Amminoacido più acido cloridrico. Proprietà chimiche degli amminoacidi. Metodi per ottenere -aminoacidi
Si chiamano amminoacidi composti organici contenenti gruppi funzionali nella molecola: amino e carbossile.
Nomenclatura degli amminoacidi. Secondo la nomenclatura sistematica, i nomi degli amminoacidi sono formati dai nomi dei corrispondenti acidi carbossilici e dall'aggiunta della parola "amino". La posizione del gruppo amminico è indicata da numeri. Il conto alla rovescia è dal carbonio del gruppo carbossilico.
Isomeria degli aminoacidi. Il loro isomeria strutturale è determinata dalla posizione del gruppo amminico e dalla struttura del radicale carbonioso. A seconda della posizione del gruppo NH 2, si distinguono -, - e -aminoacidi.
Le molecole proteiche sono costituite da α-aminoacidi.
Sono anche caratterizzati dall'isomerismo del gruppo funzionale (gli isomeri interclasse degli amminoacidi possono essere esteri di amminoacidi o ammidi di idrossiacidi). Ad esempio, per l'acido 2-amminopropanoico CH 3 – CH(NH) 2 – COOH sono possibili i seguenti isomeri
Proprietà fisiche degli α-amminoacidi
Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori, non volatili (bassa pressione di vapore saturo), fondenti con decomposizione ad alte temperature. La maggior parte di essi è altamente solubile in acqua e scarsamente in solventi organici.
Le soluzioni acquose di amminoacidi monobasici sono neutre. Gli -aminoacidi possono essere considerati come sali interni (ioni bipolari): + NH 3 CH 2 COO - . Agiscono come cationi in ambiente acido e come anioni in ambiente alcalino. Gli amminoacidi sono composti anfoteri che presentano proprietà sia acide che basiche.
Metodi per ottenere -aminoacidi
1. Azione dell'ammoniaca sui sali degli acidi clorurati.
cl
CH 2
COOH 4 + NH 3 
NH2
CH2COOH
2. Azione dell'ammoniaca e dell'acido cianidrico sulle aldeidi.
3. Per idrolisi delle proteine si ottengono 25 differenti amminoacidi. Separarli non è un compito facile.
Metodi per ottenere -amminoacidi
1. Aggiunta di ammoniaca agli acidi carbossilici insaturi.
CH 2 = CH COOH + 2NH 3 NH 2 CH 2 CH 2 COOH 4 .
2. Sintesi a base di acido malonico dibasico.
Proprietà chimiche degli amminoacidi
1. Reazioni sul gruppo carbossilico.
1.1. Formazione di esteri sotto l'azione degli alcoli.
2. Reazioni sul gruppo amminico.
2.1. Interazione con acidi minerali.
NH2 CH 2 COOH + HCl H 3 N + CH 2 COOH + Cl
2.2. Interazione con acido nitroso.
NH2 CH 2 COOH + HNO 2 HO CH 2 COOH + N 2 + H 2 O
3. Trasformazione degli amminoacidi quando riscaldati.
3
.1.-aminoacidi formano ammidi cicliche.
3
.2.-amminoacidi scindono il gruppo amminico e l'atomo di idrogeno dell'atomo -carbonio.
Rappresentanti individuali
Glicina NH 2 CH 2 COOH (glicocole). Uno degli aminoacidi più comuni che compongono le proteine. In condizioni normali - cristalli incolori con T pl = 232-236С. È altamente solubile in acqua, insolubile in alcol ed etere assoluti. Indicatore di idrogeno soluzione acquosa6.8; рК a = 1,510 - 10; pK in \u003d 1.710 - 12.
-alanina - acido aminopropionico
Ampiamente distribuito in natura. Si trova in forma libera nel plasma sanguigno e come parte della maggior parte delle proteine. Tm = 295-296С, solubile in acqua, poco solubile in etanolo, insolubile in etere. pKa (COOH) = 2,34; pK a (NH 
)
= 9,69.
-alanina NH 2 CH 2 CH 2 COOH - piccoli cristalli con Тmelt = 200С, altamente solubili in acqua, scarsamente in etanolo, insolubili in etere e acetone. pK a (COOH) = 3,60; pK a (NH 
) = 10.19; assente nelle proteine.
