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Il valore della presentazione delle proteine in chimica

Il valore della presentazione delle proteine in chimica

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_1.jpg" alt="(!LANG:>Proteine Chimica presentazione sul tema: "Proteine" dello studente 9 - classe b KOSH n."> Белки Презентация по химии на тему: «Белки» ученицы 9-б класса КОШ № 103 Сапатой Марии!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_2.jpg" alt="(!LANG:>Le proteine, o sostanze proteiche, sono macromolecolari (il peso molecolare varia da 5-10 mila"> Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_3.jpg" alt="(!LANG:>catalitico (enzimi); regolatorio (ormoni); strutturale (collagene , fibroina); motore (miosina); trasporto"> каталитические (ферменты); регуляторные (гормоны); структурные (коллаген, фиброин); двигательные (миозин); транспортные (гемоглобин, миоглобин); защитные (иммуноглобулины, интерферон); запасные (казеин, альбумин, глиадин). Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. Биологические функции белков!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_4.jpg" alt="(!LANG:>Le proteine sono alla base delle biomembrane, la parte più importante della cellula e componenti cellulari Svolgono la chiave"> Белки – основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, оставляя как бы материальную основу её химической деятельности. Исключительное свойство белка – самоорганизация структуры, т.е. его способность самопроизвольно создавать определённую, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь. Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых им аминокислот.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_5.jpg" alt="(!LANG:>Composizione chimica del corpo umano ACQUA - 65% GRASSO - 10 % DI PROTEINE"> Химический состав организма человека ВОДА – 65% ЖИРЫ – 10% БЕЛКИ – 18% УГЛЕВОДЫ – 5% Другие неорганические и !} materia organica – 2%

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_6.jpg" alt="(!LANG:> Nelle molecole proteiche, gli α-aminoacidi sono legati dal peptide"> В молекулах белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными (-СO-NH-) связями СТРОЕНИЕ R О Н R1 О Н R2 O Н R3 O Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_7.jpg" alt="(!LANG:>Comunicazioni ioniche (sale) e idrogeno e"> Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие – особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка. Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода-51-53; кислорода-21,5-23,5; азота-16,8-18,4; водорода-6,5-7,3; серы-0,3-2,5 Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_8.jpg" alt="(!LANG:>La sequenza dei residui di amminoacidi nella catena polipeptidica è chiamata struttura primaria della proteina Generale"> Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка. Общее число !} vari tipi proteine in tutti i tipi di organismi viventi è 1010-1012 La maggior parte delle proteine ha una struttura secondaria, anche se non sempre lungo la catena polipeptidica.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_9.jpg" alt="(!LANG:>Le catene polipeptidiche con una certa struttura secondaria possono essere disposte diversamente nello spazio ."> Полипептидные цепочки с определённой вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве. Это пространственное расположение получило название третичной структуры. В формировании третичной структуры, кроме !} legami di idrogeno, le interazioni ioniche e idrofobiche svolgono un ruolo importante. Secondo la natura del "packaging" della molecola proteica, si distinguono proteine globulari o sferiche e fibrillari o filamentose.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_10.jpg" alt="(!LANG:>In un certo numero di casi, singole subunità proteiche che utilizzano legami idrogeno, interazioni elettrostatiche e di altro tipo"> В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков. Однако следует ещё раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_11.jpg" alt="(!LANG:>Caratterizzazione di tre strutture di molecole proteiche Legame peptidico">!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_12.jpg" alt="(!LANG:>Esistono diverse classificazioni di proteine. Si basano su caratteristiche diverse : difficoltà (facile"> Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки: Степень сложности (простые и сложные); Форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки); Растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины); Выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т.п.). Классификация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_13.jpg" alt="(!LANG:>Le proteine sono elettroliti anfoteri. Ad un certo valore di pH del mezzo (si chiama punto isoelettrico) numero"> Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов. Свойства!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_14.jpg" alt="(!LANG:>Il processo di idratazione significa che le proteine legano l'acqua, mentre esibiscono proprietà idrofile : swell, loro"> Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (СО-NH-, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно способствует устойчивости раствора белка. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зёрна крахмала. Гидратация!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_15.jpg" alt="(!LANG:>Durante la denaturazione sotto l'influenza di fattori esterni (temperatura, stress meccanico , agenti chimici d'azione e un numero"> При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно. И !} Composizione chimica le proteine non cambiano stanno cambiando Proprietà fisiche: ridotta solubilità, capacità di idratare, perdita di attività biologica. La forma della macromolecola proteica cambia, si verifica l'aggregazione. Allo stesso tempo, aumenta l'attività di alcuni gruppi chimici, viene facilitato l'effetto degli enzimi proteolitici sulle proteine, e quindi è più facile idrolizzare. Nella tecnologia alimentare, speciale valore pratico ha denaturazione termica delle proteine, il cui grado dipende dalla temperatura, dalla durata del riscaldamento e dall'umidità. La denaturazione delle proteine può anche essere causata da un'azione meccanica (pressione, sfregamento, scuotimento, ultrasuoni). Infine, l'azione dei reagenti chimici (acidi, alcali, alcol, acetone) porta alla denaturazione delle proteine.Tutti questi metodi sono ampiamente utilizzati in Industria alimentare e e biotecnologia. Denaturazione delle proteine

