Aminoskābe plus sālsskābe. Aminoskābju ķīmiskās īpašības. -aminoskābju iegūšanas metodes
Par aminoskābēm sauc organiskie savienojumi kas satur molekulā funkcionālās grupas: aminogrupu un karboksilgrupu.
Aminoskābju nomenklatūra. Saskaņā ar sistemātisko nomenklatūru aminoskābju nosaukumus veido no atbilstošo karbonskābju nosaukumiem un vārda "amino" pievienošanas. Aminogrupas atrašanās vieta ir norādīta ar cipariem. Atpakaļskaitīšana tiek veikta no karboksilgrupas oglekļa.
Aminoskābju izomērija. To strukturālo izomēriju nosaka aminogrupas stāvoklis un oglekļa radikāļa struktūra. Atkarībā no NH 2 grupas stāvokļa izšķir -, - un -aminoskābes.
Olbaltumvielu molekulas ir veidotas no α-aminoskābēm.
Tos raksturo arī funkcionālās grupas izomērija (aminoskābju starpklases izomēri var būt aminoskābju esteri vai hidroksi skābju amīdi). Piemēram, 2-aminopropānskābei CH3 – CH(NH)2 – COOH ir iespējami šādi izomēri
α-aminoskābju fizikālās īpašības
Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, negaistošas (zems piesātināta tvaika spiediens), kūst, sadaloties augstā temperatūrā. Lielākā daļa no tiem labi šķīst ūdenī un slikti organiskajos šķīdinātājos.
Vienbāzisko aminoskābju ūdens šķīdumi ir neitrāli. -Aminoskābes var uzskatīt par iekšējiem sāļiem (bipolāriem joniem): + NH 3 CH 2 DŪDOT - . Tie darbojas kā katjoni skābā vidē un kā anjoni sārmainā vidē. Aminoskābes ir amfoteriski savienojumi, kam piemīt gan skābas, gan bāzes īpašības.
-aminoskābju iegūšanas metodes
1. Amonjaka iedarbība uz hlorēto skābju sāļiem.
Cl
CH 2
COOH 4 + NH 3 
NH2
CH2COOH
2. Amonjaka un ciānūdeņražskābes iedarbība uz aldehīdiem.
3. Olbaltumvielu hidrolīzē tiek iegūtas 25 dažādas aminoskābes. Viņu atdalīšana nav viegls uzdevums.
-aminoskābju iegūšanas metodes
1. Amonjaka pievienošana nepiesātinātajām karbonskābēm.
CH 2 = CH COOH + 2NH3 NH2 CH 2 CH 2 COOH 4 .
2. Sintēze, kuras pamatā ir divbāziskā malonskābe.
Aminoskābju ķīmiskās īpašības
1. Reakcijas uz karboksilgrupu.
1.1. Esteru veidošanās spirtu iedarbībā.
2. Reakcijas uz aminogrupu.
2.1. Mijiedarbība ar minerālskābēm.
NH2 CH 2 COOH + HCl H 3 N + CH 2 COOH + Cl
2.2. Mijiedarbība ar slāpekļskābi.
NH2 CH 2 COOH + HNO 2 HO CH 2 COOH + N 2 + H 2 O
3. Aminoskābju transformācija karsējot.
3
.1.-aminoskābes veido cikliskos amīdus.
3
.2.-aminoskābes atdala aminogrupu un -oglekļa atoma ūdeņraža atomu.
Atsevišķi pārstāvji
Glicīns NH 2 CH 2 COOH (glikokols). Viena no visbiežāk sastopamajām aminoskābēm, kas veido olbaltumvielas. Normālos apstākļos - bezkrāsaini kristāli ar T pl = 232-236С. Tas labi šķīst ūdenī, nešķīst absolūtajā spirtā un ēterī. Ūdeņraža indikatorsūdens šķīdums6,8; рК a = 1,510 - 10; pK in \u003d 1,710–12.