Carnagioni. Questo termine è usato per nominare un numero di -amminoacidi contenenti due o tre gruppi carbossilici. Il più semplice:
H 
Il complexone più comune è l'acido etilendiamminotetraacetico.
Il suo sale disodico, Trilon B, è ampiamente utilizzato in chimica analitica.
Il legame tra i residui di -amminoacidi è chiamato legame peptidico e gli stessi composti risultanti sono chiamati peptidi.
Due residui di -aminoacidi formano un dipeptide, tre - un tripeptide. Molti residui formano polipeptidi. I polipeptidi, come gli amminoacidi, sono anfoteri, ciascuno con il proprio punto isoelettrico. Le proteine sono polipeptidi.
Gli amminoacidi sono composti organici eterofunzionali le cui molecole includono il gruppo amminico NH2 e il gruppo carbossilico COOH
Acido aminoacetico
acido aminopropanoico
Proprietà fisiche.
Gli amminoacidi sono sostanze incolori, cristalline, solubili in acqua. A seconda del radicale, possono essere aspri, amari e insipidi.
Gli amminoacidi sono composti organici anfoteri (a causa del gruppo amminico, mostrano proprietà di base e a causa del gruppo carbossilico COOH esibiscono proprietà acide)
Reagisce con gli acidi
H 2 N - CH 2 - COOH + NaOH \u003d Cl- acido aminoacetico
Reagire con alcali
H 2 N - CH 2 - COOH + NaOH \u003d H 2 N - CH 3 - COONa + H 2 O- sale sodico della glicina
Reagisce con gli ossidi basici
2H 2 N - CH 2 - COOH + CuO = (H 2 N - OH 2 - COO) 2 + H 2 O- sale di rame della glicina
Biglietto numero 17
Il rapporto della struttura, proprietà e applicazioni sull'esempio di sostanze semplici.
La maggior parte dei non metalli delle sostanze semplici è caratterizzata da una struttura molecolare e solo pochi di essi hanno una struttura non molecolare.
Struttura non molecolare
C, B, Si
Questi non metalli hanno reticoli cristallini atomici, quindi hanno un'elevata durezza e punti di fusione molto elevati.
L'aggiunta di boro all'acciaio, alle leghe di alluminio, rame, nichel, ecc. ne migliora le proprietà meccaniche.
Applicazione:
1. Diamante - per la perforazione rocce
2. Grafite: per la produzione di elettrodi, moderatori di neutroni nei reattori nucleari, come lubrificante nella tecnologia.
3. Carbone, costituito principalmente da carbonio - adsbent - per produrre carburo di calcio, vernice nera.
Struttura molecolare
F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8
Questi non metalli allo stato solido sono caratterizzati da reticoli cristallini molecolari; in condizioni normali si tratta di gas, liquidi o solidi con basse temperature fusione.
Applicazione:
1. Accelerazione delle reazioni chimiche, anche in metallurgia
2. Taglio e saldatura di metalli
3. Liquido nei motori a razzo
4. In aviazione e sottomarini per respirare
5. In medicina
Le proteine sono come i biopolimeri. Struttura primaria, secondaria e terziaria delle proteine. proprietà e proprietà biologiche proteine.
Le proteine sono biopolimeri le cui molecole contengono residui di amminoacidi.
Le proteine hanno una struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
La struttura primaria è composta da residui di amminoacidi legati tra loro da legami pectidici.
La struttura secondaria è una catena avvolta a spirale e, oltre ai legami peptidici, ci sono legami a idrogeno.
La struttura terziaria è una spirale avvolta in una sfera e contiene inoltre solfuro Collegamenti SS
Struttura quaternaria: una doppia elica avvolta in una palla
Proprietà fisiche
Le proteine sono elettroliti anfoteri. Ad un certo valore di pH del mezzo, il numero di cariche positive e negative in una molecola proteica è lo stesso. Le proteine hanno una varietà di strutture. Ci sono proteine che sono insolubili in acqua e ci sono proteine che sono facilmente solubili in acqua. Ci sono proteine chimicamente inattive e resistenti all'azione degli agenti. Alcune proteine sono estremamente instabili. Ci sono proteine che sembrano filamenti, che raggiungono centinaia di nanometri di lunghezza; ci sono proteine che hanno la forma di palline con un diametro di soli 5-7 nm. Hanno un grande peso molecolare (104-107).