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_16.jpg" alt="(!LANG:>Il processo di schiumatura è inteso come la capacità delle proteine di formare sistemi concentrati liquido-gas", detti schiume. Sostenibilità"> Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства. Пенообразование Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных процесса: 1) Гидролиз белков под действием ферментов; 2) Взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.!}

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_17.jpg" alt="(!LANG:>Una reazione di idrolisi per formare amminoacidi in vista generale può essere scritto in questo modo: idrolisi delle proteine "\u003e

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_18.jpg" alt="(!LANG:>Le proteine bruciano per produrre azoto, diossido di carbonio e acqua, nonché alcune altre sostanze. "> Le proteine bruciano con la formazione di azoto, anidride carbonica e acqua, nonché alcune altre sostanze. La combustione è accompagnata da un caratteristico odore di piume bruciate. Bruciore Reazioni di colore Le seguenti reazioni sono utilizzato: xantoproteina, in cui cicli aromatici ed eteroatomici in una molecola proteica con concentrato l'acido nitrico accompagnato dall'aspetto di un colore giallo; biureto, in cui soluzioni di proteine debolmente alcaline interagiscono con una soluzione di solfato di rame (II) con la formazione di composti complessi tra ioni Cu2+ e polipeptidi. La reazione è accompagnata dalla comparsa di un colore viola-blu.

Src="http://present5.com/presentacii-2/20171213%5C34946-belki.ppt%5C34946-belki_19.jpg" alt="(!LANG:>Grazie per l'attenzione!">!}

Una lezione generale sull'argomento “Proteine. La loro struttura e funzioni.

Definizione di proteine
Struttura
Denaturazione
Reazioni qualitative
Funzioni

Storia di studio

Le proteine furono isolate come una classe separata di molecole biologiche nel 18° secolo come risultato del lavoro di un chimico francese Antonio de Fourcroix e altri scienziati.
chimico olandese Gerrit Mulder nel 1836 propose il primo modello struttura chimica proteine.
Nel 1894 un fisiologo tedesco Albrecht Kossel avanzare la teoria secondo cui gli amminoacidi sono i principali costruzioni proteine.
All'inizio del XX secolo, un chimico tedesco Emil Fischer dimostrato sperimentalmente che le proteine sono costituite da residui di amminoacidi collegati da legami peptidici.

Antonio de Fourcroix

Albrecht Kossel

Gerrit Mulder

Emil Fischer

Scoiattoli

Scoiattoli- sostanze organiche ad alto peso molecolare, costituite da amminoacidi collegati in catena da un legame peptidico.

Aminoacidi- composti organici, la cui molecola contiene contemporaneamente gruppi carbossilici e amminici.

