Proprietà chimiche delle equazioni di reazione delle proteine. Le più importanti proprietà chimiche e fisiche delle proteine. Le proteine ​​e le loro caratteristiche principali

Scoiattoli— macromolecolare composti organici, costituito da residui di amminoacidi collegati in una lunga catena da un legame peptidico.

La composizione delle proteine ​​degli organismi viventi comprende solo 20 tipi di amminoacidi, tutti alfa-amminoacidi, e la composizione amminoacidica delle proteine ​​e il loro ordine di connessione tra loro sono determinati dal codice genetico individuale di un vivente organismo.

Una delle caratteristiche delle proteine ​​è la loro capacità di formare spontaneamente strutture spaziali caratteristiche solo per questa particolare proteina.

A causa della specificità della loro struttura, le proteine ​​possono avere una varietà di proprietà. Ad esempio, le proteine ​​aventi una struttura globulare quaternaria, in particolare le proteine ​​dell'uovo di gallina, si dissolvono in acqua per formare soluzioni colloidali. Le proteine ​​con struttura quaternaria fibrillare non si dissolvono in acqua. Le proteine ​​fibrillari, in particolare, formano unghie, capelli, cartilagine.

Proprietà chimiche delle proteine

Idrolisi

Tutte le proteine ​​sono in grado di subire idrolisi. Nel caso di completa idrolisi delle proteine, si forma una miscela di α-amminoacidi:

Proteina + nH 2 O => miscela di α-aminoacidi

Denaturazione

La distruzione delle strutture secondarie, terziarie e quaternarie di una proteina senza distruggere la sua struttura primaria è chiamata denaturazione. La denaturazione delle proteine ​​può procedere sotto l'azione di soluzioni di sali di sodio, potassio o ammonio - tale denaturazione è reversibile:

La denaturazione che si verifica sotto l'influenza delle radiazioni (ad esempio il riscaldamento) o la lavorazione di proteine ​​con sali di metalli pesanti è irreversibile:

Quindi, ad esempio, si osserva una denaturazione proteica irreversibile durante il trattamento termico delle uova durante la loro preparazione. Come risultato della denaturazione dell'albume, la sua capacità di dissolversi in acqua con la formazione di una soluzione colloidale scompare.

Reazioni qualitative alle proteine

Reazione del biureto

Se viene aggiunta una soluzione di idrossido di sodio al 10% a una soluzione contenente proteine ​​e quindi una piccola quantità di soluzione di solfato di rame all'1%, apparirà un colore viola.

soluzione proteica + NaOH (soluzione al 10%) + СuSO 4 = colore viola

reazione xantoproteica

soluzioni proteiche quando bollite con concentrato l'acido nitrico tinto di giallo:

soluzione proteica + HNO 3 (conc.) => colore giallo

Funzioni biologiche delle proteine

catalitico	accelerare varie reazioni chimiche negli organismi viventi	enzimi
strutturale	materiale da costruzione cellulare	collagene, proteine ​​della membrana cellulare
protettivo	proteggere il corpo dalle infezioni	immunoglobuline, interferone
regolamentare	regolare i processi metabolici	ormoni
trasporto	trasferimento di sostanze vitali da una parte all'altra del corpo	l'emoglobina trasporta l'ossigeno
energia	fornire energia al corpo	1 grammo di proteine ​​può fornire al corpo 17,6 J di energia
motore (motore)	qualsiasi funzione motoria del corpo	miosina (proteina muscolare)

Il contenuto dell'articolo

PROTEINE (Articolo 1)- una classe di polimeri biologici presenti in ogni organismo vivente. Con la partecipazione delle proteine, si svolgono i principali processi che assicurano l'attività vitale del corpo: respirazione, digestione, contrazione muscolare, trasmissione degli impulsi nervosi. Il tessuto osseo, la pelle, i capelli, le formazioni di corna degli esseri viventi sono composti da proteine. Per la maggior parte dei mammiferi, la crescita e lo sviluppo dell'organismo si verificano a causa di prodotti contenenti proteine ​​​​come componente alimentare. Il ruolo delle proteine ​​nel corpo e, di conseguenza, la loro struttura è molto vario.

La composizione delle proteine.

Tutte le proteine ​​sono polimeri, le cui catene sono assemblate da frammenti di amminoacidi. Gli amminoacidi sono composti organici contenenti nella loro composizione (secondo il nome) un gruppo amminico NH 2 e un acido organico, cioè carbossile, gruppo COOH. Dell'intera varietà di amminoacidi esistenti (teoricamente, il numero di amminoacidi possibili è illimitato), solo quelli che hanno un solo atomo di carbonio tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico partecipano alla formazione delle proteine. A vista generale gli amminoacidi coinvolti nella formazione delle proteine ​​possono essere rappresentati dalla formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Il gruppo R attaccato all'atomo di carbonio (quello tra i gruppi amminico e carbossilico) determina la differenza tra gli amminoacidi che compongono le proteine. Questo gruppo può essere costituito solo da atomi di carbonio e idrogeno, ma più spesso contiene, oltre a C e H, vari gruppi funzionali (capaci di ulteriori trasformazioni), ad esempio HO-, H 2 N-, ecc. Esiste anche un opzione quando R \u003d H.

Gli organismi degli esseri viventi contengono più di 100 aminoacidi diversi, tuttavia non tutti vengono utilizzati nella costruzione delle proteine, ma solo 20, i cosiddetti "fondamentali". In tavola. 1 mostra i loro nomi (la maggior parte dei nomi si è sviluppata storicamente), formula strutturale, nonché un'abbreviazione di uso comune. Tutte le formule strutturali sono disposte nella tabella in modo che il frammento principale dell'amminoacido sia a destra.

Tabella 1. AMINOACIDI COINVOLTI NELLA CREAZIONE DI PROTEINE

Nome	Struttura	Designazione
GLICINA		GLI
ALANINO		ALA
VALINO		LANCIA
LEUCINA		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERINO		SER
TREONINA		TRE
CISTINA		CSI
METIONINA		INCONTRATO
lisina		LIZ
ARGININA		AWG
ACIDO ASPARAGICO		ASN
ASPARAGIN		ASN
ACIDO GLUTAMMICO		GLU
GLUTAMMINA		GLN
fenilalanina		asciugacapelli
TIROSINA		TIR
triptofano		TRE
ISTIDINA		GIS
PROLINE		PRO
Nella pratica internazionale, è accettata la designazione abbreviata degli amminoacidi elencati utilizzando abbreviazioni latine di tre lettere o una lettera, ad esempio glicina - Gly o G, alanina - Ala o A.

Tra questi venti aminoacidi (Tabella 1), solo la prolina contiene un gruppo NH (anziché NH 2) accanto al gruppo carbossilico COOH, poiché fa parte del frammento ciclico.

Otto aminoacidi (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina e triptofano), posti in tavola su fondo grigio, sono detti essenziali, poiché l'organismo deve riceverli costantemente con alimenti proteici per la normale crescita e sviluppo.

Una molecola proteica si forma come risultato della connessione sequenziale di amminoacidi, mentre il gruppo carbossilico di un acido interagisce con il gruppo amminico della molecola vicina, di conseguenza, si forma un legame peptidico –CO–NH– e un acqua la molecola viene rilasciata. Sulla fig. 1 mostra il collegamento seriale di alanina, valina e glicina.

Riso. uno COLLEGAMENTO SERIALE DI AMINOACIDI durante la formazione di una molecola proteica. Come direzione principale della catena polimerica è stato scelto il percorso dal gruppo amminico terminale H 2 N al gruppo carbossilico terminale COOH.

Per descrivere in modo compatto la struttura di una molecola proteica, vengono utilizzate le abbreviazioni di amminoacidi (Tabella 1, terza colonna) coinvolti nella formazione della catena polimerica. Il frammento della molecola mostrato in Fig. 1 è scritto come segue: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Le molecole proteiche contengono da 50 a 1500 residui di amminoacidi (le catene più corte sono dette polipeptidi). L'individualità di una proteina è determinata dall'insieme degli amminoacidi che compongono la catena polimerica e, non meno importante, dall'ordine della loro alternanza lungo la catena. Ad esempio, la molecola di insulina è costituita da 51 residui di amminoacidi (è una delle proteine ​​a catena più corta) ed è costituita da due catene parallele interconnesse di lunghezza disuguale. La sequenza dei frammenti di amminoacidi è mostrata in fig. 2.

Riso. 2 MOLECOLA DI INSULINA, costituito da 51 residui di amminoacidi, frammenti degli stessi amminoacidi sono contrassegnati con il corrispondente colore di sfondo. I residui dell'amminoacido cisteina (denominazione abbreviata CIS) contenuti nella catena formano ponti disolfuro -S-S-, che legano due molecole polimeriche, o formano ponticelli all'interno di una catena.

Le molecole dell'amminoacido cisteina (Tabella 1) contengono gruppi solfidrici reattivi -SH, che interagiscono tra loro, formando ponti disolfuro -S-S-. Il ruolo della cisteina nel mondo delle proteine ​​è speciale, con la sua partecipazione si formano legami incrociati tra le molecole proteiche polimeriche.

La combinazione di amminoacidi in una catena polimerica si verifica in un organismo vivente sotto il controllo degli acidi nucleici, sono loro che forniscono un ordine di assemblaggio rigoroso e regolano la lunghezza fissa della molecola del polimero ( centimetro. ACIDI NUCLEICI).

La struttura delle proteine.

La composizione della molecola proteica, presentata sotto forma di residui amminoacidici alternati (Fig. 2), è chiamata struttura primaria della proteina. Tra i gruppi imminici HN presenti nella catena polimerica e i gruppi carbonilici CO, legami di idrogeno (centimetro. HYDROGEN BOND), di conseguenza, la molecola proteica acquisisce una certa forma spaziale, chiamata struttura secondaria. I più comuni sono due tipi di struttura secondaria nelle proteine.

La prima opzione, chiamata α-elica, viene implementata utilizzando legami idrogeno all'interno di una molecola polimerica. I parametri geometrici della molecola, determinati dalle lunghezze di legame e dagli angoli di legame, sono tali che la formazione di legami a idrogeno è possibile per gruppi H-N e C=O, tra i quali ci sono due frammenti peptidici H-N-C=O (Fig. 3).

La composizione della catena polipeptidica mostrata in fig. 3 è scritto in forma abbreviata come segue:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Come risultato dell'azione di contrazione dei legami idrogeno, la molecola assume la forma di un'elica - la cosiddetta α-elica, è raffigurata come un nastro elicoidale ricurvo che passa attraverso gli atomi che formano la catena polimerica (Fig. 4)

Riso. quattro MODELLO 3D DI UNA MOLECOLA PROTEICA sotto forma di α-elica. I legami idrogeno sono indicati come linee tratteggiate verdi. La forma cilindrica della spirale è visibile ad un certo angolo di rotazione (nella figura non sono mostrati gli atomi di idrogeno). Il colore dei singoli atomi è dato in accordo con le norme internazionali, che raccomandano il nero per gli atomi di carbonio, il blu per l'azoto, il rosso per l'ossigeno e il giallo per lo zolfo (il colore bianco è consigliato per gli atomi di idrogeno non mostrati in figura, in questo caso il intera struttura raffigurata su fondo scuro).

Un'altra variante della struttura secondaria, chiamata struttura β, si forma anche con la partecipazione di legami idrogeno, la differenza è che i gruppi H-N e C=O di due o più catene polimeriche poste in parallelo interagiscono. Poiché la catena polipeptidica ha una direzione (Fig. 1), sono possibili varianti quando la direzione delle catene è la stessa (struttura β parallela, Fig. 5), o sono opposte (struttura β antiparallela, Fig. 6) .

Catene polimeriche di varia composizione possono partecipare alla formazione della struttura β, mentre i gruppi organici che inquadrano la catena polimerica (Ph, CH 2 OH, ecc.) nella maggior parte dei casi svolgono un ruolo secondario, la disposizione reciproca di H-N e C =O gruppi è decisivo. Perché rispetto al polimero Catene H-N e i gruppi C=O sono diretti in direzioni diverse (su e giù nella figura), diventa possibile l'interazione simultanea di tre o più catene.

La composizione della prima catena polipeptidica in Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composizione della seconda e terza catena:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composizione delle catene polipeptidiche mostrata in fig. 6, lo stesso di Fig. 5, la differenza è che la seconda catena ha la direzione opposta (rispetto alla Fig. 5).

È possibile formare una struttura β all'interno di una molecola, quando il frammento di catena in una certa sezione risulta essere ruotato di 180°, in questo caso due rami di una molecola hanno direzione opposta, con conseguente formazione di una struttura β antiparallela (Fig. 7).

La struttura mostrata in fig. 7 in un'immagine piatta, mostrata in fig. 8 sotto forma di modello tridimensionale. Le sezioni della struttura β sono solitamente indicate in modo semplificato da un nastro ondulato piatto che passa attraverso gli atomi che formano la catena polimerica.

Nella struttura di molte proteine ​​si alternano sezioni dell'α-elica e strutture β a forma di nastro, nonché singole catene polipeptidiche. La loro disposizione e alternanza reciproca nella catena polimerica è chiamata struttura terziaria della proteina.

I metodi per rappresentare la struttura delle proteine ​​​​sono mostrati di seguito utilizzando la proteina vegetale crambin come esempio. Le formule strutturali delle proteine, che spesso contengono fino a centinaia di frammenti di amminoacidi, sono complesse, ingombranti e difficili da capire, quindi a volte vengono utilizzate formule strutturali semplificate, senza simboli elementi chimici(Fig. 9, variante A), ma allo stesso tempo conservano il colore dei tratti di valenza secondo le norme internazionali (Fig. 4). In questo caso, la formula è presentata non in un piatto, ma in un'immagine spaziale, che corrisponde alla struttura reale della molecola. Questo metodo consente, ad esempio, di distinguere tra ponti disolfuro (simili a quelli dell'insulina, Fig. 2), gruppi fenilici nella cornice laterale della catena, ecc. L'immagine delle molecole sotto forma di modelli tridimensionali (sfere collegate da aste) è un po' più chiaro (Fig. 9, opzione B). Tuttavia, entrambi i metodi non consentono di mostrare la struttura terziaria, quindi la biofisica americana Jane Richardson ha proposto di rappresentare le strutture α come nastri attorcigliati a spirale (vedi Fig. 4), le strutture β come nastri ondulati piatti (Fig. 8) e il collegamento loro catene singole - sotto forma di fasci sottili, ogni tipo di struttura ha il suo colore. Questo metodo per rappresentare la struttura terziaria di una proteina è ora ampiamente utilizzato (Fig. 9, variante B). A volte, per un maggior contenuto informativo, vengono mostrate insieme una struttura terziaria e una formula strutturale semplificata (Fig. 9, variante D). Ci sono anche modifiche al metodo proposto da Richardson: le α-eliche sono rappresentate come cilindri e le strutture β hanno la forma di frecce piatte che indicano la direzione della catena (Fig. 9, opzione E). Meno comune è il metodo in cui l'intera molecola è rappresentata come un fascio, dove le strutture disuguali sono contraddistinte da colori diversi e i ponti disolfuro sono mostrati come ponti gialli (Fig. 9, variante E).

L'opzione B è la più conveniente per la percezione, quando, nella rappresentazione della struttura terziaria, le caratteristiche strutturali della proteina (frammenti di amminoacidi, loro ordine di alternanza, legami idrogeno) non sono indicate, mentre si presume che tutte le proteine ​​contengano "dettagli" preso da un insieme standard di venti amminoacidi (Tabella 1). Il compito principale nella rappresentazione di una struttura terziaria è mostrare la disposizione spaziale e l'alternanza delle strutture secondarie.

Riso. 9 VARIE VERSIONI DI IMMAGINE DELLA STRUTTURA DELLA PROTEINA CRUMBIN.
A è una formula strutturale in un'immagine spaziale.
B - struttura sotto forma di modello tridimensionale.
B è la struttura terziaria della molecola.
G - una combinazione di opzioni A e B.
E - immagine semplificata della struttura terziaria.
E - struttura terziaria con ponti disolfuro.

La più conveniente per la percezione è una struttura terziaria tridimensionale (opzione B), liberata dai dettagli della formula strutturale.

Una molecola proteica che ha una struttura terziaria, di regola, assume una certa configurazione, che è formata da interazioni polari (elettrostatiche) e legami idrogeno. Di conseguenza, la molecola assume la forma di una bobina compatta - proteine ​​​​globulari (globuli, lat. palla) o filamentose - proteine ​​​​fibrillari (fibra, lat. fibra).

Un esempio di struttura globulare è la proteina albumina, la proteina di un uovo di gallina appartiene alla classe delle albumine. La catena polimerica dell'albumina è costituita principalmente da alanina, acido aspartico, glicina e cisteina, alternati in un certo ordine. La struttura terziaria contiene α-eliche collegate da singole catene (Fig. 10).

Riso. dieci STRUTTURA GLOBALE DELL'ALBUMINA

Un esempio di struttura fibrillare è la proteina fibroina. Contengono una grande quantità di residui di glicina, alanina e serina (ogni secondo residuo di amminoacido è glicina); sono assenti residui di cisteina contenenti gruppi solfidrici. La fibroina, il componente principale della seta naturale e delle ragnatele, contiene strutture β collegate da singole catene (Fig. 11).

Riso. undici FIBROINA PROTEICA FIBRILLARE

La possibilità di formare una struttura terziaria di un certo tipo è inerente alla struttura primaria della proteina, ad es. determinato in anticipo dall'ordine di alternanza dei residui di amminoacidi. Da alcuni insiemi di tali residui sorgono prevalentemente α-eliche (ce ne sono molti di questi insiemi), un altro insieme porta alla comparsa di strutture β, le singole catene sono caratterizzate dalla loro composizione.

Alcune molecole proteiche, pur conservando una struttura terziaria, sono in grado di combinarsi in grandi aggregati supramolecolari, mentre sono tenute insieme da interazioni polari, così come da legami idrogeno. Tali formazioni sono chiamate struttura quaternaria della proteina. Ad esempio, la proteina ferritina, che consiste principalmente di leucina, acido glutammico, acido aspartico e istidina (la ferricina contiene tutti i 20 residui di amminoacidi in quantità variabili) forma una struttura terziaria di quattro α-eliche parallele. Quando le molecole vengono combinate in un unico insieme (Fig. 12), si forma una struttura quaternaria, che può includere fino a 24 molecole di ferritina.

Fig.12 FORMAZIONE DELLA STRUTTURA QUATERNARIA DELLA PROTEINA GLOBULARE FERRITINATA

Un altro esempio di formazioni supramolecolari è la struttura del collagene. È una proteina fibrillare le cui catene sono costituite principalmente da glicina alternata a prolina e lisina. La struttura contiene singole catene, triple α-eliche, alternate a strutture β nastriformi impilate in fasci paralleli (Fig. 13).

Fig.13 STRUTTURA SUPRAMOLECOLARE DELLA PROTEINA FIBRILLARE DEL COLLAGENE

Proprietà chimiche delle proteine.

Sotto l'azione di solventi organici, i prodotti di scarto di alcuni batteri (fermentazione dell'acido lattico) o con un aumento della temperatura, le strutture secondarie e terziarie vengono distrutte senza danneggiarne la struttura primaria, di conseguenza la proteina perde solubilità e perde attività biologica, questo processo è chiamato denaturazione, cioè perdita proprietà naturali, ad esempio, cagliatura di latte acido, proteina cagliata di un uovo di gallina bollito. A temperature elevate, le proteine ​​degli organismi viventi (in particolare i microrganismi) si denaturano rapidamente. Tali proteine ​​​​non sono in grado di partecipare ai processi biologici, di conseguenza i microrganismi muoiono, quindi il latte bollito (o pastorizzato) può essere conservato più a lungo.

I legami peptidici H-N-C=O, che formano la catena polimerica della molecola proteica, vengono idrolizzati in presenza di acidi o alcali e la catena polimerica si rompe, il che, in definitiva, può portare agli amminoacidi originali. I legami peptidici inclusi nelle α-eliche o nelle strutture β sono più resistenti all'idrolisi e ai vari attacchi chimici (rispetto agli stessi legami nelle singole catene). Uno smontaggio più delicato della molecola proteica nei suoi amminoacidi costituenti viene effettuato in mezzo anidro utilizzando idrazina H 2 N–NH 2, mentre tutti i frammenti amminoacidici, ad eccezione dell'ultimo, formano le cosiddette idrazidi di acido carbossilico contenenti il frammento C(O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Riso. quattordici. FLESSIONE DEL POLIPEPTIDO

Tale analisi può fornire informazioni sulla composizione aminoacidica di una proteina, ma è più importante conoscerne la sequenza in una molecola proteica. Uno dei metodi ampiamente utilizzati a questo scopo è l'azione del fenilisotiocianato (FITC) sulla catena polipeptidica, che in un mezzo alcalino si lega al polipeptide (dall'estremità che contiene il gruppo amminico), e quando la reazione del mezzo cambia ad acido si stacca dalla catena, portando con sé il frammento di un amminoacido (Fig. 15).

Riso. quindici Scissione SEQUENZIALE DI POLIPEPTIDI

Molti metodi speciali sono stati sviluppati per tale analisi, compresi quelli che iniziano a "smontare" una molecola proteica nei suoi componenti costitutivi, a partire dall'estremità carbossilica.

I ponti disolfuro incrociati SS (formati dall'interazione di residui di cisteina, Fig. 2 e 9) vengono tagliati, trasformandoli in gruppi HS dall'azione di vari agenti riducenti. L'azione degli agenti ossidanti (ossigeno o acqua ossigenata) porta nuovamente alla formazione di ponti disolfuro (Fig. 16).

Riso. 16. Scissione di ponti disolfuro

Per creare ulteriori legami incrociati nelle proteine, viene utilizzata la reattività dei gruppi amminici e carbossilici. Più accessibili per varie interazioni sono i gruppi amminici che si trovano nella cornice laterale della catena: frammenti di lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabella 1). Quando tali gruppi amminici interagiscono con la formaldeide, si verifica il processo di condensazione e compaiono i ponti trasversali –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Riso. 17 CREAZIONE DI ULTERIORI PONTI TRASVERSALI TRA MOLECOLE PROTEICHE.

I gruppi carbossilici terminali della proteina sono in grado di reagire con composti complessi di alcuni metalli polivalenti (i composti di cromo sono più spesso utilizzati) e si verificano anche legami crociati. Entrambi i processi sono utilizzati nella concia delle pelli.

Il ruolo delle proteine ​​nell'organismo.

Il ruolo delle proteine ​​nel corpo è vario.

Enzimi(fermentazione lat. - fermentazione), l'altro nome è enzimi (en zum greco. - nel lievito) - si tratta di proteine ​​con attività catalitica, sono in grado di aumentare la velocità dei processi biochimici di migliaia di volte. Sotto l'azione degli enzimi, i componenti costitutivi degli alimenti: proteine, grassi e carboidrati vengono scomposti in composti più semplici, da cui poi vengono sintetizzate nuove macromolecole, necessarie per un certo tipo di organismo. Gli enzimi sono coinvolti in molti processi biochimici sintesi, ad esempio, nella sintesi delle proteine ​​(alcune proteine ​​aiutano a sintetizzarne altre). Centimetro. ENZIMI

Gli enzimi non sono solo catalizzatori altamente efficienti, ma anche selettivi (dirigere la reazione rigorosamente nella direzione indicata). In loro presenza la reazione procede con una resa quasi del 100% senza la formazione di sottoprodotti e, allo stesso tempo, le condizioni di flusso sono miti: pressione atmosferica e temperatura normali di un organismo vivente. Per confronto, la sintesi dell'ammoniaca da idrogeno e azoto in presenza di un catalizzatore di ferro attivato viene eseguita a 400–500°C e una pressione di 30 MPa, la resa di ammoniaca è del 15–25% per ciclo. Gli enzimi sono considerati catalizzatori insuperabili.

Lo studio intensivo degli enzimi è iniziato a metà del 19° secolo; ora sono stati studiati più di 2.000 enzimi diversi; questa è la classe più diversificata di proteine.

I nomi degli enzimi sono i seguenti: il nome del reagente con cui interagisce l'enzima, o il nome della reazione catalizzata, viene aggiunto alla desinenza -aza, ad esempio, l'arginasi decompone l'arginina (Tabella 1), la decarbossilasi catalizza la decarbossilazione, cioè. eliminazione della CO 2 dal gruppo carbossilico:

– COOH → – CH + CO 2

Spesso, per indicare più accuratamente il ruolo di un enzima, nel suo nome sono indicati sia l'oggetto che il tipo di reazione, ad esempio l'alcol deidrogenasi è un enzima che deidrogena gli alcoli.

