju hidrofobām sānu ķēdēm, un daudzas polāro proteīnu ķēdes izvirzās apkārtējā ūdens vidē. Hemoglobīna molekula sastāv no četrām apakšvienībām (divām b un divām c), veidojot regulāru tetramēru. Ūdens molekulas, kas lokalizētas apakšvienību kontaktu reģionā, veido sāls tiltus un papildus stabilizē tetramēru. Dzelzs var būt augsta un zema griešanās stāvoklī atkarībā no tā, kā d-orbitāle ir piepildīta ar elektroniem, ko nosaka Hunda likums. Šajā sakarā dzelzs un trīsvērtīgo dzelzs jonu ārējo d-orbitāļu piepildīšana ar elektroniem ir raksturīga brīvajiem joniem vai joniem savienojumos ar jonu saitēm. Situācija mainās, kad dzelzs atomi atrodas kompleksā, kur tie ir savienoti ar ligandu atomiem ar kovalento saiti un ir daļa no hema. Jāuzsver, ka kompleksā centrālā atoma spina stāvokli nosaka ligandu vides raksturs: simetrija, kompleksā esošo ligandu saistīšanās spēks u.c. Šī iemesla dēļ izmaiņas ligandu vidē var izraisīt izmaiņas metāla jonu griešanās stāvoklī, kas savukārt var izraisīt izmaiņas proteīna konformācijā, ar kuru saistīts metāla jons. Vairākiem hemoproteīniem ir pierādītas izmaiņas dzelzs jonu griešanās stāvoklī, ko izraisa substrātu pievienošana un temperatūras izmaiņas. Dzelzs jona pāreja no zema griešanās stāvokļa uz augstu griešanās līmeni palielina jona diametru un noved pie tā noņemšanas no hēma plaknes, kas izraisa konformācijas izmaiņas tuvākajā olbaltumvielu “vidē”.

Augsta spina stāvoklī dzelzs jona koordinācijas skaitlis ir 5, un tas atrodas ārpus hēma plaknes 0,05-0,07 nm attālumā.Tas ir koordinēts ar četriem planārā porfirīna gredzena slāpekļa-pirola grupu atomiem, un 5. pozīcijā mijiedarbojas ar histidīna imidazola gredzena N atomu . Oksihepācija un skābekļa-dzelzs saites veidošanās nemaina dzelzs atoma valenci, bet pārnes to no augsta spina stāvokļa uz zema spina stāvokli, palielinot ligandu skaitu koordinācijas sfērā līdz 6. 6. pozīcija, dzelzs ir saskaņots ar skābekli vai citiem ligandiem.

Rīsi. 2.3 (a) Vienkāršota hemoglobīna struktūras diagramma

Skābekļa pievienošana izraisa vairākas konformācijas izmaiņas hemoglobīna molekulā.Skābekļa saistīšanās ar dzelzs atoma pāreju uz zema spina stāvokli tiek pavadīta ar vienlaicīgu dzelzs nobīdi par 0,07 nm uz hēma grupas plakni. Šī nobīde tiek pārnesta caur histidīnu, un spirāle “velkas” kopā ar to hēma virzienā uz molekulas centru, izspiežot tirozīna atlikumus no dobuma. Pēc tam notiek pakāpeniska sāls tiltu plīsums starp β- apakšvienības un to pārvietošanās gar saskares laukumu. Attālums starp hēmu un β-apakšvienībām palielinās, un starp hēmu un β-apakšvienībām, gluži pretēji, tas samazinās. Hēmas centrālais dobums ir saspiests. Četru sāls tiltu pārrāvums no sešiem pirmo divu b-apakšvienību skābekļa piesātinājuma laikā veicina pārējo divu tiltu plīsumu un tādējādi atvieglo turpmāko skābekļa molekulu savienojumu ar pārējām apakšvienībām, palielinot to afinitāti pret skābekli. vairākus simtus reižu. Tas ir skābekļa pievienošanas hemoglobīnam kooperatīvs raksturs, kurā pēdējā skābekļa pievienošana atvieglo atlikušo skābekļa molekulu saistīšanos.

Lāzera starojuma izmantošana ar absorbcijas viļņa garumu porfirīna β joslas diapazonā un tuvu tam ļauj reģistrēt protoporfirīnu RRS spektrus veselās šūnās (eritrocītos), kuros dominē līnijas, kas atrodas šajā reģionā. 1000–1650/cm, ko rada plaknes vibrācijas C-C savienojumi un C-N un deformācijas svārstības C-H. Dažus no tiem ietekmē ķīmiskās pārvērtības, kas notiek ar dzelzs atomu, un tās var izmantot makrocikla struktūras pētīšanai. Kad dzelzs atoma oksidācijas stāvoklis mainās no trīsvērtīgā uz divvērtīgo, tiek novērota porfirīna skeleta vibrāciju biežuma samazināšanās. Šīs un citu RRS spektra raksturīgo joslu novietojums atspoguļo porfirīna p-orbitāļu elektronu populāciju. Palielinoties, porfirīna saites kļūst vājākas, kas izpaužas kā vibrācijas frekvences samazināšanās. Šo orbitāļu populācija palielinās sakarā ar elektronu reverso pārnesi no dzelzs atoma p-orbitālēm. Tā kā process ir izteiktāks attiecībā uz melno dzelzi, oksidācijas stāvokli raksturojošās joslas tiek nobīdītas uz zemākām frekvencēm hemiem ar tieši šādu dzelzi. Izmantojot šo pieeju, jebkura ietekme (ieskaitot izmaiņas dzelzs atomu oksidācijas stāvoklī), kas izraisa izmaiņas elektronu sadalījumā porfirīnā, var ietekmēt atbilstošo raksturīgo līniju frekvenci. Šī frekvence stipri mainās, piemēram, ja aksiālais ligands ar p orbitāli var mijiedarboties ar porfirīnu orbitālēm caur dzelzs atoma dp elektroniem. Aksiālais p-elektronu donors noved pie dzelzs atoma dp-elektronu papildu pārejas uz porfirīna p-orbitālēm un izraisa oksidācijas stāvokli raksturojošo joslu frekvences samazināšanos līdz netipiskām vērtībām.