Scoiattoli

insolubile (scleroproteine) )

Cheratina
fibroina

Solubile (albumina)

proteine del sangue
Proteine del latte

Denaturazione

Denaturazione- perdita da parte delle proteine delle loro proprietà naturali a causa di una violazione della struttura spaziale delle loro molecole.

Di solito, la denaturazione è causata da un aumento della temperatura, dall'azione di acidi e alcali forti, sali di metalli pesanti, alcuni solventi (alcool), radiazioni, ecc.

C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - precipitato Colore bianco. C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- soluzione giallo - + NH3 - soluzione arancione c) Reazione del biureto: Proteina + CuSO4 + NaOH - colore blu-viola." width="640"

Proprietà chimiche

Reazioni qualitative alle proteine:

un) Per la determinazione dello zolfo nelle proteine:

Proteine + O2 → odore di piume bruciate

b) reazione xantoproteica:

Proteina +HNO3 → precipitato bianco

Con 6H4CH(NH2)COOH + HNO3 (conc) --H2SO4-- C6H3(NO2)CH(NH2)COOH↓ + H2O - si forma un precipitato bianco.

C6H3(NO2)CH(NH2)COOH -t-- soluzione gialla-- + NH3- soluzione arancione

in) Reazione del biureto:

Proteina + CuSO4 + NaOH - colore blu-viola.

Proprietà chimiche

Idrolisi

L'idrolisi proteica è la distruzione dei legami peptidici, cioè legami tra atomi di carbonio e azoto in gruppi peptidici (-CO - NH-). Si forma una miscela di α-amminoacidi.

Proteine + H2O → miscela di aminoacidi

H2N–CH2–CO–NH–CH(CH2OH)–CO–NH–CH(CH2SH)–COOH + 2H2O → H2N–CH2–COOH + H2N–CH(CH2OH)–COOH + H2N–CH(CH2SH)–COOH

Enzimatico

Tutti gli enzimi sono intrinsecamente proteine.

Trasporto

L'emoglobina è una proteina del sangue che trasporta l'ossigeno agli organi e ai tessuti.

Strutturale

Le proteine del tessuto connettivo, creatina, collagene, elastina, reticolina svolgono una funzione strutturale. Sono costituiti da tegumenti del corpo (pelle, capelli, unghie), vasi.

Protettivo

La funzione protettiva è svolta dagli anticorpi proteici, che sono prodotti dal sistema immunitario dell'organismo quando vi entrano sostanze estranee, dette antigeni (batteri, virus, ecc.). si realizza anche nella capacità delle proteine del sangue, in particolare del fibrinogeno, di formare un coagulo (coagulante). Questo protegge il corpo dalla perdita di sangue durante gli infortuni.

Segnale

Le proteine recettrici ricevono e trasmettono segnali da ambiente. Ad esempio, quando la luce agisce sulla retina dell'occhio.

Ormonale

Molti ormoni sono proteine o polipeptidi. Ad esempio, l'ormone tiroideo triiodotironina .

Il motore

Tutti i tipi di movimento degli organismi viventi, compresa la contrazione muscolare, lo sfarfallio delle ciglia, il movimento dei flagelli, le foglie nelle piante, sono eseguiti da speciali proteine contrattili. Actina e miosina svolgono il ruolo principale nel lavoro dei muscoli umani.