Per alcuni enzimi scoperti parecchio tempo fa, si è conservato il nome storico (senza la desinenza -aza), ad esempio pepsina (pepsis, greco. digestione) e tripsina (tripsina greco. liquefazione), questi enzimi scompongono le proteine.

Per la sistematizzazione, gli enzimi sono combinati in grandi classi, la classificazione si basa sul tipo di reazione, le classi sono denominate secondo il principio generale - il nome della reazione e il finale - aza. Alcune di queste classi sono elencate di seguito.

Ossidoduttasi sono enzimi che catalizzano le reazioni redox. Le deidrogenasi incluse in questa classe effettuano il trasferimento di protoni, ad esempio l'alcol deidrogenasi (ADH) ossida gli alcoli ad aldeidi, la successiva ossidazione delle aldeidi ad acidi carbossilici è catalizzata dalle aldeide deidrogenasi (ALDH). Entrambi i processi si verificano nel corpo durante la trasformazione dell'etanolo in acido acetico (Fig. 18).

Riso. diciotto OSSIDAZIONE A DUE STADI DELL'ETANOLO prima acido acetico

Non è l'etanolo ad avere un effetto narcotico, ma il prodotto intermedio acetaldeide, minore è l'attività dell'enzima ALDH, più lento passa il secondo stadio: l'ossidazione dell'acetaldeide in acido acetico e più lungo e forte è l'effetto inebriante dall'ingestione di etanolo. L'analisi ha mostrato che oltre l'80% dei rappresentanti della razza gialla ha un'attività relativamente bassa dell'ALDH e quindi una tolleranza all'alcol notevolmente più severa. La ragione di questa ridotta attività innata dell'ALDH è che parte dei residui di acido glutammico nella molecola ALDH "attenuata" è sostituita da frammenti di lisina (Tabella 1).

Transferasi- enzimi che catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali, ad esempio la transiminasi catalizza il trasferimento di un gruppo amminico.

idrolasi sono enzimi che catalizzano l'idrolisi. La tripsina e la pepsina precedentemente menzionate idrolizzano i legami peptidici e le lipasi scindono il legame estere nei grassi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Collegamento- enzimi che catalizzano reazioni che avvengono in modo non idrolitico, a seguito di tali reazioni si verifica una rottura Connessioni CC, C-O, C-N e la formazione di nuovi legami. L'enzima decarbossilasi appartiene a questa classe

isomerasi- enzimi che catalizzano l'isomerizzazione, ad esempio la conversione dell'acido maleico in acido fumarico (Fig. 19), questo è un esempio di isomerizzazione cis-trans (vedi ISOMERIA).

Riso. 19. ISOMERIZZAZIONE DELL'ACIDO MALEICO in acido fumarico in presenza dell'enzima.

Si osserva il lavoro degli enzimi principio generale, secondo il quale esiste sempre una corrispondenza strutturale tra l'enzima e il reagente della reazione accelerata. Secondo l'espressione figurativa di uno dei fondatori della dottrina degli enzimi, E. Fisher, il reagente si avvicina all'enzima come una chiave di una serratura. A questo proposito, ogni enzima catalizza una determinata reazione chimica o un gruppo di reazioni dello stesso tipo. A volte un enzima può agire su un singolo composto, come l'ureasi (uron greco. - urina) catalizza solo l'idrolisi dell'urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La selettività più fine è mostrata da enzimi che distinguono tra antipodi otticamente attivi - isomeri sinistrorsi e destrorsi. La L-arginasi agisce solo sull'arginina levogira e non influisce sull'isomero destrogiro. La L-lattato deidrogenasi agisce solo sugli esteri levogiri dell'acido lattico, i cosiddetti lattati (lactis lat. latte), mentre la D-lattato deidrogenasi scompone solo i D-lattati.

La maggior parte degli enzimi agisce non su uno, ma su un gruppo di composti correlati, ad esempio, la tripsina "preferisce" scindere i legami peptidici formati da lisina e arginina (Tabella 1.)

Le proprietà catalitiche di alcuni enzimi, come le idrolasi, sono determinate esclusivamente dalla struttura della molecola proteica stessa, un'altra classe di enzimi - le ossidoreduttasi (ad esempio l'alcol deidrogenasi) possono essere attive solo in presenza di molecole non proteiche associate a loro - vitamine che attivano Mg, Ca, Zn, Mn e frammenti di acidi nucleici (Fig. 20).

Riso. venti MOLECOLA DI ALCOHOLD DEIDROGENASI

Le proteine ​​di trasporto legano e trasportano varie molecole o ioni attraverso le membrane cellulari (sia all'interno che all'esterno della cellula), nonché da un organo all'altro.

Ad esempio, l'emoglobina lega l'ossigeno mentre il sangue passa attraverso i polmoni e lo consegna a vari tessuti del corpo, dove l'ossigeno viene rilasciato e quindi utilizzato per ossidare i componenti degli alimenti, questo processo funge da fonte di energia (a volte il termine "bruciare" del cibo nel viene utilizzato il corpo).

Oltre alla parte proteica, l'emoglobina contiene un complesso composto di ferro con una molecola di porfirina ciclica (porfiro greco. - viola), che determina il colore rosso del sangue. È questo complesso (Fig. 21, a sinistra) che svolge il ruolo di portatore di ossigeno. Nell'emoglobina, il complesso di porfirina di ferro si trova all'interno della molecola proteica ed è trattenuto dalle interazioni polari, nonché da un legame di coordinazione con l'azoto nell'istidina (Tabella 1), che fa parte della proteina. La molecola di O2, che è trasportata dall'emoglobina, è attaccata tramite un legame di coordinazione all'atomo di ferro dal lato opposto a quello a cui è attaccata l'istidina (Fig. 21, a destra).

Riso. 21 STRUTTURA DEL COMPLESSO FERROVIARIO

La struttura del complesso è mostrata sulla destra sotto forma di un modello tridimensionale. Il complesso è trattenuto nella molecola proteica da un legame di coordinazione (linea blu tratteggiata) tra l'atomo di Fe e l'atomo di N nell'istidina, che fa parte della proteina. La molecola di O 2, che è trasportata dall'emoglobina, è coordinata (linea tratteggiata rossa) all'atomo di Fe dal paese opposto del complesso planare.

L'emoglobina è una delle proteine ​​più studiate, è costituita da a-eliche collegate da singole catene e contiene quattro complessi di ferro. Pertanto, l'emoglobina è come un pacchetto voluminoso per il trasferimento di quattro molecole di ossigeno contemporaneamente. La forma dell'emoglobina corrisponde alle proteine ​​globulari (Fig. 22).

Riso. 22 FORMA GLOBALE DI EMOGLOBINA

Il principale "vantaggio" dell'emoglobina è che l'aggiunta di ossigeno e la sua successiva scissione durante la trasmissione a vari tessuti e organi avviene rapidamente. Il monossido di carbonio, CO (monossido di carbonio), si lega al Fe nell'emoglobina ancora più velocemente, ma, a differenza dell'O 2 , forma un complesso difficile da scomporre. Di conseguenza, tale emoglobina non è in grado di legare l'O 2, che porta (quando vengono inalate grandi quantità di monossido di carbonio) alla morte del corpo per soffocamento.

La seconda funzione dell'emoglobina è il trasferimento della CO 2 espirata, ma non l'atomo di ferro, ma l'H 2 del gruppo N della proteina è coinvolto nel processo di legame temporaneo dell'anidride carbonica.

La "prestazione" delle proteine ​​dipende dalla loro struttura, ad esempio, la sostituzione dell'unico residuo amminoacidico dell'acido glutammico nella catena polipeptidica dell'emoglobina con un residuo di valina (un'anomalia congenita raramente osservata) porta a una malattia chiamata anemia falciforme.

Esistono anche proteine ​​di trasporto che possono legare grassi, glucosio, aminoacidi e trasportarli sia all'interno che all'esterno delle cellule.

Le proteine ​​di trasporto di un tipo speciale non trasportano le sostanze stesse, ma agiscono come un "regolatore del trasporto", facendo passare determinate sostanze attraverso la membrana (la parete esterna della cellula). Tali proteine ​​sono spesso chiamate proteine ​​di membrana. Hanno la forma di un cilindro cavo e, essendo incorporati nella parete della membrana, assicurano il movimento di alcune molecole o ioni polari nella cellula. Un esempio di proteina di membrana è la porina (Fig. 23).

Riso. 23 PROTEINA PORINA

Le proteine ​​alimentari e di conservazione, come suggerisce il nome, servono come fonti di nutrizione interna, più spesso per gli embrioni di piante e animali, nonché nelle prime fasi di sviluppo dei giovani organismi. Le proteine ​​alimentari includono l'albumina (Fig. 10) - il componente principale dell'albume, così come la caseina - la principale proteina del latte. Sotto l'azione dell'enzima pepsina, la caseina si coagula nello stomaco, garantendone la ritenzione nel tratto digestivo e un efficiente assorbimento. La caseina contiene frammenti di tutti gli amminoacidi necessari all'organismo.

Nella ferritina (Fig. 12), che è contenuta nei tessuti degli animali, vengono immagazzinati ioni di ferro.

La mioglobina è anche una proteina di accumulo, che assomiglia all'emoglobina per composizione e struttura. La mioglobina è concentrata principalmente nei muscoli, il suo ruolo principale è l'accumulo di ossigeno, che l'emoglobina le dà. Viene rapidamente saturato di ossigeno (molto più velocemente dell'emoglobina) e quindi lo trasferisce gradualmente a vari tessuti.

Le proteine ​​strutturali svolgono una funzione protettiva (pelle) o di supporto: tengono insieme il corpo e gli conferiscono forza (cartilagine e tendini). Il loro componente principale è la proteina fibrillare collagene (Fig. 11), la proteina più comune del mondo animale, nel corpo dei mammiferi, rappresenta quasi il 30% della massa totale delle proteine. Il collagene ha un'elevata resistenza alla trazione (la forza della pelle è nota), ma a causa del basso contenuto di legami incrociati nel collagene della pelle, le pelli animali non sono molto adatte nella loro forma grezza per la fabbricazione di vari prodotti. Per ridurre il gonfiore della pelle nell'acqua, il restringimento durante l'asciugatura, nonché per aumentare la forza nello stato annaffiato e aumentare l'elasticità del collagene, vengono creati ulteriori collegamenti incrociati (Fig. 15a), questo è il cosiddetto processo di abbronzatura della pelle.

Negli organismi viventi, le molecole di collagene che sono sorte nel processo di crescita e sviluppo dell'organismo non vengono aggiornate e non vengono sostituite da quelle di nuova sintesi. Con l'invecchiamento del corpo, il numero di legami incrociati nel collagene aumenta, il che porta a una diminuzione della sua elasticità e poiché non si verifica il rinnovamento, cambiamenti legati all'età- aumento della fragilità della cartilagine e dei tendini, comparsa di rughe sulla pelle.

I legamenti articolari contengono elastina, una proteina strutturale che si allunga facilmente in due dimensioni. La proteina resilina, che si trova nei punti di attacco dei cardini delle ali in alcuni insetti, ha la maggiore elasticità.

Formazioni di corno: capelli, unghie, piume, costituite principalmente da proteine ​​della cheratina (Fig. 24). La sua principale differenza è il notevole contenuto di residui di cisteina, che formano ponti disolfuro, che conferisce elevata elasticità (la capacità di ripristinare la sua forma originale dopo la deformazione) ai capelli, così come ai tessuti di lana.

Riso. 24. FRAMMENTO DI CHERATINA PROTEICA FIBRILLARE

Per un cambiamento irreversibile nella forma di un oggetto di cheratina, è necessario prima distruggere i ponti disolfuro con l'aiuto di un agente riducente, dargli una nuova forma e quindi ricreare i ponti disolfuro con l'aiuto di un agente ossidante (Fig. 16), è così che si fa, ad esempio, la permanente dei capelli.

Con un aumento del contenuto di residui di cisteina nella cheratina e, di conseguenza, un aumento del numero di ponti disolfuro, la capacità di deformarsi scompare, ma allo stesso tempo appare un'elevata resistenza (fino al 18% dei frammenti di cisteina sono contenuti nelle corna degli ungulati e nei gusci di tartaruga). Il corpo dei mammiferi ne contiene fino a 30 vari tipi cheratina.

La fibroina proteica fibrillare correlata alla cheratina, che viene secreta dai bruchi del baco da seta quando arriccia un bozzolo, così come dai ragni quando tesse una tela, contiene solo strutture β collegate da singole catene (Fig. 11). A differenza della cheratina, la fibroina non ha ponti disolfuro trasversali, ha una resistenza alla trazione molto forte (la resistenza per unità di sezione trasversale di alcuni campioni di nastro è superiore a quella dei cavi d'acciaio). Per l'assenza di reticolazioni, la fibroina è anelastica (è noto che i tessuti di lana sono quasi indistruttibili, mentre i tessuti di seta si stropicciano facilmente).

proteine ​​regolatrici.

Le proteine ​​regolatrici, più comunemente denominate ormoni, sono coinvolte in vari processi fisiologici. Ad esempio, l'ormone insulina (Fig. 25) è costituito da due catene α collegate da ponti disolfuro. L'insulina regola i processi metabolici che coinvolgono il glucosio, la sua assenza porta al diabete.

Riso. 25 INSULINA PROTEICA

La ghiandola pituitaria del cervello sintetizza un ormone che regola la crescita del corpo. Ci sono proteine ​​regolatrici che controllano la biosintesi di vari enzimi nel corpo.

Le proteine ​​contrattili e motorie danno al corpo la capacità di contrarsi, cambiare forma e muoversi, principalmente noi stiamo parlando sui muscoli. Il 40% della massa di tutte le proteine ​​contenute nei muscoli è miosina (mys, myos, greco. - muscolo). La sua molecola contiene sia una parte fibrillare che una globulare (Fig. 26)

Riso. 26 MOLECOLA DI MIOSIN

Tali molecole si combinano in grandi aggregati contenenti 300-400 molecole.

Quando la concentrazione di ioni calcio cambia nello spazio circostante le fibre muscolari, si verifica un cambiamento reversibile nella conformazione delle molecole: un cambiamento nella forma della catena dovuto alla rotazione dei singoli frammenti attorno ai legami di valenza. Questo porta alla contrazione e al rilassamento muscolare, il segnale per modificare la concentrazione di ioni calcio proviene dalle terminazioni nervose nelle fibre muscolari. La contrazione muscolare artificiale può essere causata dall'azione di impulsi elettrici, portando a un brusco cambiamento nella concentrazione di ioni calcio, questa è la base per stimolare il muscolo cardiaco per ripristinare il lavoro del cuore.

Le proteine ​​​​protettive consentono di proteggere il corpo dall'invasione di batteri, virus e dalla penetrazione di proteine ​​​​estranee (il nome generico di corpi estranei è antigeni). Il ruolo delle proteine ​​​​protettive è svolto dalle immunoglobuline (il loro altro nome è anticorpi), riconoscono gli antigeni che sono penetrati nel corpo e si legano saldamente a loro. Nel corpo dei mammiferi, compreso l'uomo, ci sono cinque classi di immunoglobuline: M, G, A, D ed E, la loro struttura, come suggerisce il nome, è globulare, inoltre sono tutte costruite in modo simile. L'organizzazione molecolare degli anticorpi è mostrata di seguito utilizzando come esempio le immunoglobuline di classe G (Fig. 27). La molecola contiene quattro catene polipeptidiche collegate da tre ponti disolfuro SS (in Fig. 27 sono mostrati con legami di valenza addensati e simboli S grandi), inoltre, ciascuna catena polimerica contiene ponti disolfuro intracatena. Due grandi catene polimeriche (evidenziate in blu) contengono 400–600 residui di amminoacidi. Altre due catene (evidenziate in verde) sono lunghi quasi la metà e contengono circa 220 residui di amminoacidi. Tutte e quattro le catene sono posizionate in modo tale che i gruppi terminali H 2 N siano diretti in una direzione.

Riso. 27 DISEGNO SCHEMATICO DELLA STRUTTURA DI IMMUNOGLOBULIN

Dopo che il corpo è entrato in contatto con una proteina estranea (antigene), le cellule del sistema immunitario iniziano a produrre immunoglobuline (anticorpi), che si accumulano nel siero del sangue. Nella prima fase, il lavoro principale è svolto dai tratti di catena contenenti il ​​terminale H 2 N (in Fig. 27 i tratti corrispondenti sono contrassegnati in azzurro e verde chiaro). Questi sono siti di cattura dell'antigene. Nel processo di sintesi delle immunoglobuline, questi siti sono formati in modo tale che la loro struttura e configurazione corrispondano il più possibile alla struttura dell'antigene in avvicinamento (come una chiave di una serratura, come gli enzimi, ma i compiti in questo caso sono diverso). Pertanto, per ciascun antigene, viene creato un anticorpo strettamente individuale come risposta immunitaria. Non una sola proteina conosciuta può cambiare la sua struttura in modo così “plastico” a seconda di fattori esterni, oltre alle immunoglobuline. Gli enzimi risolvono il problema della conformità strutturale al reagente in un modo diverso - con l'aiuto di un gigantesco insieme di vari enzimi per tutti i casi possibili e le immunoglobuline ricostruiscono ogni volta lo "strumento di lavoro". Inoltre, la regione cerniera dell'immunoglobulina (Fig. 27) fornisce alle due regioni di cattura una mobilità indipendente, di conseguenza, la molecola di immunoglobulina può immediatamente "trovare" le due regioni più convenienti per la cattura nell'antigene al fine di fissare in modo sicuro esso, questo assomiglia alle azioni di una creatura crostaceo.

Successivamente, viene attivata una catena di reazioni successive del sistema immunitario del corpo, vengono collegate immunoglobuline di altre classi, di conseguenza, la proteina estranea viene disattivata e quindi l'antigene (microrganismo o tossina estraneo) viene distrutto e rimosso.

Dopo il contatto con l'antigene, la concentrazione massima di immunoglobuline viene raggiunta (a seconda della natura dell'antigene e delle caratteristiche individuali dell'organismo stesso) entro poche ore (a volte diversi giorni). Il corpo conserva la memoria di tale contatto e, quando viene attaccato di nuovo con lo stesso antigene, le immunoglobuline si accumulano nel siero del sangue molto più velocemente e in quantità maggiori - si verifica l'immunità acquisita.

La suddetta classificazione delle proteine ​​è alquanto arbitraria, ad esempio la proteina trombina, citata tra le proteine ​​protettive, è essenzialmente un enzima che catalizza l'idrolisi dei legami peptidici, cioè appartiene alla classe delle proteasi.

Le proteine ​​protettive sono spesso indicate come proteine ​​del veleno di serpente e proteine ​​tossiche di alcune piante, poiché il loro compito è proteggere il corpo dai danni.

Ci sono proteine ​​le cui funzioni sono così uniche che è difficile classificarle. Ad esempio, la proteina monellina, che si trova in una pianta africana, ha un sapore molto dolce ed è stata oggetto di ricerca come sostanza non tossica che può essere utilizzata al posto dello zucchero per prevenire l'obesità. Il plasma sanguigno di alcuni pesci antartici contiene proteine ​​con proprietà antigelo che impediscono il congelamento del sangue di questi pesci.

Sintesi artificiale di proteine.

La condensazione degli amminoacidi che portano a una catena polipeptidica è un processo ben studiato. È possibile effettuare, ad esempio, la condensazione di un qualsiasi amminoacido o una miscela di acidi e ottenere, rispettivamente, un polimero contenente le stesse unità, o unità diverse, alternate in ordine casuale. Tali polimeri somigliano poco ai polipeptidi naturali e non possiedono attività biologica. Il compito principale è collegare gli amminoacidi in un ordine pre-programmato rigorosamente definito per riprodurre la sequenza dei residui di amminoacidi nelle proteine ​​naturali. Lo scienziato americano Robert Merrifield ha proposto un metodo originale che ha permesso di risolvere un problema del genere. L'essenza del metodo è che il primo amminoacido è attaccato a un gel polimerico insolubile che contiene gruppi reattivi che possono combinarsi con i gruppi –COOH – dell'amminoacido. Il polistirene reticolato con i gruppi clorometilici introdotti al suo interno è stato preso come tale substrato polimerico. Affinché l'amminoacido prelevato per la reazione non reagisca con se stesso e in modo che non si unisca al substrato con il gruppo H 2 N, il gruppo amminico di questo acido viene pre-bloccato con un sostituente voluminoso [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -gruppo. Dopo che l'amminoacido si è attaccato al supporto polimerico, si rimuove il gruppo bloccante e si introduce un altro amminoacido nella miscela di reazione, in cui viene preventivamente bloccato anche il gruppo H 2 N. In un tale sistema è possibile solo l'interazione del gruppo H 2 N del primo amminoacido e del gruppo –COOH del secondo acido, che viene effettuata in presenza di catalizzatori (sali di fosfonio). Quindi l'intero schema viene ripetuto, introducendo il terzo amminoacido (Fig. 28).

Riso. 28. SCHEMA DI SINTESI DI CATENE DI POLIPEPTIDI

Sul ultima fase le catene polipeptidiche risultanti vengono separate dal supporto di polistirene. Ora l'intero processo è automatizzato, ci sono sintetizzatori peptidici automatici che operano secondo lo schema descritto. Questo metodo è stato utilizzato per sintetizzare molti peptidi utilizzati in medicina e agricoltura. È stato anche possibile ottenere analoghi migliorati dei peptidi naturali con un'azione selettiva e potenziata. Sono state sintetizzate alcune piccole proteine, come l'ormone insulina e alcuni enzimi.

Esistono anche metodi di sintesi proteica che replicano i processi naturali: vengono sintetizzati frammenti di acidi nucleici che si configurano per produrre determinate proteine, quindi questi frammenti vengono inseriti in un organismo vivente (ad esempio in un batterio), dopodiché il corpo inizia a produrre la proteina desiderata. In questo modo si ottengono ora quantità significative di proteine ​​e peptidi difficili da raggiungere, così come i loro analoghi.

Le proteine ​​come fonti di cibo.

Le proteine ​​in un organismo vivente vengono costantemente scomposte nei loro amminoacidi originali (con l'indispensabile partecipazione degli enzimi), alcuni amminoacidi passano in altri, quindi le proteine ​​​​vengono nuovamente sintetizzate (anche con la partecipazione degli enzimi), ad es. il corpo si rinnova costantemente. Alcune proteine ​​(collagene della pelle, capelli) non si rinnovano, il corpo le perde continuamente e invece ne sintetizza di nuove. Le proteine ​​come fonti di cibo svolgono due funzioni principali: forniscono all'organismo materiale da costruzione per la sintesi di nuove molecole proteiche e, inoltre, forniscono energia all'organismo (fonti di calorie).

I mammiferi carnivori (compreso l'uomo) ottengono le proteine ​​necessarie da alimenti vegetali e animali. Nessuna delle proteine ​​ottenute dal cibo è integrata nel corpo in forma invariata. Nel tubo digerente, tutte le proteine ​​assorbite vengono scomposte in amminoacidi e da esse vengono già costruite le proteine ​​necessarie per un particolare organismo, mentre le restanti 12 possono essere sintetizzate da 8 acidi essenziali (Tabella 1) nel corpo se non lo sono fornito in quantità sufficiente con il cibo, ma gli acidi essenziali devono essere forniti con il cibo immancabilmente. Gli atomi di zolfo nella cisteina sono ottenuti dall'organismo con l'aminoacido essenziale metionina. Parte delle proteine ​​si scompone, rilasciando l'energia necessaria per mantenere la vita, e l'azoto in esse contenuto viene escreto dal corpo con l'urina. Solitamente il corpo umano perde 25-30 g di proteine ​​al giorno, quindi gli alimenti proteici devono essere sempre presenti nella giusta quantità. Il fabbisogno minimo giornaliero di proteine ​​è di 37 g per gli uomini e 29 g per le donne, ma l'assunzione raccomandata è quasi il doppio. Quando si valutano gli alimenti, è importante considerare la qualità delle proteine. In assenza o basso contenuto di aminoacidi essenziali, la proteina è considerata di scarso valore, quindi tali proteine ​​dovrebbero essere consumate in quantità maggiori. Quindi, le proteine ​​dei legumi contengono poca metionina e le proteine ​​del grano e del mais sono povere di lisina (entrambi gli aminoacidi sono essenziali). Le proteine ​​animali (escluso il collagene) sono classificate come alimenti completi. Un set completo di tutti gli acidi essenziali contiene caseina del latte, nonché ricotta e formaggio preparati da essa, quindi una dieta vegetariana, se è molto severa, ad es. “senza latticini”, richiede un maggiore consumo di legumi, noci e funghi per fornire all'organismo gli aminoacidi essenziali nella giusta quantità.

