Aminoskābēm ir bāzes skābju īpašības. Ķīmiskās īpašības. Piesātināto amīnu ķīmiskās īpašības

1. Aminoskābes eksponāts amfoteriskas īpašības un skābes un amīni, kā arī specifiskas īpašības šo grupu kopīgas klātbūtnes dēļ. AT ūdens šķīdumi AMA pastāv iekšējo sāļu (bipolāru jonu) veidā. Monoaminomonokarbonskābju ūdens šķīdumi lakmusam ir neitrāli, jo to molekulas satur vienādu skaitu -NH 2 - un -COOH grupu. Šīs grupas mijiedarbojas viena ar otru, veidojot iekšējos sāļus:

Šādai molekulai ir pretējs lādiņš divās vietās: pozitīvs NH 3 + un negatīvs uz karboksil –COO - . Šajā sakarā AMA iekšējo sāli sauc par bipolāru jonu vai Cwitter-jonu (Zwitter - hibrīds).

Bipolārs jons skābā vidē uzvedas kā katjons, jo tiek nomākta karboksilgrupas disociācija; sārmainā vidē - kā anjons. Katrai aminoskābei ir noteiktas pH vērtības, kurās anjonu formu skaits šķīdumā ir vienāds ar katjonu formu skaitu. PH vērtību, pie kuras AMA molekulas kopējais lādiņš ir 0, sauc par AMA izoelektrisko punktu (pI AA).

Monoaminodikarbonskābju ūdens šķīdumiem ir vides skāba reakcija:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Monoaminodikarbonskābju izoelektriskais punkts atrodas skābā vidē, un šādus AMA sauc par skābiem.

Diaminomonokarbonskābēm ūdens šķīdumos ir bāziskas īpašības (jānorāda ūdens līdzdalība disociācijas procesā):

NH2-(CH2)4-CH-COOH + H2O "NH3 + -(CH2)4-CH-COO - + OH-

Diaminomonokarbonskābju izoelektriskais punkts ir pH>7, un šādu AMA sauc par bāzisku.

Tā kā aminoskābes ir bipolāri joni, tām piemīt amfoteriskas īpašības: tās spēj veidot sāļus gan ar skābēm, gan ar bāzēm:

Mijiedarbība sālsskābe HCl izraisa sāls veidošanos:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Reakcija ar bāzi noved pie sāls veidošanās:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Kompleksu veidošanās ar metāliem- helātu komplekss. Glikokola (glicīna) vara sāls struktūru var attēlot ar šādu formulu:

Gandrīz viss cilvēka organismā esošais varš (100 mg) ir saistīts ar olbaltumvielām (aminoskābēm) šo stabilo spīļveida savienojumu veidā.

3. Tāpat kā citas skābes aminoskābes veido esterus, halogēna anhidrīdus, amīdus.

4. Dekarboksilēšanas reakcijas rodas organismā, piedaloties īpašiem dekarboksilāzes enzīmiem: iegūtie amīni (triptamīns, histamīns, serotinīns) tiek saukti par biogēniem amīniem un ir vairāku cilvēka ķermeņa fizioloģisko funkciju regulatori.

5. Mijiedarbība ar formaldehīdu(aldehīdi)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

Formaldehīds saistās ar NH 2 - grupu, -COOH grupa paliek brīva un to var titrēt ar sārmu. Tāpēc šo reakciju izmanto aminoskābju kvantitatīvai noteikšanai (Sorensena metode).

6. Mijiedarbība ar slāpekļskābi noved pie hidroksi skābju veidošanās un slāpekļa izdalīšanās. Izdalītā slāpekļa N 2 tilpums nosaka tā kvantitatīvo saturu pētāmajā objektā. Šo reakciju izmanto aminoskābju kvantitatīvai noteikšanai (Van Slyke metode):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Tas ir viens no AMK deaminācijas veidiem ārpus ķermeņa.

7. Aminoskābju acilēšana. AMA aminogrupu var acilēt ar skābes hlorīdiem un anhidrīdiem jau istabas temperatūrā.

Reģistrētās reakcijas produkts ir acetil-α-aminopropionskābe.