Le proteine, o sostanze proteiche, sono polimeri naturali ad alto peso molecolare (il peso molecolare varia da 5-10 mila a 1 milione o più), le cui molecole sono costituite da residui di amminoacidi collegati da un legame ammidico (peptide). catalitico (enzimi); regolatorio (ormoni); strutturale (collagene, fibroina); motore (miosina); trasporto (emoglobina, mioglobina); protettivo (immunoglobuline, interferone); ricambio (caseina, albumina, gliadina). Tra le proteine ci sono antibiotici e sostanze che hanno un effetto tossico. Le proteine sono alla base delle biomembrane, la parte più importante della cellula e dei componenti cellulari. Svolgono un ruolo chiave nella vita della cellula, lasciando, per così dire, la base materiale della sua attività chimica. Una proprietà eccezionale di una proteina è l'auto-organizzazione della struttura, ad es. la sua capacità di creare spontaneamente una specifica struttura spaziale peculiare solo a una determinata proteina. In sostanza, tutte le attività del corpo (sviluppo, movimento, svolgimento di varie funzioni e molto altro) sono associate a sostanze proteiche. È impossibile immaginare la vita senza proteine. Le proteine sono il componente più importante del cibo umano e animale, il fornitore degli amminoacidi di cui hanno bisogno. ACQUA - 65% GRASSI - 10% PROTEINE - 18% CARBOIDRATI - 5% Altre sostanze inorganiche e organiche - 2% Nelle molecole proteiche, gli α - amminoacidi sono interconnessi da legami peptidici (-CO-NH-) ... N CH C N CH C N CH C N CH C ... H R ОН R1 ОН R2 O Н R3 O Le catene polipeptidiche costruite in questo modo o sezioni separate all'interno della catena polipeptidica possono in alcuni casi essere ulteriormente legate da legami disolfuro (-S-S-), oppure, come i loro spesso chiamati ponti disolfuro.I legami ionici (sale) e idrogeno, così come l'interazione idrofobica, un tipo speciale di contatto tra i componenti idrofobici delle molecole proteiche in un mezzo acquoso, svolgono un ruolo importante nella creazione della struttura delle proteine. Tutti questi legami hanno diversi punti di forza e forniscono la formazione di una molecola proteica complessa e di grandi dimensioni. Nonostante la differenza nella struttura e nelle funzioni delle sostanze proteiche, la loro composizione elementare oscilla leggermente (in % della massa secca): carbonio-51-53; ossigeno-21,5-23,5; azoto-16,8-18,4; idrogeno-6,5-7,3; sulfur-0,3-2,5 Alcune proteine contengono piccole quantità di fosforo, selenio e altri elementi. La sequenza dei residui di amminoacidi nella catena polipeptidica è chiamata struttura primaria della proteina. Il numero totale di diversi tipi di proteine in tutti i tipi di organismi viventi è compreso tra 1010 e 1012. La maggior parte delle proteine ha una struttura secondaria, sebbene non sempre lungo l'intera catena polipeptidica. Le catene polipeptidiche con una certa struttura secondaria possono essere disposte in modo diverso nello spazio. Questa disposizione spaziale è chiamata struttura terziaria. Nella formazione della struttura terziaria, oltre ai legami idrogeno, svolgono un ruolo importante le interazioni ioniche e idrofobiche. Secondo la natura del "packaging" della molecola proteica, si distinguono proteine globulari o sferiche e fibrillari o filamentose. In alcuni casi, le singole subunità proteiche formano complessi complessi con l'aiuto di legami idrogeno, interazioni elettrostatiche e di altro tipo. In questo caso si forma una struttura quaternaria di proteine. Tuttavia, va notato ancora una volta che la struttura primaria gioca un ruolo eccezionale nell'organizzazione delle strutture proteiche superiori. La struttura di una molecola proteica Caratteristiche della struttura Primario - lineare L'ordine di alternanza degli amminoacidi nella catena polipeptidica - struttura lineare Il tipo di legame che determina la struttura Immagine grafica Legame peptidico NH CO Secondario - elicoidale Torsione della catena polipeptidica lineare in un'elica - struttura elicoidale Intramolecolare LEGAMI IDROGENO Terziario - globulare Impacchettamento dell'elica secondaria in un groviglio - struttura glomerulare Legami disolfuro e ionici CO ... HNCO ... HN Esistono diverse classificazioni di proteine. Si basano su diverse caratteristiche: Grado di complessità (semplice e complesso); La forma delle molecole (proteine globulari e fibrillari); Solubilità in singoli solventi (solubili in acqua, solubili in soluzioni saline diluite - albumine, solubili in alcol - prolamine, solubili in alcali e acidi diluiti - gluteline); scheletrico eseguibile, ecc.). funzione (ad esempio, proteine di stoccaggio, le proteine sono elettroliti anfoteri. Ad un certo valore di pH del mezzo (è chiamato punto isoelettrico), il