Gli aminoacidi sintetici e le proteine ​​sono utilizzati anche come prodotti alimentari, aggiungendoli ai mangimi, che contengono aminoacidi essenziali in piccole quantità. Esistono batteri che possono elaborare e assimilare gli idrocarburi del petrolio, in questo caso, per la sintesi completa delle proteine, devono essere alimentati con composti contenenti azoto (ammoniaca o nitrati). La proteina così ottenuta viene utilizzata come mangime per il bestiame e il pollame. Ai mangimi viene spesso aggiunto un insieme di enzimi, le carboidrasi, che catalizzano l'idrolisi di componenti alimentari a base di carboidrati difficili da decomporre (pareti cellulari delle colture di cereali), per cui gli alimenti vegetali vengono assorbiti in modo più completo.

Michele Levitsky

PROTEINE (Articolo 2)

(proteine), una classe di composti complessi contenenti azoto, i componenti più caratteristici e importanti (insieme agli acidi nucleici) della materia vivente. Le proteine ​​svolgono molte e svariate funzioni. La maggior parte delle proteine ​​sono enzimi che catalizzano le reazioni chimiche. Anche molti ormoni che regolano i processi fisiologici sono proteine. Le proteine ​​strutturali come il collagene e la cheratina sono i componenti principali del tessuto osseo, dei capelli e delle unghie. Le proteine ​​contrattili dei muscoli hanno la capacità di cambiare la loro lunghezza, utilizzando l'energia chimica per eseguire lavori meccanici. Le proteine ​​sono anticorpi che legano e neutralizzano sostanze tossiche. Alcune proteine ​​che possono rispondere alle influenze esterne (luce, olfatto) fungono da recettori negli organi di senso che percepiscono l'irritazione. Molte proteine ​​situate all'interno della cellula e sulla membrana cellulare svolgono funzioni di regolazione.

Nella prima metà del 19° secolo molti chimici, e tra questi principalmente J. von Liebig, giunsero gradualmente alla conclusione che le proteine ​​sono una classe speciale di composti azotati. Il nome "proteine" (dal greco protos - il primo) fu proposto nel 1840 dal chimico olandese G. Mulder.

PROPRIETÀ FISICHE

Proteine ​​allo stato solido Colore bianco, e sono incolori in soluzione, a meno che non portino un gruppo cromoforo (colorato), come l'emoglobina. La solubilità in acqua di diverse proteine ​​varia notevolmente. Varia anche con il pH e con la concentrazione di sali nella soluzione, in modo da poter scegliere le condizioni in cui una proteina precipiterà selettivamente in presenza di altre proteine. Questo metodo di "salatura" è ampiamente utilizzato per isolare e purificare le proteine. La proteina purificata precipita spesso dalla soluzione come cristalli.

Rispetto ad altri composti, il peso molecolare delle proteine ​​è molto grande, da diverse migliaia a molti milioni di dalton. Pertanto, durante l'ultracentrifugazione, le proteine ​​vengono precipitate e, inoltre, a velocità diverse. A causa della presenza di gruppi caricati positivamente e negativamente nelle molecole proteiche, si muovono a velocità diverse in un campo elettrico. Questa è la base dell'elettroforesi, un metodo utilizzato per isolare singole proteine ​​da miscele complesse. La purificazione delle proteine ​​viene effettuata anche mediante cromatografia.

PROPRIETÀ CHIMICHE

Struttura.

Le proteine ​​sono polimeri, cioè molecole costruite come catene da unità monomeriche ripetute, o subunità, il cui ruolo è svolto dagli alfa-aminoacidi. Formula generale degli amminoacidi

dove R è un atomo di idrogeno o un gruppo organico.

Una molecola proteica (catena polipeptidica) può essere costituita solo da un numero relativamente piccolo di amminoacidi o da diverse migliaia di unità di monomeri. La connessione degli amminoacidi in una catena è possibile perché ognuno di essi ha due diversi gruppi chimici: un gruppo amminico con proprietà basiche, NH2, e un gruppo carbossilico acido, COOH. Entrambi questi gruppi sono attaccati all'atomo di carbonio. Il gruppo carbossilico di un amminoacido può formare un legame ammidico (peptide) con il gruppo amminico di un altro amminoacido:

Dopo che due amminoacidi sono stati collegati in questo modo, la catena può essere estesa aggiungendo un terzo al secondo amminoacido e così via. Come si può vedere dall'equazione sopra, quando si forma un legame peptidico, viene rilasciata una molecola d'acqua. In presenza di acidi, alcali o enzimi proteolitici, la reazione procede nella direzione opposta: la catena polipeptidica viene scissa in amminoacidi con l'aggiunta di acqua. Questa reazione è chiamata idrolisi. L'idrolisi procede spontaneamente ed è necessaria energia per combinare gli amminoacidi in una catena polipeptidica.

Un gruppo carbossilico e un gruppo ammidico (o un gruppo immidico ad esso simile - nel caso dell'amminoacido prolina) sono presenti in tutti gli amminoacidi, mentre le differenze tra gli amminoacidi sono determinate dalla natura di quel gruppo, o "lato catena", che è indicata sopra dalla lettera R. Il ruolo della catena laterale può essere svolto da un atomo di idrogeno, come l'amminoacido glicina, e da alcuni raggruppamenti voluminosi, come l'istidina e il triptofano. Alcune catene laterali sono chimicamente inerti, mentre altre sono altamente reattive.

Molte migliaia di amminoacidi differenti possono essere sintetizzati e molti amminoacidi differenti sono presenti in natura, ma solo 20 tipi di amminoacidi sono usati per la sintesi proteica: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, valina, istidina, glicina, glutammina, glutammico acido, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina e cisteina (nelle proteine, la cisteina può essere presente come dimero - cistina). È vero, ci sono altri amminoacidi in alcune proteine, oltre ai venti che si verificano regolarmente, ma si formano come risultato della modifica di uno qualsiasi dei venti elencati dopo che è stato incluso nella proteina.

attività ottica.

Tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, hanno quattro diversi gruppi attaccati all'atomo di carbonio α. In termini di geometria, quattro diversi gruppi possono essere collegati in due modi, e di conseguenza ci sono due possibili configurazioni, o due isomeri, correlati tra loro come un oggetto alla sua immagine speculare, ad es. come mano sinistra a destra. Una configurazione è chiamata mancina o mancina (L) e l'altra destrorsa o destrorsa (D), perché i due di questi isomeri differiscono nel senso di rotazione del piano della luce polarizzata. Nelle proteine ​​sono presenti solo L-amminoacidi (l'eccezione è la glicina; può essere rappresentata solo in una forma, poiché due dei suoi quattro gruppi sono gli stessi) e hanno tutti attività ottica (poiché esiste un solo isomero). Gli aminoacidi D sono rari in natura; si trovano in alcuni antibiotici e nella parete cellulare dei batteri.

La sequenza degli amminoacidi.

Gli amminoacidi nella catena polipeptidica non sono disposti in modo casuale, ma in un certo ordine fisso, ed è questo ordine che determina le funzioni e le proprietà della proteina. Variando l'ordine dei 20 tipi di aminoacidi, puoi ottenere un numero enorme di proteine ​​​​diverse, proprio come puoi creare molti testi diversi dalle lettere dell'alfabeto.

In passato, la determinazione della sequenza amminoacidica di una proteina richiedeva spesso diversi anni. La determinazione diretta è ancora un compito piuttosto laborioso, sebbene siano stati creati dispositivi che ne consentono l'esecuzione in automatico. Di solito è più facile determinare la sequenza nucleotidica del gene corrispondente e derivare da esso la sequenza amminoacidica della proteina. Ad oggi sono già state determinate le sequenze amminoacidiche di molte centinaia di proteine. Le funzioni delle proteine ​​decodificate sono generalmente note e questo aiuta a immaginare le possibili funzioni di proteine ​​simili formate, ad esempio, in neoplasie maligne.

Proteine ​​complesse.

Le proteine ​​costituite da soli amminoacidi sono dette semplici. Spesso, tuttavia, un atomo di metallo o un composto chimico che non è un amminoacido è attaccato alla catena polipeptidica. Tali proteine ​​sono chiamate complesse. Un esempio è l'emoglobina: contiene porfirina di ferro, che le conferisce il suo colore rosso e le consente di fungere da portatore di ossigeno.

I nomi delle proteine ​​più complesse contengono un'indicazione della natura dei gruppi attaccati: gli zuccheri sono presenti nelle glicoproteine, i grassi nelle lipoproteine. Se l'attività catalitica dell'enzima dipende dal gruppo attaccato, allora si parla di gruppo protesico. Spesso, alcune vitamine svolgono il ruolo di un gruppo protesico o ne fanno parte. La vitamina A, ad esempio, attaccata a una delle proteine ​​della retina, ne determina la sensibilità alla luce.

Struttura terziaria.

Ciò che è importante non è tanto la sequenza amminoacidica della proteina (struttura primaria), ma il modo in cui è disposta nello spazio. Lungo l'intera lunghezza della catena polipeptidica, gli ioni idrogeno formano legami idrogeno regolari, che gli conferiscono la forma di una spirale o di uno strato (struttura secondaria). Dalla combinazione di tali eliche e strati, nasce una forma compatta dell'ordine successivo: la struttura terziaria della proteina. Intorno ai legami che tengono le maglie monomeriche della catena, sono possibili rotazioni di piccoli angoli. Pertanto, da un punto di vista puramente geometrico, il numero di possibili configurazioni per qualsiasi catena polipeptidica è infinitamente grande. In realtà, ogni proteina esiste normalmente in una sola configurazione, determinata dalla sua sequenza amminoacidica. Questa struttura non è rigida, sembra "respirare" - oscilla attorno a una certa configurazione media. La catena è piegata in una configurazione in cui l'energia libera (la capacità di lavorare) è minima, così come una molla rilasciata viene compressa solo in uno stato corrispondente ad un minimo di energia libera. Spesso, una parte della catena è rigidamente collegata all'altra da legami disolfuro (–S–S–) tra due residui di cisteina. Questo è in parte il motivo per cui la cisteina tra gli aminoacidi gioca un ruolo particolarmente importante.

La complessità della struttura delle proteine ​​è così grande che non è ancora possibile calcolare la struttura terziaria di una proteina, anche se la sua sequenza amminoacidica è nota. Ma se è possibile ottenere cristalli proteici, la sua struttura terziaria può essere determinata mediante diffrazione di raggi X.

Nelle proteine ​​strutturali, contrattili e in alcune altre proteine, le catene sono allungate e diverse catene leggermente piegate che si trovano una accanto all'altra formano fibrille; le fibrille, a loro volta, si piegano in formazioni più grandi: le fibre. Tuttavia, la maggior parte delle proteine ​​in soluzione sono globulari: le catene sono avvolte in un globulo, come il filo in una palla. L'energia libera con questa configurazione è minima, poiché gli amminoacidi idrofobici ("idrorepellenti") sono nascosti all'interno del globulo e gli amminoacidi idrofili ("attraggono l'acqua") si trovano sulla sua superficie.

Molte proteine ​​sono complessi di diverse catene polipeptidiche. Questa struttura è chiamata struttura quaternaria della proteina. La molecola dell'emoglobina, ad esempio, è composta da quattro subunità, ciascuna delle quali è una proteina globulare.

Le proteine ​​strutturali, per la loro configurazione lineare, formano fibre in cui la resistenza alla trazione è molto elevata, mentre la configurazione globulare consente alle proteine ​​di entrare in interazioni specifiche con altri composti. Sulla superficie del globulo, con la corretta posa delle catene, compaiono cavità di una certa forma, in cui si trovano gruppi chimici reattivi. Se questa proteina è un enzima, allora un'altra molecola di qualche sostanza, solitamente più piccola, entra in tale cavità, proprio come una chiave entra in una serratura; in questo caso, la configurazione della nuvola di elettroni della molecola cambia sotto l'influenza di gruppi chimici situati nella cavità, e questo la costringe a reagire in un certo modo. In questo modo, l'enzima catalizza la reazione. Le molecole di anticorpi hanno anche cavità in cui si legano varie sostanze estranee e sono quindi rese innocue. Il modello "key and lock", che spiega l'interazione delle proteine ​​con altri composti, permette di comprendere la specificità di enzimi e anticorpi, cioè la loro capacità di reagire solo con determinati composti.

Proteine ​​in diversi tipi di organismi.

Anche le proteine ​​che svolgono la stessa funzione in specie vegetali e animali diverse e quindi portano lo stesso nome hanno una configurazione simile. Tuttavia, differiscono leggermente nella loro sequenza di amminoacidi. Poiché le specie divergono da un antenato comune, alcuni amminoacidi in determinate posizioni vengono sostituiti da mutazioni con altri. Le mutazioni dannose che causano malattie ereditarie vengono scartate selezione naturale, ma quelli utili o almeno neutri possono persistere. Più vicine sono le due specie biologiche, meno differenze si trovano nelle loro proteine.

Alcune proteine ​​cambiano in tempi relativamente brevi, altre sono piuttosto conservative. Questi ultimi includono, ad esempio, il citocromo c, un enzima respiratorio presente nella maggior parte degli organismi viventi. Nell'uomo e negli scimpanzé le sue sequenze amminoacidiche sono identiche, mentre nel citocromo c del frumento solo il 38% degli amminoacidi si è rivelato diverso. Anche confrontando esseri umani e batteri, si può ancora vedere la somiglianza dei citocromi con (le differenze qui interessano il 65% degli amminoacidi), sebbene l'antenato comune dei batteri e degli esseri umani visse sulla Terra circa due miliardi di anni fa. Al giorno d'oggi, il confronto delle sequenze di amminoacidi viene spesso utilizzato per costruire un albero filogenetico (genealogico) che riflette le relazioni evolutive tra diversi organismi.

Denaturazione.

La molecola proteica sintetizzata, ripiegandosi, acquisisce una propria configurazione. Questa configurazione, tuttavia, può essere distrutta per riscaldamento, modificando il pH, per azione di solventi organici e anche semplicemente agitando la soluzione fino a quando non compaiono bolle sulla sua superficie. Una proteina così alterata è detta denaturata; perde la sua attività biologica e di solito diventa insolubile. Esempi ben noti di proteine ​​denaturate sono le uova sode o la panna montata. Piccole proteine, contenenti solo un centinaio di amminoacidi, sono in grado di rinaturarsi, cioè riacquistare la configurazione originale. Ma la maggior parte delle proteine ​​si trasforma semplicemente in una massa di catene polipeptidiche aggrovigliate e non ripristina la configurazione precedente.

Una delle principali difficoltà nell'isolare le proteine ​​attive è la loro estrema sensibilità alla denaturazione. Questa proprietà delle proteine ​​trova utile applicazione nella conservazione dei prodotti alimentari: l'alta temperatura denatura irreversibilmente gli enzimi dei microrganismi ei microrganismi muoiono.

SINTESI PROTEICA

Per la sintesi proteica, un organismo vivente deve disporre di un sistema di enzimi in grado di legare un amminoacido all'altro. È necessaria anche una fonte di informazioni che determini quali amminoacidi dovrebbero essere collegati. Dato che nel corpo esistono migliaia di tipi di proteine, e ognuna di esse è costituita in media da diverse centinaia di aminoacidi, le informazioni richieste devono essere davvero enormi. Viene memorizzato (simile a come viene memorizzato un record su un nastro magnetico) nelle molecole di acido nucleico che compongono i geni.

Attivazione enzimatica.

Una catena polipeptidica sintetizzata da amminoacidi non è sempre una proteina nella sua forma finale. Molti enzimi vengono prima sintetizzati come precursori inattivi e diventano attivi solo dopo che un altro enzima rimuove alcuni amminoacidi da un'estremità della catena. Alcuni degli enzimi digestivi, come la tripsina, sono sintetizzati in questa forma inattiva; questi enzimi vengono attivati ​​nel tubo digerente a seguito della rimozione del frammento terminale della catena. L'ormone insulina, la cui molecola nella sua forma attiva è costituita da due brevi catene, viene sintetizzata sotto forma di un'unica catena, la cosiddetta. proinsulina. Quindi la parte centrale di questa catena viene rimossa e i frammenti rimanenti si legano l'uno all'altro, formando la molecola dell'ormone attivo. Le proteine ​​complesse si formano solo dopo che un certo gruppo chimico si è attaccato alla proteina e questo attaccamento spesso richiede anche un enzima.

Circolazione metabolica.

Dopo aver nutrito un animale con aminoacidi marcati con isotopi radioattivi di carbonio, azoto o idrogeno, l'etichetta viene rapidamente incorporata nelle sue proteine. Se gli aminoacidi marcati cessano di entrare nel corpo, la quantità di etichetta nelle proteine ​​inizia a diminuire. Questi esperimenti mostrano che le proteine ​​risultanti non vengono immagazzinate nel corpo fino alla fine della vita. Tutti loro, con poche eccezioni, sono in uno stato dinamico, si decompongono costantemente in amminoacidi e quindi si sintetizzano nuovamente.

Alcune proteine ​​si rompono quando le cellule muoiono e vengono distrutte. Questo accade continuamente, ad esempio, con i globuli rossi e le cellule epiteliali che rivestono la superficie interna dell'intestino. Inoltre, la scomposizione e la risintesi delle proteine ​​si verificano anche nelle cellule viventi. Stranamente, si sa meno sulla scomposizione delle proteine ​​che sulla loro sintesi. Ciò che è chiaro, tuttavia, è che gli enzimi proteolitici sono coinvolti nella scomposizione, simili a quelli che scompongono le proteine ​​in amminoacidi nel tratto digestivo.

L'emivita di diverse proteine ​​è diversa, da alcune ore a molti mesi. L'unica eccezione sono le molecole di collagene. Una volta formati, rimangono stabili e non vengono rinnovati né sostituiti. Con il tempo però alcune loro proprietà, in particolare l'elasticità, si modificano e, poiché non si rinnovano, alcuni cambiamenti legati all'età sono il risultato di questo, ad esempio la comparsa delle rughe sulla pelle.

proteine ​​sintetiche.

I chimici hanno imparato da tempo a polimerizzare gli amminoacidi, ma gli amminoacidi sono combinati in modo casuale, così che i prodotti di tale polimerizzazione somigliano poco a quelli naturali. È vero, è possibile combinare gli amminoacidi in un determinato ordine, il che consente di ottenere alcune proteine ​​​​biologicamente attive, in particolare l'insulina. Il processo è piuttosto complicato, ed in questo modo è possibile ottenere solo quelle proteine ​​le cui molecole contengono un centinaio di amminoacidi. È preferibile invece sintetizzare o isolare la sequenza nucleotidica di un gene corrispondente alla sequenza amminoacidica desiderata, e quindi introdurre tale gene in un batterio, che produrrà per replicazione una grande quantità del prodotto desiderato. Questo metodo, tuttavia, ha anche i suoi svantaggi.

PROTEINE E NUTRIZIONE

Quando le proteine ​​nel corpo vengono scomposte in aminoacidi, questi aminoacidi possono essere riutilizzati per la sintesi proteica. Allo stesso tempo, gli amminoacidi stessi sono soggetti a decadimento, per cui non vengono utilizzati completamente. È anche chiaro che durante la crescita, la gravidanza e la guarigione delle ferite, la sintesi proteica deve superare la degradazione. Il corpo perde continuamente alcune proteine; queste sono le proteine ​​dei capelli, delle unghie e dello strato superficiale della pelle. Pertanto, per la sintesi delle proteine, ogni organismo deve ricevere aminoacidi dal cibo.

Fonti di aminoacidi.

Le piante verdi sintetizzano tutti i 20 aminoacidi presenti nelle proteine ​​da CO2, acqua e ammoniaca o nitrati. Molti batteri sono anche in grado di sintetizzare aminoacidi in presenza di zucchero (o qualche equivalente) e azoto fisso, ma lo zucchero è in definitiva fornito dalle piante verdi. Negli animali, la capacità di sintetizzare gli amminoacidi è limitata; ottengono aminoacidi mangiando piante verdi o altri animali. Nel tratto digestivo, le proteine ​​​​assorbite vengono scomposte in amminoacidi, questi ultimi vengono assorbiti e da esse vengono costruite le proteine ​​​​caratteristiche di un dato organismo. Nessuna delle proteine ​​assorbite è incorporata nelle strutture del corpo in quanto tale. L'unica eccezione è che in molti mammiferi una parte degli anticorpi materni può passare intatta attraverso la placenta nella circolazione fetale e attraverso il latte materno (soprattutto nei ruminanti) essere trasferita al neonato subito dopo la nascita.

Necessità di proteine.

È chiaro che per mantenere la vita, il corpo deve ricevere una certa quantità di proteine ​​dal cibo. Tuttavia, la dimensione di questa esigenza dipende da una serie di fattori. Il corpo ha bisogno di cibo sia come fonte di energia (calorie) sia come materiale per costruire le sue strutture. In primo luogo c'è il bisogno di energia. Ciò significa che quando nella dieta sono presenti pochi carboidrati e grassi, le proteine ​​alimentari vengono utilizzate non per la sintesi delle proprie proteine, ma come fonte di calorie. Con il digiuno prolungato, anche le tue stesse proteine ​​vengono spese per soddisfare il fabbisogno energetico. Se ci sono abbastanza carboidrati nella dieta, l'assunzione di proteine ​​può essere ridotta.

bilancio azotato.

In media ca. Il 16% della massa proteica totale è azoto. Quando gli amminoacidi che compongono le proteine ​​vengono scomposti, l'azoto in essi contenuto viene escreto dal corpo nelle urine e (in misura minore) nelle feci sotto forma di vari composti azotati. Pertanto, è conveniente utilizzare un indicatore come il bilancio azotato per valutare la qualità della nutrizione proteica, ad es. la differenza (in grammi) tra la quantità di azoto assunta nel corpo e la quantità di azoto escreto al giorno. Con un'alimentazione normale in un adulto, queste quantità sono uguali. In un organismo in crescita, la quantità di azoto escreto è inferiore alla quantità di azoto in entrata, ad es. il saldo è positivo. Con una mancanza di proteine ​​nella dieta, il bilancio è negativo. Se ci sono abbastanza calorie nella dieta, ma le proteine ​​sono completamente assenti, il corpo risparmia proteine. Allo stesso tempo, il metabolismo delle proteine ​​rallenta e il riutilizzo degli aminoacidi nella sintesi proteica procede nel modo più efficiente possibile. Tuttavia, le perdite sono inevitabili e i composti azotati vengono ancora escreti nelle urine e in parte nelle feci. La quantità di azoto escreto dal corpo al giorno durante la fame di proteine ​​può servire come misura della mancanza giornaliera di proteine. È naturale presumere che introducendo nella dieta una quantità di proteine ​​equivalente a questa carenza, sia possibile ripristinare l'equilibrio azotato. Tuttavia, non lo è. Dopo aver ricevuto questa quantità di proteine, il corpo inizia a utilizzare gli aminoacidi in modo meno efficiente, quindi sono necessarie alcune proteine ​​aggiuntive per ripristinare l'equilibrio dell'azoto.

Se la quantità di proteine ​​nella dieta supera quella necessaria per mantenere l'equilibrio dell'azoto, allora non sembra esserci alcun danno da questo. Gli aminoacidi in eccesso vengono semplicemente utilizzati come fonte di energia. Un esempio particolarmente eclatante è quello degli eschimesi, che consumano pochi carboidrati e circa dieci volte più proteine ​​di quelle necessarie per mantenere l'equilibrio azotato. Nella maggior parte dei casi, tuttavia, utilizzare le proteine ​​come fonte di energia non è vantaggioso, poiché si possono ottenere molte più calorie da una determinata quantità di carboidrati che dalla stessa quantità di proteine. Nei paesi poveri, la popolazione riceve le calorie necessarie dai carboidrati e consuma una quantità minima di proteine.

Se il corpo riceve il numero richiesto di calorie sotto forma di alimenti non proteici, la quantità minima di proteine ​​che mantiene l'equilibrio azotato è di ca. 30 g al giorno. Circa la stessa quantità di proteine ​​è contenuta in quattro fette di pane o 0,5 litri di latte. Una quantità leggermente maggiore è generalmente considerata ottimale; consigliato da 50 a 70 g.