-alanīns - aminopropionskābe
Plaši izplatīts dabā. Tas ir atrodams brīvā veidā asins plazmā un kā daļa no vairuma olbaltumvielu. Tm = 295-296С, šķīst ūdenī, slikti šķīst etanolā, nešķīst ēterī. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH 
)
= 9,69.
-alanīns NH 2 CH 2 CH 2 COOH - mazi kristāli ar Тkause = 200С, labi šķīst ūdenī, slikti šķīst etanolā, nešķīst ēterī un acetonā. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH 
) = 10,19; nav olbaltumvielās.
Kompleksi. Šo terminu lieto, lai nosauktu vairākas -aminoskābes, kas satur divas vai trīs karboksilgrupas. Vienkāršākais:
H 
Visizplatītākais kompleksons ir etilēndiamīntetraetiķskābe.
Tā dinātrija sāls Trilon B tiek ļoti plaši izmantots analītiskajā ķīmijā.
Saikni starp -aminoskābju atlikumiem sauc par peptīdu saiti, bet pašus iegūtos savienojumus sauc par peptīdiem.
Divi -aminoskābju atlikumi veido dipeptīdu, trīs - tripeptīdu. Daudzi atlikumi veido polipeptīdus. Polipeptīdi, tāpat kā aminoskābes, ir amfotēriski, katram ir savs izoelektriskais punkts. Olbaltumvielas ir polipeptīdi.
Aminoskābes ir heterofunkcionāli organiski savienojumi, kuru molekulas ietver aminogrupu NH2 un karboksilgrupu COOH
Aminoetiķskābe
aminopropānskābe
Fizikālās īpašības.
Aminoskābes ir bezkrāsainas, kristāliskas, ūdenī šķīstošas vielas. Atkarībā no radikālas tie var būt skābi, rūgti un bezgaršīgi.
Aminoskābes ir amfotēriski organiski savienojumi (aminogrupas dēļ tām piemīt pamata īpašības un karboksilgrupas dēļ COOH skābes īpašības)
Reaģē ar skābēm
H 2 N - CH 2 - COOH + NaOH \u003d Cl- aminoetiķskābe
Reaģē ar sārmiem
H 2 N - CH 2 - COOH + NaOH \u003d H 2 N - CH 3 - COONa + H 2 O- glicīna nātrija sāls
Reaģē ar bāzes oksīdiem
2H 2 N - CH 2 - COOH + CuO = (H 2 N - OH 2 - COO) 2 + H 2 O- glicīna vara sāls
Biļetes numurs 17
Struktūras, īpašību un pielietojuma attiecības vienkāršu vielu piemērā.
Lielākajai daļai vienkāršu vielu nemetālu ir raksturīga molekulārā struktūra, un tikai dažiem no tiem ir nemolekulāra struktūra.
Nemolekulārā struktūra
C, B, Si
Šiem nemetāliem ir atomu kristāla režģi, tāpēc tiem ir augsta cietība un ļoti augsts kušanas punkts.
Bora pievienošana tēraudam, alumīnija, vara, niķeļa uc sakausējumiem uzlabo to mehāniskās īpašības.
Pielietojums:
1. Dimants - urbšanai klintis
2. Grafīts - elektrodu, neitronu moderatoru ražošanai kodolreaktoros, kā smērviela tehnoloģijās.
3. Akmeņogles, kas galvenokārt sastāv no oglekļa - adsbenta - kalcija karbīda ražošanai, melnā krāsa.
Molekulārā struktūra
F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8
Šos nemetālus cietā stāvoklī raksturo molekulāri kristālu režģi; normālos apstākļos tās ir gāzes, šķidrumi vai cietas vielas ar zemas temperatūras kušana.
Pielietojums:
1. Ķīmisko reakciju paātrināšana, tostarp metalurģijā
2. Metālu griešana un metināšana
3. Šķidrums raķešu dzinējos
4. Aviācijā un zemūdenēs elpošanai
5. Medicīnā
Olbaltumvielas ir kā biopolimēri. Olbaltumvielu primārā, sekundārā un terciārā struktūra. īpašības un bioloģiskās īpašības olbaltumvielas.