Rīsi. 2.3(b) Mioglobīna molekulas terciārās struktūras modelis (pēc J. Kendrew). Strukturālie domēni ir norādīti ar latīņu burtiem, heme ir sarkanā krāsā

1.7. att. (c) mioglobīna un hemoglobīna piesātinājuma pakāpe ar skābekli

Proteīna globulas locīšanas laikā ievērojama daļa (vismaz puse) aminoskābju atlikumu hidrofobo radikāļu tiek paslēpta no saskares ar ūdeni, kas ieskauj proteīnu. Notiek savdabīgu intramolekulāru "hidrofobu kodolu" veidošanās. Tie īpaši satur lielapjoma leicīna, izoleicīna, fenilalanīna un valīna atliekas.

Līdz ar terciārās struktūras parādīšanos proteīnam ir jaunas īpašības - bioloģiskas. Jo īpaši katalītisko īpašību izpausme ir saistīta ar terciārās struktūras klātbūtni proteīnā. Un otrādi, proteīnu karsēšana, kas izraisa terciārās struktūras iznīcināšanu (denaturāciju), arī noved pie bioloģisko īpašību zuduma.

5. Olbaltumvielu kvartārā struktūra. Apakšvienību skaits un veidi, mijiedarbība starp apakšvienībām, kas stabilizē kvartāro struktūru. Olbaltumvielu kvartārās struktūras funkcionālā nozīme

Kvartāra struktūra? tas ir supramolekulārs veidojums, kas sastāv no divām vai vairākām polipeptīdu ķēdēm, kas ir savstarpēji nekovalenti savienotas, bet ar ūdeņraža saitēm, elektrostatiskām, dipola dipola un hidrofobām mijiedarbībām starp aminoskābju atlikumiem, kas atrodas uz virsmas. Piemērs ir hemoglobīna molekula, tabakas mozaīkas vīruss (2130 apakšvienības).

Katru no proteīniem, kas piedalās terciārajā struktūrā kvartārās struktūras veidošanās laikā, sauc par apakšvienību vai protomēru. Iegūto molekulu sauc par oligomēru vai multimēru. Oligomērie proteīni bieži tiek veidoti no pāra skaita protomēru ar vienādu vai atšķirīgu molekulmasu. Olbaltumvielu kvartārās struktūras veidošanā piedalās tās pašas saites kā terciārās struktūras veidošanā, izņemot kovalentās.

Terciārās struktūras olbaltumvielu molekulu asociāciju bez jaunu bioloģisko īpašību parādīšanās sauc par agregētu stāvokli. Gan kvartāro struktūru, gan agregēto stāvokli var atgriezeniski iznīcināt, izmantojot mazgāšanas līdzekļus, jo īpaši nātrija dodecilsulfātu vai nejonu mazgāšanas līdzekļus, piemēram, Triton. Ļoti bieži, lai iznīcinātu kvartāro struktūru, pētāmo proteīnu karsē 100°C temperatūrā 1% 2-merkaptoetanola un 2% nātrija dodecilsulfāta klātbūtnē. Šādos apstākļos starp Cys atlikumiem tiek atjaunotas -S-S saites, kas dažos gadījumos saglabā kvartārās struktūras apakšvienības. Apakšvienības, kas veido proteīna kvartāro struktūru, var būt dažādas gan pēc struktūras, gan pēc funkcionālajām īpašībām (heteromēri). Tas ļauj apvienot vairākas savstarpēji saistītas funkcijas vienā struktūrā, lai izveidotu polifunkcionālu molekulu. Piemēram, proteīnkināzē, kuras kvartilis struktūras stehiometrija atbilst formulai C2R2, C apakšvienība ir atbildīga par fermentatīvo aktivitāti, veicot fosfāta atlikuma pārnesi no ATP uz proteīnu; R apakšvienība ir regulējoša. Ja nav cikliskā AMP, pēdējais ir saistīts ar C-apakšvienību un inhibē to. Veidojot kompleksu ar cAMP, kvartārā struktūra sadalās un C-apakšvienības spēj fosforilēt proteīna substrātus. Homomēriskajos proteīnos apakšvienības ir vienādas.

Lielākā daļa olbaltumvielu ar kvartāru struktūru ir dimēri, tetramēri un heksamēri; pēdējie ir atrodami proteīnos, kuru molekulmasa ir lielāka par 100 kDa.