Amminoacidi essenziali.

Finora, le proteine ​​sono state considerate nel loro insieme. Nel frattempo, affinché avvenga la sintesi proteica, tutti gli aminoacidi necessari devono essere presenti nel corpo. Alcuni degli aminoacidi che il corpo dell'animale stesso è in grado di sintetizzare. Sono detti intercambiabili, poiché non devono essere presenti nella dieta, è solo importante che, in generale, sia sufficiente l'apporto di proteine ​​come fonte di azoto; quindi, con una carenza di aminoacidi non essenziali, l'organismo può sintetizzarli a scapito di quelli che sono presenti in eccesso. I restanti aminoacidi "essenziali" non possono essere sintetizzati e devono essere ingeriti con il cibo. Essenziali per l'uomo sono valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, istidina, lisina e arginina. (Sebbene l'arginina possa essere sintetizzata nel corpo, è considerata un aminoacido essenziale perché i neonati e i bambini in crescita ne producono quantità insufficienti. D'altra parte, per l'uomo mezza età L'assunzione dietetica di alcuni di questi aminoacidi può diventare facoltativa.)

Questo elenco di amminoacidi essenziali è approssimativamente lo stesso in altri vertebrati e persino negli insetti. Il valore nutritivo delle proteine ​​viene solitamente determinato somministrandole ai ratti in crescita e monitorando l'aumento di peso degli animali.

Il valore nutritivo delle proteine.

Il valore nutritivo di una proteina è determinato dall'aminoacido essenziale più carente. Illustriamo questo con un esempio. Le proteine ​​del nostro corpo contengono in media ca. 2% di triptofano (in peso). Diciamo che la dieta include 10 g di proteine ​​contenenti l'1% di triptofano e che ci siano abbastanza altri aminoacidi essenziali in essa. Nel nostro caso, 10 g di questa proteina difettosa equivalgono essenzialmente a 5 g di una proteina completa; i restanti 5 g possono servire solo come fonte di energia. Si noti che, poiché gli aminoacidi non sono praticamente immagazzinati nel corpo e affinché la sintesi proteica avvenga, tutti gli aminoacidi devono essere presenti contemporaneamente, l'effetto dell'assunzione di aminoacidi essenziali può essere rilevato solo se entrano tutti il corpo allo stesso tempo.

La composizione media della maggior parte delle proteine ​​animali è vicina alla composizione media delle proteine ​​nel corpo umano, quindi è improbabile che ci troviamo di fronte a una carenza di aminoacidi se la nostra dieta è ricca di alimenti come carne, uova, latte e formaggio. Tuttavia, ci sono proteine, come la gelatina (un prodotto della denaturazione del collagene), che contengono pochissimi aminoacidi essenziali. Le proteine ​​vegetali, sebbene siano migliori della gelatina in questo senso, sono anche povere di aminoacidi essenziali; soprattutto poco in loro lisina e triptofano. Tuttavia, una dieta puramente vegetariana non è affatto malsana, a meno che non consumi una quantità leggermente maggiore di proteine ​​vegetali, sufficienti a fornire all'organismo gli aminoacidi essenziali. La maggior parte delle proteine ​​si trova nelle piante nei semi, in particolare nei semi di grano e vari legumi. Anche i giovani germogli, come gli asparagi, sono ricchi di proteine.

Proteine ​​sintetiche nella dieta.

Aggiungendo piccole quantità di aminoacidi essenziali sintetici o proteine ​​in essi ricche a proteine ​​incomplete, come le proteine ​​del mais, si può aumentare notevolmente il valore nutritivo di queste ultime, ad es. aumentando così la quantità di proteine ​​consumate. Un'altra possibilità è quella di coltivare batteri o lieviti sugli idrocarburi del petrolio con l'aggiunta di nitrati o ammoniaca come fonte di azoto. La proteina microbica così ottenuta può servire come mangime per pollame o bestiame, oppure può essere consumata direttamente dall'uomo. Il terzo metodo, ampiamente utilizzato, utilizza la fisiologia dei ruminanti. Nei ruminanti, nella sezione iniziale dello stomaco, il cosiddetto. Nel rumine ci sono forme speciali di batteri e protozoi che convertono le proteine ​​vegetali difettose in proteine ​​microbiche più complete e queste, a loro volta, dopo la digestione e l'assorbimento, si trasformano in proteine ​​animali. L'urea, un composto sintetico a basso costo contenente azoto, può essere aggiunta all'alimentazione del bestiame. I microrganismi che vivono nel rumine utilizzano l'azoto ureico per convertire i carboidrati (di cui ce n'è molto di più nel mangime) in proteine. Circa un terzo di tutto l'azoto nell'alimentazione del bestiame può presentarsi sotto forma di urea, che in sostanza significa, in una certa misura, sintesi proteica chimica.

Il contenuto dell'articolo

PROTEINE (Articolo 1)- una classe di polimeri biologici presenti in ogni organismo vivente. Con la partecipazione delle proteine, si svolgono i principali processi che assicurano l'attività vitale del corpo: respirazione, digestione, contrazione muscolare, trasmissione degli impulsi nervosi. Il tessuto osseo, la pelle, i capelli, le formazioni di corna degli esseri viventi sono composti da proteine. Per la maggior parte dei mammiferi, la crescita e lo sviluppo dell'organismo si verificano a causa di prodotti contenenti proteine ​​​​come componente alimentare. Il ruolo delle proteine ​​nel corpo e, di conseguenza, la loro struttura è molto vario.

La composizione delle proteine.

Tutte le proteine ​​sono polimeri, le cui catene sono assemblate da frammenti di amminoacidi. Gli amminoacidi sono composti organici contenenti nella loro composizione (secondo il nome) un gruppo amminico NH 2 e un acido organico, cioè carbossile, gruppo COOH. Dell'intera varietà di amminoacidi esistenti (teoricamente, il numero di amminoacidi possibili è illimitato), solo quelli che hanno un solo atomo di carbonio tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico partecipano alla formazione delle proteine. In generale, gli amminoacidi coinvolti nella formazione delle proteine ​​possono essere rappresentati dalla formula: H 2 N–CH(R)–COOH. Il gruppo R attaccato all'atomo di carbonio (quello tra i gruppi amminico e carbossilico) determina la differenza tra gli amminoacidi che compongono le proteine. Questo gruppo può essere costituito solo da atomi di carbonio e idrogeno, ma più spesso contiene, oltre a C e H, vari gruppi funzionali (capaci di ulteriori trasformazioni), ad esempio HO-, H 2 N-, ecc. Esiste anche un opzione quando R \u003d H.

Gli organismi degli esseri viventi contengono più di 100 aminoacidi diversi, tuttavia non tutti vengono utilizzati nella costruzione delle proteine, ma solo 20, i cosiddetti "fondamentali". In tavola. 1 mostra i loro nomi (la maggior parte dei nomi si è sviluppata storicamente), la formula strutturale e l'abbreviazione ampiamente utilizzata. Tutte le formule strutturali sono disposte nella tabella in modo che il frammento principale dell'amminoacido sia a destra.

Tabella 1. AMINOACIDI COINVOLTI NELLA CREAZIONE DI PROTEINE

Nome	Struttura	Designazione
GLICINA		GLI
ALANINO		ALA
VALINO		LANCIA
LEUCINA		LEI
ISOLEUCINA		ILE
SERINO		SER
TREONINA		TRE
CISTINA		CSI
METIONINA		INCONTRATO
lisina		LIZ
ARGININA		AWG
ACIDO ASPARAGICO		ASN
ASPARAGIN		ASN
ACIDO GLUTAMMICO		GLU
GLUTAMMINA		GLN
fenilalanina		asciugacapelli
TIROSINA		TIR
triptofano		TRE
ISTIDINA		GIS
PROLINE		PRO
Nella pratica internazionale, è accettata la designazione abbreviata degli amminoacidi elencati utilizzando abbreviazioni latine di tre lettere o una lettera, ad esempio glicina - Gly o G, alanina - Ala o A.

Tra questi venti aminoacidi (Tabella 1), solo la prolina contiene un gruppo NH (anziché NH 2) accanto al gruppo carbossilico COOH, poiché fa parte del frammento ciclico.

Otto aminoacidi (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina e triptofano), posti in tavola su fondo grigio, sono detti essenziali, poiché l'organismo deve riceverli costantemente con alimenti proteici per la normale crescita e sviluppo.

Una molecola proteica si forma come risultato della connessione sequenziale di amminoacidi, mentre il gruppo carbossilico di un acido interagisce con il gruppo amminico della molecola vicina, di conseguenza, si forma un legame peptidico –CO–NH– e un acqua la molecola viene rilasciata. Sulla fig. 1 mostra il collegamento seriale di alanina, valina e glicina.

Riso. uno COLLEGAMENTO SERIALE DI AMINOACIDI durante la formazione di una molecola proteica. Come direzione principale della catena polimerica è stato scelto il percorso dal gruppo amminico terminale H 2 N al gruppo carbossilico terminale COOH.

Per descrivere in modo compatto la struttura di una molecola proteica, vengono utilizzate le abbreviazioni di amminoacidi (Tabella 1, terza colonna) coinvolti nella formazione della catena polimerica. Il frammento della molecola mostrato in Fig. 1 è scritto come segue: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Le molecole proteiche contengono da 50 a 1500 residui di amminoacidi (le catene più corte sono dette polipeptidi). L'individualità di una proteina è determinata dall'insieme degli amminoacidi che compongono la catena polimerica e, non meno importante, dall'ordine della loro alternanza lungo la catena. Ad esempio, la molecola di insulina è costituita da 51 residui di amminoacidi (è una delle proteine ​​a catena più corta) ed è costituita da due catene parallele interconnesse di lunghezza disuguale. La sequenza dei frammenti di amminoacidi è mostrata in fig. 2.

Riso. 2 MOLECOLA DI INSULINA, costituito da 51 residui di amminoacidi, frammenti degli stessi amminoacidi sono contrassegnati con il corrispondente colore di sfondo. I residui dell'amminoacido cisteina (denominazione abbreviata CIS) contenuti nella catena formano ponti disolfuro -S-S-, che legano due molecole polimeriche, o formano ponticelli all'interno di una catena.

Le molecole dell'amminoacido cisteina (Tabella 1) contengono gruppi solfidrici reattivi -SH, che interagiscono tra loro, formando ponti disolfuro -S-S-. Il ruolo della cisteina nel mondo delle proteine ​​è speciale, con la sua partecipazione si formano legami incrociati tra le molecole proteiche polimeriche.

La combinazione di amminoacidi in una catena polimerica si verifica in un organismo vivente sotto il controllo degli acidi nucleici, sono loro che forniscono un ordine di assemblaggio rigoroso e regolano la lunghezza fissa della molecola del polimero ( centimetro. ACIDI NUCLEICI).

La struttura delle proteine.

La composizione della molecola proteica, presentata sotto forma di residui amminoacidici alternati (Fig. 2), è chiamata struttura primaria della proteina. I legami idrogeno sorgono tra i gruppi imminici HN presenti nella catena polimerica e i gruppi carbonilici CO ( centimetro. HYDROGEN BOND), di conseguenza, la molecola proteica acquisisce una certa forma spaziale, chiamata struttura secondaria. I più comuni sono due tipi di struttura secondaria nelle proteine.

La prima opzione, chiamata α-elica, viene implementata utilizzando legami idrogeno all'interno di una molecola polimerica. I parametri geometrici della molecola, determinati dalle lunghezze di legame e dagli angoli di legame, sono tali che la formazione di legami idrogeno è possibile per i gruppi H-N e C=O, tra i quali sono presenti due frammenti peptidici H-N-C=O (Fig. 3) .

La composizione della catena polipeptidica mostrata in fig. 3 è scritto in forma abbreviata come segue:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Come risultato dell'azione di contrazione dei legami idrogeno, la molecola assume la forma di un'elica - la cosiddetta α-elica, è raffigurata come un nastro elicoidale ricurvo che passa attraverso gli atomi che formano la catena polimerica (Fig. 4)

Riso. quattro MODELLO 3D DI UNA MOLECOLA PROTEICA sotto forma di α-elica. I legami idrogeno sono indicati come linee tratteggiate verdi. La forma cilindrica della spirale è visibile ad un certo angolo di rotazione (nella figura non sono mostrati gli atomi di idrogeno). Il colore dei singoli atomi è dato in accordo con le norme internazionali, che raccomandano il nero per gli atomi di carbonio, il blu per l'azoto, il rosso per l'ossigeno e il giallo per lo zolfo (il colore bianco è consigliato per gli atomi di idrogeno non mostrati in figura, in questo caso il intera struttura raffigurata su fondo scuro).

Un'altra variante della struttura secondaria, chiamata struttura β, si forma anche con la partecipazione di legami idrogeno, la differenza è che i gruppi H-N e C=O di due o più catene polimeriche poste in parallelo interagiscono. Poiché la catena polipeptidica ha una direzione (Fig. 1), sono possibili varianti quando la direzione delle catene è la stessa (struttura β parallela, Fig. 5), o sono opposte (struttura β antiparallela, Fig. 6) .

Catene polimeriche di varia composizione possono partecipare alla formazione della struttura β, mentre i gruppi organici che inquadrano la catena polimerica (Ph, CH 2 OH, ecc.) nella maggior parte dei casi svolgono un ruolo secondario, la disposizione reciproca di H-N e C =O gruppi è decisivo. Poiché i gruppi H-N e C=O sono diretti in direzioni diverse rispetto alla catena polimerica (su e giù nella figura), diventa possibile l'interazione simultanea di tre o più catene.

La composizione della prima catena polipeptidica in Fig. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

La composizione della seconda e terza catena:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composizione delle catene polipeptidiche mostrata in fig. 6, lo stesso di Fig. 5, la differenza è che la seconda catena ha la direzione opposta (rispetto alla Fig. 5).

È possibile formare una struttura β all'interno di una molecola, quando il frammento di catena in una certa sezione risulta essere ruotato di 180°, in questo caso due rami di una molecola hanno la direzione opposta, di conseguenza un antiparallelo Si forma la struttura β (Fig. 7).

La struttura mostrata in fig. 7 in un'immagine piatta, mostrata in fig. 8 sotto forma di modello tridimensionale. Le sezioni della struttura β sono solitamente indicate in modo semplificato da un nastro ondulato piatto che passa attraverso gli atomi che formano la catena polimerica.

Nella struttura di molte proteine ​​si alternano sezioni dell'α-elica e strutture β a forma di nastro, nonché singole catene polipeptidiche. La loro disposizione e alternanza reciproca nella catena polimerica è chiamata struttura terziaria della proteina.

I metodi per rappresentare la struttura delle proteine ​​​​sono mostrati di seguito utilizzando la proteina vegetale crambin come esempio. Le formule strutturali delle proteine, spesso contenenti fino a centinaia di frammenti di amminoacidi, sono complesse, ingombranti e di difficile comprensione, pertanto a volte vengono utilizzate formule strutturali semplificate - senza simboli di elementi chimici (Fig. 9, opzione A), ma al allo stesso tempo mantengono il colore dei tratti di valenza secondo le regole internazionali (Fig. 4). In questo caso, la formula è presentata non in un piatto, ma in un'immagine spaziale, che corrisponde alla struttura reale della molecola. Questo metodo consente, ad esempio, di distinguere tra ponti disolfuro (simili a quelli dell'insulina, Fig. 2), gruppi fenilici nella cornice laterale della catena, ecc. L'immagine delle molecole sotto forma di modelli tridimensionali (sfere collegate da aste) è un po' più chiaro (Fig. 9, opzione B). Tuttavia, entrambi i metodi non consentono di mostrare la struttura terziaria, quindi la biofisica americana Jane Richardson ha proposto di rappresentare le strutture α come nastri attorcigliati a spirale (vedi Fig. 4), le strutture β come nastri ondulati piatti (Fig. 8) e il collegamento loro catene singole - sotto forma di fasci sottili, ogni tipo di struttura ha il suo colore. Questo metodo per rappresentare la struttura terziaria di una proteina è ora ampiamente utilizzato (Fig. 9, variante B). A volte, per un maggior contenuto informativo, vengono mostrate insieme una struttura terziaria e una formula strutturale semplificata (Fig. 9, variante D). Ci sono anche modifiche al metodo proposto da Richardson: le α-eliche sono rappresentate come cilindri e le strutture β hanno la forma di frecce piatte che indicano la direzione della catena (Fig. 9, opzione E). Meno comune è il metodo in cui l'intera molecola è rappresentata come un fascio, dove le strutture disuguali sono contraddistinte da colori diversi e i ponti disolfuro sono mostrati come ponti gialli (Fig. 9, variante E).

L'opzione B è la più conveniente per la percezione, quando, nella rappresentazione della struttura terziaria, le caratteristiche strutturali della proteina (frammenti di amminoacidi, loro ordine di alternanza, legami idrogeno) non sono indicate, mentre si presume che tutte le proteine ​​contengano "dettagli" preso da un insieme standard di venti amminoacidi (Tabella 1). Il compito principale nella rappresentazione di una struttura terziaria è mostrare la disposizione spaziale e l'alternanza delle strutture secondarie.

Riso. 9 VARIE VERSIONI DI IMMAGINE DELLA STRUTTURA DELLA PROTEINA CRUMBIN.
A è una formula strutturale in un'immagine spaziale.
B - struttura sotto forma di modello tridimensionale.
B è la struttura terziaria della molecola.
G - una combinazione di opzioni A e B.
E - immagine semplificata della struttura terziaria.
E - struttura terziaria con ponti disolfuro.

La più conveniente per la percezione è una struttura terziaria tridimensionale (opzione B), liberata dai dettagli della formula strutturale.

Una molecola proteica che ha una struttura terziaria, di regola, assume una certa configurazione, che è formata da interazioni polari (elettrostatiche) e legami idrogeno. Di conseguenza, la molecola assume la forma di una bobina compatta - proteine ​​​​globulari (globuli, lat. palla) o filamentose - proteine ​​​​fibrillari (fibra, lat. fibra).

Un esempio di struttura globulare è la proteina albumina, la proteina di un uovo di gallina appartiene alla classe delle albumine. La catena polimerica dell'albumina è costituita principalmente da alanina, acido aspartico, glicina e cisteina, alternati in un certo ordine. La struttura terziaria contiene α-eliche collegate da singole catene (Fig. 10).

Riso. dieci STRUTTURA GLOBALE DELL'ALBUMINA

Un esempio di struttura fibrillare è la proteina fibroina. Contengono una grande quantità di residui di glicina, alanina e serina (ogni secondo residuo di amminoacido è glicina); sono assenti residui di cisteina contenenti gruppi solfidrici. La fibroina, il componente principale della seta naturale e delle ragnatele, contiene strutture β collegate da singole catene (Fig. 11).

Riso. undici FIBROINA PROTEICA FIBRILLARE

La possibilità di formare una struttura terziaria di un certo tipo è inerente alla struttura primaria della proteina, ad es. determinato in anticipo dall'ordine di alternanza dei residui di amminoacidi. Da alcuni insiemi di tali residui sorgono prevalentemente α-eliche (ce ne sono molti di questi insiemi), un altro insieme porta alla comparsa di strutture β, le singole catene sono caratterizzate dalla loro composizione.

Alcune molecole proteiche, pur conservando una struttura terziaria, sono in grado di combinarsi in grandi aggregati supramolecolari, mentre sono tenute insieme da interazioni polari, così come da legami idrogeno. Tali formazioni sono chiamate struttura quaternaria della proteina. Ad esempio, la proteina ferritina, che consiste principalmente di leucina, acido glutammico, acido aspartico e istidina (la ferricina contiene tutti i 20 residui di amminoacidi in quantità variabili) forma una struttura terziaria di quattro α-eliche parallele. Quando le molecole vengono combinate in un unico insieme (Fig. 12), si forma una struttura quaternaria, che può includere fino a 24 molecole di ferritina.

Fig.12 FORMAZIONE DELLA STRUTTURA QUATERNARIA DELLA PROTEINA GLOBULARE FERRITINATA

Un altro esempio di formazioni supramolecolari è la struttura del collagene. È una proteina fibrillare le cui catene sono costituite principalmente da glicina alternata a prolina e lisina. La struttura contiene singole catene, triple α-eliche, alternate a strutture β nastriformi impilate in fasci paralleli (Fig. 13).

Fig.13 STRUTTURA SUPRAMOLECOLARE DELLA PROTEINA FIBRILLARE DEL COLLAGENE

Proprietà chimiche delle proteine.

Sotto l'azione di solventi organici, i prodotti di scarto di alcuni batteri (fermentazione dell'acido lattico) o con un aumento della temperatura, le strutture secondarie e terziarie vengono distrutte senza danneggiarne la struttura primaria, di conseguenza la proteina perde solubilità e perde attività biologica, questo processo si chiama denaturazione, cioè la perdita delle proprietà naturali, ad esempio la cagliatura del latte acido, la proteina coagulata di un uovo di gallina sodo. A temperature elevate, le proteine ​​degli organismi viventi (in particolare i microrganismi) si denaturano rapidamente. Tali proteine ​​​​non sono in grado di partecipare ai processi biologici, di conseguenza i microrganismi muoiono, quindi il latte bollito (o pastorizzato) può essere conservato più a lungo.

I legami peptidici H-N-C=O, che formano la catena polimerica della molecola proteica, vengono idrolizzati in presenza di acidi o alcali e la catena polimerica si rompe, il che, in definitiva, può portare agli amminoacidi originali. I legami peptidici inclusi nelle α-eliche o nelle strutture β sono più resistenti all'idrolisi e ai vari attacchi chimici (rispetto agli stessi legami nelle singole catene). Uno smontaggio più delicato della molecola proteica nei suoi amminoacidi costituenti viene effettuato in mezzo anidro utilizzando idrazina H 2 N–NH 2, mentre tutti i frammenti amminoacidici, ad eccezione dell'ultimo, formano le cosiddette idrazidi di acido carbossilico contenenti il frammento C(O)–HN–NH 2 ( Fig. 14).

Riso. quattordici. FLESSIONE DEL POLIPEPTIDO

Tale analisi può fornire informazioni sulla composizione aminoacidica di una proteina, ma è più importante conoscerne la sequenza in una molecola proteica. Uno dei metodi ampiamente utilizzati a questo scopo è l'azione del fenilisotiocianato (FITC) sulla catena polipeptidica, che in un mezzo alcalino si lega al polipeptide (dall'estremità che contiene il gruppo amminico), e quando la reazione del mezzo cambia ad acido si stacca dalla catena, portando con sé il frammento di un amminoacido (Fig. 15).

Riso. quindici Scissione SEQUENZIALE DI POLIPEPTIDI

Molti metodi speciali sono stati sviluppati per tale analisi, compresi quelli che iniziano a "smontare" una molecola proteica nei suoi componenti costitutivi, a partire dall'estremità carbossilica.

I ponti disolfuro incrociati SS (formati dall'interazione di residui di cisteina, Fig. 2 e 9) vengono tagliati, trasformandoli in gruppi HS dall'azione di vari agenti riducenti. L'azione degli agenti ossidanti (ossigeno o acqua ossigenata) porta nuovamente alla formazione di ponti disolfuro (Fig. 16).

Riso. 16. Scissione di ponti disolfuro

Per creare ulteriori legami incrociati nelle proteine, viene utilizzata la reattività dei gruppi amminici e carbossilici. Più accessibili per varie interazioni sono i gruppi amminici che si trovano nella cornice laterale della catena: frammenti di lisina, asparagina, lisina, prolina (Tabella 1). Quando tali gruppi amminici interagiscono con la formaldeide, si verifica il processo di condensazione e compaiono i ponti trasversali –NH–CH2–NH– (Fig. 17).

Riso. 17 CREAZIONE DI ULTERIORI PONTI TRASVERSALI TRA MOLECOLE PROTEICHE.

I gruppi carbossilici terminali della proteina sono in grado di reagire con composti complessi di alcuni metalli polivalenti (i composti di cromo sono più spesso utilizzati) e si verificano anche legami crociati. Entrambi i processi sono utilizzati nella concia delle pelli.

Il ruolo delle proteine ​​nell'organismo.

Il ruolo delle proteine ​​nel corpo è vario.