Olbaltumvielas ir biopolimēri, kuru molekulas satur aminoskābju atlikumus.
Olbaltumvielām ir primārā, sekundārā, terciārā un kvartārā struktūra.
Primārā struktūra sastāv no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti kopā ar pektīdu saitēm.
Sekundārā struktūra ir ķēde, kas satīta spirālē, un papildus peptīdu saitēm ir arī ūdeņraža saites.
Terciārā struktūra ir spirāle, kas satīta bumbiņā, un tajā papildus ir sulfīds S-S savienojumi
Kvartāra struktūra - dubultspirāle, kas saritināta lodītē
Fizikālās īpašības
Olbaltumvielas ir amfoteriski elektrolīti. Pie noteiktas barotnes pH vērtības proteīna molekulā pozitīvo un negatīvo lādiņu skaits ir vienāds. Olbaltumvielām ir dažādas struktūras. Ir olbaltumvielas, kas nešķīst ūdenī, un ir olbaltumvielas, kas viegli šķīst ūdenī. Ir olbaltumvielas, kas ir ķīmiski neaktīvas un izturīgas pret aģentu iedarbību. Daži proteīni ir ārkārtīgi nestabili. Ir olbaltumvielas, kas izskatās kā pavedieni, kuru garums sasniedz simtiem nanometru; ir olbaltumvielas, kurām ir bumbiņu forma, kuru diametrs ir tikai 5-7 nm. Viņiem ir liela molekulmasa (104-107).
Ķīmiskās īpašības
1. Denaturācijas reakcija ir proteīna primārās struktūras iznīcināšana temperatūras ietekmē.
2. Olbaltumvielu krāsu reakcijas
a) Olbaltumvielu mijiedarbība ar Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 \u003d Na 2 SO 4 + Cu (OH) 2
b) Olbaltumvielu mijiedarbība ar HNO 3
Sēra reaģents ir svina acetāts (CH 3 COO) 2 Pb, veidojas melnas PbS nogulsnes
Bioloģiskā loma
Olbaltumvielas – būvmateriāli
Olbaltumvielas ir būtiska visu sastāvdaļu sastāvdaļa šūnu struktūras
Olbaltumvielas ir fermenti, kas darbojas kā katalizatori
Regulāras olbaltumvielas: tajos ietilpst hormoni
Olbaltumvielas – aizsardzības līdzeklis
Olbaltumvielas kā enerģijas avots
Starp slāpekli saturošām organiskām vielām ir savienojumi ar divkāršu funkciju. Īpaši svarīgi no tiem ir aminoskābes.
Dzīvo organismu šūnās un audos ir atrodamas aptuveni 300 dažādas aminoskābes, bet tikai 20 ( α-aminoskābes ) no tiem kalpo kā saites (monomēri), no kurām tiek veidoti visu organismu peptīdi un proteīni (tāpēc tos sauc par proteīna aminoskābēm). Šo aminoskābju secība olbaltumvielās ir kodēta atbilstošo gēnu nukleotīdu secībā. Atlikušās aminoskābes atrodamas gan brīvu molekulu veidā, gan iekšā iesieta forma. Daudzas aminoskābes ir atrodamas tikai noteiktos organismos, un ir dažas, kas ir atrodamas tikai vienā no daudzajiem aprakstītajiem organismiem. Lielākā daļa mikroorganismu un augu sintezē tiem nepieciešamās aminoskābes; dzīvnieki un cilvēki nespēj veidot tā sauktās neaizvietojamās aminoskābes, ko iegūst no pārtikas. Aminoskābes piedalās olbaltumvielu un ogļhidrātu metabolismā, organismiem svarīgu savienojumu veidošanā (piemēram, purīna un pirimidīna bāzes, kas ir neatņemama nukleīnskābju sastāvdaļa), ir daļa no hormoniem, vitamīniem, alkaloīdiem, pigmentiem, toksīni, antibiotikas utt.; dažas aminoskābes kalpo kā starpnieki nervu impulsu pārraidē.
Aminoskābes- organiskie amfoteriskie savienojumi, kas ietver karboksilgrupas - COOH un aminogrupas -NH 2 .