Olbaltumvielu ar kvartāru struktūru raksturīga iezīme ir to spēja paškomplektēties. Protomēru mijiedarbība tiek veikta ar augstu specifiskumu, jo starp apakšvienību saskares virsmām veidojas ducis vāju saišu, tāpēc kļūdas olbaltumvielu kvartārās struktūras veidošanā ir izslēgtas. Gandrīz visiem fermentu proteīniem ir kvartāra struktūra un tie parasti sastāv no pāra skaita protomēru (divi, četri, seši, astoņi). Olbaltumvielu kvartārā struktūra ietver tādu terciārās struktūras proteīnu asociāciju, kurā bioloģiskās īpašības, kas nav raksturīgs proteīnam terciārajā struktūrā. Jo īpaši tādi efekti kā kooperatīvs un allosterisks ir raksturīgi tikai olbaltumvielām ar kvartāru struktūru. Kvartārā struktūra ir pēdējais proteīna molekulas organizācijas līmenis, un tas nav obligāts - līdz pusei no zināmajām olbaltumvielām tās nav.

Literatūra

proteīna biofizikas polipeptīds

1. Bioķīmija un molekulārā bioloģija. Versija 1.0 [Elektroniskais resurss]: lekciju piezīmes / N.M. Titova, A.A.Savčenko, T.N. Zamai un citi - Electron. Dens. (10 Mb). - Krasnojarska: IPK SFU, 2008.

2 Revin V.V. Biofizika: mācību grāmata / V.V. Revins, G.V. Maksimovs, O.R. Koles; Redakcijā prof. A.B. Rubina.-Saranska: Mordovas izdevniecība. un-ta, 2002. gads. 156 lpp.

3. M.V. Volkenšteins. Biofizika M.: Nauka, 1988.-592 lpp.

Mitināts vietnē Allbest.ru

...

Līdzīgi dokumenti

Olbaltumvielu struktūra un īpašības. Aminoskābju struktūras atšķirības. Olbaltumvielu molekulas telpiskā organizācija. Saišu veidi starp aminoskābēm proteīna molekulā. Galvenie faktori, kas izraisa olbaltumvielu denaturāciju. Proteīna primārās struktūras noteikšanas metodes.

abstrakts, pievienots 15.05.2010

Pašreizējās Krievijas administratīvi teritoriālās struktūras novērtējums. Olbaltumvielu izpēte. Olbaltumvielu klasifikācija. Sastāvs un struktūra. Ķīmiskās un fizikālās īpašības. Olbaltumvielu ķīmiskā sintēze. Olbaltumvielu vērtība.

abstrakts, pievienots 13.04.2003

Olbaltumvielu kā lielmolekulāru savienojumu raksturojums, to struktūra un veidošanās, fizikāli ķīmiskās īpašības. Olbaltumvielu gremošanas fermenti gremošanas traktā. Olbaltumvielu sadalīšanās produktu uzsūkšanās un aminoskābju izmantošana ķermeņa audos.

abstrakts, pievienots 22.06.2010

vispārīgās īpašības, proteīnu klasifikācija, struktūra un sintēze. Olbaltumvielu hidrolīze ar atšķaidītām skābēm, krāsu reakcijas proteīniem. Olbaltumvielu nozīme ēdiena gatavošanā un pārtikā. Cilvēka ķermeņa nepieciešamība un sagremojamība olbaltumvielās.

kursa darbs, pievienots 27.10.2010

loma savvaļas dzīvniekiem. Olbaltumvielu sastāvs un īpašības. Olbaltumvielu klasifikācija. Olbaltumvielu struktūras noteikšana. Olbaltumvielu klātbūtnes noteikšana. Olbaltumvielu un polipeptīdu identifikācija. Peptīdu sintēze. Mākslīgā proteīna ražošana. Aminoskābes.

abstrakts, pievienots 12/01/2006

Kopējie aminoskābju metabolisma ceļi. Olbaltumvielu vērtība un funkcija organismā. Olbaltumvielu normas un to bioloģiskā vērtība. Aminoskābju avoti un izmantošanas veidi. slāpekļa līdzsvars. aizkuņģa dziedzera sula. Sarežģītu olbaltumvielu gremošana. Transaminācijas jēdziens.

prezentācija, pievienota 05.10.2011

Aminoskābes, kas veido peptīdus un proteīnus. Monoaminodikarbonskābes un to amīdi. Aminoskābju enantiomērija, sāļu veidošanās. Mezomerisms un peptīdu saites struktūra. Olbaltumvielu izdalīšanas un analīzes metodes. Elektroforēze poliakrilamīda gēlā.

prezentācija, pievienota 16.12.2013

Galvenā ķīmiskie elementi iekļauts olbaltumvielās. Olbaltumvielas ir polimēri, kuru monomēri ir aminoskābes. Aminoskābju struktūra, olbaltumvielu molekulu organizācijas līmeņi. Olbaltumvielu struktūras, olbaltumvielu pamatīpašības. Olbaltumvielu denaturācija un tās veidi.

prezentācija, pievienota 15.01.2011

Visparīgie principi proteīnu preparatīvā ķīmija, to izdalīšanas īpatnības. Neolbaltumvielu piemaisījumu noņemšana, faktisko proteīna komponentu atdalīšana. Olbaltumvielu raksturīgās īpašības, uz kurām balstās atdalīšana, gēla hromatogrāfija (gelfiltrācija).

zinātniskais darbs, pievienots 17.12.2009

Vispārīga analīze virsmas aktīvo vielu (virsmaktīvās vielas) mijiedarbība ar polimēriem. Olbaltumvielu amfifilitātes iezīmes. Želatīna šķīdumu relatīvā viskozitāte atkarībā no pievienotā nātrija dodecilsulfāta koncentrācijas. Olbaltumvielu mijiedarbības loma ar virsmaktīvām vielām.