numero di cariche positive e negative nella molecola proteica è lo stesso. Questo è uno dei proprietà della proteina Le proteine a questo punto sono elettricamente neutre e la loro solubilità in acqua La capacità delle proteine di ridurre la solubilità quando le loro molecole diventano elettricamente neutre viene utilizzata per isolarle dalle soluzioni, ad esempio, nella tecnologia per ottenere prodotti proteici. Il processo di idratazione significa il legame dell'acqua da parte delle proteine, mentre queste presentano proprietà idrofile: si gonfiano, la loro massa e volume aumentano.Il rigonfiamento della proteina è accompagnato dalla sua parziale dissoluzione.L'idrofilia delle singole proteine dipende dalla loro struttura.L'idrofilia I gruppi ammidici (CO-NH-, legame peptidico), amminici (NH2) e carbossilici (COOH) presenti nella composizione e situati sulla superficie della macromolecola proteica attraggono le molecole d'acqua, orientandole rigorosamente sulla superficie delle molecole ulio. Il guscio di idratazione (acqua) che circonda i globuli proteici previene l'aggregazione e la sedimentazione e contribuisce quindi alla stabilità della soluzione proteica. Con un rigonfiamento limitato, le soluzioni proteiche concentrate formano sistemi complessi chiamati gelatina. Le gelatine non sono fluide, elastiche, hanno plasticità, una certa resistenza meccanica, e sono in grado di mantenere la loro forma. Le proteine globulari possono essere completamente idratate dissolvendosi in acqua (ad esempio proteine del latte), formando soluzioni a bassa concentrazione. L'idrofilia delle proteine del grano e della farina gioca un ruolo importante nella conservazione e nella lavorazione del grano, nella panificazione. L'impasto, che si ottiene nell'industria della panificazione, è una proteina gonfia in acqua, una gelatina concentrata contenente grani di amido. Durante la denaturazione, sotto l'influenza di fattori esterni (temperatura, azione meccanica, azione di agenti chimici e una serie di altri fattori), si verifica un cambiamento nelle strutture secondarie, terziarie e quaternarie della macromolecola proteica, cioè la sua nativa struttura spaziale. Struttura primaria, e quindi. E la composizione chimica della proteina non cambia. Le proprietà fisiche cambiano: la solubilità diminuisce, la capacità di idratarsi, l'attività biologica viene persa. La forma della macromolecola proteica cambia, si verifica l'aggregazione. Allo stesso tempo, aumenta l'attività di alcuni gruppi chimici, viene facilitato l'effetto degli enzimi proteolitici sulle proteine, e quindi è più facile idrolizzare. Nella tecnologia alimentare, la denaturazione termica delle proteine è di particolare importanza pratica, il cui grado dipende dalla temperatura, dalla durata del riscaldamento e dall'umidità. La denaturazione delle proteine può anche essere causata da un'azione meccanica (pressione, sfregamento, scuotimento, ultrasuoni). Infine, l'azione dei reagenti chimici (acidi, alcali, alcol, acetone) porta alla denaturazione delle proteine.Tutti questi metodi sono ampiamente utilizzati nell'industria alimentare e nelle biotecnologie.Il processo di schiumatura è inteso come la capacità delle proteine di formare un'elevata concentrazione sistemi liquido-gas chiamati schiume.La stabilità della schiuma, in cui la proteina è un agente schiumogeno, dipende non solo dalla sua natura e concentrazione, ma anche dalla temperatura.Le proteine sono utilizzate come agenti schiumogeni nell'industria dolciaria (marshmallow, marshmallow, soufflé) .Il pane ha una struttura schiumosa, e questo influisce sulle sue proprietà gustative Per l'industria alimentare si possono distinguere due processi molto importanti: 1) Idrolisi delle proteine sotto l'azione degli enzimi; 2) Interazione di gruppi amminici di proteine o amminoacidi con gruppi carbonilici di zuccheri riduttori. Il tasso di idrolisi delle proteine dipende dalla sua composizione, struttura molecolare, attività enzimatica e condizioni. La reazione di idrolisi con la formazione di amminoacidi può essere generalmente scritta come segue: Le proteine bruciano per formare azoto, anidride carbonica e acqua, nonché alcune altre sostanze. Il bruciore è accompagnato dal caratteristico odore di piume bruciate. Vengono utilizzate le seguenti reazioni: xantoproteina, in cui i cicli aromatici ed eteroatomici interagiscono in una molecola proteica con acido nitrico concentrato, accompagnata dalla comparsa di un colore giallo; biureto, in cui soluzioni di proteine debolmente alcaline interagiscono con una soluzione di solfato di rame (II) con la formazione di composti complessi tra ioni Cu2+ e polipeptidi. La reazione è accompagnata dalla comparsa di un colore viola-blu.