AMA acilatvasinājumus plaši izmanto to secības izpētē olbaltumvielās un peptīdu sintēzē (aminogrupas aizsardzība).

8.specifiskas īpašības, reakcijas, kas saistītas ar aminogrupu un karboksilgrupu klātbūtni un savstarpēju ietekmi - peptīdu veidošanos. A-AMA kopīgs īpašums ir polikondensācijas process kas noved pie peptīdu veidošanās. Šīs reakcijas rezultātā veidojas amīda saites mijiedarbības vietā starp viena AMA karboksilgrupu un cita AMA aminogrupu. Citiem vārdiem sakot, peptīdi ir amīdi, kas veidojas aminogrupu un aminoskābju karboksilgrupu mijiedarbības rezultātā. Amīda saiti šādos savienojumos sauc par peptīdu saiti (izjauciet peptīdu grupas struktūru un peptīdu saiti: trīs centru p, p-konjugēta sistēma)

Atkarībā no aminoskābju atlikumu skaita molekulā izšķir di-, tri-, tetrapeptīdus u.c. līdz polipeptīdiem (līdz 100 AMK atlikumiem). Oligopeptīdi satur no 2 līdz 10 AMK atlikumiem, olbaltumvielas - vairāk nekā 100 AMK atlikumus. vispārējs skats Polipeptīdu ķēdi var attēlot ar shēmu:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Kur R1, R2,...Rn ir aminoskābju radikāļi.

Olbaltumvielu jēdziens.

Nozīmīgākie aminoskābju biopolimēri ir olbaltumvielas – olbaltumvielas. Cilvēka organismā ir aptuveni 5 miljoni. dažādi proteīni, kas ir daļa no ādas, muskuļiem, asinīm un citiem audiem. Olbaltumvielas (olbaltumvielas) ieguva savu nosaukumu no grieķu vārda "protos" - pirmais, vissvarīgākais. Olbaltumvielas pilda vairākas svarīgas funkcijas organismā: 1. Celtniecības funkcija; 2. Transporta funkcija; 3. Aizsardzības funkcija; 4. katalītiskā funkcija; 5. Hormonālā funkcija; 6. Uztura funkcija.

Visas dabiskās olbaltumvielas veidojas no aminoskābju monomēriem. Olbaltumvielu hidrolīzes laikā veidojas AMA maisījums. Ir 20 no šiem AMK.

4. Ilustratīvs materiāls: prezentācija

5. Literatūra:

Galvenā literatūra:

1. Bioorganiskā ķīmija: mācību grāmata. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014. gads

  1. Seitembetovs T.S. Ķīmija: mācību grāmata - Almati: TOO "EVERO", 2010. - 284 lpp.
  2. Boļisbekova S. M. Biogēno elementu ķīmija: pamācība- Semey, 2012. - 219 lpp. : dūņas
  3. Verentsova L.G. neorganisko, fizisko un koloīdu ķīmija: mācību grāmata - Almati: Evero, 2009. - 214 lpp. : slim.
  4. Fizikālā un koloidālā ķīmija / A.P. Beljajeva redakcijā .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
  5. Verentseva L.G. Neorganiskā, fizikālā un koloidālā ķīmija, (pārbaudes testi) 2009.g

Papildliteratūra:

  1. Ravihs-Ščerbo M.I., Novikovs V.V. Fizikālā un koloidālā ķīmija. M. 2003. gads.

2. Slesarevs V.I. Ķīmija. Dzīvo ķīmijas pamati. Sanktpēterburga: Himizdat, 2001. gads

3. Ershov Yu.A. Vispārējā ķīmija. Biofizikālā ķīmija. Biogēno elementu ķīmija. M.: VSh, 2003. gads.

4. Asanbajeva R.D., Ilijasova M.I. Teorētiskā bāze bioloģiski svarīgu organisko savienojumu struktūra un reaktivitāte. Almati, 2003. gads.