Aminoskābes var uzskatīt par karbonskābēm, kuru molekulās ūdeņraža atoms radikālā ir aizstāts ar aminogrupu.
KLASIFIKĀCIJA
Aminoskābes tiek klasificētas pēc struktūras īpašībām.1. Atkarībā no aminoskābju un karboksilgrupu relatīvā stāvokļa aminoskābes iedala α-, β-, γ-, δ-, ε- utt.
2. Atkarībā no funkcionālo grupu skaita izšķir skābo, neitrālo un bāzisko.
3. Pēc ogļūdeņraža radikāļa rakstura tie atšķiras alifātisks(tauki) aromātisks, sēru saturošs un heterociklisks aminoskābes. Iepriekš minētās aminoskābes pieder pie tauku sērijas.
Aromātiskās aminoskābes piemērs ir para-aminobenzoskābe:
Heterocikliskās aminoskābes piemērs ir triptofāns, būtiska α-aminoskābe.
NOMENKLATŪRA
Autors sistemātiskā nomenklatūra aminoskābju nosaukumus veido no atbilstošo skābju nosaukumiem, pievienojot priedēkli amino un norādot aminogrupas atrašanās vietu attiecībā pret karboksilgrupu. Numerācija oglekļa ķēde no karboksilgrupas oglekļa atoma.
Piemēram:
Bieži tiek izmantota arī cita aminoskābju nosaukumu konstruēšanas metode, saskaņā ar kuru prefikss tiek pievienots triviālajam karbonskābes nosaukumam amino kas norāda aminogrupas pozīciju ar grieķu alfabēta burtu.
Piemērs:
Attiecībā uz α-aminoskābēmR-CH(NH2)COOH
Kuriem ir ārkārtīgi svarīga loma dzīvnieku un augu dzīves procesos, tiek izmantoti triviāli nosaukumi.
Tabula.
|
Aminoskābe |
saīsināti apzīmējums |
Radikāla struktūra (R) |
|
Glicīns |
Gly (Gly) |
H- |
|
Alanīns |
Ala (Ala) |
CH3- |
|
Valīns |
Val (val) |
(CH 3) 2 CH - |
|
Leicīns |
Leu (Leu) |
(CH 3) 2 CH - CH 2 - |
|
Rāms |
Ser (Ser) |
OH-CH2- |
|
Tirozīns |
Tyr (Tyr) |
HO - C 6 H 4 - CH 2 - |
|
Asparagīnskābe |
Asp (Asp) |
HOOC–CH2– |
|
Glutamīnskābe |
Glu (Glu) |
HOOC-CH2-CH2- |
|
Cisteīns |
Cys (Cys) |
HS-CH2- |
|
Asparagīns |
Asn (Asn) |
O \u003d C - CH 2 - │ NH2 |
|
Lizīns |
Liza (Liza) |
NH2-CH2-CH2-CH2- |
|
Fenilalanīns |
Phen |
C6H5-CH2- |
Ja aminoskābes molekula satur divas aminogrupas, tad tās nosaukumā tiek izmantots prefikssdiamino, trīs NH 2 grupas - triamino- utt.
Piemērs:
Divu vai trīs karboksilgrupu klātbūtne nosaukumā atspoguļota ar piedēkli - diovaya vai - triīnskābe:
izomerisms
1. Oglekļa skeleta izomērija
2. Funkcionālo grupu stāvokļa izomērisms
3. Optiskā izomērija
α-aminoskābes, izņemot glicīnu NH 2-CH2-COOH.
FIZISKĀS ĪPAŠĪBAS
Aminoskābes ir kristāliskas vielas ar augstu (virs 250°C) kušanas temperatūru, kas atsevišķās aminoskābēs nedaudz atšķiras un tāpēc nav raksturīgas. Kušanu pavada matērijas sadalīšanās. Aminoskābes labi šķīst ūdenī un nešķīst organiskajos šķīdinātājos, tāpēc tās ir līdzīgas neorganiskiem savienojumiem. Daudzām aminoskābēm ir salda garša.