Enzimi(fermentazione lat. - fermentazione), l'altro nome è enzimi (en zum greco. - nel lievito) - si tratta di proteine ​​con attività catalitica, sono in grado di aumentare la velocità dei processi biochimici di migliaia di volte. Sotto l'azione degli enzimi, i componenti costitutivi degli alimenti: proteine, grassi e carboidrati vengono scomposti in composti più semplici, da cui poi vengono sintetizzate nuove macromolecole, necessarie per un certo tipo di organismo. Gli enzimi partecipano anche a molti processi biochimici di sintesi, ad esempio nella sintesi delle proteine ​​(alcune proteine ​​aiutano a sintetizzarne altre). Centimetro. ENZIMI

Gli enzimi non sono solo catalizzatori altamente efficienti, ma anche selettivi (dirigere la reazione rigorosamente nella direzione indicata). In loro presenza la reazione procede con una resa quasi del 100% senza la formazione di sottoprodotti e, allo stesso tempo, le condizioni di flusso sono miti: pressione atmosferica e temperatura normali di un organismo vivente. Per confronto, la sintesi dell'ammoniaca da idrogeno e azoto in presenza di un catalizzatore di ferro attivato viene eseguita a 400–500°C e una pressione di 30 MPa, la resa di ammoniaca è del 15–25% per ciclo. Gli enzimi sono considerati catalizzatori insuperabili.

Lo studio intensivo degli enzimi è iniziato a metà del 19° secolo; ora sono stati studiati più di 2.000 enzimi diversi; questa è la classe più diversificata di proteine.

I nomi degli enzimi sono i seguenti: il nome del reagente con cui interagisce l'enzima, o il nome della reazione catalizzata, viene aggiunto alla desinenza -aza, ad esempio, l'arginasi decompone l'arginina (Tabella 1), la decarbossilasi catalizza la decarbossilazione, cioè. eliminazione della CO 2 dal gruppo carbossilico:

– COOH → – CH + CO 2

Spesso, per indicare più accuratamente il ruolo di un enzima, nel suo nome sono indicati sia l'oggetto che il tipo di reazione, ad esempio l'alcol deidrogenasi è un enzima che deidrogena gli alcoli.

Per alcuni enzimi scoperti parecchio tempo fa, si è conservato il nome storico (senza la desinenza -aza), ad esempio pepsina (pepsis, greco. digestione) e tripsina (tripsina greco. liquefazione), questi enzimi scompongono le proteine.

Per la sistematizzazione, gli enzimi sono combinati in grandi classi, la classificazione si basa sul tipo di reazione, le classi sono denominate secondo il principio generale - il nome della reazione e il finale - aza. Alcune di queste classi sono elencate di seguito.

Ossidoduttasi sono enzimi che catalizzano le reazioni redox. Le deidrogenasi incluse in questa classe effettuano il trasferimento di protoni, ad esempio l'alcol deidrogenasi (ADH) ossida gli alcoli ad aldeidi, la successiva ossidazione delle aldeidi ad acidi carbossilici è catalizzata dalle aldeide deidrogenasi (ALDH). Entrambi i processi si verificano nel corpo durante la trasformazione dell'etanolo in acido acetico (Fig. 18).

Riso. diciotto OSSIDAZIONE A DUE STADI DELL'ETANOLO all'acido acetico

Non è l'etanolo ad avere un effetto narcotico, ma il prodotto intermedio acetaldeide, minore è l'attività dell'enzima ALDH, più lento passa il secondo stadio: l'ossidazione dell'acetaldeide in acido acetico e più lungo e forte è l'effetto inebriante dall'ingestione di etanolo. L'analisi ha mostrato che oltre l'80% dei rappresentanti della razza gialla ha un'attività relativamente bassa dell'ALDH e quindi una tolleranza all'alcol notevolmente più severa. La ragione di questa ridotta attività innata dell'ALDH è che parte dei residui di acido glutammico nella molecola ALDH "attenuata" è sostituita da frammenti di lisina (Tabella 1).

Transferasi- enzimi che catalizzano il trasferimento di gruppi funzionali, ad esempio la transiminasi catalizza il trasferimento di un gruppo amminico.

idrolasi sono enzimi che catalizzano l'idrolisi. La tripsina e la pepsina precedentemente menzionate idrolizzano i legami peptidici e le lipasi scindono il legame estere nei grassi:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Collegamento- enzimi che catalizzano reazioni che avvengono in modo non idrolitico, a seguito di tali reazioni si rompono i legami C-C, C-O, C-N e si formano nuovi legami. L'enzima decarbossilasi appartiene a questa classe

isomerasi- enzimi che catalizzano l'isomerizzazione, ad esempio la conversione dell'acido maleico in acido fumarico (Fig. 19), questo è un esempio di isomerizzazione cis-trans (vedi ISOMERIA).

Riso. 19. ISOMERIZZAZIONE DELL'ACIDO MALEICO in acido fumarico in presenza dell'enzima.

Nel lavoro degli enzimi si osserva il principio generale, secondo il quale esiste sempre una corrispondenza strutturale tra l'enzima e il reagente della reazione accelerata. Secondo l'espressione figurativa di uno dei fondatori della dottrina degli enzimi, E. Fisher, il reagente si avvicina all'enzima come una chiave di una serratura. A questo proposito, ogni enzima catalizza una determinata reazione chimica o un gruppo di reazioni dello stesso tipo. A volte un enzima può agire su un singolo composto, come l'ureasi (uron greco. - urina) catalizza solo l'idrolisi dell'urea:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

La selettività più fine è mostrata da enzimi che distinguono tra antipodi otticamente attivi - isomeri sinistrorsi e destrorsi. La L-arginasi agisce solo sull'arginina levogira e non influisce sull'isomero destrogiro. La L-lattato deidrogenasi agisce solo sugli esteri levogiri dell'acido lattico, i cosiddetti lattati (lactis lat. latte), mentre la D-lattato deidrogenasi scompone solo i D-lattati.

La maggior parte degli enzimi agisce non su uno, ma su un gruppo di composti correlati, ad esempio, la tripsina "preferisce" scindere i legami peptidici formati da lisina e arginina (Tabella 1.)

Le proprietà catalitiche di alcuni enzimi, come le idrolasi, sono determinate esclusivamente dalla struttura della molecola proteica stessa, un'altra classe di enzimi - le ossidoreduttasi (ad esempio l'alcol deidrogenasi) possono essere attive solo in presenza di molecole non proteiche associate a loro - vitamine che attivano Mg, Ca, Zn, Mn e frammenti di acidi nucleici (Fig. 20).

Riso. venti MOLECOLA DI ALCOHOLD DEIDROGENASI

Le proteine ​​di trasporto legano e trasportano varie molecole o ioni attraverso le membrane cellulari (sia all'interno che all'esterno della cellula), nonché da un organo all'altro.

Ad esempio, l'emoglobina lega l'ossigeno mentre il sangue passa attraverso i polmoni e lo consegna a vari tessuti del corpo, dove l'ossigeno viene rilasciato e quindi utilizzato per ossidare i componenti degli alimenti, questo processo funge da fonte di energia (a volte il termine "bruciare" del cibo nel viene utilizzato il corpo).

Oltre alla parte proteica, l'emoglobina contiene un complesso composto di ferro con una molecola di porfirina ciclica (porfiro greco. - viola), che determina il colore rosso del sangue. È questo complesso (Fig. 21, a sinistra) che svolge il ruolo di portatore di ossigeno. Nell'emoglobina, il complesso di porfirina di ferro si trova all'interno della molecola proteica ed è trattenuto dalle interazioni polari, nonché da un legame di coordinazione con l'azoto nell'istidina (Tabella 1), che fa parte della proteina. La molecola di O2, che è trasportata dall'emoglobina, è attaccata tramite un legame di coordinazione all'atomo di ferro dal lato opposto a quello a cui è attaccata l'istidina (Fig. 21, a destra).

Riso. 21 STRUTTURA DEL COMPLESSO FERROVIARIO

La struttura del complesso è mostrata sulla destra sotto forma di un modello tridimensionale. Il complesso è trattenuto nella molecola proteica da un legame di coordinazione (linea blu tratteggiata) tra l'atomo di Fe e l'atomo di N nell'istidina, che fa parte della proteina. La molecola di O 2, che è trasportata dall'emoglobina, è coordinata (linea tratteggiata rossa) all'atomo di Fe dal paese opposto del complesso planare.

L'emoglobina è una delle proteine ​​più studiate, è costituita da a-eliche collegate da singole catene e contiene quattro complessi di ferro. Pertanto, l'emoglobina è come un pacchetto voluminoso per il trasferimento di quattro molecole di ossigeno contemporaneamente. La forma dell'emoglobina corrisponde alle proteine ​​globulari (Fig. 22).

Riso. 22 FORMA GLOBALE DI EMOGLOBINA

Il principale "vantaggio" dell'emoglobina è che l'aggiunta di ossigeno e la sua successiva scissione durante la trasmissione a vari tessuti e organi avviene rapidamente. Il monossido di carbonio, CO (monossido di carbonio), si lega al Fe nell'emoglobina ancora più velocemente, ma, a differenza dell'O 2 , forma un complesso difficile da scomporre. Di conseguenza, tale emoglobina non è in grado di legare l'O 2, che porta (quando vengono inalate grandi quantità di monossido di carbonio) alla morte del corpo per soffocamento.

La seconda funzione dell'emoglobina è il trasferimento della CO 2 espirata, ma non l'atomo di ferro, ma l'H 2 del gruppo N della proteina è coinvolto nel processo di legame temporaneo dell'anidride carbonica.

La "prestazione" delle proteine ​​dipende dalla loro struttura, ad esempio, la sostituzione dell'unico residuo amminoacidico dell'acido glutammico nella catena polipeptidica dell'emoglobina con un residuo di valina (un'anomalia congenita raramente osservata) porta a una malattia chiamata anemia falciforme.

Esistono anche proteine ​​di trasporto che possono legare grassi, glucosio, aminoacidi e trasportarli sia all'interno che all'esterno delle cellule.

Le proteine ​​di trasporto di un tipo speciale non trasportano le sostanze stesse, ma agiscono come un "regolatore del trasporto", facendo passare determinate sostanze attraverso la membrana (la parete esterna della cellula). Tali proteine ​​sono spesso chiamate proteine ​​di membrana. Hanno la forma di un cilindro cavo e, essendo incorporati nella parete della membrana, assicurano il movimento di alcune molecole o ioni polari nella cellula. Un esempio di proteina di membrana è la porina (Fig. 23).

Riso. 23 PROTEINA PORINA

Le proteine ​​alimentari e di conservazione, come suggerisce il nome, servono come fonti di nutrizione interna, più spesso per gli embrioni di piante e animali, nonché nelle prime fasi di sviluppo dei giovani organismi. Le proteine ​​alimentari includono l'albumina (Fig. 10) - il componente principale dell'albume, così come la caseina - la principale proteina del latte. Sotto l'azione dell'enzima pepsina, la caseina si coagula nello stomaco, garantendone la ritenzione nel tratto digestivo e un efficiente assorbimento. La caseina contiene frammenti di tutti gli amminoacidi necessari all'organismo.

Nella ferritina (Fig. 12), che è contenuta nei tessuti degli animali, vengono immagazzinati ioni di ferro.

La mioglobina è anche una proteina di accumulo, che assomiglia all'emoglobina per composizione e struttura. La mioglobina è concentrata principalmente nei muscoli, il suo ruolo principale è l'accumulo di ossigeno, che l'emoglobina le dà. Viene rapidamente saturato di ossigeno (molto più velocemente dell'emoglobina) e quindi lo trasferisce gradualmente a vari tessuti.

Le proteine ​​strutturali svolgono una funzione protettiva (pelle) o di supporto: tengono insieme il corpo e gli conferiscono forza (cartilagine e tendini). Il loro componente principale è la proteina fibrillare collagene (Fig. 11), la proteina più comune del mondo animale, nel corpo dei mammiferi, rappresenta quasi il 30% della massa totale delle proteine. Il collagene ha un'elevata resistenza alla trazione (la forza della pelle è nota), ma a causa del basso contenuto di legami incrociati nel collagene della pelle, le pelli animali non sono molto adatte nella loro forma grezza per la fabbricazione di vari prodotti. Per ridurre il gonfiore della pelle nell'acqua, il restringimento durante l'asciugatura, nonché per aumentare la forza nello stato annaffiato e aumentare l'elasticità del collagene, vengono creati ulteriori collegamenti incrociati (Fig. 15a), questo è il cosiddetto processo di abbronzatura della pelle.

Negli organismi viventi, le molecole di collagene che sono sorte nel processo di crescita e sviluppo dell'organismo non vengono aggiornate e non vengono sostituite da quelle di nuova sintesi. Con l'invecchiamento del corpo, il numero di legami incrociati nel collagene aumenta, il che porta a una diminuzione della sua elasticità e, poiché non si verifica il rinnovamento, compaiono cambiamenti legati all'età: un aumento della fragilità della cartilagine e dei tendini, la comparsa di rughe sulla pelle.

I legamenti articolari contengono elastina, una proteina strutturale che si allunga facilmente in due dimensioni. La proteina resilina, che si trova nei punti di attacco dei cardini delle ali in alcuni insetti, ha la maggiore elasticità.

Formazioni di corno: capelli, unghie, piume, costituite principalmente da proteine ​​della cheratina (Fig. 24). La sua principale differenza è il notevole contenuto di residui di cisteina, che formano ponti disolfuro, che conferisce elevata elasticità (la capacità di ripristinare la sua forma originale dopo la deformazione) ai capelli, così come ai tessuti di lana.

Riso. 24. FRAMMENTO DI CHERATINA PROTEICA FIBRILLARE

Per un cambiamento irreversibile nella forma di un oggetto di cheratina, è necessario prima distruggere i ponti disolfuro con l'aiuto di un agente riducente, dargli una nuova forma e quindi ricreare i ponti disolfuro con l'aiuto di un agente ossidante (Fig. 16), è così che si fa, ad esempio, la permanente dei capelli.

Con un aumento del contenuto di residui di cisteina nella cheratina e, di conseguenza, un aumento del numero di ponti disolfuro, la capacità di deformarsi scompare, ma allo stesso tempo appare un'elevata resistenza (fino al 18% dei frammenti di cisteina sono contenuti nelle corna degli ungulati e nei gusci di tartaruga). I mammiferi hanno fino a 30 diversi tipi di cheratina.

La fibroina proteica fibrillare correlata alla cheratina, che viene secreta dai bruchi del baco da seta quando arriccia un bozzolo, così come dai ragni quando tesse una tela, contiene solo strutture β collegate da singole catene (Fig. 11). A differenza della cheratina, la fibroina non ha ponti disolfuro trasversali, ha una resistenza alla trazione molto forte (la resistenza per unità di sezione trasversale di alcuni campioni di nastro è superiore a quella dei cavi d'acciaio). Per l'assenza di reticolazioni, la fibroina è anelastica (è noto che i tessuti di lana sono quasi indistruttibili, mentre i tessuti di seta si stropicciano facilmente).

proteine ​​regolatrici.

Le proteine ​​regolatrici, più comunemente denominate ormoni, sono coinvolte in vari processi fisiologici. Ad esempio, l'ormone insulina (Fig. 25) è costituito da due catene α collegate da ponti disolfuro. L'insulina regola i processi metabolici che coinvolgono il glucosio, la sua assenza porta al diabete.

Riso. 25 INSULINA PROTEICA

La ghiandola pituitaria del cervello sintetizza un ormone che regola la crescita del corpo. Ci sono proteine ​​regolatrici che controllano la biosintesi di vari enzimi nel corpo.

Le proteine ​​contrattili e motorie conferiscono al corpo la capacità di contrarsi, cambiare forma e muoversi, in primis si parla di muscoli. Il 40% della massa di tutte le proteine ​​contenute nei muscoli è miosina (mys, myos, greco. - muscolo). La sua molecola contiene sia una parte fibrillare che una globulare (Fig. 26)

Riso. 26 MOLECOLA DI MIOSIN

Tali molecole si combinano in grandi aggregati contenenti 300-400 molecole.

Quando la concentrazione di ioni calcio cambia nello spazio circostante le fibre muscolari, si verifica un cambiamento reversibile nella conformazione delle molecole: un cambiamento nella forma della catena dovuto alla rotazione dei singoli frammenti attorno ai legami di valenza. Questo porta alla contrazione e al rilassamento muscolare, il segnale per modificare la concentrazione di ioni calcio proviene dalle terminazioni nervose nelle fibre muscolari. La contrazione muscolare artificiale può essere causata dall'azione di impulsi elettrici, portando a un brusco cambiamento nella concentrazione di ioni calcio, questa è la base per stimolare il muscolo cardiaco per ripristinare il lavoro del cuore.

Le proteine ​​​​protettive consentono di proteggere il corpo dall'invasione di batteri, virus e dalla penetrazione di proteine ​​​​estranee (il nome generico di corpi estranei è antigeni). Il ruolo delle proteine ​​​​protettive è svolto dalle immunoglobuline (il loro altro nome è anticorpi), riconoscono gli antigeni che sono penetrati nel corpo e si legano saldamente a loro. Nel corpo dei mammiferi, compreso l'uomo, ci sono cinque classi di immunoglobuline: M, G, A, D ed E, la loro struttura, come suggerisce il nome, è globulare, inoltre sono tutte costruite in modo simile. L'organizzazione molecolare degli anticorpi è mostrata di seguito utilizzando come esempio le immunoglobuline di classe G (Fig. 27). La molecola contiene quattro catene polipeptidiche collegate da tre ponti disolfuro SS (in Fig. 27 sono mostrati con legami di valenza addensati e simboli S grandi), inoltre, ciascuna catena polimerica contiene ponti disolfuro intracatena. Due grandi catene polimeriche (evidenziate in blu) contengono 400–600 residui di amminoacidi. Le altre due catene (evidenziate in verde) sono lunghe quasi la metà e contengono circa 220 residui di amminoacidi. Tutte e quattro le catene sono posizionate in modo tale che i gruppi terminali H 2 N siano diretti in una direzione.

Riso. 27 DISEGNO SCHEMATICO DELLA STRUTTURA DI IMMUNOGLOBULIN

Dopo che il corpo è entrato in contatto con una proteina estranea (antigene), le cellule del sistema immunitario iniziano a produrre immunoglobuline (anticorpi), che si accumulano nel siero del sangue. Nella prima fase, il lavoro principale è svolto dai tratti di catena contenenti il ​​terminale H 2 N (in Fig. 27 i tratti corrispondenti sono contrassegnati in azzurro e verde chiaro). Questi sono siti di cattura dell'antigene. Nel processo di sintesi delle immunoglobuline, questi siti sono formati in modo tale che la loro struttura e configurazione corrispondano il più possibile alla struttura dell'antigene in avvicinamento (come una chiave di una serratura, come gli enzimi, ma i compiti in questo caso sono diverso). Pertanto, per ciascun antigene, viene creato un anticorpo strettamente individuale come risposta immunitaria. Non una sola proteina conosciuta può cambiare la sua struttura in modo così “plastico” a seconda di fattori esterni, oltre alle immunoglobuline. Gli enzimi risolvono il problema della conformità strutturale al reagente in un modo diverso - con l'aiuto di un gigantesco insieme di vari enzimi per tutti i casi possibili e le immunoglobuline ricostruiscono ogni volta lo "strumento di lavoro". Inoltre, la regione cerniera dell'immunoglobulina (Fig. 27) fornisce alle due regioni di cattura una mobilità indipendente, di conseguenza, la molecola di immunoglobulina può immediatamente "trovare" le due regioni più convenienti per la cattura nell'antigene al fine di fissare in modo sicuro esso, questo assomiglia alle azioni di una creatura crostaceo.

Successivamente, viene attivata una catena di reazioni successive del sistema immunitario del corpo, vengono collegate immunoglobuline di altre classi, di conseguenza, la proteina estranea viene disattivata e quindi l'antigene (microrganismo o tossina estraneo) viene distrutto e rimosso.

Dopo il contatto con l'antigene, la concentrazione massima di immunoglobuline viene raggiunta (a seconda della natura dell'antigene e delle caratteristiche individuali dell'organismo stesso) entro poche ore (a volte diversi giorni). Il corpo conserva la memoria di tale contatto e, quando viene attaccato di nuovo con lo stesso antigene, le immunoglobuline si accumulano nel siero del sangue molto più velocemente e in quantità maggiori - si verifica l'immunità acquisita.

La suddetta classificazione delle proteine ​​è alquanto arbitraria, ad esempio la proteina trombina, citata tra le proteine ​​protettive, è essenzialmente un enzima che catalizza l'idrolisi dei legami peptidici, cioè appartiene alla classe delle proteasi.

Le proteine ​​protettive sono spesso indicate come proteine ​​del veleno di serpente e proteine ​​tossiche di alcune piante, poiché il loro compito è proteggere il corpo dai danni.

Ci sono proteine ​​le cui funzioni sono così uniche che è difficile classificarle. Ad esempio, la proteina monellina, che si trova in una pianta africana, ha un sapore molto dolce ed è stata oggetto di ricerca come sostanza non tossica che può essere utilizzata al posto dello zucchero per prevenire l'obesità. Il plasma sanguigno di alcuni pesci antartici contiene proteine ​​con proprietà antigelo che impediscono il congelamento del sangue di questi pesci.

Sintesi artificiale di proteine.

La condensazione degli amminoacidi che portano a una catena polipeptidica è un processo ben studiato. È possibile effettuare, ad esempio, la condensazione di un qualsiasi amminoacido o una miscela di acidi e ottenere, rispettivamente, un polimero contenente le stesse unità, o unità diverse, alternate in ordine casuale. Tali polimeri somigliano poco ai polipeptidi naturali e non possiedono attività biologica. Il compito principale è collegare gli amminoacidi in un ordine pre-programmato rigorosamente definito per riprodurre la sequenza dei residui di amminoacidi nelle proteine ​​naturali. Lo scienziato americano Robert Merrifield ha proposto un metodo originale che ha permesso di risolvere un problema del genere. L'essenza del metodo è che il primo amminoacido è attaccato a un gel polimerico insolubile che contiene gruppi reattivi che possono combinarsi con i gruppi –COOH – dell'amminoacido. Il polistirene reticolato con i gruppi clorometilici introdotti al suo interno è stato preso come tale substrato polimerico. Affinché l'amminoacido prelevato per la reazione non reagisca con se stesso e in modo che non si unisca al substrato con il gruppo H 2 N, il gruppo amminico di questo acido viene pre-bloccato con un sostituente voluminoso [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -gruppo. Dopo che l'amminoacido si è attaccato al supporto polimerico, si rimuove il gruppo bloccante e si introduce un altro amminoacido nella miscela di reazione, in cui viene preventivamente bloccato anche il gruppo H 2 N. In un tale sistema è possibile solo l'interazione del gruppo H 2 N del primo amminoacido e del gruppo –COOH del secondo acido, che viene effettuata in presenza di catalizzatori (sali di fosfonio). Quindi l'intero schema viene ripetuto, introducendo il terzo amminoacido (Fig. 28).

Riso. 28. SCHEMA DI SINTESI DI CATENE DI POLIPEPTIDI

Nell'ultima fase, le catene polipeptidiche risultanti vengono separate dal supporto di polistirene. Ora l'intero processo è automatizzato, ci sono sintetizzatori peptidici automatici che operano secondo lo schema descritto. Molti peptidi usati in medicina e in agricoltura sono stati sintetizzati con questo metodo. È stato anche possibile ottenere analoghi migliorati dei peptidi naturali con un'azione selettiva e potenziata. Sono state sintetizzate alcune piccole proteine, come l'ormone insulina e alcuni enzimi.

Esistono anche metodi di sintesi proteica che replicano i processi naturali: vengono sintetizzati frammenti di acidi nucleici che si configurano per produrre determinate proteine, quindi questi frammenti vengono inseriti in un organismo vivente (ad esempio in un batterio), dopodiché il corpo inizia a produrre la proteina desiderata. In questo modo si ottengono ora quantità significative di proteine ​​e peptidi difficili da raggiungere, così come i loro analoghi.

Le proteine ​​come fonti di cibo.

Le proteine ​​in un organismo vivente vengono costantemente scomposte nei loro amminoacidi originali (con l'indispensabile partecipazione degli enzimi), alcuni amminoacidi passano in altri, quindi le proteine ​​​​vengono nuovamente sintetizzate (anche con la partecipazione degli enzimi), ad es. il corpo si rinnova costantemente. Alcune proteine ​​(collagene della pelle, capelli) non si rinnovano, il corpo le perde continuamente e invece ne sintetizza di nuove. Le proteine ​​come fonti di cibo svolgono due funzioni principali: forniscono all'organismo materiale da costruzione per la sintesi di nuove molecole proteiche e, inoltre, forniscono energia all'organismo (fonti di calorie).