  1. Laboratorijas pētījumu rokasgrāmata bioorganiskajā ķīmijā, ed. UZ. Tjukavkina. M., Bustards, 2003.
  2. Glinka N.L. Vispārējā ķīmija. M., 2003. gads.
  3. Ponomarevs V.D. Analītiskā ķīmija 1,2 daļa 2003. gads

6. testa jautājumi(Atsauksmes):

1. Kas nosaka polipeptīdu ķēdes struktūru kopumā?

2. Pie kā notiek olbaltumvielu denaturācija?

3. Ko sauc par izoelektrisko punktu?

4. Kādas aminoskābes sauc par neaizvietojamām?

5. Kā mūsu organismā veidojas olbaltumvielas?


Līdzīga informācija.


Aminoskābes ir heterofunkcionāli savienojumi, kas obligāti satur divas funkcionālās grupas: aminogrupu - NH 2 un karboksilgrupu -COOH, kas saistīta ar ogļūdeņraža radikāli. Vienkāršāko aminoskābju vispārīgo formulu var uzrakstīt šādi:

Tā kā aminoskābes satur divas dažādas funkcionālās grupas, kas viena otru ietekmē, raksturīgās reakcijas atšķiras no karbonskābēm un amīniem.

Aminoskābju īpašības

Aminogrupa - NH 2 nosaka aminoskābju pamatīpašības, jo tā spēj piesaistīt sev ūdeņraža katjonu saskaņā ar donora-akceptora mehānismu, jo slāpekļa atomā ir brīvs elektronu pāris.

-COOH grupa (karboksilgrupa) nosaka šo savienojumu skābes īpašības. Tāpēc aminoskābes ir amfoteriski organiski savienojumi. Tie reaģē ar sārmiem, piemēram, skābēm:

Ar stiprām skābēm, piemēram, bāzēm, amīniem:

Turklāt aminoskābē esošā aminogrupa mijiedarbojas ar tās karboksilgrupu, veidojot iekšējo sāli:

Aminoskābju molekulu jonizācija ir atkarīga no barotnes skābās vai sārmainības rakstura:

Tā kā aminoskābes ūdens šķīdumos uzvedas kā tipiski amfotēriski savienojumi, dzīvos organismos tās pilda bufervielu lomu, kas uztur noteiktu ūdeņraža jonu koncentrāciju.

Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, kas kūst, sadaloties temperatūrā virs 200 °C. Tie šķīst ūdenī un nešķīst ēterī. Atkarībā no R-radikāļa tie var būt saldi, rūgti vai bezgaršīgi.

Aminoskābes iedala dabiskajās (atrodas dzīvos organismos) un sintētiskajās. No dabiskajām aminoskābēm (apmēram 150) izšķir proteīnogēnās aminoskābes (apmēram 20), kas ir daļa no olbaltumvielām. Tie ir L formas. Apmēram puse no šīm aminoskābēm ir neaizstājams, jo tie netiek sintezēti cilvēka organismā. Neaizstājamās skābes ir valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, lizīns, treonīns, cisteīns, metionīns, histidīns, triptofāns. Šīs vielas nonāk cilvēka organismā ar pārtiku. Ja to daudzums pārtikā ir nepietiekams, tiek traucēta cilvēka organisma normāla attīstība un darbība. Dažu slimību gadījumā organisms nespēj sintezēt dažas citas aminoskābes. Tātad ar fenilketonūriju tirozīns netiek sintezēts. Vissvarīgākā aminoskābju īpašība ir spēja iekļūt molekulārā kondensācijā ar ūdens izdalīšanos un amīda grupas -NH-CO- veidošanos, piemēram:

Šādas reakcijas rezultātā iegūtie lielmolekulārie savienojumi satur liels skaitlis amīda fragmenti un tāpēc saņēma nosaukumu poliamīdi.

Tajos papildus iepriekš minētajai kaprona sintētiskajai šķiedrai pieder, piemēram, enants, kas veidojas aminoenantskābes polikondensācijas laikā. Sintētiskās šķiedras ir piemērotas aminoskābēm, kuru molekulu galos ir aminogrupas un karboksilgrupas.