Proprietà chimiche
1. La reazione di denaturazione è la distruzione della struttura primaria della proteina sotto l'influenza della temperatura.
2. Reazioni di colore per le proteine
a) Interazione proteica con Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 \u003d Na 2 SO 4 + Cu (OH) 2
b) Interazione proteica con HNO 3
Il reagente per lo zolfo è acetato di piombo (CH 3 COO) 2 Pb, si forma un precipitato nero di PbS
Ruolo biologico
Proteine - materiali da costruzione
Le proteine sono una componente essenziale di tutto strutture cellulari
Le proteine sono enzimi che agiscono come catalizzatori
Proteine regolari: questi includono gli ormoni
Proteine - un mezzo di protezione
Le proteine come fonte di energia
Tra le sostanze organiche contenenti azoto, ci sono composti con una doppia funzione. Particolarmente importanti di questi sono aminoacidi.
Nelle cellule e nei tessuti degli organismi viventi si trovano circa 300 diversi aminoacidi, ma solo 20 ( α-amminoacidi ) di essi fungono da collegamenti (monomeri) da cui sono costruiti i peptidi e le proteine di tutti gli organismi (pertanto sono chiamati amminoacidi proteici). La sequenza di questi amminoacidi nelle proteine è codificata nella sequenza nucleotidica dei geni corrispondenti. I restanti aminoacidi si trovano sia sotto forma di molecole libere che in forma rilegata. Molti degli amminoacidi si trovano solo in alcuni organismi e ve ne sono alcuni che si trovano solo in uno dei moltissimi organismi descritti. La maggior parte dei microrganismi e delle piante sintetizzano gli amminoacidi di cui hanno bisogno; gli animali e l'uomo non sono in grado di formare i cosiddetti aminoacidi essenziali ottenuti dagli alimenti. Gli amminoacidi sono coinvolti nel metabolismo delle proteine e dei carboidrati, nella formazione di composti importanti per gli organismi (ad esempio basi purine e pirimidiniche, che sono parte integrante degli acidi nucleici), fanno parte di ormoni, vitamine, alcaloidi, pigmenti, tossine, antibiotici, ecc.; alcuni aminoacidi fungono da intermediari nella trasmissione degli impulsi nervosi.
Aminoacidi- composti organici anfoteri, che includono gruppi carbossilici - COOH e gruppi amminici -NH 2 .
Aminoacidi possono essere considerati acidi carbossilici, nelle cui molecole l'atomo di idrogeno nel radicale è sostituito da un gruppo amminico.
CLASSIFICAZIONE
Gli amminoacidi sono classificati in base alle caratteristiche strutturali.1. A seconda della posizione relativa dei gruppi amminico e carbossilico, gli amminoacidi sono divisi in α-, β-, γ-, δ-, ε- eccetera.
2. A seconda del numero di gruppi funzionali si distinguono acido, neutro e basico.
3. Per la natura del radicale idrocarburico, si distinguono alifatico(Grasso) aromatico, contenente zolfo e eterociclico aminoacidi. Gli amminoacidi di cui sopra appartengono alla serie dei grassi.
Un esempio di amminoacido aromatico è l'acido para-aminobenzoico:
Un esempio di amminoacido eterociclico è il triptofano, un α-amminoacido essenziale.
NOMENCLATURA
Di nomenclatura sistematica i nomi degli amminoacidi sono formati dai nomi degli acidi corrispondenti aggiungendo il prefisso amino e indicando la posizione del gruppo amminico rispetto al gruppo carbossilico. Numerazione catena di carbonio dall'atomo di carbonio del gruppo carbossilico.
Per esempio:
Viene spesso utilizzato anche un altro metodo per costruire nomi di amminoacidi, secondo il quale al nome banale dell'acido carbossilico viene aggiunto il prefisso amino indicando la posizione del gruppo amminico con la lettera dell'alfabeto greco.