Antoine Francois de Fourcroix. Le proteine sono state introdotte in una classe separata di molecole biologiche nel 18° secolo come risultato del lavoro del chimico francese Antoine Fourcroix e di altri scienziati, in cui è stata notata la proprietà delle proteine di coagulare (denaturare) sotto l'influenza del calore o degli acidi . A quel tempo, furono studiate proteine come albumina, fibrina, glutine.

Proteine - Le sostanze proteiche, le proteine o le sostanze proteiche, sono dette polimeri naturali ad alto peso molecolare (il peso molecolare varia da 5-10 mila a 1 milione o più), le cui molecole sono costituite da residui di amminoacidi collegati da un legame peptidico.

Le proteine differiscono per il loro grado di solubilità in acqua, ma la maggior parte delle proteine si dissolve in essa. Quelli insolubili includono, ad esempio, la cheratina (la proteina che compone i capelli, i peli dei mammiferi, le piume degli uccelli, ecc.) e la fibroina, che fa parte della seta e delle ragnatele. Le proteine si dividono anche in idrofile e idrofobiche. Gli idrofili comprendono la maggior parte delle proteine del citoplasma, del nucleo e della sostanza intercellulare, comprese la cheratina e la fibroina insolubili. Gli idrofobi comprendono la maggior parte delle proteine che costituiscono le membrane biologiche delle proteine integrali della membrana che interagiscono con i lipidi idrofobici della membrana (queste proteine di solito hanno anche piccole regioni idrofile).

Gerrit Mulder Il chimico olandese Gerrit Mulder ha analizzato la composizione delle proteine e ha ipotizzato che quasi tutte le proteine abbiano una formula empirica simile. Mulder determinò anche i prodotti di degradazione delle proteine amminoacidiche e per una di esse (leucina) con un piccolo margine di errore determinò il peso molecolare di 131 dalton. Nel 1836 Mulder propose il primo modello della struttura chimica delle proteine. Basandosi sulla teoria dei radicali, formulò il concetto dell'unità strutturale minima di composizione proteica, C16H24N4O5, che era chiamata "proteina", e la teoria "teoria delle proteine".

Emil Fischer 1) All'inizio del 20° secolo, il chimico tedesco Emil Fischer dimostrò sperimentalmente che le proteine sono costituite da residui di amminoacidi collegati da legami peptidici. Ha inoltre effettuato la prima analisi della sequenza amminoacidica di una proteina e ha spiegato il fenomeno della proteolisi.

Le proteine sono alla base delle biomembrane, la parte più importante della cellula e dei componenti cellulari. Svolgono un ruolo chiave nella vita della cellula, lasciando, per così dire, la base materiale della sua attività chimica. 2) Il componente più importante del cibo umano e animale, il fornitore degli amminoacidi di cui hanno bisogno 3) Autorganizzazione della struttura, cioè la sua capacità di creare spontaneamente una specifica struttura spaziale peculiare solo a una determinata proteina. In sostanza, tutte le attività del corpo (sviluppo, movimento, svolgimento di varie funzioni e molto altro) sono associate a sostanze proteiche. È impossibile immaginare la vita senza proteine.