SAŅEMŠANA
3. Mikrobioloģiskā sintēze. Zināmi mikroorganismi, kas dzīves procesā ražo olbaltumvielu α - aminoskābes.
ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS
Aminoskābes ir amfotēriski organiski savienojumi, tām raksturīgas skābju-bāzes īpašības.
es . Vispārējās īpašības
1. Intramolekulārā neitralizācija → veidojas bipolārs cviterjons:
Ūdens šķīdumi ir elektriski vadoši. Šīs īpašības ir izskaidrojamas ar to, ka aminoskābju molekulas pastāv iekšējo sāļu veidā, kas veidojas, pārejot protonu no karboksilgrupas uz aminogrupu:
cviterions
Aminoskābju ūdens šķīdumiem ir neitrāla, skāba vai sārma vide atkarībā no funkcionālo grupu skaita.
PIETEIKUMS
1) aminoskābes dabā ir plaši izplatītas;
2) aminoskābju molekulas ir celtniecības bloki, no kuriem tiek veidoti visi augu un dzīvnieku proteīni; aminoskābes, kas nepieciešamas ķermeņa olbaltumvielu veidošanai, cilvēki un dzīvnieki saņem kā daļu no pārtikas olbaltumvielām;
3) aminoskābes tiek nozīmētas smagam spēku izsīkumam, pēc smagām operācijām;
4) tos izmanto slimo barošanai;
5) aminoskābes nepieciešamas kā līdzeklis pret noteiktām slimībām (piemēram, glutamīnskābi lieto pret nervu slimībām, histidīnu pret kuņģa čūlu);
6) tiek izmantotas dažas aminoskābes lauksaimniecība dzīvnieku barošanai, kas pozitīvi ietekmē to augšanu;
7) ir tehniskas nozīmes: aminokaproīnskābes un aminoenantskābes veido sintētiskās šķiedras - neilonu un enantu.
PAR AMINOKĀBJU LOMU
Meklēšana dabā un aminoskābju bioloģiskā loma
Meklēšana dabā un aminoskābju bioloģiskā loma
Aminoskābes satur amino- un karboksilgrupas, un tām piemīt visas īpašības, kas raksturīgas savienojumiem ar šādām funkcionālajām grupām. Rakstot aminoskābju reakcijas, tiek izmantotas formulas ar nejonizētām amino- un karboksigrupām.
1) reakcijas uz aminogrupu. Aminoskābju aminogrupai piemīt parastās amīnu īpašības: amīni ir bāzes, un reakcijās tie darbojas kā nukleofīli.
1. Aminoskābju kā bāzu reakcija. Aminoskābei reaģējot ar skābēm, veidojas amonija sāļi:
glicīna hidrohlorīds, hidrohlorīda sāls glicīns
2. Slāpekļskābes darbība. Slāpekļskābes iedarbībā veidojas hidroksiskābes un izdalās slāpeklis un ūdens:
Šo reakciju izmanto, lai kvantitatīvi noteiktu brīvo amīnu grupas aminoskābēs, kā arī olbaltumvielās.
3. N - acilatvasinājumu veidošanās, acilēšanas reakcija.
Aminoskābes reaģē ar anhidrīdiem un skābju halogenīdiem, veidojot aminoskābju N-acilatvasinājumus:
Benzilētera nātrija sāls N karbobenzoksiglicīns - hloroformskābes glicīns
Acilēšana ir viens no veidiem, kā aizsargāt aminogrupu. N-acilatvasinājumiem ir liela nozīme peptīdu sintēzē, jo N-acilatvasinājumi viegli hidrolizējas, veidojot brīvu aminogrupu.