Esempio:
Per α-amminoacidiR-CH(NH2)COOH
Che svolgono un ruolo estremamente importante nei processi vitali di animali e piante, vengono usati nomi banali.
Tavolo.
|
Amminoacido |
abbreviato designazione |
La struttura del radicale (R) |
|
Glicina |
Gly (Gly) |
H- |
|
Alanina |
Ala (Ala) |
CH3- |
|
Valina |
Val (Val) |
(CH 3) 2 CH - |
|
Leucina |
Leu (Leu) |
(CH 3) 2 CH - CH 2 - |
|
Sereno |
Ser (Ser) |
OH-CH2- |
|
tirosina |
Tiro (Tiro) |
HO - C 6 H 4 - CH 2 - |
|
Acido aspartico |
Asp (Asp) |
HOOC–CH2- |
|
Acido glutammico |
Glu (Glu) |
HOOC-CH2-CH2- |
|
cisteina |
Cys (Cys) |
HS-CH2- |
|
Asparagina |
Asn (Asn) |
O \u003d C - CH 2 - │ NH2 |
|
lisina |
Lys (Liz) |
NH 2 - CH 2 - CH 2 - CH 2 - |
|
Fenilalanina |
Fen |
C 6 H 5 - CH 2 - |
Se una molecola di amminoacido contiene due gruppi amminici, il suo nome utilizza il prefissodiamino, tre gruppi di NH 2 - triamino- eccetera.
Esempio:
La presenza di due o tre gruppi carbossilici si riflette nel nome dal suffisso – diovaia o -acido triico:
isomeria
1. Isomeria dello scheletro di carbonio
2. Isomeria della posizione dei gruppi funzionali
3. Isomeria ottica
α-amminoacidi, ad eccezione della glicina NH 2-CH 2 -COOH.
PROPRIETÀ FISICHE
Gli amminoacidi sono sostanze cristalline con punti di fusione elevati (sopra i 250°C), che differiscono poco nei singoli amminoacidi e sono quindi insoliti. La fusione è accompagnata dalla decomposizione della materia. Gli amminoacidi sono altamente solubili in acqua e insolubili nei solventi organici, motivo per cui sono simili ai composti inorganici. Molti aminoacidi hanno un sapore dolce.
RICEVERE
3. Sintesi microbiologica. Microrganismi noti che nel processo della vita producono α - aminoacidi delle proteine.
PROPRIETÀ CHIMICHE
Gli amminoacidi sono composti organici anfoteri, sono caratterizzati da proprietà acido-base.
io . Proprietà generali
1. Neutralizzazione intramolecolare → si forma uno zwitterione bipolare:
Le soluzioni acquose sono elettricamente conduttive. Queste proprietà sono spiegate dal fatto che le molecole di amminoacidi esistono sotto forma di sali interni, che si formano a causa del trasferimento di un protone dal carbossile al gruppo amminico:
zwitterion
Le soluzioni acquose di amminoacidi hanno un ambiente neutro, acido o alcalino, a seconda del numero di gruppi funzionali.
APPLICAZIONE
1) gli amminoacidi sono ampiamente distribuiti in natura;
2) le molecole di amminoacidi sono gli elementi costitutivi di tutte le proteine vegetali e animali; amminoacidi necessari per la costruzione delle proteine del corpo, che l'uomo e gli animali ricevono come parte delle proteine alimentari;
3) gli aminoacidi sono prescritti per un grave esaurimento, dopo operazioni pesanti;
4) servono per nutrire i malati;
5) gli aminoacidi sono necessari come rimedio per alcune malattie (ad esempio, l'acido glutammico è usato per le malattie nervose, l'istidina per le ulcere allo stomaco);
6) vengono utilizzati alcuni aminoacidi agricoltura per l'alimentazione degli animali, che influisce positivamente sulla loro crescita;
7) sono di importanza tecnica: gli acidi aminocaproico e aminoenantico formano fibre sintetiche - nylon ed enanth.