James Sumner 1) Tuttavia, il ruolo centrale delle proteine negli organismi non fu riconosciuto fino al 1926, quando il chimico americano James Sumner (poi Laureate premio Nobel) ha mostrato che l'enzima ureasi è una proteina 2) La difficoltà di isolare le proteine pure rendeva difficile studiarle. Pertanto, i primi studi sono stati condotti utilizzando quei polipeptidi che potevano essere purificati in grandi quantità, ovvero proteine del sangue, uova di gallina, tossine varie ed enzimi digestivi/metabolici rilasciati dopo la macellazione.

Un ruolo importante nella creazione della struttura delle proteine è svolto dai legami ionici (sale) e idrogeno, nonché dall'interazione idrofobica, un tipo speciale di contatto tra i componenti idrofobici delle molecole proteiche in un mezzo acquoso. Tutti questi legami hanno diversi punti di forza e forniscono la formazione di una molecola proteica complessa e di grandi dimensioni. Nonostante la differenza nella struttura e nelle funzioni delle sostanze proteiche, la loro composizione elementare oscilla leggermente (in % della massa secca): carbonio-51-53; ossigeno-21,5-23,5; azoto-16,8-18,4; idrogeno-6,5-7,3; zolfo-0,3-2,5

Linus Pauling Linus Pauling è considerato il primo scienziato a prevedere con successo la struttura secondaria delle proteine. William Astbury L'idea che la struttura secondaria delle proteine sia il risultato della formazione di legami idrogeno tra amminoacidi è stata proposta da William Astbury nel 1933, Walter Kauzman, Kaya Linderström-Langa formazione della struttura terziaria delle proteine e ruolo delle interazioni idrofobiche in questo processo.

Legame peptidico Struttura di una molecola proteica Caratteristica strutturale Tipo di legame che determina la struttura Immagine grafica Primario - lineare Ordine di alternanza degli amminoacidi nella catena polipeptidica - struttura lineare Secondaria - elicoidale Torsione della catena polipeptidica lineare a spirale - struttura elicoidale Intramolecolare LEGAMI IDROGENO Terziario - globulare Impaccamento dell'elica secondaria in una palla - struttura glomerulare Disolfuro e legami ionici

La struttura primaria di una proteina. La sequenza dei residui di amminoacidi nella catena polipeptidica è chiamata struttura primaria della proteina. Il numero totale di diversi tipi di proteine in tutti i tipi di organismi viventi è Struttura secondaria La maggior parte delle proteine ha una struttura secondaria, anche se non sempre lungo l'intera catena polipeptidica.

Le catene polipeptidiche con una certa struttura secondaria possono essere disposte in modo diverso nello spazio. Questa disposizione spaziale è chiamata struttura terziaria. Nella formazione della struttura terziaria, oltre ai legami idrogeno, svolgono un ruolo importante le interazioni ioniche e idrofobiche. Secondo la natura del "packaging" della molecola proteica, si distinguono proteine globulari o sferiche e fibrillari o filamentose.

Esistono diverse classificazioni di proteine. Si basano su diverse caratteristiche: Grado di complessità (semplice e complesso); La forma delle molecole (proteine globulari e fibrillari); Solubilità in singoli solventi (solubili in acqua, solubili in soluzioni saline diluite - albumine, solubili in alcol - prolamine, solubili in alcali e acidi diluiti - gluteline); Funzione svolta (p. es., deposito di proteine, scheletrici, ecc.).