Tiek saukti alfa-aminoskābju poliamīdi peptīdi. Pamatojoties uz aminoskābju atlikumu skaitu dipeptīdi, tripeptīdi, polipeptīdi. Šādos savienojumos -NH-CO- grupas sauc par peptīdu grupām.

Aminoskābes ir jebkura dzīva organisma galvenais būvmateriāls. Pēc savas būtības tās ir augu primārās slāpekļa vielas, kuras sintezējas no augsnes. Aminoskābju un un struktūra ir atkarīga no to sastāva.

Aminoskābju struktūra

Katrai tās molekulai ir karboksilgrupas un amīna grupas, kas ir saistītas ar radikāli. Ja aminoskābe satur 1 karboksilgrupu un 1 aminogrupu, tās struktūru var apzīmēt ar formulu zemāk.

Aminoskābes, kurām ir 1 skābe un 1 sārma grupa, sauc par monoaminomonokarbonskābi. Organismos tiek arī sintezēti un kuru funkcijas nosaka 2 karboksilgrupas vai 2 amīnu grupas. Aminoskābes, kas satur 2 karboksilgrupas un 1 aminogrupas, sauc par monoaminodikarbonskābēm, un tās, kas satur 2 amīnu un 1 karboksilgrupu, sauc par diaminomonokarbonskābi.

Tie atšķiras arī pēc organiskā radikāļa R struktūras. Katram no tiem ir savs nosaukums un struktūra. Līdz ar to aminoskābju dažādās funkcijas. Tā ir skābu un sārmu grupu klātbūtne, kas nodrošina tā augsto reaktivitāti. Šīs grupas savieno aminoskābes un veido polimēru – proteīnu. Olbaltumvielas to struktūras dēļ sauc arī par polipeptīdiem.

Aminoskābes kā būvmateriāls

Olbaltumvielu molekula ir desmitiem vai simtiem aminoskābju ķēde. Olbaltumvielas atšķiras pēc sastāva, daudzuma un aminoskābju secības, jo 20 komponentu kombināciju skaits ir gandrīz bezgalīgs. Dažās no tām ir viss neaizvietojamo aminoskābju sastāvs, savukārt citās iztiek bez vienas vai vairākām. Atsevišķas aminoskābes, kuru struktūra ir līdzīga cilvēka organisma olbaltumvielām, netiek izmantotas pārtikā, jo tās slikti šķīst un neizjauc kuņģa-zarnu traktu. Tie ietver nagu, matu, vilnas vai spalvu proteīnus.

Aminoskābju funkcijas nevar pārvērtēt. Šīs vielas ir galvenais pārtikas produkts cilvēku uzturā. Kāda ir aminoskābju funkcija? Tie palielina muskuļu masas pieaugumu, palīdz stiprināt locītavas un saites, atjauno bojātos ķermeņa audus un piedalās visos procesos, kas notiek cilvēka organismā.

Neaizstājamās aminoskābes

Var iegūt tikai uztura bagātinātājus vai pārtiku. Funkcijas veselīgu locītavu, spēcīgu muskuļu, skaistu matu veidošanā ir ļoti nozīmīgas. Šīs aminoskābes ietver:

  • fenilalanīns;
  • lizīns;
  • treonīns;
  • metionīns;
  • valīns;
  • leicīns;
  • triptofāns;
  • histidīns;
  • izoleicīns.

Neaizvietojamo aminoskābju funkcijas

Šie ķieģeļi veic vissvarīgākās funkcijas katras cilvēka ķermeņa šūnas darbā. Tie ir nemanāmi, kamēr organismā nonāk pietiekamā daudzumā, bet to trūkums būtiski pasliktina visa organisma darbību.