SUL RUOLO DEGLI AMINOACIDI
La ricerca in natura e il ruolo biologico degli aminoacidi
La ricerca in natura e il ruolo biologico degli aminoacidi
Gli amminoacidi contengono gruppi amminici e carbossilici e presentano tutte le proprietà caratteristiche dei composti con tali gruppi funzionali. Quando si scrivono reazioni di amminoacidi, vengono utilizzate formule con gruppi amminici e carbossilici non ionizzati.
1) reazioni sul gruppo amminico. Il gruppo amminico negli amminoacidi mostra le solite proprietà delle ammine: le ammine sono basi e nelle reazioni agiscono come nucleofili.
1. Reazione degli amminoacidi come basi. Quando un amminoacido reagisce con gli acidi, si formano sali di ammonio:
glicina cloridrato, sale cloridrato glicina
2. Azione dell'acido nitroso. Sotto l'azione dell'acido nitroso si formano idrossiacidi e vengono rilasciati azoto e acqua:
Questa reazione viene utilizzata per quantificare i gruppi amminici liberi negli amminoacidi e nelle proteine.
3. Formazione di N - derivati acilici, reazione di acilazione.
Gli amminoacidi reagiscono con anidridi e alogenuri acidi, formando N - derivati acilici degli amminoacidi:
Sale sodico di etere benzilico N carbobenzossiglicina - glicina cloroformica
L'acilazione è un modo per proteggere il gruppo amminico. I derivati N-acilici hanno Grande importanza nella sintesi di peptidi, poiché i derivati N-acilici sono facilmente idrolizzati con formazione di un gruppo amminico libero.
4. Formazione delle basi di Schiff. Quando a - amminoacidi interagiscono con le aldeidi, si formano immine sostituite (basi di Schiff) attraverso la fase di formazione delle carbinolammine:
alanina formaldeide N-metilolo derivato dell'alanina
5. Reazione di alchilazione. Il gruppo amminico in a-amminoacido viene alchilato per formare derivati N-alchilici:
Valore più alto ha una reazione con 2,4 - dinitrofluorobenzene. I derivati dinitrofenilici risultanti (derivati DNP) sono usati per determinare la sequenza amminoacidica in peptidi e proteine. L'interazione degli a-amminoacidi con il 2,4-dinitrofluorobenzene è un esempio di reazione di sostituzione nucleofila nell'anello benzenico. Per la presenza in anello benzenico due forti gruppi di ritiro di elettroni, l'alogeno diventa mobile ed entra in una reazione di sostituzione:
2,4 - dinitro -
fluorobenzene N - 2,4 - dinitrofenil - a - amminoacido
(DNFB) DNF - derivati di a - amminoacidi
6. Reazione con fenilisotiocianato. Questa reazione è ampiamente utilizzata per determinare la struttura dei peptidi. Il fenilisotiocianato è un derivato dell'acido isotiocianico H-N=C=S. L'interazione di a - amminoacidi con fenilisotiocianato procede secondo il meccanismo della reazione di addizione nucleofila. Nel prodotto risultante viene ulteriormente effettuata una reazione di sostituzione intramolecolare, che porta alla formazione di un'ammide ciclica sostituita: la feniltioidantoina.
I composti ciclici si ottengono in resa quantitativa e sono derivati fenilici della tioidantoina (FTH - derivati) - aminoacidi. FTG: i derivati differiscono nella struttura del radicale R.
Oltre ai soliti sali, gli a-amminoacidi possono formare sali intra-complessi con cationi di metalli pesanti in determinate condizioni. Per tutti gli a-aminoacidi, meravigliosamente cristallizzanti, intensamente colorati Colore blu sali di rame intracomplessi (chelati):
Estere etilico di alanina
La formazione di esteri è uno dei metodi per proteggere il gruppo carbossilico nella sintesi dei peptidi.
3. Formazione di alogenuri acidi. Quando gli a-amminoacidi con un gruppo amminico protetto vengono trattati con ossicloruro di zolfo (cloruro di tionile) o tricloruro di ossido di fosforo (ossicloruro di fosforo), si formano cloruri acidi:
Ottenere alogenuri acidi è uno dei modi per attivare il gruppo carbossilico nella sintesi dei peptidi.