I mammiferi carnivori (compreso l'uomo) ottengono le proteine ​​necessarie da alimenti vegetali e animali. Nessuna delle proteine ​​ottenute dal cibo è integrata nel corpo in forma invariata. Nel tubo digerente, tutte le proteine ​​assorbite vengono scomposte in amminoacidi e da esse vengono già costruite le proteine ​​necessarie per un particolare organismo, mentre le restanti 12 possono essere sintetizzate da 8 acidi essenziali (Tabella 1) nel corpo se non lo sono fornito in quantità sufficiente con il cibo, ma gli acidi essenziali devono essere forniti con il cibo immancabilmente. Gli atomi di zolfo nella cisteina sono ottenuti dall'organismo con l'aminoacido essenziale metionina. Parte delle proteine ​​si scompone, rilasciando l'energia necessaria per mantenere la vita, e l'azoto in esse contenuto viene escreto dal corpo con l'urina. Solitamente il corpo umano perde 25-30 g di proteine ​​al giorno, quindi gli alimenti proteici devono essere sempre presenti nella giusta quantità. Il fabbisogno minimo giornaliero di proteine ​​è di 37 g per gli uomini e 29 g per le donne, ma l'assunzione raccomandata è quasi il doppio. Quando si valutano gli alimenti, è importante considerare la qualità delle proteine. In assenza o basso contenuto di aminoacidi essenziali, la proteina è considerata di scarso valore, quindi tali proteine ​​dovrebbero essere consumate in quantità maggiori. Quindi, le proteine ​​dei legumi contengono poca metionina e le proteine ​​del grano e del mais sono povere di lisina (entrambi gli aminoacidi sono essenziali). Le proteine ​​animali (escluso il collagene) sono classificate come alimenti completi. Un set completo di tutti gli acidi essenziali contiene caseina del latte, nonché ricotta e formaggio preparati da essa, quindi una dieta vegetariana, se è molto severa, ad es. “senza latticini”, richiede un maggiore consumo di legumi, noci e funghi per fornire all'organismo gli aminoacidi essenziali nella giusta quantità.

Gli aminoacidi sintetici e le proteine ​​sono utilizzati anche come prodotti alimentari, aggiungendoli ai mangimi, che contengono aminoacidi essenziali in piccole quantità. Esistono batteri che possono elaborare e assimilare gli idrocarburi del petrolio, in questo caso, per la sintesi completa delle proteine, devono essere alimentati con composti contenenti azoto (ammoniaca o nitrati). La proteina così ottenuta viene utilizzata come mangime per il bestiame e il pollame. Ai mangimi viene spesso aggiunto un insieme di enzimi, le carboidrasi, che catalizzano l'idrolisi di componenti alimentari a base di carboidrati difficili da decomporre (pareti cellulari delle colture di cereali), per cui gli alimenti vegetali vengono assorbiti in modo più completo.

Michele Levitsky

PROTEINE (Articolo 2)

(proteine), una classe di composti complessi contenenti azoto, i componenti più caratteristici e importanti (insieme agli acidi nucleici) della materia vivente. Le proteine ​​svolgono molte e svariate funzioni. La maggior parte delle proteine ​​sono enzimi che catalizzano le reazioni chimiche. Anche molti ormoni che regolano i processi fisiologici sono proteine. Le proteine ​​strutturali come il collagene e la cheratina sono i componenti principali del tessuto osseo, dei capelli e delle unghie. Le proteine ​​contrattili dei muscoli hanno la capacità di cambiare la loro lunghezza, utilizzando l'energia chimica per eseguire lavori meccanici. Le proteine ​​sono anticorpi che legano e neutralizzano le sostanze tossiche. Alcune proteine ​​che possono rispondere alle influenze esterne (luce, olfatto) fungono da recettori negli organi di senso che percepiscono l'irritazione. Molte proteine ​​situate all'interno della cellula e sulla membrana cellulare svolgono funzioni di regolazione.

Nella prima metà del 19° secolo molti chimici, e tra questi principalmente J. von Liebig, giunsero gradualmente alla conclusione che le proteine ​​sono una classe speciale di composti azotati. Il nome "proteine" (dal greco protos - il primo) fu proposto nel 1840 dal chimico olandese G. Mulder.

PROPRIETÀ FISICHE

Le proteine ​​sono bianche allo stato solido, ma incolori in soluzione, a meno che non portino un gruppo cromoforo (colorato), come l'emoglobina. La solubilità in acqua di diverse proteine ​​varia notevolmente. Varia anche con il pH e con la concentrazione di sali nella soluzione, in modo da poter scegliere le condizioni in cui una proteina precipiterà selettivamente in presenza di altre proteine. Questo metodo di "salatura" è ampiamente utilizzato per isolare e purificare le proteine. La proteina purificata precipita spesso dalla soluzione come cristalli.

Rispetto ad altri composti, il peso molecolare delle proteine ​​è molto grande, da diverse migliaia a molti milioni di dalton. Pertanto, durante l'ultracentrifugazione, le proteine ​​vengono precipitate e, inoltre, a velocità diverse. A causa della presenza di gruppi caricati positivamente e negativamente nelle molecole proteiche, si muovono a velocità diverse in un campo elettrico. Questa è la base dell'elettroforesi, un metodo utilizzato per isolare singole proteine ​​da miscele complesse. La purificazione delle proteine ​​viene effettuata anche mediante cromatografia.

PROPRIETÀ CHIMICHE

Struttura.

Le proteine ​​sono polimeri, cioè molecole costruite come catene da unità monomeriche ripetute, o subunità, il cui ruolo è svolto dagli alfa-aminoacidi. Formula generale degli amminoacidi

dove R è un atomo di idrogeno o un gruppo organico.

Una molecola proteica (catena polipeptidica) può essere costituita solo da un numero relativamente piccolo di amminoacidi o da diverse migliaia di unità di monomeri. La connessione degli amminoacidi in una catena è possibile perché ognuno di essi ha due diversi gruppi chimici: un gruppo amminico con proprietà basiche, NH2, e un gruppo carbossilico acido, COOH. Entrambi questi gruppi sono attaccati all'atomo di carbonio. Il gruppo carbossilico di un amminoacido può formare un legame ammidico (peptide) con il gruppo amminico di un altro amminoacido:

Dopo che due amminoacidi sono stati collegati in questo modo, la catena può essere estesa aggiungendo un terzo al secondo amminoacido e così via. Come si può vedere dall'equazione sopra, quando si forma un legame peptidico, viene rilasciata una molecola d'acqua. In presenza di acidi, alcali o enzimi proteolitici, la reazione procede nella direzione opposta: la catena polipeptidica viene scissa in amminoacidi con l'aggiunta di acqua. Questa reazione è chiamata idrolisi. L'idrolisi procede spontaneamente ed è necessaria energia per combinare gli amminoacidi in una catena polipeptidica.

Un gruppo carbossilico e un gruppo ammidico (o un gruppo immidico ad esso simile - nel caso dell'amminoacido prolina) sono presenti in tutti gli amminoacidi, mentre le differenze tra gli amminoacidi sono determinate dalla natura di quel gruppo, o "lato catena", che è indicata sopra dalla lettera R. Il ruolo della catena laterale può essere svolto da un atomo di idrogeno, come l'amminoacido glicina, e da alcuni raggruppamenti voluminosi, come l'istidina e il triptofano. Alcune catene laterali sono chimicamente inerti, mentre altre sono altamente reattive.

Molte migliaia di amminoacidi differenti possono essere sintetizzati e molti amminoacidi differenti sono presenti in natura, ma solo 20 tipi di amminoacidi sono usati per la sintesi proteica: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, valina, istidina, glicina, glutammina, glutammico acido, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina e cisteina (nelle proteine, la cisteina può essere presente come dimero - cistina). È vero, ci sono altri amminoacidi in alcune proteine, oltre ai venti che si verificano regolarmente, ma si formano come risultato della modifica di uno qualsiasi dei venti elencati dopo che è stato incluso nella proteina.

attività ottica.

Tutti gli amminoacidi, ad eccezione della glicina, hanno quattro diversi gruppi attaccati all'atomo di carbonio α. In termini di geometria, quattro diversi gruppi possono essere collegati in due modi, e di conseguenza ci sono due possibili configurazioni, o due isomeri, correlati tra loro come un oggetto alla sua immagine speculare, ad es. come mano sinistra a destra. Una configurazione è chiamata mancina o mancina (L) e l'altra destrorsa o destrorsa (D), perché i due di questi isomeri differiscono nel senso di rotazione del piano della luce polarizzata. Nelle proteine ​​sono presenti solo L-amminoacidi (l'eccezione è la glicina; può essere rappresentata solo in una forma, poiché due dei suoi quattro gruppi sono gli stessi) e hanno tutti attività ottica (poiché esiste un solo isomero). Gli aminoacidi D sono rari in natura; si trovano in alcuni antibiotici e nella parete cellulare dei batteri.

La sequenza degli amminoacidi.

Gli amminoacidi nella catena polipeptidica non sono disposti in modo casuale, ma in un certo ordine fisso, ed è questo ordine che determina le funzioni e le proprietà della proteina. Variando l'ordine dei 20 tipi di aminoacidi, puoi ottenere un numero enorme di proteine ​​​​diverse, proprio come puoi creare molti testi diversi dalle lettere dell'alfabeto.

In passato, la determinazione della sequenza amminoacidica di una proteina richiedeva spesso diversi anni. La determinazione diretta è ancora un compito piuttosto laborioso, sebbene siano stati creati dispositivi che ne consentono l'esecuzione in automatico. Di solito è più facile determinare la sequenza nucleotidica del gene corrispondente e derivare da esso la sequenza amminoacidica della proteina. Ad oggi sono già state determinate le sequenze amminoacidiche di molte centinaia di proteine. Le funzioni delle proteine ​​decodificate sono generalmente note e questo aiuta a immaginare le possibili funzioni di proteine ​​simili formate, ad esempio, in neoplasie maligne.

Proteine ​​complesse.

Le proteine ​​costituite da soli amminoacidi sono dette semplici. Spesso, tuttavia, un atomo di metallo o un composto chimico che non è un amminoacido è attaccato alla catena polipeptidica. Tali proteine ​​sono chiamate complesse. Un esempio è l'emoglobina: contiene porfirina di ferro, che le conferisce il suo colore rosso e le consente di fungere da portatore di ossigeno.

I nomi delle proteine ​​più complesse contengono un'indicazione della natura dei gruppi attaccati: gli zuccheri sono presenti nelle glicoproteine, i grassi nelle lipoproteine. Se l'attività catalitica dell'enzima dipende dal gruppo attaccato, allora si parla di gruppo protesico. Spesso, alcune vitamine svolgono il ruolo di un gruppo protesico o ne fanno parte. La vitamina A, ad esempio, attaccata a una delle proteine ​​della retina, ne determina la sensibilità alla luce.

Struttura terziaria.

Ciò che è importante non è tanto la sequenza amminoacidica della proteina (struttura primaria), ma il modo in cui è disposta nello spazio. Lungo l'intera lunghezza della catena polipeptidica, gli ioni idrogeno formano legami idrogeno regolari, che gli conferiscono la forma di una spirale o di uno strato (struttura secondaria). Dalla combinazione di tali eliche e strati, nasce una forma compatta dell'ordine successivo: la struttura terziaria della proteina. Intorno ai legami che tengono le maglie monomeriche della catena, sono possibili rotazioni di piccoli angoli. Pertanto, da un punto di vista puramente geometrico, il numero di possibili configurazioni per qualsiasi catena polipeptidica è infinitamente grande. In realtà, ogni proteina esiste normalmente in una sola configurazione, determinata dalla sua sequenza amminoacidica. Questa struttura non è rigida, sembra "respirare" - oscilla attorno a una certa configurazione media. La catena è piegata in una configurazione in cui l'energia libera (la capacità di lavorare) è minima, così come una molla rilasciata viene compressa solo in uno stato corrispondente ad un minimo di energia libera. Spesso, una parte della catena è rigidamente collegata all'altra da legami disolfuro (–S–S–) tra due residui di cisteina. Questo è in parte il motivo per cui la cisteina tra gli aminoacidi gioca un ruolo particolarmente importante.

La complessità della struttura delle proteine ​​è così grande che non è ancora possibile calcolare la struttura terziaria di una proteina, anche se la sua sequenza amminoacidica è nota. Ma se è possibile ottenere cristalli proteici, la sua struttura terziaria può essere determinata mediante diffrazione di raggi X.

Nelle proteine ​​strutturali, contrattili e in alcune altre proteine, le catene sono allungate e diverse catene leggermente piegate che si trovano una accanto all'altra formano fibrille; le fibrille, a loro volta, si piegano in formazioni più grandi: le fibre. Tuttavia, la maggior parte delle proteine ​​in soluzione sono globulari: le catene sono avvolte in un globulo, come il filo in una palla. L'energia libera con questa configurazione è minima, poiché gli amminoacidi idrofobici ("idrorepellenti") sono nascosti all'interno del globulo e gli amminoacidi idrofili ("attraggono l'acqua") si trovano sulla sua superficie.

Molte proteine ​​sono complessi di diverse catene polipeptidiche. Questa struttura è chiamata struttura quaternaria della proteina. La molecola dell'emoglobina, ad esempio, è composta da quattro subunità, ciascuna delle quali è una proteina globulare.

Le proteine ​​strutturali, per la loro configurazione lineare, formano fibre in cui la resistenza alla trazione è molto elevata, mentre la configurazione globulare consente alle proteine ​​di entrare in interazioni specifiche con altri composti. Sulla superficie del globulo, con la corretta posa delle catene, compaiono cavità di una certa forma, in cui si trovano gruppi chimici reattivi. Se questa proteina è un enzima, allora un'altra molecola di qualche sostanza, solitamente più piccola, entra in tale cavità, proprio come una chiave entra in una serratura; in questo caso, la configurazione della nuvola di elettroni della molecola cambia sotto l'influenza di gruppi chimici situati nella cavità, e questo la costringe a reagire in un certo modo. In questo modo, l'enzima catalizza la reazione. Le molecole di anticorpi hanno anche cavità in cui si legano varie sostanze estranee e sono quindi rese innocue. Il modello "key and lock", che spiega l'interazione delle proteine ​​con altri composti, permette di comprendere la specificità di enzimi e anticorpi, cioè la loro capacità di reagire solo con determinati composti.

Proteine ​​in diversi tipi di organismi.

Anche le proteine ​​che svolgono la stessa funzione in specie vegetali e animali diverse e quindi portano lo stesso nome hanno una configurazione simile. Tuttavia, differiscono leggermente nella loro sequenza di amminoacidi. Poiché le specie divergono da un antenato comune, alcuni amminoacidi in determinate posizioni vengono sostituiti da mutazioni con altri. Le mutazioni dannose che causano malattie ereditarie vengono scartate dalla selezione naturale, ma possono essere preservate quelle benefiche o almeno neutre. Più vicine sono le due specie biologiche, meno differenze si trovano nelle loro proteine.

Alcune proteine ​​cambiano in tempi relativamente brevi, altre sono piuttosto conservative. Questi ultimi includono, ad esempio, il citocromo c, un enzima respiratorio presente nella maggior parte degli organismi viventi. Nell'uomo e negli scimpanzé le sue sequenze amminoacidiche sono identiche, mentre nel citocromo c del frumento solo il 38% degli amminoacidi si è rivelato diverso. Anche confrontando esseri umani e batteri, si può ancora vedere la somiglianza dei citocromi con (le differenze qui interessano il 65% degli amminoacidi), sebbene l'antenato comune dei batteri e degli esseri umani visse sulla Terra circa due miliardi di anni fa. Al giorno d'oggi, il confronto delle sequenze di amminoacidi viene spesso utilizzato per costruire un albero filogenetico (genealogico) che riflette le relazioni evolutive tra diversi organismi.

Denaturazione.

La molecola proteica sintetizzata, ripiegandosi, acquisisce una propria configurazione. Questa configurazione, tuttavia, può essere distrutta per riscaldamento, modificando il pH, per azione di solventi organici e anche semplicemente agitando la soluzione fino a quando non compaiono bolle sulla sua superficie. Una proteina così alterata è detta denaturata; perde la sua attività biologica e di solito diventa insolubile. Esempi ben noti di proteine ​​denaturate sono le uova sode o la panna montata. Piccole proteine, contenenti solo un centinaio di amminoacidi, sono in grado di rinaturarsi, cioè riacquistare la configurazione originale. Ma la maggior parte delle proteine ​​si trasforma semplicemente in una massa di catene polipeptidiche aggrovigliate e non ripristina la configurazione precedente.

Una delle principali difficoltà nell'isolare le proteine ​​attive è la loro estrema sensibilità alla denaturazione. Questa proprietà delle proteine ​​trova utile applicazione nella conservazione dei prodotti alimentari: l'alta temperatura denatura irreversibilmente gli enzimi dei microrganismi ei microrganismi muoiono.

SINTESI PROTEICA

Per la sintesi proteica, un organismo vivente deve disporre di un sistema di enzimi in grado di legare un amminoacido all'altro. È necessaria anche una fonte di informazioni che determini quali amminoacidi dovrebbero essere collegati. Dato che nel corpo esistono migliaia di tipi di proteine, e ognuna di esse è costituita in media da diverse centinaia di aminoacidi, le informazioni richieste devono essere davvero enormi. Viene memorizzato (simile a come viene memorizzato un record su un nastro magnetico) nelle molecole di acido nucleico che compongono i geni.

Attivazione enzimatica.

Una catena polipeptidica sintetizzata da amminoacidi non è sempre una proteina nella sua forma finale. Molti enzimi vengono prima sintetizzati come precursori inattivi e diventano attivi solo dopo che un altro enzima rimuove alcuni amminoacidi da un'estremità della catena. Alcuni degli enzimi digestivi, come la tripsina, sono sintetizzati in questa forma inattiva; questi enzimi vengono attivati ​​nel tubo digerente a seguito della rimozione del frammento terminale della catena. L'ormone insulina, la cui molecola nella sua forma attiva è costituita da due brevi catene, viene sintetizzata sotto forma di un'unica catena, la cosiddetta. proinsulina. Quindi la parte centrale di questa catena viene rimossa e i frammenti rimanenti si legano l'uno all'altro, formando la molecola dell'ormone attivo. Le proteine ​​complesse si formano solo dopo che un certo gruppo chimico si è attaccato alla proteina e questo attaccamento spesso richiede anche un enzima.

Circolazione metabolica.

Dopo aver nutrito un animale con aminoacidi marcati con isotopi radioattivi di carbonio, azoto o idrogeno, l'etichetta viene rapidamente incorporata nelle sue proteine. Se gli aminoacidi marcati cessano di entrare nel corpo, la quantità di etichetta nelle proteine ​​inizia a diminuire. Questi esperimenti mostrano che le proteine ​​risultanti non vengono immagazzinate nel corpo fino alla fine della vita. Tutti loro, con poche eccezioni, sono in uno stato dinamico, si decompongono costantemente in amminoacidi e quindi si sintetizzano nuovamente.

Alcune proteine ​​si rompono quando le cellule muoiono e vengono distrutte. Questo accade continuamente, ad esempio, con i globuli rossi e le cellule epiteliali che rivestono la superficie interna dell'intestino. Inoltre, la scomposizione e la risintesi delle proteine ​​si verificano anche nelle cellule viventi. Stranamente, si sa meno sulla scomposizione delle proteine ​​che sulla loro sintesi. Ciò che è chiaro, tuttavia, è che gli enzimi proteolitici sono coinvolti nella scomposizione, simili a quelli che scompongono le proteine ​​in amminoacidi nel tratto digestivo.

L'emivita di diverse proteine ​​è diversa, da alcune ore a molti mesi. L'unica eccezione sono le molecole di collagene. Una volta formati, rimangono stabili e non vengono rinnovati né sostituiti. Con il tempo però alcune loro proprietà, in particolare l'elasticità, si modificano e, poiché non si rinnovano, alcuni cambiamenti legati all'età sono il risultato di questo, ad esempio la comparsa delle rughe sulla pelle.

proteine ​​sintetiche.

I chimici hanno imparato da tempo a polimerizzare gli amminoacidi, ma gli amminoacidi sono combinati in modo casuale, così che i prodotti di tale polimerizzazione somigliano poco a quelli naturali. È vero, è possibile combinare gli amminoacidi in un determinato ordine, il che consente di ottenere alcune proteine ​​​​biologicamente attive, in particolare l'insulina. Il processo è piuttosto complicato, ed in questo modo è possibile ottenere solo quelle proteine ​​le cui molecole contengono un centinaio di amminoacidi. È preferibile invece sintetizzare o isolare la sequenza nucleotidica di un gene corrispondente alla sequenza amminoacidica desiderata, e quindi introdurre tale gene in un batterio, che produrrà per replicazione una grande quantità del prodotto desiderato. Questo metodo, tuttavia, ha anche i suoi svantaggi.

PROTEINE E NUTRIZIONE

Quando le proteine ​​nel corpo vengono scomposte in aminoacidi, questi aminoacidi possono essere riutilizzati per la sintesi proteica. Allo stesso tempo, gli amminoacidi stessi sono soggetti a decadimento, per cui non vengono utilizzati completamente. È anche chiaro che durante la crescita, la gravidanza e la guarigione delle ferite, la sintesi proteica deve superare la degradazione. Il corpo perde continuamente alcune proteine; queste sono le proteine ​​dei capelli, delle unghie e dello strato superficiale della pelle. Pertanto, per la sintesi delle proteine, ogni organismo deve ricevere aminoacidi dal cibo.

Fonti di aminoacidi.

Le piante verdi sintetizzano tutti i 20 aminoacidi presenti nelle proteine ​​da CO2, acqua e ammoniaca o nitrati. Molti batteri sono anche in grado di sintetizzare aminoacidi in presenza di zucchero (o qualche equivalente) e azoto fisso, ma lo zucchero è in definitiva fornito dalle piante verdi. Negli animali, la capacità di sintetizzare gli amminoacidi è limitata; ottengono aminoacidi mangiando piante verdi o altri animali. Nel tratto digestivo, le proteine ​​​​assorbite vengono scomposte in amminoacidi, questi ultimi vengono assorbiti e da esse vengono costruite le proteine ​​​​caratteristiche di un dato organismo. Nessuna delle proteine ​​assorbite è incorporata nelle strutture del corpo in quanto tale. L'unica eccezione è che in molti mammiferi una parte degli anticorpi materni può passare intatta attraverso la placenta nella circolazione fetale e attraverso il latte materno (soprattutto nei ruminanti) essere trasferita al neonato subito dopo la nascita.

Necessità di proteine.

È chiaro che per mantenere la vita, il corpo deve ricevere una certa quantità di proteine ​​dal cibo. Tuttavia, la dimensione di questa esigenza dipende da una serie di fattori. Il corpo ha bisogno di cibo sia come fonte di energia (calorie) sia come materiale per costruire le sue strutture. In primo luogo c'è il bisogno di energia. Ciò significa che quando nella dieta sono presenti pochi carboidrati e grassi, le proteine ​​alimentari vengono utilizzate non per la sintesi delle proprie proteine, ma come fonte di calorie. Con il digiuno prolungato, anche le tue stesse proteine ​​vengono spese per soddisfare il fabbisogno energetico. Se ci sono abbastanza carboidrati nella dieta, l'assunzione di proteine ​​può essere ridotta.

bilancio azotato.