  1. Valīns atjauno muskuļus, kalpo kā lielisks enerģijas avots.
  2. Histidīns uzlabo asins sastāvu, veicina muskuļu atjaunošanos un augšanu, uzlabo locītavu darbību.
  3. Izoleicīns palīdz ražot hemoglobīnu. Kontrolē cukura daudzumu asinīs, palielina cilvēka enerģiju, izturību.
  4. Leicīns stiprina imūnsistēmu, kontrolē cukura un leikocītu līmeni asinīs. Ja leikocītu līmenis ir pārāk augsts: tas pazemina tos un savieno ķermeņa rezerves, lai novērstu iekaisumu.
  5. Lizīns veicina kalcija uzsūkšanos, kas veido un stiprina kaulus. Palīdz kolagēna ražošanai, uzlabo matu struktūru. Vīriešiem tas ir lielisks anabolisks līdzeklis, jo tas veido muskuļus un palielina vīriešu spēku.
  6. Metionīns normalizē gremošanas sistēmas un aknu darbību. Piedalās tauku sadalīšanā, noņem toksikozi grūtniecēm, labvēlīgi ietekmē matus.
  7. Treonīns uzlabo gremošanas trakta darbību. Paaugstina imunitāti, piedalās elastīna un kolagēna veidošanā. Treonīns novērš tauku nogulsnēšanos aknās.
  8. Triptofāns ir atbildīgs par cilvēka emocijām. Ražo serotonīnu – laimes hormonu, tādējādi normalizē miegu, uzlabo garastāvokli. Tas remdē apetīti, labvēlīgi ietekmē sirds muskuli un artērijas.
  9. Fenilalanīns kalpo kā signālu raidītājs no nervu šūnām uz galvas smadzenēm. Uzlabo garastāvokli, nomāc neveselīgu apetīti, uzlabo atmiņu, palielina uzņēmību, mazina sāpes.

Neaizvietojamo aminoskābju trūkums izraisa aizkavēšanos, vielmaiņas traucējumus un muskuļu masas samazināšanos.

Neaizstājamās aminoskābes

Tās ir aminoskābes, kuru struktūra un funkcijas tiek ražotas organismā:

  • arginīns;
  • alanīns;
  • asparagīns;
  • glicīns;
  • prolīns;
  • taurīns;
  • tirozīns;
  • glutamāts;
  • serīns;
  • glutamīns;
  • ornitīns;
  • cisteīns;
  • karnitīns.

Neaizstājamo aminoskābju funkcijas

  1. Cisteīns izvada toksiskas vielas, piedalās ādas un muskuļu audu veidošanā un ir dabisks antioksidants.
  2. Tirozīns mazina fizisko nogurumu, paātrina vielmaiņu, novērš stresu un depresiju.
  3. Alanīns kalpo muskuļu augšanai, ir enerģijas avots.
  4. palielina vielmaiņu un samazina amonjaka veidošanos pie lielām slodzēm.
  5. Cistīns novērš sāpes saišu un locītavu traumu gadījumā.
  6. ir atbildīgs par smadzeņu darbību, ilgstošas ​​fiziskās slodzes laikā pāriet glikozē, ražojot enerģiju.
  7. Glutamīns atjauno muskuļus, uzlabo imunitāti, paātrina vielmaiņu, uzlabo smadzeņu darbību un rada augšanas hormonu.
  8. Glicīns ir būtisks muskuļu darbībai, tauku sadalīšanai, asinsspiediena un cukura līmeņa stabilizēšanai asinīs.
  9. Karnitīns pārvieto taukskābes šūnās, kur tās tiek sadalītas, atbrīvojot enerģiju, kā rezultātā tiek sadedzināti liekie tauki un rodas enerģija.
  10. Ornitīns ražo augšanas hormonu, piedalās urinēšanas procesā, sadala taukskābes un palīdz ražot insulīnu.
  11. Prolīns nodrošina kolagēna ražošanu, tas ir nepieciešams saitēm un locītavām.
  12. Serīns uzlabo imunitāti un ražo enerģiju, nepieciešams ātrai taukskābju vielmaiņai un muskuļu augšanai.
  13. Taurīns šķeļ taukus, paaugstina organisma pretestību, sintezē žults sāļus.