4. Ottenere anidridi a - aminoacidi. Gli alogenuri acidi hanno una reattività molto elevata, che riduce la selettività della reazione quando vengono utilizzati. Pertanto, un metodo più frequentemente utilizzato per attivare il gruppo carbossilico nella sintesi del peptide è la sua trasformazione in un gruppo anidride. Le anidridi sono meno attive degli alogenuri acidi. Quando un a-amminoacido avente un gruppo amminico protetto interagisce con il cloroformiato di etile (cloroformiato di etile), si forma un legame di anidride:
5. Decarbossilazione. a - Gli amminoacidi aventi due gruppi di ritiro degli elettroni sullo stesso atomo di carbonio sono facilmente decarbossilati. A condizioni di laboratorio questo viene fatto riscaldando gli amminoacidi con idrossido di bario.Questa reazione si verifica nel corpo con la partecipazione degli enzimi decarbossilasi con la formazione di ammine biogene:
ninidrina
Il rapporto tra aminoacidi e calore. Quando gli a-aminoacidi vengono riscaldati, si formano ammidi cicliche, chiamate dichetopiperazine:
Dichetopiperazina
g - e d - Gli amminoacidi scindono facilmente l'acqua e ciclizzano per formare ammidi interne, lattami:
g - lattame (butirrolattame)
Nei casi in cui i gruppi amminico e carbossilico sono separati da cinque o più atomi di carbonio, quando riscaldati, avviene la policondensazione con formazione di catene poliammidiche polimeriche con eliminazione di una molecola d'acqua.
Gli amminoacidi sono composti che contengono sia un gruppo amminico che un gruppo carbossilico nella molecola. Il rappresentante più semplice degli amminoacidi è l'acido aminoacetico (glicina): NH 2 -CH 2 -COOH
Poiché gli amminoacidi contengono due gruppi funzionali, le loro proprietà dipendono da questi gruppi di atomi: NH 2 - e -COOH. Gli amminoacidi sono anfoteri materia organica reagendo come base e come acido.
Proprietà fisiche.
Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori, facilmente solubili in acqua e poco solubili in solventi organici. Molti aminoacidi hanno un sapore dolce.
Proprietà chimiche
Acidi (appaiono le proprietà principali)
Fondamenti
+ossidi metalliciAminoacidi - formazione di peptidi
Gli amminoacidi non cambiano il colore dell'indicatore se il numero di gruppi amminici e gruppi carbossilici è lo stesso.
1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH
2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O
3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O
Il ruolo biologico degli amminoacidi è che la struttura primaria della proteina è formata dai loro residui. Ci sono 20 aminoacidi che sono le materie prime per la produzione di proteine nel nostro corpo. Alcuni aminoacidi sono usati come agenti terapeutici, come l'acido glutammico per le malattie nervose, l'istidina per le ulcere allo stomaco. Alcuni aminoacidi sono utilizzati in Industria alimentare, vengono aggiunti al cibo in scatola e ai concentrati alimentari per migliorare il cibo.
Biglietto numero 16
L'anilina è un rappresentante delle ammine. Struttura chimica e proprietà, ottenimento e applicazione pratica.
Le ammine sono composti organici derivati dall'ammoniaca, nella cui molecola uno, due o tre atomi di idrogeno sono sostituiti da un radicale idrocarburico.
Proprietà fisiche.
L'anilina è un liquido oleoso incolore con un leggero odore caratteristico, leggermente solubile in acqua, ma solubile in alcool, etere e benzene. Punto di ebollizione 184°C. L'anilina è un potente veleno che agisce sul sangue..
Proprietà chimiche.
Acidi (reazioni del gruppo amminico)
Br 2 ( soluzione acquosa)
C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl
Le proprietà chimiche dell'anilina sono dovute alla presenza nella sua molecola del gruppo amminico -NH 2 e del nucleo benzenico, che si influenzano a vicenda.
Ricevuta.
Recupero di nitrocomposti - Reazione di zinina
C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O
Applicazione.
L'anilina è utilizzata nella produzione di materiali fotografici, coloranti all'anilina. Procurati polimeri, esplosivi, droghe.
Biglietto numero 17
Le proteine sono come i biopolimeri. Struttura, proprietà e funzioni biologiche delle proteine.