In media ca. Il 16% della massa proteica totale è azoto. Quando gli amminoacidi che compongono le proteine ​​vengono scomposti, l'azoto in essi contenuto viene escreto dal corpo nelle urine e (in misura minore) nelle feci sotto forma di vari composti azotati. Pertanto, è conveniente utilizzare un indicatore come il bilancio azotato per valutare la qualità della nutrizione proteica, ad es. la differenza (in grammi) tra la quantità di azoto assunta nel corpo e la quantità di azoto escreto al giorno. Con un'alimentazione normale in un adulto, queste quantità sono uguali. In un organismo in crescita, la quantità di azoto escreto è inferiore alla quantità di azoto in entrata, ad es. il saldo è positivo. Con una mancanza di proteine ​​nella dieta, il bilancio è negativo. Se ci sono abbastanza calorie nella dieta, ma le proteine ​​sono completamente assenti, il corpo risparmia proteine. Allo stesso tempo, il metabolismo delle proteine ​​rallenta e il riutilizzo degli aminoacidi nella sintesi proteica procede nel modo più efficiente possibile. Tuttavia, le perdite sono inevitabili e i composti azotati vengono ancora escreti nelle urine e in parte nelle feci. La quantità di azoto escreto dal corpo al giorno durante la fame di proteine ​​può servire come misura della mancanza giornaliera di proteine. È naturale presumere che introducendo nella dieta una quantità di proteine ​​equivalente a questa carenza, sia possibile ripristinare l'equilibrio azotato. Tuttavia, non lo è. Dopo aver ricevuto questa quantità di proteine, il corpo inizia a utilizzare gli aminoacidi in modo meno efficiente, quindi sono necessarie alcune proteine ​​aggiuntive per ripristinare l'equilibrio dell'azoto.

Se la quantità di proteine ​​nella dieta supera quella necessaria per mantenere l'equilibrio dell'azoto, allora non sembra esserci alcun danno da questo. Gli aminoacidi in eccesso vengono semplicemente utilizzati come fonte di energia. Un esempio particolarmente eclatante è quello degli eschimesi, che consumano pochi carboidrati e circa dieci volte più proteine ​​di quelle necessarie per mantenere l'equilibrio azotato. Nella maggior parte dei casi, tuttavia, utilizzare le proteine ​​come fonte di energia non è vantaggioso, poiché si possono ottenere molte più calorie da una determinata quantità di carboidrati che dalla stessa quantità di proteine. Nei paesi poveri, la popolazione riceve le calorie necessarie dai carboidrati e consuma una quantità minima di proteine.

Se il corpo riceve il numero richiesto di calorie sotto forma di alimenti non proteici, la quantità minima di proteine ​​che mantiene l'equilibrio azotato è di ca. 30 g al giorno. Circa la stessa quantità di proteine ​​è contenuta in quattro fette di pane o 0,5 litri di latte. Una quantità leggermente maggiore è generalmente considerata ottimale; consigliato da 50 a 70 g.

Amminoacidi essenziali.

Finora, le proteine ​​sono state considerate nel loro insieme. Nel frattempo, affinché avvenga la sintesi proteica, tutti gli aminoacidi necessari devono essere presenti nel corpo. Alcuni degli aminoacidi che il corpo dell'animale stesso è in grado di sintetizzare. Sono detti intercambiabili, poiché non devono essere presenti nella dieta, è solo importante che, in generale, sia sufficiente l'apporto di proteine ​​come fonte di azoto; quindi, con una carenza di aminoacidi non essenziali, l'organismo può sintetizzarli a scapito di quelli che sono presenti in eccesso. I restanti aminoacidi "essenziali" non possono essere sintetizzati e devono essere ingeriti con il cibo. Essenziali per l'uomo sono valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, istidina, lisina e arginina. (Sebbene l'arginina possa essere sintetizzata nell'organismo, è considerata un aminoacido essenziale perché i neonati e i bambini in crescita ne producono quantità insufficienti. D'altra parte, per una persona in età matura, l'assunzione di alcuni di questi aminoacidi dal cibo può diventare facoltativo.)

Questo elenco di amminoacidi essenziali è approssimativamente lo stesso in altri vertebrati e persino negli insetti. Il valore nutritivo delle proteine ​​viene solitamente determinato somministrandole ai ratti in crescita e monitorando l'aumento di peso degli animali.

Il valore nutritivo delle proteine.

Il valore nutritivo di una proteina è determinato dall'aminoacido essenziale più carente. Illustriamo questo con un esempio. Le proteine ​​del nostro corpo contengono in media ca. 2% di triptofano (in peso). Diciamo che la dieta include 10 g di proteine ​​contenenti l'1% di triptofano e che ci siano abbastanza altri aminoacidi essenziali in essa. Nel nostro caso, 10 g di questa proteina difettosa equivalgono essenzialmente a 5 g di una proteina completa; i restanti 5 g possono servire solo come fonte di energia. Si noti che, poiché gli aminoacidi non sono praticamente immagazzinati nel corpo e affinché la sintesi proteica avvenga, tutti gli aminoacidi devono essere presenti contemporaneamente, l'effetto dell'assunzione di aminoacidi essenziali può essere rilevato solo se entrano tutti il corpo allo stesso tempo.

La composizione media della maggior parte delle proteine ​​animali è vicina alla composizione media delle proteine ​​nel corpo umano, quindi è improbabile che ci troviamo di fronte a una carenza di aminoacidi se la nostra dieta è ricca di alimenti come carne, uova, latte e formaggio. Tuttavia, ci sono proteine, come la gelatina (un prodotto della denaturazione del collagene), che contengono pochissimi aminoacidi essenziali. Le proteine ​​vegetali, sebbene siano migliori della gelatina in questo senso, sono anche povere di aminoacidi essenziali; soprattutto poco in loro lisina e triptofano. Tuttavia, una dieta puramente vegetariana non è affatto malsana, a meno che non consumi una quantità leggermente maggiore di proteine ​​vegetali, sufficienti a fornire all'organismo gli aminoacidi essenziali. La maggior parte delle proteine ​​si trova nelle piante nei semi, in particolare nei semi di grano e vari legumi. Anche i giovani germogli, come gli asparagi, sono ricchi di proteine.

Proteine ​​sintetiche nella dieta.

Aggiungendo piccole quantità di aminoacidi essenziali sintetici o proteine ​​in essi ricche a proteine ​​incomplete, come le proteine ​​del mais, si può aumentare notevolmente il valore nutritivo di queste ultime, ad es. aumentando così la quantità di proteine ​​consumate. Un'altra possibilità è quella di coltivare batteri o lieviti sugli idrocarburi del petrolio con l'aggiunta di nitrati o ammoniaca come fonte di azoto. La proteina microbica così ottenuta può servire come mangime per pollame o bestiame, oppure può essere consumata direttamente dall'uomo. Il terzo metodo, ampiamente utilizzato, utilizza la fisiologia dei ruminanti. Nei ruminanti, nella sezione iniziale dello stomaco, il cosiddetto. Nel rumine ci sono forme speciali di batteri e protozoi che convertono le proteine ​​vegetali difettose in proteine ​​microbiche più complete e queste, a loro volta, dopo la digestione e l'assorbimento, si trasformano in proteine ​​animali. L'urea, un composto sintetico a basso costo contenente azoto, può essere aggiunta all'alimentazione del bestiame. I microrganismi che vivono nel rumine utilizzano l'azoto ureico per convertire i carboidrati (di cui ce n'è molto di più nel mangime) in proteine. Circa un terzo di tutto l'azoto nell'alimentazione del bestiame può presentarsi sotto forma di urea, che in sostanza significa, in una certa misura, sintesi proteica chimica.

PROTEINE (proteine), una classe di composti complessi contenenti azoto, i componenti più caratteristici e importanti (insieme agli acidi nucleici) della materia vivente. Le proteine ​​svolgono molte e svariate funzioni. La maggior parte delle proteine ​​sono enzimi che catalizzano le reazioni chimiche. Anche molti ormoni che regolano i processi fisiologici sono proteine. Le proteine ​​strutturali come il collagene e la cheratina sono i componenti principali del tessuto osseo, dei capelli e delle unghie. Le proteine ​​contrattili dei muscoli hanno la capacità di cambiare la loro lunghezza, utilizzando l'energia chimica per eseguire lavori meccanici. Le proteine ​​sono anticorpi che legano e neutralizzano le sostanze tossiche. Alcune proteine ​​che possono rispondere alle influenze esterne (luce, olfatto) fungono da recettori negli organi di senso che percepiscono l'irritazione. Molte proteine ​​situate all'interno della cellula e sulla membrana cellulare svolgono funzioni di regolazione.

Nella prima metà del 19° secolo molti chimici, e tra questi principalmente J. von Liebig, giunsero gradualmente alla conclusione che le proteine ​​sono una classe speciale di composti azotati. Il nome "proteine" (dal greco.

proto- il primo) fu proposto nel 1840 dal chimico olandese G. Mulder. PROPRIETÀ FISICHE Le proteine ​​sono bianche allo stato solido, ma incolori in soluzione, a meno che non portino un gruppo cromoforo (colorato), come l'emoglobina. La solubilità in acqua di diverse proteine ​​varia notevolmente. Varia anche con il pH e con la concentrazione di sali nella soluzione, in modo da poter scegliere le condizioni in cui una proteina precipiterà selettivamente in presenza di altre proteine. Questo metodo di "salatura" è ampiamente utilizzato per isolare e purificare le proteine. La proteina purificata precipita spesso dalla soluzione come cristalli.

Rispetto ad altri composti, il peso molecolare delle proteine ​​è molto grande, da diverse migliaia a molti milioni di dalton. Pertanto, durante l'ultracentrifugazione, le proteine ​​vengono precipitate e, inoltre, a velocità diverse. A causa della presenza di gruppi caricati positivamente e negativamente nelle molecole proteiche, si muovono a velocità diverse in un campo elettrico. Questa è la base dell'elettroforesi, un metodo utilizzato per isolare singole proteine ​​da miscele complesse. La purificazione delle proteine ​​viene effettuata anche mediante cromatografia.

PROPRIETÀ CHIMICHE Struttura. Le proteine ​​sono polimeri, cioè molecole costruite come catene da unità monomeriche ripetute, o subunità, il ruolo di cui svolgono un -aminoacidi. Formula generale degli amminoacidi dove R - un atomo di idrogeno o qualche gruppo organico.

Una molecola proteica (catena polipeptidica) può essere costituita solo da un numero relativamente piccolo di amminoacidi o da diverse migliaia di unità di monomeri. La connessione degli amminoacidi nella catena è possibile perché ognuno di essi ha due diversi gruppi chimici: un gruppo amminico con proprietà di base,

NH2 , e un gruppo carbossilico acido, COOH. Entrambi questi gruppi sono affiliati un - un atomo di carbonio. Il gruppo carbossilico di un amminoacido può formare un legame ammidico (peptide) con il gruppo amminico di un altro amminoacido:
Dopo che due amminoacidi sono stati collegati in questo modo, la catena può essere estesa aggiungendo un terzo al secondo amminoacido e così via. Come si può vedere dall'equazione sopra, quando si forma un legame peptidico, viene rilasciata una molecola d'acqua. In presenza di acidi, alcali o enzimi proteolitici, la reazione procede nella direzione opposta: la catena polipeptidica viene scissa in amminoacidi con l'aggiunta di acqua. Questa reazione è chiamata idrolisi. L'idrolisi procede spontaneamente ed è necessaria energia per combinare gli amminoacidi in una catena polipeptidica.

Un gruppo carbossilico e un gruppo ammidico (o un gruppo immidico ad esso simile - nel caso dell'amminoacido prolina) sono presenti in tutti gli amminoacidi, mentre le differenze tra gli amminoacidi sono determinate dalla natura di quel gruppo, o "laterale catena", che è indicato sopra dalla lettera

R . Il ruolo della catena laterale può essere svolto da un atomo di idrogeno, come nell'amminoacido glicina, o da qualche gruppo voluminoso, come nell'istidina e nel triptofano. Alcune catene laterali sono chimicamente inerti, mentre altre sono altamente reattive.

Molte migliaia di amminoacidi differenti possono essere sintetizzati e molti amminoacidi differenti sono presenti in natura, ma solo 20 tipi di amminoacidi sono usati per la sintesi proteica: alanina, arginina, asparagina, acido aspartico, valina, istidina, glicina, glutammina, glutammico acido, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano, fenilalanina e cisteina (nelle proteine, la cisteina può essere presente come dimero

– cistina). È vero, ci sono altri amminoacidi in alcune proteine, oltre ai venti che si verificano regolarmente, ma si formano come risultato della modifica di uno qualsiasi dei venti elencati dopo che è stato incluso nella proteina.attività ottica. Tutti gli aminoacidi, ad eccezione della glicina, un L'atomo di carbonio ha quattro diversi gruppi attaccati. In termini di geometria, quattro diversi gruppi possono essere collegati in due modi, e di conseguenza ci sono due possibili configurazioni, o due isomeri, correlati tra loro come un oggetto alla sua immagine speculare, ad es. come mano sinistra a destra. Una configurazione è chiamata mancina o mancina ( l ) e l'altro - destro o destrogiro ( D ), poiché due di questi isomeri differiscono nel senso di rotazione del piano della luce polarizzata. Si trova solo nelle proteine l -aminoacidi (l'eccezione è la glicina; può essere rappresentata solo in una forma, poiché due dei suoi quattro gruppi sono gli stessi), e hanno tutti attività ottica (poiché esiste un solo isomero). D - gli amminoacidi sono rari in natura; si trovano in alcuni antibiotici e nella parete cellulare dei batteri.La sequenza degli amminoacidi. Gli amminoacidi nella catena polipeptidica non sono disposti in modo casuale, ma in un certo ordine fisso, ed è questo ordine che determina le funzioni e le proprietà della proteina. Variando l'ordine dei 20 tipi di aminoacidi, puoi ottenere un numero enorme di proteine ​​​​diverse, proprio come puoi creare molti testi diversi dalle lettere dell'alfabeto.

In passato, la determinazione della sequenza amminoacidica di una proteina richiedeva spesso diversi anni. La determinazione diretta è ancora un compito piuttosto laborioso, sebbene siano stati creati dispositivi che ne consentono l'esecuzione in automatico. Di solito è più facile determinare la sequenza nucleotidica del gene corrispondente e derivare da esso la sequenza amminoacidica della proteina. Ad oggi sono già state determinate le sequenze amminoacidiche di molte centinaia di proteine. Le funzioni delle proteine ​​decodificate sono generalmente note e questo aiuta a immaginare le possibili funzioni di proteine ​​simili formate, ad esempio, in neoplasie maligne.

Proteine ​​complesse. Le proteine ​​costituite da soli amminoacidi sono dette semplici. Spesso, tuttavia, un atomo di metallo o un composto chimico che non è un amminoacido è attaccato alla catena polipeptidica. Tali proteine ​​sono chiamate complesse. Un esempio è l'emoglobina: contiene porfirina di ferro, che le conferisce il suo colore rosso e le consente di fungere da portatore di ossigeno.

I nomi delle proteine ​​più complesse contengono un'indicazione della natura dei gruppi attaccati: gli zuccheri sono presenti nelle glicoproteine, i grassi nelle lipoproteine. Se l'attività catalitica dell'enzima dipende dal gruppo attaccato, allora si parla di gruppo protesico. Spesso, alcune vitamine svolgono il ruolo di un gruppo protesico o ne fanno parte. La vitamina A, ad esempio, attaccata a una delle proteine ​​della retina, ne determina la sensibilità alla luce.

Struttura terziaria. Ciò che è importante non è tanto la sequenza amminoacidica della proteina (struttura primaria), ma il modo in cui è disposta nello spazio. Lungo l'intera lunghezza della catena polipeptidica, gli ioni idrogeno formano legami idrogeno regolari, che gli conferiscono la forma di una spirale o di uno strato (struttura secondaria). Dalla combinazione di tali eliche e strati, nasce una forma compatta dell'ordine successivo: la struttura terziaria della proteina. Intorno ai legami che tengono le maglie monomeriche della catena, sono possibili rotazioni di piccoli angoli. Pertanto, da un punto di vista puramente geometrico, il numero di possibili configurazioni per qualsiasi catena polipeptidica è infinitamente grande. In realtà, ogni proteina esiste normalmente in una sola configurazione, determinata dalla sua sequenza amminoacidica. Questa struttura non è rigida, è, per così dire, « respira” - oscilla attorno a una certa configurazione media. La catena è piegata in una configurazione in cui l'energia libera (la capacità di lavorare) è minima, così come una molla rilasciata viene compressa solo in uno stato corrispondente ad un minimo di energia libera. Spesso una parte della catena è rigidamente legata ad un altro disolfuro (- S–S–) legami tra due residui di cisteina. Questo è in parte il motivo per cui la cisteina tra gli aminoacidi gioca un ruolo particolarmente importante.

La complessità della struttura delle proteine ​​è così grande che non è ancora possibile calcolare la struttura terziaria di una proteina, anche se la sua sequenza amminoacidica è nota. Ma se è possibile ottenere cristalli proteici, la sua struttura terziaria può essere determinata mediante diffrazione di raggi X.

Nelle proteine ​​strutturali, contrattili e in alcune altre proteine, le catene sono allungate e diverse catene leggermente piegate che si trovano una accanto all'altra formano fibrille; le fibrille, a loro volta, si piegano in formazioni più grandi: le fibre. Tuttavia, la maggior parte delle proteine ​​in soluzione sono globulari: le catene sono avvolte in un globulo, come il filo in una palla. L'energia libera con questa configurazione è minima, poiché gli amminoacidi idrofobici ("idrorepellenti") sono nascosti all'interno del globulo e gli amminoacidi idrofili ("attraggono l'acqua") si trovano sulla sua superficie.

Molte proteine ​​sono complessi di diverse catene polipeptidiche. Questa struttura è chiamata struttura quaternaria della proteina. La molecola dell'emoglobina, ad esempio, è composta da quattro subunità, ciascuna delle quali è una proteina globulare.

Le proteine ​​strutturali, per la loro configurazione lineare, formano fibre in cui la resistenza alla trazione è molto elevata, mentre la configurazione globulare consente alle proteine ​​di entrare in interazioni specifiche con altri composti. Sulla superficie del globulo, con la corretta posa delle catene, compaiono cavità di una certa forma, in cui si trovano gruppi chimici reattivi. Se questa proteina è un enzima, allora un'altra molecola di qualche sostanza, solitamente più piccola, entra in tale cavità, proprio come una chiave entra in una serratura; in questo caso, la configurazione della nuvola di elettroni della molecola cambia sotto l'influenza di gruppi chimici situati nella cavità, e questo la costringe a reagire in un certo modo. In questo modo, l'enzima catalizza la reazione. Le molecole di anticorpi hanno anche cavità in cui si legano varie sostanze estranee e sono quindi rese innocue. Il modello "key and lock", che spiega l'interazione delle proteine ​​con altri composti, permette di comprendere la specificità di enzimi e anticorpi, cioè la loro capacità di reagire solo con determinati composti.

Proteine ​​in diversi tipi di organismi. Anche le proteine ​​che svolgono la stessa funzione in specie vegetali e animali diverse e quindi portano lo stesso nome hanno una configurazione simile. Tuttavia, differiscono leggermente nella loro sequenza di amminoacidi. Poiché le specie divergono da un antenato comune, alcuni amminoacidi in determinate posizioni vengono sostituiti da mutazioni con altri. Le mutazioni dannose che causano malattie ereditarie vengono scartate dalla selezione naturale, ma possono essere preservate quelle benefiche o almeno neutre. Più vicine sono le due specie biologiche, meno differenze si trovano nelle loro proteine.

Alcune proteine ​​cambiano in tempi relativamente brevi, altre sono piuttosto conservative. Questi ultimi includono, ad esempio, il citocromo Insieme a- un enzima respiratorio presente nella maggior parte degli organismi viventi. Nell'uomo e negli scimpanzé, le sue sequenze di amminoacidi sono identiche e nel citocromo Insieme a grano, solo il 38% degli aminoacidi si è rivelato diverso. Anche confrontando esseri umani e batteri, la somiglianza dei citocromi Insieme a(le differenze interessano il 65% degli amminoacidi qui) si possono ancora vedere, sebbene l'antenato comune dei batteri e degli esseri umani visse sulla Terra circa due miliardi di anni fa. Al giorno d'oggi, il confronto delle sequenze di amminoacidi viene spesso utilizzato per costruire un albero filogenetico (genealogico) che riflette le relazioni evolutive tra diversi organismi.

Denaturazione. La molecola proteica sintetizzata, ripiegandosi, acquisisce una propria configurazione. Questa configurazione, tuttavia, può essere distrutta per riscaldamento, modificando il pH, per azione di solventi organici e anche semplicemente agitando la soluzione fino a quando non compaiono bolle sulla sua superficie. Una proteina così alterata è detta denaturata; perde la sua attività biologica e di solito diventa insolubile. Esempi ben noti di proteine ​​denaturate sono le uova sode o la panna montata. Piccole proteine, contenenti solo un centinaio di amminoacidi, sono in grado di rinaturarsi, cioè riacquistare la configurazione originale. Ma la maggior parte delle proteine ​​si trasforma semplicemente in una massa di catene polipeptidiche aggrovigliate e non ripristina la configurazione precedente.

Una delle principali difficoltà nell'isolare le proteine ​​attive è la loro estrema sensibilità alla denaturazione. Questa proprietà delle proteine ​​trova utile applicazione nella conservazione dei prodotti alimentari: l'alta temperatura denatura irreversibilmente gli enzimi dei microrganismi ei microrganismi muoiono.

SINTESI PROTEICA Per la sintesi proteica, un organismo vivente deve disporre di un sistema di enzimi in grado di legare un amminoacido all'altro. È necessaria anche una fonte di informazioni che determini quali amminoacidi dovrebbero essere collegati. Dato che nel corpo esistono migliaia di tipi di proteine, e ognuna di esse è costituita in media da diverse centinaia di aminoacidi, le informazioni richieste devono essere davvero enormi. Viene memorizzato (simile a come viene memorizzato un record su un nastro magnetico) nelle molecole di acido nucleico che compongono i geni. Centimetro . anche EREDITÀ; ACIDI NUCLEICI.Attivazione enzimatica. Una catena polipeptidica sintetizzata da amminoacidi non è sempre una proteina nella sua forma finale. Molti enzimi vengono prima sintetizzati come precursori inattivi e diventano attivi solo dopo che un altro enzima rimuove alcuni amminoacidi da un'estremità della catena. Alcuni degli enzimi digestivi, come la tripsina, sono sintetizzati in questa forma inattiva; questi enzimi vengono attivati ​​nel tubo digerente a seguito della rimozione del frammento terminale della catena. L'ormone insulina, la cui molecola nella sua forma attiva è costituita da due brevi catene, viene sintetizzata sotto forma di un'unica catena, la cosiddetta. proinsulina. Quindi la parte centrale di questa catena viene rimossa e i frammenti rimanenti si legano l'uno all'altro, formando la molecola dell'ormone attivo. Le proteine ​​complesse si formano solo dopo che un certo gruppo chimico si è attaccato alla proteina e questo attaccamento spesso richiede anche un enzima.Circolazione metabolica. Dopo aver nutrito un animale con aminoacidi marcati con isotopi radioattivi di carbonio, azoto o idrogeno, l'etichetta viene rapidamente incorporata nelle sue proteine. Se gli aminoacidi marcati cessano di entrare nel corpo, la quantità di etichetta nelle proteine ​​inizia a diminuire. Questi esperimenti mostrano che le proteine ​​risultanti non vengono immagazzinate nel corpo fino alla fine della vita. Tutti loro, con poche eccezioni, sono in uno stato dinamico, si decompongono costantemente in amminoacidi e quindi si sintetizzano nuovamente.

Alcune proteine ​​si rompono quando le cellule muoiono e vengono distrutte. Questo accade continuamente, ad esempio, con i globuli rossi e le cellule epiteliali che rivestono la superficie interna dell'intestino. Inoltre, la scomposizione e la risintesi delle proteine ​​si verificano anche nelle cellule viventi. Stranamente, si sa meno sulla scomposizione delle proteine ​​che sulla loro sintesi. Ciò che è chiaro, tuttavia, è che gli enzimi proteolitici sono coinvolti nella scomposizione, simili a quelli che scompongono le proteine ​​in amminoacidi nel tratto digestivo.