4. Šifa bāzu veidošanās. Kad a - aminoskābes mijiedarbojas ar aldehīdiem, karbinolamīnu veidošanās stadijā veidojas aizvietotie imīni (Šifa bāzes):
alanīna formaldehīds alanīna N-metilola atvasinājums
5. Alkilēšanas reakcija. A-aminoskābē esošā aminogrupa tiek alkilēta, veidojot N-alkilatvasinājumus:
Augstākā vērtība reaģē ar 2,4-dinitrofluorbenzolu. Iegūtos dinitrofenilatvasinājumus (DNP atvasinājumus) izmanto, lai noteiktu aminoskābju secību peptīdos un proteīnos. A-aminoskābju mijiedarbība ar 2,4-dinitrofluorbenzolu ir benzola gredzena nukleofilās aizvietošanas reakcijas piemērs. Sakarā ar klātbūtni in benzola gredzens divas spēcīgas elektronus izvelkas grupas, halogēns kļūst kustīgs un nonāk aizvietošanas reakcijā:
2,4 - dinitro -
fluorbenzols N - 2,4 - dinitrofenil - a - aminoskābe
(DNFB) DNF - a - aminoskābju atvasinājumi
6. Reakcija ar fenilizotiocianātu. Šo reakciju plaši izmanto peptīdu struktūras noteikšanā. Fenilizotiocianāts ir izotiociānskābes H-N=C=S atvasinājums. A-aminoskābju mijiedarbība ar fenilizotiocianātu notiek saskaņā ar nukleofilās pievienošanas reakcijas mehānismu. Iegūtajā produktā tālāk tiek veikta intramolekulārā aizvietošanas reakcija, kuras rezultātā veidojas ciklisks aizvietots amīds: feniltiohidantoīns.
Cikliskie savienojumi tiek iegūti kvantitatīvā iznākumā un ir tiohidantoīna (FTH - atvasinājumi) - aminoskābju fenilatvasinājumi. FTG - atvasinājumi atšķiras ar radikāļu R struktūru.
Papildus parastajiem sāļiem a-aminoskābes noteiktos apstākļos var veidot iekšējos kompleksos sāļus ar smago metālu katjoniem. Visām a - aminoskābēm, skaisti kristalizējas, intensīvi iekrāsojas Zilā krāsa intrakomplekso (helātu) vara sāļi):
Alanīna etilesteris
Esteru veidošanās ir viena no metodēm karboksilgrupas aizsardzībai peptīdu sintēzē.
3. Skābju halogenīdu veidošanās. Apstrādājot a-aminoskābes ar aizsargātu aminogrupu ar sēra oksidihlorīdu (tionilhlorīdu) vai fosfora oksīda trihlorīdu (fosfora oksihlorīdu), veidojas skābes hlorīdi:
Skābju halogenīdu iegūšana ir viens no veidiem, kā aktivizēt karboksilgrupu peptīdu sintēzē.
4. Anhidrīdu iegūšana a - aminoskābes. Skābju halogenīdiem ir ļoti augsta reaktivitāte, kas samazina reakcijas selektivitāti, tos lietojot. Tāpēc biežāk izmantotā metode karboksilgrupas aktivizēšanai peptīdu sintēzē ir tās pārvēršana anhidrīdgrupā. Anhidrīdi ir mazāk aktīvi nekā skābju halogenīdi. Kad a-aminoskābe ar aizsargātu aminogrupu mijiedarbojas ar etilhlorformiātu (etilhlorformiātu), veidojas anhidrīdsaite:
5. Dekarboksilēšana. a - Aminoskābes, kurām ir divas elektronus izvelkas grupas uz viena oglekļa atoma, ir viegli dekarboksilētas. AT laboratorijas apstākļi to dara, karsējot aminoskābes ar bārija hidroksīdu.Šī reakcija notiek organismā, piedaloties dekarboksilāzes enzīmiem, veidojot biogēnos amīnus:
ninhidrīns
Aminoskābju attiecība pret siltumu. Karsējot a-aminoskābes, veidojas cikliskie amīdi, ko sauc par diketopiperazīniem:
Diketopiperazīns
g - un d - aminoskābes viegli atdala ūdeni un ciklizējas, veidojot iekšējos amīdus, laktāmus:
g - laktāms (butirolaktāms)
Gadījumos, kad aminogrupas un karboksilgrupas atdala pieci vai vairāk oglekļa atomu, karsējot, notiek polikondensācija, veidojoties polimēru poliamīda ķēdēm ar ūdens molekulas izvadīšanu.