Scoiattoli (proteine, polipeptidi) - sostanze organiche ad alto peso molecolare, costituite da amminoacidi collegati in una catena da un legame peptidico. Negli organismi viventi, la composizione aminoacidica delle proteine è determinata dal codice genetico; nella maggior parte dei casi vengono utilizzati in sintesi 20 aminoacidi standard.
struttura proteica
Le molecole proteiche sono polimeri lineari composti da α-amminoacidi (che sono monomeri) e, in alcuni casi, da amminoacidi basici modificati. La sequenza di amminoacidi in una proteina corrisponde all'informazione contenuta nel gene della proteina data.
· Struttura primaria - la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica è lineare.
Struttura secondaria: la torsione della catena polipeptidica in una spirale, supportata da legami idrogeno.
· Struttura terziaria - confezionamento dell'elica secondaria in una bobina. Struttura terziaria di supporto: legami disolfuro, legami idrogeno.
Proprietà
Le proteine sono anfotere, così come gli amminoacidi.
Differiscono nel grado di solubilità in acqua, ma la maggior parte delle proteine si dissolve in essa.
Denaturazione: un brusco cambiamento delle condizioni, come il riscaldamento o il trattamento di una proteina con acido o alcali, provoca la perdita delle strutture quaternarie, terziarie e secondarie della proteina. La denaturazione è in alcuni casi reversibile.
Idrolisi: sotto l'influenza degli enzimi, una proteina viene idrolizzata nei suoi aminoacidi costituenti. Questo processo si verifica, ad esempio, nello stomaco umano sotto l'influenza di enzimi come la pepsina e la tripsina.
Funzioni delle proteine nell'organismo
funzione catalitica
Gli enzimi sono un gruppo di proteine con specifiche proprietà catalitiche. Tra gli enzimi si possono notare le seguenti proteine: tripsina, pepsina, amilasi, lipasi.
funzione strutturale
Le proteine sono il materiale da costruzione di quasi tutti i tessuti: muscolari, di sostegno, tegumentari.
Proteine anticorpali in grado di neutralizzare virus, batteri patogeni .
Funzione di segnale
Le proteine recettrici percepiscono e trasmettono segnali dalle cellule vicine.
funzione di trasporto
L'emoglobina trasporta l'ossigeno dai polmoni ad altri tessuti e diossido di carbonio dai tessuti ai polmoni.
Funzione di riserva
Queste proteine includono le cosiddette proteine di riserva, che sono immagazzinate come fonte di energia e materia nei semi delle piante e nelle uova degli animali. Servono come materiali da costruzione.
funzione motoria
Le proteine contrattili sono actina e miosina.
Biglietto numero 18
1. caratteristiche generali composti macromolecolari: composizione, struttura, reazioni alla base della loro produzione (sull'esempio del polietilene).
Composti ad alto peso molecolare (polimeri) sono sostanze le cui macromolecole sono costituite da unità a ripetizione multipla. Il loro peso molecolare relativo può variare da poche migliaia a molti milioni.
Monomero- Questa è una sostanza a basso peso molecolare da cui si ottiene un polimero.
Collegamento strutturale– gruppi di atomi che si ripetono più volte in una macromolecola polimerica.
Grado di polimerizzazioneè il numero di unità strutturali ripetute.
nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n
I polimeri possono essere ottenuti da reazioni di polimerizzazione e policondensazione.
Segnali di una reazione polimerizzazione:
1. Non si formano sostanze collaterali.
2. La reazione è dovuta a doppi o tripli legami.
nCH 2 \u003d CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n- reazione di polimerizzazione dell'etilene - formazione di polietilene.
Segnali di una reazione policondensazione:
1. Si formano sottoprodotti.
2. La reazione è dovuta a gruppi funzionali.
Esempio: formazione di resina fenolo-formaldeide da fenolo e formaldeide, un legame polipeptidico da amminoacidi. In questo caso, oltre al polimero, si forma un sottoprodotto, l'acqua.
I composti ad alto peso molecolare presentano alcuni vantaggi rispetto ad altri materiali: sono resistenti all'azione dei reagenti, non conducono corrente, sono meccanicamente forti e leggeri. Sulla base di polimeri si ottengono film, vernici, gomma e plastica.