Ir četri līmeņi strukturālā organizācija olbaltumvielas: primārās, sekundārās, terciārās un kvartārās. Katram līmenim ir savas īpašības.

Olbaltumvielu primārā struktūra ir lineāra aminoskābju polipeptīdu ķēde, kas savienota ar peptīdu saitēm. Primārā struktūra ir proteīna molekulas strukturālās organizācijas vienkāršākais līmenis. Augstu stabilitāti tai piešķir kovalentās peptīdu saites starp vienas aminoskābes α-aminogrupu un citas aminoskābes α-karboksilgrupu. [rādīt] .

Ja prolīna vai hidroksiprolīna iminogrupa ir iesaistīta peptīdu saites veidošanā, tad tai ir cita forma [rādīt] .

Kad šūnās veidojas peptīdu saites, vispirms tiek aktivizēta vienas aminoskābes karboksilgrupa, un pēc tam tā apvienojas ar citas aminoskābes aminogrupu. Apmēram tāpat tiek veikta polipeptīdu laboratorijas sintēze.

Peptīdu saite ir atkārtots polipeptīdu ķēdes fragments. Tam ir vairākas pazīmes, kas ietekmē ne tikai primārās struktūras formu, bet arī augstākos polipeptīdu ķēdes organizācijas līmeņus:

koplanaritāte - visi peptīdu grupas atomi atrodas vienā plaknē;
spēja pastāvēt divās rezonējošās formās (keto vai enola formā);
aizvietotāju trans-pozīcija attiecībā pret C-N saiti;
spēja veidot ūdeņraža saites, un katra no peptīdu grupām var veidot divas ūdeņraža saites ar citām grupām, ieskaitot peptīdu.

Izņēmums ir peptīdu grupas, kurās piedalās prolīna vai hidroksiprolīna aminogrupa. Tie spēj veidot tikai vienu ūdeņraža saiti (skatīt iepriekš). Tas ietekmē proteīna sekundārās struktūras veidošanos. Polipeptīdu ķēde vietā, kur atrodas prolīns vai hidroksiprolīns, ir viegli saliekta, jo to, kā parasti, nenotur otrā ūdeņraža saite.

Peptīdu un polipeptīdu nomenklatūra . Peptīdu nosaukums tiek veidots no to sastāvā esošo aminoskābju nosaukumiem. Divas aminoskābes veido dipeptīdu, trīs – tripeptīdu, četras – tetrapeptīdu utt. Katram jebkura garuma peptīdam vai polipeptīda ķēdei ir N-gala aminoskābe, kas satur brīvu aminogrupu, un C-gala aminoskābe, kas satur brīvu karboksilgrupu. Nosaucot polipeptīdus, visas aminoskābes tiek uzskaitītas secīgi, sākot no N-gala, aizstājot to nosaukumos, izņemot C-galu, sufiksu -in uz -yl (jo peptīdos aminoskābēm vairs nav karboksilgrupu, bet karbonilgrupa). Piemēram, nosaukums, kas parādīts attēlā. 1 tripeptīds - leuc dūņas fenilalans dūņas treons iekšā.

Olbaltumvielu primārās struktūras iezīmes . Polipeptīdu ķēdes mugurkaulā stingras struktūras (plakanas peptīdu grupas) mijas ar relatīvi mobiliem reģioniem (-CHR), kas spēj griezties ap saitēm. Šādas polipeptīdu ķēdes struktūras iezīmes ietekmē tās iesaiņojumu telpā.

Sekundārā struktūra ir veids, kā izveidot polipeptīdu ķēdi sakārtotā struktūrā, jo veidojas ūdeņraža saites starp vienas ķēdes peptīdu grupām vai blakus esošajām polipeptīdu ķēdēm. Pēc konfigurācijas sekundārās struktūras iedala spirālveida (α-spirāles) un slāņaini salocītās (β-struktūra un krusteniskā β-forma).

α-spirāle. Šī ir sava veida proteīna sekundārā struktūra, kurai ir regulāras spirāles forma, kas veidojas starppeptīdu ūdeņraža saitēm vienā polipeptīdu ķēdē. α-spirāles struktūras modeli (2. att.), kurā ņemtas vērā visas peptīdu saites īpašības, ierosināja Polings un Korijs. α-spirāles galvenās iezīmes:

polipeptīdu ķēdes spirālveida konfigurācija ar spirālveida simetriju;
ūdeņraža saišu veidošanās starp katras pirmās un ceturtās aminoskābju atlikuma peptīdu grupām;
spirāles pagriezienu regularitāte;
visu aminoskābju atlikumu ekvivalence α-spirālē neatkarīgi no to sānu radikāļu struktūras;
aminoskābju sānu radikāļi nepiedalās α-spirāles veidošanā.