Aminoskābes ir savienojumi, kas satur gan aminogrupu, gan karboksilgrupu molekulā. Vienkāršākais aminoskābju pārstāvis ir aminoetiķskābe (glicīns): NH 2 -CH 2 -COOH
Tā kā aminoskābes satur divas funkcionālās grupas, to īpašības ir atkarīgas no šīm atomu grupām: NH 2 - un -COOH. Aminoskābes ir amfoteriskas organiskās vielas reaģē kā bāze un kā skābe.
fizikālās īpašības.
Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, viegli šķīst ūdenī un nedaudz šķīst organiskajos šķīdinātājos. Daudzām aminoskābēm ir salda garša.
Ķīmiskās īpašības
Skābes (parādās galvenās īpašības)
Pamati
+metālu oksīdiAminoskābes - peptīdu veidošanās
Aminoskābes nemaina indikatora krāsu, ja aminogrupu un karboksilgrupu skaits ir vienāds.
1) NH2-CH2-COOH + HCl → NH3Cl-CH2-COOH
2) NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O
3) NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH → NH2-CH2-CO NH-CH2-COOH + H2O
Aminoskābju bioloģiskā loma ir tāda, ka proteīna primārā struktūra veidojas no to atliekām. Ir 20 aminoskābes, kas ir izejvielas olbaltumvielu ražošanai mūsu organismā. Dažas aminoskābes izmanto kā terapeitiskus līdzekļus, piemēram, glutamīnskābi pret nervu slimībām, histidīnu pret kuņģa čūlu. Dažas aminoskābes tiek izmantotas Pārtikas rūpniecība, tos pievieno konserviem un pārtikas koncentrātiem, lai uzlabotu pārtiku.
Biļetes numurs 16
Anilīns ir amīnu pārstāvis. Ķīmiskā struktūra un īpašības, iegūšana un praktiska pielietošana.
Amīni ir organiski savienojumi, kas ir amonjaka atvasinājumi, kuru molekulā viens, divi vai trīs ūdeņraža atomi ir aizstāti ar ogļūdeņraža radikāli.
fizikālās īpašības.
Anilīns ir bezkrāsains eļļains šķidrums ar nelielu raksturīgu smaržu, nedaudz šķīst ūdenī, bet šķīst spirtā, ēterī un benzolā. Vārīšanās temperatūra 184°C. Anilīns ir spēcīga inde, kas iedarbojas uz asinīm..
Ķīmiskās īpašības.
Skābes (reakcijas pēc aminogrupām)
Br 2 ( ūdens šķīdums)
C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl
Anilīna ķīmiskās īpašības ir saistītas ar to, ka tā molekulā ir aminogrupa -NH 2 un benzola kodols, kas savstarpēji ietekmē viens otru.
Kvīts.
Nitro savienojumu reģenerācija - Zinīna reakcija
C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O
Pieteikums.
Anilīnu izmanto fotomateriālu, anilīna krāsvielu ražošanā. Iegūstiet polimērus, sprāgstvielas, narkotikas.
Biļetes numurs 17
Olbaltumvielas ir kā biopolimēri. Olbaltumvielu struktūra, īpašības un bioloģiskās funkcijas.
Vāveres (olbaltumvielas, polipeptīdi) - augstas molekulārās organiskās vielas, kas sastāv no aminoskābēm, kas savienotas ķēdē ar peptīdu saiti. Dzīvos organismos proteīnu aminoskābju sastāvu nosaka ģenētiskais kods, vairumā gadījumu sintēzē tiek izmantotas 20 standarta aminoskābes.
olbaltumvielu struktūra
Olbaltumvielu molekulas ir lineāri polimēri, kas sastāv no α-aminoskābēm (kas ir monomēri) un dažos gadījumos no modificētām pamata aminoskābēm. Aminoskābju secība proteīnā atbilst informācijai, ko satur dotā proteīna gēns.
· Primārā struktūra – aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē ir lineāra.