Olbaltumvielas un to īpašības

Olbaltumvielas vai olbaltumvielas ir lielmolekulārie savienojumi, kas satur slāpekli. Jēdziens "olbaltumviela", ko pirmo reizi apzīmēja Berzēliuss 1838. gadā, nāk no grieķu vārda un nozīmē "primārais", kas atspoguļo proteīnu vadošo vērtību dabā. Olbaltumvielu daudzveidība ļauj pastāvēt milzīgam skaitam dzīvo būtņu: no baktērijām līdz cilvēka ķermenim. To ir ievērojami vairāk nekā citās makromolekulās, jo olbaltumvielas ir dzīvas šūnas pamats. Tie veido aptuveni 20% no cilvēka ķermeņa masas, vairāk nekā 50% no šūnas sausās masas. Šāda proteīnu dažādība ir saistīta ar divdesmit dažādu aminoskābju īpašībām, kas mijiedarbojas savā starpā un veido polimēru molekulas.

Izcila proteīnu īpašība ir spēja patstāvīgi izveidot specifisku telpisku struktūru, kas raksturīga konkrētam proteīnam. Olbaltumvielas ir biopolimēri ar peptīdu saitēm. Priekš ķīmiskais sastāvs olbaltumvielās ir nemainīgs vidējais slāpekļa saturs, kas ir aptuveni 16%.

Dzīve, kā arī ķermeņa augšana un attīstība nav iespējama bez olbaltumvielu aminoskābju funkcijas jaunu šūnu veidošanā. Olbaltumvielas nevar aizstāt ar citiem elementiem, to loma cilvēka ķermenis ir ārkārtīgi svarīgi.

Olbaltumvielu funkcijas

Nepieciešamība pēc olbaltumvielām ir saistīta ar šādām funkcijām:

  • tas ir nepieciešams izaugsmei un attīstībai, jo tas darbojas kā galvenais būvmateriāls jaunu šūnu radīšanai;
  • kontrolē vielmaiņu, kuras laikā tiek atbrīvota enerģija. Pēc ēšanas vielmaiņas ātrums palielinās, piemēram, ja ēdiens sastāv no ogļhidrātiem, vielmaiņa paātrinās par 4%, ja no olbaltumvielām - par 30%;
  • regulēt organismā, pateicoties tā hidrofilitātei - spējai piesaistīt ūdeni;
  • stiprināt imūnsistēmu, sintezējot antivielas, kas aizsargā pret infekcijām un novērš slimības draudus.

Produkti - olbaltumvielu avoti

Muskuļi un cilvēka skelets sastāv no dzīviem audiem, kas ne tikai funkcionē, ​​bet arī tiek atjaunināti dzīves laikā. Tie atgūstas no bojājumiem, saglabā savu spēku un izturību. Lai to izdarītu, viņiem ir nepieciešams precīzi definēts barības vielas. Pārtika nodrošina ķermeni ar enerģiju, kas nepieciešama visiem procesiem, tostarp muskuļu darbībai, audu augšanai un atjaunošanai. Un olbaltumvielas organismā tiek izmantotas gan kā enerģijas avots, gan kā būvmateriāls.

Tāpēc ir ļoti svarīgi ievērot tā ikdienas lietošanu pārtikā. Ar olbaltumvielām bagāti ēdieni: vistas gaļa, tītara gaļa, liess šķiņķis, cūkgaļa, liellopu gaļa, zivis, garneles, pupiņas, lēcas, bekons, olas, rieksti. Visi šie pārtikas produkti nodrošina organismu ar olbaltumvielām un nodrošina dzīvībai nepieciešamo enerģiju.

Aminoskābju ķīmisko uzvedību nosaka divas funkcionālās grupas -NH 2 un -COOH. Aminoskābēm ir raksturīgas reakcijas aminogrupā, karboksilgrupā un radikāļu daļā, savukārt atkarībā no reaģenta vielu mijiedarbība var iet caur vienu vai vairākiem reakcijas centriem.