Ārēji α-spirāle izskatās kā nedaudz izstiepta elektriskās plīts spirāle. Ūdeņraža saišu regularitāte starp pirmo un ceturto peptīdu grupu nosaka arī polipeptīdu ķēdes pagriezienu regularitāti. Viena pagrieziena augstums jeb α-spirāles solis ir 0,54 nm; tajā ir 3,6 aminoskābju atlikumi, t.i., katrs aminoskābes atlikums pārvietojas pa asi (vienas aminoskābes atlikuma augstums) par 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), kas ļauj runāt par visu aminoskābju ekvivalenci. atliekas α-spirālē. α-spirāles regularitātes periods ir 5 apgriezieni vai 18 aminoskābju atlikumi; viena perioda garums ir 2,7 nm. Rīsi. 3. Pauling-Corey α-spirāles modelis

β-struktūra. Šī ir sava veida sekundāra struktūra, kurai ir nedaudz izliekta polipeptīdu ķēdes konfigurācija un kas veidojas, izmantojot starppeptīdu ūdeņraža saites atsevišķās vienas polipeptīdu ķēdes vai blakus esošo polipeptīdu ķēdes sekcijās. To sauc arī par slāņveida salocītu struktūru. Ir β-struktūru šķirnes. Ierobežotos slāņveida reģionus, ko veido viena proteīna polipeptīda ķēde, sauc par krustenisko β formu (īso β struktūru). Starp polipeptīdu ķēdes cilpu peptīdu grupām veidojas ūdeņraža saites krusteniskā β formā. Cits veids, pilnīga β-struktūra, ir raksturīga visai polipeptīdu ķēdei, kurai ir iegarena forma un ko notur starppeptīdu ūdeņraža saites starp blakus esošajām paralēlajām polipeptīdu ķēdēm (3. att.). Šī struktūra atgādina akordeona plēšas. Turklāt ir iespējami β-struktūru varianti: tos var veidot paralēlas ķēdes (polipeptīdu ķēžu N-termināli ir vērsti vienā virzienā) un antiparalēli (N-termināli ir vērsti dažādos virzienos). Viena slāņa sānu radikāļi ir novietoti starp cita slāņa sānu radikāļiem.

Olbaltumvielās ūdeņraža saišu pārkārtošanās dēļ ir iespējamas pārejas no α-struktūrām uz β-struktūrām un otrādi. Regulāro starppeptīdu ūdeņraža saišu vietā gar ķēdi (to dēļ polipeptīdu ķēde ir savīta spirālē), spirālizētās sekcijas tiek nesagrieztas un ūdeņraža saites tiek noslēgtas starp iegarenajiem polipeptīdu ķēžu fragmentiem. Šāda pāreja ir atrodama keratīnā, matu proteīnā. Mazgājot matus ar sārmainiem mazgāšanas līdzekļiem, β-keratīna spirālveida struktūra viegli tiek iznīcināta un tas pāriet α-keratīnā (cirtaini mati iztaisnojas).

Olbaltumvielu regulāro sekundāro struktūru (α-spirāles un β-struktūru) iznīcināšanu pēc analoģijas ar kristāla kušanu sauc par polipeptīdu "kušanu". Šajā gadījumā ūdeņraža saites tiek pārtrauktas, un polipeptīdu ķēdes iegūst nejaušas spoles formu. Tāpēc sekundāro struktūru stabilitāti nosaka interpeptīdu ūdeņraža saites. Cita veida saites tajā gandrīz nepiedalās, izņemot disulfīda saites gar polipeptīdu ķēdi cisteīna atlikumu vietās. Īsi peptīdi disulfīda saišu dēļ tiek slēgti ciklos. Daudzām olbaltumvielām vienlaikus ir α-spirāles reģioni un β-struktūras. Gandrīz nav dabisko proteīnu, kas sastāv no 100% α-spirāles (izņēmums ir paramiozīns, muskuļu proteīns, kas ir 96-100% α-spirāles), savukārt sintētiskajiem polipeptīdiem ir 100% spirāle.

Citām olbaltumvielām ir nevienlīdzīga spirāles pakāpe. Augsts α-spirālveida struktūru biežums tiek novērots paramiozīnā, mioglobīnā un hemoglobīnā. Gluži pretēji, tripsīnā, ribonukleāzē, ievērojama polipeptīdu ķēdes daļa iekļaujas slāņainās β-struktūrās. Atbalsta audu proteīni: keratīns (matu proteīns, vilna), kolagēns (cīpslu proteīns, āda), fibroīns (dabīgais zīda proteīns) ir ar polipeptīdu ķēžu β-konfigurāciju. Proteīnu polipeptīdu ķēžu dažādā helikalizācijas pakāpe liecina, ka acīmredzami pastāv spēki, kas daļēji izjauc spirālveida veidošanos vai “pārtrauc” regulāro polipeptīdu ķēdes locīšanu. Iemesls tam ir proteīna polipeptīdu ķēdes kompaktāks iepakojums noteiktā tilpumā, t.i., terciārajā struktūrā.