Sekundārā struktūra - polipeptīdu ķēdes savērpšanās spirālē, ko atbalsta ūdeņraža saites.
· Terciārā struktūra - sekundārās spirāles iepakošana spolē. Atbalsta terciārā struktūra: disulfīda saites, ūdeņraža saites.
Īpašības
Olbaltumvielas ir amfotēriskas, tāpat kā aminoskābes.
Tie atšķiras ar šķīdības pakāpi ūdenī, bet lielākā daļa olbaltumvielu tajā izšķīst.
Denaturācija: pēkšņas apstākļu izmaiņas, piemēram, proteīna karsēšana vai apstrāde ar skābi vai sārmu, izraisa proteīna ceturkšņa, terciārās un sekundārās struktūras zudumu. Denaturācija dažos gadījumos ir atgriezeniska.
Hidrolīze: fermentu ietekmē olbaltumvielas tiek hidrolizētas līdz aminoskābēm. Šis process notiek, piemēram, cilvēka kuņģī tādu enzīmu kā pepsīna un tripsīna ietekmē.
Olbaltumvielu funkcijas organismā
katalītiskā funkcija
Fermenti ir proteīnu grupa ar specifiskām katalītiskām īpašībām. Starp fermentiem var atzīmēt šādus proteīnus: tripsīnu, pepsīnu, amilāzi, lipāzi.
strukturālā funkcija
Olbaltumvielas ir būvmateriāls gandrīz visiem audiem: muskuļu, balsta, audu.
Antivielu proteīni, kas spēj neitralizēt vīrusus, patogēnās baktērijas .
Signāla funkcija
Receptoru proteīni uztver un pārraida signālus no blakus esošajām šūnām.
transporta funkcija
Hemoglobīns nes skābekli no plaušām uz citiem audiem un oglekļa dioksīds no audiem uz plaušām.
Rezerves funkcija
Šīs olbaltumvielas ietver tā sauktos rezerves proteīnus, kas tiek uzglabāti kā enerģijas un vielas avots augu sēklās un dzīvnieku olās. Tie kalpo kā celtniecības materiāli.
motora funkcija
Kontrakcijas proteīni ir aktīns un miozīns.
Biļetes numurs 18
1. vispārīgās īpašības lielmolekulārie savienojumi: sastāvs, struktūra, to ražošanas pamatā esošās reakcijas (polietilēna piemērā).
Augstas molekulmasas savienojumi (polimēri) ir vielas, kuru makromolekulas sastāv no daudzkārt atkārtojošām vienībām. To relatīvā molekulmasa var svārstīties no dažiem tūkstošiem līdz daudziem miljoniem.
Monomērs- Šī ir zemas molekulmasas viela, no kuras iegūst polimēru.
Strukturālā saite– daudzkārt atkārtojas atomu grupas polimēra makromolekulā.
Polimerizācijas pakāpe ir atkārtojošo struktūrvienību skaits.
nCH2 \u003d CH2 → (-CH2-CH2-) n
Polimērus var iegūt polimerizācijas un polikondensācijas reakcijās.
Reakcijas pazīmes polimerizācija:
1. Neveidojas blakusvielas.
2. Reakcija notiek dubulto vai trīskāršo saišu dēļ.
nCH2 \u003d CH2 → (-CH2-CH2-) n- etilēna polimerizācijas reakcija - polietilēna veidošanās.
Reakcijas pazīmes polikondensācija:
1. Veidojas blakusprodukti.
2. Reakcija notiek funkcionālo grupu dēļ.
Piemērs: fenola-formaldehīda sveķu veidošanās no fenola un formaldehīda, polipeptīda saite no aminoskābēm. Šajā gadījumā papildus polimēram veidojas blakusprodukts - ūdens.
Augstmolekulāriem savienojumiem ir noteiktas priekšrocības salīdzinājumā ar citiem materiāliem: tie ir izturīgi pret reaģentu iedarbību, nevada strāvu, ir mehāniski izturīgi un viegli. Uz polimēru bāzes iegūst plēves, lakas, gumiju un plastmasu.