Aminoskābju amfoteriskais raksturs. Tā kā molekulā ir gan skāba, gan bāziska grupa, aminoskābes ūdens šķīdumos uzvedas kā tipiski amfotēriski savienojumi. Skābos šķīdumos tiem piemīt bāzes īpašības, reaģējot kā bāzes, sārmainos šķīdumos kā skābes, veidojot attiecīgi divas sāļu grupas:

Sakarā ar to amfoteritāti dzīvā organismā aminoskābes spēlē bufervielu lomu, kas uztur noteiktu ūdeņraža jonu koncentrāciju. Buferšķīdumi, kas iegūti, mijiedarbojoties aminoskābēm ar stiprām bāzēm, tiek plaši izmantoti bioorganiskajā un ķīmiskajā praksē. Aminoskābju sāļi ar minerālskābēm ūdenī šķīst labāk nekā brīvās aminoskābes. Sāļi ar organiskajām skābēm slikti šķīst ūdenī un tiek izmantoti aminoskābju identificēšanai un atdalīšanai.

Reakcijas aminogrupas dēļ. Piedaloties aminogrupai, aminoskābes veido amonija sāļus ar skābēm, tiek acilētas, alkilētas , reaģē ar slāpekļskābi un aldehīdiem saskaņā ar šādu shēmu:

Alkilēšana tiek veikta, piedaloties R-Ha1 vai Ar-Hal:

Acilēšanas reakcijā izmanto skābes hlorīdus vai skābes anhidrīdus (acetilhlorīdu, etiķskābes anhidrīdu, benziloksikarbonilhlorīdu):

Acilēšanas un alkilēšanas reakcijas tiek izmantotas, lai aizsargātu NH 2 aminoskābju grupu peptīdu sintēzes procesā.

Reakcijas karboksilgrupas dēļ. Piedaloties karboksilgrupai, aminoskābes veido sāļus, esterus, amīdus, skābes hlorīdus saskaņā ar zemāk redzamo shēmu:

Ja ogļūdeņraža radikālā pie -oglekļa atoma ir elektronus izvelkošs aizvietotājs (NO 2, CC1 3, COOH, COR u.c.), kas polarizē CCOOH saiti, tad karbonskābes viegli pakļaujas. dekarboksilēšanas reakcijas. -aminoskābju, kas satur + NH 3 grupu kā aizvietotāju, dekarboksilēšana noved pie biogēno amīnu veidošanās. Dzīvā organismā šis process notiek enzīma dekarboksilāzes un vitamīna piridoksāla fosfāta ietekmē.

Laboratorijas apstākļos reakciju veic, karsējot -aminoskābes CO 2 absorbētāju, piemēram, Ba(OH) 2 klātbūtnē.

-fenil--alanīna, lizīna, serīna un histidīna dekarboksilēšana rada attiecīgi fenamīnu, 1,5-diaminopentānu (kadaverīnu), 2-aminoetanolu-1 (kolamīnu) un triptamīnu.

Aminoskābju reakcijas ar sānu grupas piedalīšanos. Aminoskābes tirozīna nitrēšana slāpekļskābe veidojas oranžas krāsas dinitro atvasinājums (ksantoproteīna tests):

Redokspārejas notiek cisteīna-cistīna sistēmā:

2 HS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 HS CH2CH(NH2)COOH

Dažās reakcijās aminoskābes reaģē uz abām funkcionālajām grupām vienlaikus.

Kompleksu veidošanās ar metāliem. Gandrīz visas -aminoskābes veido kompleksus ar divvērtīgiem metālu joniem. Visstabilākie ir kompleksie iekšējie vara sāļi (helātu savienojumi), kas veidojas mijiedarbības rezultātā ar vara (II) hidroksīdu un ir zilā krāsā:

Slāpekļskābes darbība alifātiskām aminoskābēm noved pie hidroksi skābju, aromātisko - diazo savienojumu veidošanās.