Olbaltumvielu terciārā struktūra

Olbaltumvielu terciārā struktūra ir veids, kā polipeptīdu ķēde tiek salocīta telpā. Pēc terciārās struktūras formas olbaltumvielas galvenokārt iedala lodveida un fibrilārajos. Lodveida proteīniem visbiežāk ir eliptiska forma, un fibrilāri (šķiedru) proteīni ir iegareni (stieņa, vārpstas forma).

Tomēr proteīnu terciārās struktūras konfigurācija vēl nedod pamatu domāt, ka fibrilārajiem proteīniem ir tikai β-struktūra, bet globulāriem α-spirālveida. Ir fibrilāri proteīni, kuriem ir spirālveida, nevis slāņaini salocīta sekundārā struktūra. Piemēram, α-keratīns un paramiozīns (gliemju obturator muskuļu proteīns), tropomiozīni (skeleta muskuļu proteīni) ir fibrilāri proteīni (tam ir nūjiņa forma), un to sekundārā struktūra ir α-spirāle; gluži pretēji, lodveida proteīni var saturēt lielu skaitu β-struktūru.

Lineāras polipeptīdu ķēdes spiralizācija samazina tās izmēru apmēram 4 reizes; un iepakošana terciārajā struktūrā padara to desmitiem reižu kompaktāku nekā sākotnējā ķēde.

Saites, kas stabilizē proteīna terciāro struktūru . Terciārās struktūras stabilizēšanā nozīme ir saitēm starp aminoskābju sānu radikāļiem. Šos savienojumus var iedalīt:

stiprs (kovalents) [rādīt] .
Uz kovalentās saites ietver disulfīda saites (-S-S-) starp cisteīnu sānu radikāļiem, kas atrodas dažādās polipeptīdu ķēdes daļās; izopeptīds jeb pseidopeptīds - starp lizīna, arginīna sānu radikāļu aminogrupām, nevis α-aminogrupām, un asparagīnskābes, glutamīnskābes un aminocitronskābes sānu radikāļu COOH grupām, nevis aminoskābju α-karboksilgrupām. Līdz ar to šāda veida saites nosaukums - līdzīgs peptīdam. Reti ētera saiti veido dikarboksilaminoskābju COOH grupa (asparagīns, glutamīns) un hidroksiaminoskābju OH grupa (serīns, treonīns).
vājš (polārais un van der Vāls) [rādīt] .
Uz polārās saites ietver ūdeņradi un jonu. Ūdeņraža saites, kā parasti, rodas starp vienas aminoskābes sānu radikāļa -NH 2, -OH vai -SH grupu un citas aminoskābes karboksilgrupu. Jonu jeb elektrostatiskās saites veidojas, saskaroties ar lādētām sānu radikāļu grupām -NH + 3 (lizīns, arginīns, histidīns) un -COO - (asparagīnskābe un glutamīnskābe).
Nepolāras vai van der Vāla obligācijas veidojas starp aminoskābju ogļūdeņražu radikāļiem. Aminoskābju alanīna, valīna, izoleicīna, metionīna, fenilalanīna hidrofobie radikāļi mijiedarbojas viens ar otru ūdens vidē. Vājas van der Vālsa saites veicina hidrofobu kodola veidošanos no nepolāriem radikāļiem proteīna globulā. Jo vairāk nepolāru aminoskābju, jo lielāka ir van der Vāla saišu loma polipeptīdu ķēdes locīšanas procesā.

Daudzas saites starp aminoskābju sānu radikāļiem nosaka proteīna molekulas telpisko konfigurāciju.

Olbaltumvielu terciārās struktūras organizācijas iezīmes . Polipeptīdu ķēdes terciārās struktūras konformāciju nosaka tās sastāvā esošo aminoskābju sānu radikāļu īpašības (kurām nav manāmas ietekmes uz primāro un sekundāro struktūru veidošanos) un mikrovide, t.i., vide. Salocītā proteīna polipeptīdu ķēdei ir tendence iegūt enerģētiski labvēlīgu formu, ko raksturo brīvās enerģijas minimums. Tāpēc nepolārās R-grupas, "izvairoties no ūdens", it kā veido proteīna terciārās struktūras iekšējo daļu, kur atrodas galvenā polipeptīdu ķēdes hidrofobo atlikumu daļa. Proteīna globulas centrā gandrīz nav ūdens molekulu. Aminoskābes polārās (hidrofilās) R-grupas atrodas ārpus šī hidrofobā kodola, un tās ieskauj ūdens molekulas. Polipeptīdu ķēde savādi izliecas trīsdimensiju telpā. Kad tas ir saliekts, tiek salauzta sekundārā spirālveida konformācija. Ķēde "pārtrūkst" vājās vietās, kur atrodas prolīns vai hidroksiprolīns, jo šīs aminoskābes ķēdē ir mobilākas, veidojot tikai vienu ūdeņraža saiti ar citām peptīdu grupām. Vēl viena līkuma vieta ir glicīns, kura R-grupa ir maza (ūdeņradis). Tāpēc citu aminoskābju R-grupas, ja tās ir sakrautas, mēdz aizņemt brīvo vietu glicīna atrašanās vietā. Vairākas aminoskābes – alanīns, leicīns, glutamāts, histidīns – veicina proteīna stabilu spirālveida struktūru saglabāšanos, un tādas kā metionīns, valīns, izoleicīns, asparagīnskābe veicina β-struktūru veidošanos. Olbaltumvielu molekulā ar terciāru konfigurāciju ir sekcijas α-spirāles (spiralizētas), β-struktūras (slāņainas) un nejaušas spoles veidā. Tikai pareiza proteīna telpiskā locīšana padara to aktīvu; tā pārkāpums izraisa olbaltumvielu īpašību izmaiņas un bioloģiskās aktivitātes zudumu.