L'emivita di diverse proteine ​​è diversa, da alcune ore a molti mesi. L'unica eccezione sono le molecole di collagene. Una volta formati, rimangono stabili e non vengono rinnovati né sostituiti. Con il tempo però alcune loro proprietà, in particolare l'elasticità, si modificano e, poiché non si rinnovano, alcuni cambiamenti legati all'età sono il risultato di questo, ad esempio la comparsa delle rughe sulla pelle.

proteine ​​sintetiche. I chimici hanno imparato da tempo a polimerizzare gli amminoacidi, ma gli amminoacidi sono combinati in modo casuale, così che i prodotti di tale polimerizzazione somigliano poco a quelli naturali. È vero, è possibile combinare gli amminoacidi in un determinato ordine, il che consente di ottenere alcune proteine ​​​​biologicamente attive, in particolare l'insulina. Il processo è piuttosto complicato, ed in questo modo è possibile ottenere solo quelle proteine ​​le cui molecole contengono un centinaio di amminoacidi. È preferibile invece sintetizzare o isolare la sequenza nucleotidica di un gene corrispondente alla sequenza amminoacidica desiderata, e quindi introdurre tale gene in un batterio, che produrrà per replicazione una grande quantità del prodotto desiderato. Questo metodo, tuttavia, ha anche i suoi svantaggi. Centimetro . Vedi anche INGEGNERIA GENETICA. PROTEINE E NUTRIZIONE Quando le proteine ​​nel corpo vengono scomposte in aminoacidi, questi aminoacidi possono essere riutilizzati per la sintesi proteica. Allo stesso tempo, gli amminoacidi stessi sono soggetti a decadimento, per cui non vengono utilizzati completamente. È anche chiaro che durante la crescita, la gravidanza e la guarigione delle ferite, la sintesi proteica deve superare la degradazione. Il corpo perde continuamente alcune proteine; queste sono le proteine ​​dei capelli, delle unghie e dello strato superficiale della pelle. Pertanto, per la sintesi delle proteine, ogni organismo deve ricevere aminoacidi dal cibo. Le piante verdi sono sintetizzate da CO 2 , acqua e ammoniaca o nitrati sono tutti i 20 aminoacidi presenti nelle proteine. Molti batteri sono anche in grado di sintetizzare aminoacidi in presenza di zucchero (o qualche equivalente) e azoto fisso, ma lo zucchero è in definitiva fornito dalle piante verdi. Negli animali, la capacità di sintetizzare gli amminoacidi è limitata; ottengono aminoacidi mangiando piante verdi o altri animali. Nel tratto digestivo, le proteine ​​​​assorbite vengono scomposte in amminoacidi, questi ultimi vengono assorbiti e da esse vengono costruite le proteine ​​​​caratteristiche di un dato organismo. Nessuna delle proteine ​​assorbite è incorporata nelle strutture del corpo in quanto tale. L'unica eccezione è che in molti mammiferi una parte degli anticorpi materni può passare intatta attraverso la placenta nella circolazione fetale e attraverso il latte materno (soprattutto nei ruminanti) essere trasferita al neonato subito dopo la nascita.Necessità di proteine. È chiaro che per mantenere la vita, il corpo deve ricevere una certa quantità di proteine ​​dal cibo. Tuttavia, la dimensione di questa esigenza dipende da una serie di fattori. Il corpo ha bisogno di cibo sia come fonte di energia (calorie) sia come materiale per costruire le sue strutture. In primo luogo c'è il bisogno di energia. Ciò significa che quando nella dieta sono presenti pochi carboidrati e grassi, le proteine ​​alimentari vengono utilizzate non per la sintesi delle proprie proteine, ma come fonte di calorie. Con il digiuno prolungato, anche le tue stesse proteine ​​vengono spese per soddisfare il fabbisogno energetico. Se ci sono abbastanza carboidrati nella dieta, l'assunzione di proteine ​​può essere ridotta.bilancio azotato. In media ca. Il 16% della massa proteica totale è azoto. Quando gli amminoacidi che compongono le proteine ​​vengono scomposti, l'azoto in essi contenuto viene escreto dal corpo nelle urine e (in misura minore) nelle feci sotto forma di vari composti azotati. Pertanto, è conveniente utilizzare un indicatore come il bilancio azotato per valutare la qualità della nutrizione proteica, ad es. la differenza (in grammi) tra la quantità di azoto assunta nel corpo e la quantità di azoto escreto al giorno. Con un'alimentazione normale in un adulto, queste quantità sono uguali. In un organismo in crescita, la quantità di azoto escreto è inferiore alla quantità di azoto in entrata, ad es. il saldo è positivo. Con una mancanza di proteine ​​nella dieta, il bilancio è negativo. Se ci sono abbastanza calorie nella dieta, ma le proteine ​​sono completamente assenti, il corpo risparmia proteine. Allo stesso tempo, il metabolismo delle proteine ​​rallenta e il riutilizzo degli aminoacidi nella sintesi proteica procede nel modo più efficiente possibile. Tuttavia, le perdite sono inevitabili e i composti azotati vengono ancora escreti nelle urine e in parte nelle feci. La quantità di azoto escreto dal corpo al giorno durante la fame di proteine ​​può servire come misura della mancanza giornaliera di proteine. È naturale presumere che introducendo nella dieta una quantità di proteine ​​equivalente a questa carenza, sia possibile ripristinare l'equilibrio azotato. Tuttavia, non lo è. Dopo aver ricevuto questa quantità di proteine, il corpo inizia a utilizzare gli aminoacidi in modo meno efficiente, quindi sono necessarie alcune proteine ​​aggiuntive per ripristinare l'equilibrio dell'azoto.

Se la quantità di proteine ​​nella dieta supera quella necessaria per mantenere l'equilibrio dell'azoto, allora non sembra esserci alcun danno da questo. Gli aminoacidi in eccesso vengono semplicemente utilizzati come fonte di energia. Un esempio particolarmente eclatante è quello degli eschimesi, che consumano pochi carboidrati e circa dieci volte più proteine ​​di quelle necessarie per mantenere l'equilibrio azotato. Nella maggior parte dei casi, tuttavia, utilizzare le proteine ​​come fonte di energia non è vantaggioso, poiché si possono ottenere molte più calorie da una determinata quantità di carboidrati che dalla stessa quantità di proteine. Nei paesi poveri, la popolazione riceve le calorie necessarie dai carboidrati e consuma una quantità minima di proteine.

Se il corpo riceve il numero richiesto di calorie sotto forma di alimenti non proteici, la quantità minima di proteine ​​che mantiene l'equilibrio azotato è di ca. 30 g al giorno. Circa la stessa quantità di proteine ​​è contenuta in quattro fette di pane o 0,5 litri di latte. Una quantità leggermente maggiore è generalmente considerata ottimale; consigliato da 50 a 70 g.

Amminoacidi essenziali. Finora, le proteine ​​sono state considerate nel loro insieme. Nel frattempo, affinché avvenga la sintesi proteica, tutti gli aminoacidi necessari devono essere presenti nel corpo. Alcuni degli aminoacidi che il corpo dell'animale stesso è in grado di sintetizzare. Sono detti intercambiabili, poiché non devono essere presenti nella dieta, è solo importante che, in generale, sia sufficiente l'apporto di proteine ​​come fonte di azoto; quindi, con una carenza di aminoacidi non essenziali, l'organismo può sintetizzarli a scapito di quelli che sono presenti in eccesso. I restanti aminoacidi "essenziali" non possono essere sintetizzati e devono essere ingeriti con il cibo. Essenziali per l'uomo sono valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano, istidina, lisina e arginina. (Sebbene l'arginina possa essere sintetizzata nell'organismo, è considerata un aminoacido essenziale perché i neonati e i bambini in crescita ne producono quantità insufficienti. D'altra parte, per una persona in età matura, l'assunzione di alcuni di questi aminoacidi dal cibo può diventare facoltativo.)

Questo elenco di amminoacidi essenziali è approssimativamente lo stesso in altri vertebrati e persino negli insetti. Il valore nutritivo delle proteine ​​viene solitamente determinato somministrandole ai ratti in crescita e monitorando l'aumento di peso degli animali.

Il valore nutritivo delle proteine. Il valore nutritivo di una proteina è determinato dall'aminoacido essenziale più carente. Illustriamo questo con un esempio. Le proteine ​​del nostro corpo contengono in media ca. 2% di triptofano (in peso). Diciamo che la dieta include 10 g di proteine ​​contenenti l'1% di triptofano e che ci siano abbastanza altri aminoacidi essenziali in essa. Nel nostro caso, 10 g di questa proteina difettosa equivalgono essenzialmente a 5 g di una proteina completa; i restanti 5 g possono servire solo come fonte di energia. Si noti che poiché gli aminoacidi non sono praticamente immagazzinati nel corpo e affinché la sintesi proteica avvenga, tutti gli aminoacidi devono essere presenti contemporaneamente, l'effetto dell'assunzione di aminoacidi essenziali può essere rilevato solo se tutti entrano nel corpo allo stesso tempo.. La composizione media della maggior parte delle proteine ​​animali è vicina alla composizione media delle proteine ​​nel corpo umano, quindi è improbabile che ci troviamo di fronte a una carenza di aminoacidi se la nostra dieta è ricca di alimenti come carne, uova, latte e formaggio. Tuttavia, ci sono proteine, come la gelatina (un prodotto della denaturazione del collagene), che contengono pochissimi aminoacidi essenziali. Le proteine ​​vegetali, sebbene siano migliori della gelatina in questo senso, sono anche povere di aminoacidi essenziali; soprattutto poco in loro lisina e triptofano. Tuttavia, una dieta puramente vegetariana non è affatto malsana, a meno che non consumi una quantità leggermente maggiore di proteine ​​vegetali, sufficienti a fornire all'organismo gli aminoacidi essenziali. La maggior parte delle proteine ​​si trova nelle piante nei semi, in particolare nei semi di grano e vari legumi. Anche i giovani germogli, come gli asparagi, sono ricchi di proteine.Proteine ​​sintetiche nella dieta. Aggiungendo piccole quantità di aminoacidi essenziali sintetici o proteine ​​in essi ricche a proteine ​​incomplete, come le proteine ​​del mais, si può aumentare notevolmente il valore nutritivo di queste ultime, ad es. aumentando così la quantità di proteine ​​consumate. Un'altra possibilità è quella di coltivare batteri o lieviti sugli idrocarburi del petrolio con l'aggiunta di nitrati o ammoniaca come fonte di azoto. La proteina microbica così ottenuta può servire come mangime per pollame o bestiame, oppure può essere consumata direttamente dall'uomo. Il terzo metodo, ampiamente utilizzato, utilizza la fisiologia dei ruminanti. Nei ruminanti, nella sezione iniziale dello stomaco, il cosiddetto. Nel rumine ci sono forme speciali di batteri e protozoi che convertono le proteine ​​vegetali difettose in proteine ​​microbiche più complete e queste, a loro volta, dopo la digestione e l'assorbimento, si trasformano in proteine ​​animali. L'urea, un composto sintetico a basso costo contenente azoto, può essere aggiunta all'alimentazione del bestiame. I microrganismi che vivono nel rumine utilizzano l'azoto ureico per convertire i carboidrati (di cui ce n'è molto di più nel mangime) in proteine. Circa un terzo di tutto l'azoto nell'alimentazione del bestiame può presentarsi sotto forma di urea, che in sostanza significa, in una certa misura, sintesi proteica chimica. Negli Stati Uniti, questo metodo gioca un ruolo importante come uno dei modi per ottenere proteine.LETTERATURA Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W. biochimica umana, tt. 1–2. M., 1993
Alberts B., Bray D., Lewis J. et al. Biologia molecolare della cellula, tt. 1–3. M., 1994

Prima di parlare delle proprietà delle proteine, vale la pena dare breve definizione a questo concetto. Si tratta di sostanze organiche ad alto peso molecolare costituite da alfa-amminoacidi collegati da un legame peptidico. Le proteine ​​sono una parte importante dell'alimentazione umana e animale, poiché non tutti gli aminoacidi sono prodotti dal corpo, alcuni provengono dal cibo. Quali sono le loro proprietà e funzioni?

Anfotero

Questa è la prima caratteristica delle proteine. L'anfotero si riferisce alla loro capacità di esibire proprietà sia acide che basiche.

Le proteine ​​nella loro struttura hanno diversi tipi di gruppi chimici che sono in grado di ionizzare in una soluzione di H 2 O. Questi includono:

• residui carbossilici. Acidi glutammico e aspartico, per la precisione.
• gruppi contenenti azoto. Gruppo ε-amminico di lisina, residuo di arginina CNH(NH 2) e residuo di imidazolo di un alfa-amminoacido eterociclico chiamato istidina.

Ogni proteina ha una caratteristica come un punto isoelettrico. Questo concetto è inteso come l'acidità del mezzo a cui la superficie o la molecola non ha carica elettrica. In tali condizioni, l'idratazione e la solubilità delle proteine ​​sono ridotte al minimo.

L'indicatore è determinato dal rapporto tra i residui di amminoacidi basici e acidi. Nel primo caso, il punto cade sulla regione alcalina. Nel secondo - acido.

Solubilità

Secondo questa proprietà, le proteine ​​sono divise in una piccola classificazione. Ecco quali sono:

• Solubile. Si chiamano albumine. Sono scarsamente solubili in soluzioni saline concentrate e coagulano quando riscaldati. Questa reazione è chiamata denaturazione. Il peso molecolare delle albumine è di circa 65.000 e non contengono carboidrati. E le sostanze che consistono in albumina sono chiamate albuminoidi. Questi includono albume d'uovo, semi di piante e siero di sangue.
• insolubile. Si chiamano scleroproteine. Un esempio lampante è la cheratina, una proteina fibrillare con forza meccanica seconda solo alla chitina. È da questa sostanza che si compongono unghie, capelli, la rampoteca di becchi e piume di uccelli, nonché le corna di rinoceronte. Questo gruppo di proteine ​​include anche le citocheratine. Questo è il materiale strutturale dei filamenti intracellulari del citoscheletro delle cellule epiteliali. Un'altra proteina insolubile è una proteina fibrillare chiamata fibroina.
• idrofilo. Interagiscono attivamente con l'acqua e la assorbono. Questi includono le proteine ​​della sostanza intercellulare, del nucleo e del citoplasma. Compresi la famigerata fibroina e cheratina.
• idrofobo. Respingono l'acqua. Questi includono proteine ​​che sono componenti delle membrane biologiche.

Denaturazione

Questo è il nome del processo di modifica di una molecola proteica sotto l'influenza di determinati fattori destabilizzanti. La sequenza amminoacidica rimane la stessa. Ma le proteine ​​perdono le loro proprietà naturali (idrofilia, solubilità e altre).

Va notato che qualsiasi cambiamento significativo nelle condizioni esterne può portare a violazioni delle strutture proteiche. Molto spesso, la denaturazione è provocata da un aumento della temperatura, nonché dall'effetto di alcali, acidi forti, radiazioni, sali di metalli pesanti e persino alcuni solventi sulla proteina.

È interessante notare che spesso la denaturazione porta al fatto che le particelle proteiche vengono aggregate in particelle più grandi. Un ottimo esempio sono le uova strapazzate. Dopotutto, tutti hanno familiarità con come, nel processo di frittura, la proteina si forma da un liquido trasparente.

Dovresti anche parlare di un fenomeno come la rinaturazione. Questo processo è l'inverso della denaturazione. Durante questo, le proteine ​​ritornano alla loro struttura naturale. Ed è davvero possibile. Un gruppo di chimici statunitensi e australiani ha trovato un modo per rinaturare un uovo sodo. Ci vorranno solo pochi minuti. E questo richiederà urea (diammide di acido carbonico) e centrifugazione.

Struttura

Va detto a parte, poiché stiamo parlando dell'importanza delle proteine. In totale, ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale:

• Primario. Si intende la sequenza di residui amminoacidici in una catena polipeptidica. caratteristica principale sono motivazioni conservatrici. Queste sono combinazioni stabili di residui di amminoacidi. Si trovano in molte proteine ​​complesse e semplici.
• Secondario. Questo si riferisce all'ordinamento di qualche frammento locale della catena polipeptidica, che è stabilizzato da legami idrogeno.
• Terziario. Questa è la struttura spaziale della catena polipeptidica. Questo livello è costituito da alcuni elementi secondari (sono stabilizzati da diversi tipi di interazioni, dove quelle idrofobiche sono le più importanti). Qui, i legami ionici, idrogeno e covalenti sono coinvolti nella stabilizzazione.
• Quaternario. Viene anche chiamato dominio o subunità. Questo livello consiste nella disposizione reciproca delle catene polipeptidiche come parte di un intero complesso proteico. È interessante notare che le proteine ​​con una struttura quaternaria includono non solo catene di polipeptidi identiche, ma anche diverse.

Questa divisione è stata proposta da un biochimico danese di nome K. Lindstrom-Lang. E anche se è considerato obsoleto, continuano a usarlo.

Tipi di edifici

Parlando delle proprietà delle proteine, va anche notato che queste sostanze sono divise in tre gruppi in base al tipo di struttura. Vale a dire:

• proteine ​​fibrillari. Hanno una struttura filamentosa allungata e un grande peso molecolare. La maggior parte di loro sono insolubili in acqua. La struttura di queste proteine ​​è stabilizzata dalle interazioni tra catene polipeptidiche (sono costituite da almeno due residui di amminoacidi). Sono le sostanze fibrillari che formano il polimero, le fibrille, i microtubuli e i microfilamenti.
• proteine ​​globulari. Il tipo di struttura determina la loro solubilità in acqua. E la forma generale della molecola è sferica.
• proteine ​​di membrana. La struttura di queste sostanze ha una caratteristica interessante. Hanno domini che attraversano la membrana cellulare, ma parti di essi sporgono nel citoplasma e nell'ambiente intercellulare. Queste proteine ​​svolgono il ruolo di recettori: trasmettono segnali e sono responsabili del trasporto transmembrana nutrienti. È importante notare che sono molto specifici. Ogni proteina trasmette solo una certa molecola o segnale.

Semplice

Puoi anche dire qualcosa in più su di loro. Le proteine ​​semplici sono costituite solo da catene di polipeptidi. Questi includono:

• Protamina. Proteina nucleare a basso peso molecolare. La sua presenza è la protezione del DNA dall'azione delle nucleasi, enzimi che attaccano gli acidi nucleici.
• istoni. Proteine ​​semplici fortemente basiche. Sono concentrati nei nuclei delle cellule vegetali e animali. Prendono parte al "confezionamento" dei filamenti di DNA nel nucleo e anche a processi come la riparazione, la replicazione e la trascrizione.
• Albumine. Sono già stati menzionati sopra. Le albumine più famose sono il siero e l'uovo.
• Globulina. Partecipa alla coagulazione del sangue e ad altre reazioni immunitarie.
• Prolamine. Queste sono le proteine ​​di stoccaggio dei cereali. I loro nomi sono sempre diversi. Nel grano sono chiamati ptialine. L'orzo ha le orde. L'avena ha gli avsnin. È interessante notare che le prolamine sono divise nelle proprie classi di proteine. Ce ne sono solo due: ricco di S (con contenuto di zolfo) e povero di S (senza di esso).

Complesso

E le proteine ​​complesse? Contengono gruppi protesici o quelli senza aminoacidi. Questi includono:

• Glicoproteine. Contengono residui di carboidrati con un legame covalente. Queste proteine ​​complesse sono il componente strutturale più importante delle membrane cellulari. Includono anche molti ormoni. E le glicoproteine ​​delle membrane degli eritrociti determinano il gruppo sanguigno.
• Lipoproteine. Sono costituiti da lipidi (sostanze simili ai grassi) e svolgono il ruolo di "trasporto" di queste sostanze nel sangue.
• Metalloproteine. Queste proteine ​​nel corpo sono grande valore, poiché senza di essi il cambio del ferro non procede. Le loro molecole contengono ioni metallici. E i rappresentanti tipici di questa classe sono transferrina, emosiderina e ferritina.
• Nucleoproteine. Sono costituiti da RKN e DNA che non hanno legame covalente. Un rappresentante di spicco è la cromatina. È nella sua composizione che si realizza l'informazione genetica, il DNA viene riparato e replicato.
• Fosfoproteine. Sono residui di acido fosforico legati in modo covalente. Un esempio è la caseina, che si trova originariamente nel latte come sale di calcio (in forma legata).
• Cromoproteine. Hanno una struttura semplice: una proteina e una componente colorata appartenenti al gruppo protesico. Prendono parte alla respirazione cellulare, alla fotosintesi, alle reazioni redox, ecc. Inoltre, senza le cromoproteine, non si verifica l'accumulo di energia.

Metabolismo

Molto è già stato detto sopra sulle proprietà fisico-chimiche delle proteine. Va menzionato anche il loro ruolo nel metabolismo.

Ci sono aminoacidi indispensabili perché non sintetizzati dagli organismi viventi. I mammiferi stessi li ottengono dal cibo. Nel processo della sua digestione, la proteina viene distrutta. Questo processo inizia con la denaturazione quando viene posto in un ambiente acido. Quindi - idrolisi, a cui partecipano gli enzimi.

Alcuni aminoacidi che il corpo riceve alla fine sono coinvolti nel processo di sintesi proteica, le cui proprietà sono necessarie per la sua piena esistenza. E il resto viene trasformato in glucosio, un monosaccaride, che è una delle principali fonti di energia. Le proteine ​​sono molto importanti in termini di diete o fame. Se non viene fornito con il cibo, il corpo inizierà a "mangiarsi" - elaborare le proprie proteine, in particolare le proteine ​​muscolari.

Biosintesi

Considerando le proprietà fisico-chimiche delle proteine, è necessario concentrarsi su un argomento come la biosintesi. Queste sostanze si formano sulla base delle informazioni codificate nei geni. Qualsiasi proteina è una sequenza unica di residui di amminoacidi determinata dal gene che la codifica.

Come succede? Un gene che codifica per una proteina trasferisce le informazioni dal DNA all'RNA. Questo si chiama trascrizione. Nella maggior parte dei casi, la sintesi avviene quindi sui ribosomi: questo è l'organello più importante di una cellula vivente. Questo processo è chiamato traduzione.

Esiste anche la cosiddetta sintesi non ribosomiale. Vale anche la pena menzionare, poiché stiamo parlando dell'importanza delle proteine. Questo tipo di sintesi si osserva in alcuni batteri e funghi inferiori. Il processo viene effettuato attraverso un complesso proteico ad alto peso molecolare (noto come NRS sintasi) e i ribosomi non prendono parte a questo.

E, naturalmente, c'è anche la sintesi chimica. Può essere usato per sintetizzare proteine ​​corte. Per questo vengono utilizzati metodi come la legatura chimica. Questo è l'opposto della famigerata biosintesi sui ribosomi. Lo stesso metodo può essere utilizzato per ottenere inibitori di determinati enzimi.

Inoltre, grazie alla sintesi chimica, è possibile introdurre nella composizione delle proteine ​​quei residui di amminoacidi che non si trovano nelle sostanze ordinarie. Diciamo quelli le cui catenelle laterali hanno etichette fluorescenti.

Vale la pena ricordare che i metodi di sintesi chimica non sono perfetti. Ci sono alcune restrizioni. Se la proteina contiene più di 300 residui, è probabile che la sostanza sintetizzata artificialmente riceva una struttura errata. E questo influenzerà le proprietà.

Sostanze di origine animale

La loro considerazione dovrebbe ricevere un'attenzione speciale. Le proteine ​​animali sono una sostanza che si trova nelle uova, nella carne, nei latticini, nel pollame, nei frutti di mare e nel pesce. Contengono tutti gli aminoacidi necessari all'organismo, di cui 9 essenziali. Ecco alcune delle funzioni più importanti svolte dalle proteine ​​animali:

• Catalisi di molte reazioni chimiche. Questa sostanza li lancia e li accelera. Le proteine ​​enzimatiche sono “responsabili” di questo. Se una quantità sufficiente di essi non entra nel corpo, l'ossidazione e la riduzione, la connessione e la rottura dei legami molecolari, nonché il trasporto di sostanze non procederanno completamente. È interessante notare che solo una piccola parte degli amminoacidi entra in vari tipi di interazioni. E una quantità ancora più piccola (3-4 residui) è direttamente coinvolta nella catalisi. Tutti gli enzimi sono divisi in sei classi: ossidoreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi. Ognuno di loro è responsabile di una particolare reazione.
• Formazione del citoscheletro che forma la struttura delle cellule.
• Protezione immunitaria, chimica e fisica.
• Trasporto di componenti importanti necessari per la crescita e lo sviluppo delle cellule.
• La trasmissione di impulsi elettrici che sono importanti per il funzionamento dell'intero organismo, poiché senza di essi l'interazione delle cellule è impossibile.

E queste non sono tutte le funzioni possibili. Ma anche così, il significato di queste sostanze è chiaro. La sintesi proteica nelle cellule e nel corpo è impossibile se una persona non ne mangia le fonti. E sono carne di tacchino, manzo, agnello, coniglio. Molte proteine ​​​​si trovano nelle uova, nella panna acida, nello yogurt, nella ricotta, nel latte. Puoi anche attivare la sintesi proteica nelle cellule del corpo aggiungendo alla tua dieta prosciutto, frattaglie, salsiccia, spezzatino e vitello.