Hidroksiskābju veidošanās:

Diazotizācijas reakcija:

    ar molekulārā slāpekļa N 2 izdalīšanos:

2. bez molekulārā slāpekļa N 2 izdalīšanās:

Azobenzola -N=N hromoforu grupa azo savienojumos, absorbējoties redzamās gaismas apgabalā (400-800 nm), izraisa dzeltenu, dzeltenu, oranžu vai citu vielu krāsu. Auksohromā grupa

COOH maina un uzlabo krāsu, pateicoties π, π - konjugācijai ar π - hromofora galvenās grupas elektronisko sistēmu.

Aminoskābju attiecība pret siltumu. Sildot, aminoskābes sadalās, veidojot dažādus produktus atkarībā no to veida. Sildot -aminoskābes starpmolekulārās dehidratācijas rezultātā veidojas cikliskie amīdi - diketopiperazīni :

valīna (Val) diizopropilatvasinājums

diketopiperazīns

Sildot -aminoskābes amonjaks tiek atdalīts no tiem, veidojot α, β-nepiesātinātās skābes ar konjugētu dubultsaišu sistēmu:

β-aminovalerīnskābe pentenoskābe

(3-aminopentānskābe)

Apkure - un -aminoskābes ko pavada intramolekulāra dehidratācija un iekšējo ciklisko amīdu veidošanās – laktāmi:

γ-aminoizovalērskābe laktāma γ-aminoizovalērskābe

(4-amino-3-metilbutānskābe) skābes

Aminoskābes ir organiski amfotēriski savienojumi. Tās molekulā satur divas pretēja rakstura funkcionālās grupas: aminogrupu ar bāziskām īpašībām un karboksilgrupu ar skābām īpašībām. Aminoskābes reaģē gan ar skābēm, gan ar bāzēm:

H2N-CH2-COOH + HCl → Cl [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H2O.

Kad aminoskābes tiek izšķīdinātas ūdenī, karboksilgrupa atdala ūdeņraža jonu, kas var pievienoties aminogrupai. Šajā gadījumā veidojas iekšējais sāls, kura molekula ir bipolārs jons:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Aminoskābju skābes-bāzes transformācijas dažādās vidēs var attēlot ar šādu vispārīgu shēmu:

Aminoskābju ūdens šķīdumiem ir neitrāla, sārmaina vai skāba vide, atkarībā no funkcionālo grupu skaita. Tātad glutamīnskābe veido skābu šķīdumu (divas grupas -COOH, viena -NH 2), lizīns - sārmainu (viena grupa -COOH, divas -NH 2).

Tāpat kā primārie amīni, aminoskābes reaģē ar slāpekļskābi, bet aminogrupa pārvēršas par hidroksogrupu, bet aminoskābe - par hidroksi:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Izdalītā slāpekļa tilpuma mērīšana ļauj noteikt aminoskābes daudzumu ( Van Slyke metode).

Aminoskābes var reaģēt ar spirtiem hlorūdeņraža gāzes klātbūtnē, lai kļūtu par esteri (precīzāk, par sāls sālsēteris):

H 2 N-CH (R) -COOH + R'OH H 2 N-CH (R) -COOR' + H 2 O.

Aminoskābju esteriem nav bipolāras struktūras un tie ir gaistoši savienojumi.

Vissvarīgākā aminoskābju īpašība ir to spēja kondensēties, veidojot peptīdus.

Kvalitatīvas reakcijas.

1) Visas aminoskābes tiek oksidētas ar ninhidrīnu

ar produktu veidošanos, krāsoti zili violetā krāsā. Iminoskābe prolīns kopā ar ninhidrīnu piešķir dzeltenu krāsu. Šo reakciju var izmantot aminoskābju kvantitatīvai noteikšanai ar spektrofotometrisko metodi.

2) Karsējot aromātiskās aminoskābes ar koncentrētu slāpekļskābi, notiek nitrēšana benzola gredzens un veidojas dzeltenas krāsas savienojumi. Šo reakciju sauc ksantoproteīns(no grieķu xanthos — dzeltens).