Kvartārā proteīna struktūra

Olbaltumvielām, kas sastāv no vienas polipeptīda ķēdes, ir tikai terciārā struktūra. Tajos ietilpst mioglobīns, muskuļu audu proteīns, kas iesaistīts skābekļa saistīšanā, vairāki enzīmi (lizocīms, pepsīns, tripsīns utt.). Tomēr daži proteīni ir veidoti no vairākām polipeptīdu ķēdēm, no kurām katrai ir terciārā struktūra. Šādiem proteīniem ir ieviests ceturkšņa struktūras jēdziens, kas ir vairāku polipeptīdu ķēžu ar terciāru struktūru organizēšana vienā funkcionālā proteīna molekulā. Tādu proteīnu ar kvartāru struktūru sauc par oligomēru, bet tā polipeptīdu ķēdes ar terciāro struktūru sauc par protomēriem vai apakšvienībām (4. att.).

Kvartārā organizācijas līmenī olbaltumvielas saglabā terciārās struktūras pamatkonfigurāciju (globulāru vai fibrilāru). Piemēram, hemoglobīns ir proteīns, kam ir kvartāra struktūra un kas sastāv no četrām apakšvienībām. Katra no apakšvienībām ir lodveida proteīns, un kopumā hemoglobīnam ir arī lodveida konfigurācija. Matu un vilnas proteīniem – keratīniem, kas pēc terciārās struktūras ir saistīti ar fibrilāriem proteīniem, ir fibrilāra uzbūve un kvartāra struktūra.

Olbaltumvielu kvartārās struktūras stabilizācija . Visas olbaltumvielas ar kvartāru struktūru tika izolētas kā atsevišķas makromolekulas, kas nesadalās apakšvienībās. Kontakti starp apakšvienību virsmām ir iespējami tikai aminoskābju atlikumu polāro grupu dēļ, jo katras polipeptīdu ķēdes terciārās struktūras veidošanās laikā nepolāro aminoskābju sānu radikāļi (kas veido lielāko daļu no visiem proteogēnajiem) aminoskābes) ir paslēptas apakšvienības iekšpusē. Starp to polārajām grupām veidojas daudzas jonu (sāls), ūdeņraža un dažos gadījumos disulfīda saites, kas stingri notur apakšvienības organizēta kompleksa veidā. Vielu, kas sarauj ūdeņraža saites, vai vielu, kas atjauno disulfīda tiltus, izmantošana izraisa protomēru sadalīšanos un proteīna ceturtdaļas struktūras iznīcināšanu. Tabulā. 1 apkopoti dati par obligāciju stabilizēšanos dažādi līmeņi proteīna molekulas organizācija [rādīt] .

1. tabula. Olbaltumvielu strukturālajā organizācijā iesaistīto saišu raksturojums
Organizācijas līmenis	Saistību veidi (pēc stiprības)	Komunikācijas veids
Primārā (lineārā polipeptīdu ķēde)	kovalents (spēcīgs)	Peptīds - starp aminoskābju α-amino un α-karboksilgrupām
Sekundārā (α-spirāle, β-struktūras)	Vāja	Ūdeņradis - starp vienas polipeptīdu ķēdes peptīdu grupām (katra pirmā un ceturtā) vai starp blakus esošo polipeptīdu ķēdes peptīdu grupām
Sekundārā (α-spirāle, β-struktūras)	kovalents (spēcīgs)	Disulfīds - disulfīda cilpas polipeptīdu ķēdes lineārajā reģionā
terciārais (lodveida, fibrilārs)	kovalents (spēcīgs)	Disulfīds, izopeptīds, esteris - starp dažādu polipeptīdu ķēdes daļu aminoskābju sānu radikāļiem
terciārais (lodveida, fibrilārs)	Vāja	Ūdeņradis - starp dažādu polipeptīdu ķēdes daļu aminoskābju sānu radikāļiem Jonu (sāls) - starp pretēji lādētām polipeptīdu ķēdes aminoskābju sānu radikāļu grupām Van der Waals - starp polipeptīdu ķēdes aminoskābju nepolārajiem sānu radikāļiem
Kvartārs (lodveida, fibrilārs)	Vāja	Jonu - starp pretēji lādētām katras apakšvienības aminoskābju sānu radikāļu grupām Ūdeņradis - starp aminoskābju atlikumu sānu radikāļiem, kas atrodas uz apakšvienību saskarējošo sekciju virsmas
Kvartārs (lodveida, fibrilārs)	kovalents (spēcīgs)	Disulfīds - starp cisteīna atlikumiem katrā no dažādu apakšvienību saskares virsmām

Dažu fibrilāro proteīnu strukturālās organizācijas iezīmes

Fibrilāro proteīnu strukturālajai organizācijai ir vairākas iezīmes, salīdzinot ar globulārajiem proteīniem. Šīs pazīmes var izsekot, piemēram, keratīna, fibroīna un kolagēna piemērā. Keratīni pastāv α- un β-konformācijās. α-Keratīniem un fibroīnam ir slāņaini salocīta sekundārā struktūra, tomēr keratīnā ķēdes ir paralēlas, fibroīnā tās ir pretparalēlas (sk. 3. att.); turklāt keratīnā ir starpķēžu disulfīda saites, savukārt fibroīnā to nav. Disulfīda saišu pārraušana noved pie polipeptīdu ķēžu atdalīšanās keratīnos. Gluži pretēji, maksimālā disulfīda saišu skaita veidošanās keratīnos oksidētāju iedarbībā rada spēcīgu telpisko struktūru. Kopumā fibrilārajos proteīnos, atšķirībā no globulārajiem, dažreiz ir grūti stingri nošķirt dažādus organizācijas līmeņus. Ja pieņemam (kā globulāram proteīnam), ka terciārā struktūra jāveido, saliekot vienu polipeptīdu ķēdi telpā, un kvartāra struktūra jāveido no vairākām ķēdēm, tad fibrilārajos proteīnos jau ir iesaistītas vairākas polipeptīdu ķēdes. sekundārā struktūra. Tipisks fibrilāra proteīna piemērs ir kolagēns, kas ir viens no visbiežāk sastopamajiem proteīniem cilvēka organismā (apmēram 1/3 no visu olbaltumvielu masas). Tas atrodas audos ar augstu izturību un zemu stiepjamību (kaulos, cīpslās, ādā, zobos utt.). Kolagēnā trešā daļa aminoskābju atlikumu ir glicīns, un apmēram ceturtā daļa vai nedaudz vairāk ir prolīns vai hidroksiprolīns.

Izolēta kolagēna polipeptīda ķēde (primārā struktūra) izskatās kā pārrauta līnija. Tas satur apmēram 1000 aminoskābes, un tā molekulmasa ir aptuveni 105 (5. att., a, b). Polipeptīdu ķēde ir veidota no atkārtota aminoskābju tripleta (tripleta) ar šādu sastāvu: gly-A-B, kur A un B ir jebkuras aminoskābes, izņemot glicīnu (visbiežāk prolīnu un hidroksiprolīnu). Kolagēna polipeptīdu ķēdes (jeb α-ķēdes) sekundāro un terciāro struktūru veidošanās laikā (5. att., c un d) nevar veidot tipiskas α-spirāles ar spirālveida simetriju. To novērš prolīns, hidroksiprolīns un glicīns (antispirāles aminoskābes). Tāpēc trīs α-ķēdes veido it kā savītas spirāles, piemēram, trīs pavedieni, kas aptinās ap cilindru. Trīs spirālveida α-ķēdes veido atkārtotu kolagēna struktūru, ko sauc par tropokolagēnu (5.d attēls). Tropokolagēns savā organizācijā ir kolagēna terciārā struktūra. Plakanie prolīna un hidroksiprolīna gredzeni, kas regulāri mainās gar ķēdi, piešķir tai stingrību, kā arī starpķēžu saites starp tropokolagēna α-ķēdēm (tādēļ kolagēns ir izturīgs pret stiepšanos). Tropokolagēns būtībā ir kolagēna fibrilu apakšvienība. Tropokolagēna apakšvienības pakāpeniski ir sakrautas kolagēna kvartārajā struktūrā (5.e attēls).

Kolagēna struktūru stabilizācija notiek starpķēžu ūdeņraža, jonu un van der Vālsa saišu un neliela daudzuma kovalento saišu dēļ.

Kolagēna α-ķēdēm ir dažādas ķīmiskā struktūra. Ir dažāda veida α 1 -ķēdes (I, II, III, IV) un α 2 -ķēdes. Atkarībā no tā, kuras α 1 un α 2 ķēdes ir iesaistītas tropokolagēna trīspavedienu spirāles veidošanā, izšķir četrus kolagēna veidus:

pirmais tips - divas α 1 (I) un viena α 2 -ķēde;
otrais veids - trīs α 1 (II) ķēdes;
trešais veids - trīs α 1 (III)-ķēdes;
ceturtais tips - trīs α 1 (IV)-ķēdes.

Visbiežāk sastopamais pirmā tipa kolagēns: tas atrodas kaulaudos, ādā, cīpslās; 2. tipa kolagēns ir atrodams skrimšļos utt.. Viena veida audos var būt dažādi kolagēna veidi.

Sakārtota kolagēna struktūru agregācija, to stingrība un inertums nodrošina augstu kolagēna šķiedru izturību. Kolagēna proteīni satur arī ogļhidrātu komponentus, t.i., tie ir proteīna-ogļhidrātu kompleksi.

Kolagēns ir ārpusšūnu proteīns, ko veido saistaudu šūnas, kas ir daļa no visiem orgāniem. Tāpēc ar kolagēna bojājumiem (vai tā veidošanās pārkāpumiem) rodas vairāki orgānu saistaudu atbalsta funkciju pārkāpumi.

Lappuse 3

lapas kopā: 7