Durante la denaturazione, sotto l'influenza di fattori esterni (temperatura, azione meccanica, azione di agenti chimici e una serie di altri fattori), si verifica un cambiamento nelle strutture secondarie, terziarie e quaternarie della macromolecola proteica, cioè la sua nativa struttura spaziale. La struttura primaria e, di conseguenza, la composizione chimica della proteina non cambia. Le proprietà fisiche cambiano: la solubilità diminuisce, la capacità di idratarsi, l'attività biologica viene persa. La forma della macromolecola proteica cambia, si verifica l'aggregazione. Allo stesso tempo, aumenta l'attività di alcuni gruppi chimici, viene facilitato l'effetto degli enzimi proteolitici sulle proteine e quindi le proteine vengono idrolizzate più facilmente. Nella tecnologia alimentare, la denaturazione termica delle proteine è di particolare importanza pratica, il cui grado dipende dalla temperatura, dalla durata del riscaldamento e dall'umidità. La denaturazione delle proteine può anche essere causata da un'azione meccanica (pressione, sfregamento, scuotimento, ultrasuoni). Infine, l'azione dei reagenti chimici (acidi, alcali, alcol, acetone) porta alla denaturazione delle proteine. Tutte queste tecniche sono ampiamente utilizzate nell'industria alimentare e nelle biotecnologie.

Il processo di idratazione prevede il legame dell'acqua da parte delle proteine, mentre queste presentano proprietà idrofile: si gonfiano, aumentano di massa e volume. Il rigonfiamento della proteina è accompagnato dalla sua parziale dissoluzione. L'idrofilia delle singole proteine dipende dalla loro struttura. I gruppi idrofili ammide (CO-NH-, legame peptidico), amminico (NH 2) e carbossilico (COOH) presenti nella composizione e posti sulla superficie della macromolecola proteica attraggono le molecole d'acqua, orientandole rigorosamente sulla superficie della molecola . Il guscio di idratazione (acqua) che circonda i globuli proteici previene l'aggregazione e la sedimentazione e contribuisce quindi alla stabilità della soluzione proteica. Con un rigonfiamento limitato, le soluzioni proteiche concentrate formano sistemi complessi chiamati gelatina. Le gelatine non sono fluide, elastiche, hanno plasticità, una certa resistenza meccanica, e sono in grado di mantenere la loro forma. Le proteine globulari possono essere completamente idratate dissolvendosi in acqua (ad esempio proteine del latte), formando soluzioni a bassa concentrazione. L'idrofilia delle proteine del grano e della farina gioca un ruolo importante nella conservazione e nella lavorazione del grano, nella panificazione. L'impasto, che si ottiene nell'industria della panificazione, è una proteina gonfia in acqua, una gelatina concentrata contenente grani di amido.

Le proteine bruciano con la formazione di azoto, anidride carbonica e acqua, oltre ad alcune altre sostanze. Il bruciore è accompagnato dal caratteristico odore di piume bruciate. Vengono utilizzate le seguenti reazioni: xantoproteina, in cui i cicli aromatici ed eteroatomici interagiscono in una molecola proteica con acido nitrico concentrato, accompagnata dalla comparsa di un colore giallo; biureto, in cui soluzioni di proteine debolmente alcaline interagiscono con una soluzione di solfato di rame (II) con la formazione di composti complessi tra ioni Cu 2+ e polipeptidi. La reazione è accompagnata dalla comparsa di un colore viola-blu.

2) Reazione del biureto per un legame peptidico Avanzamento del lavoro Mettere 5 gocce di una soluzione proteica diluita in una provetta, aggiungere 3 gocce di una soluzione di NaOH al 10% e 1 goccia di una soluzione di CuS0 4 all'1% Mescolare il tutto. Osservazioni Appare un colore blu-viola. Equazioni: 1. Preparazione dell'albume di gallina non diluito Separare l'albume di tre uova di gallina dai tuorli. Considerando che la massa media di proteine in un uovo è di 33 g (tuorlo 19 g), si ottengono circa 100 ml di proteine di uova di gallina non diluite. Contiene l'88% di acqua, l'1% di idrocarburi e lo 0,5% di minerali, il resto sono proteine. Pertanto, è stata ottenuta la proteina dell'uovo di gallina non diluita, che è una soluzione proteica al 10%. 2. Preparazione di una soluzione diluita di albume d'uovo Separare la proteina di un uovo di gallina dal tuorlo, sbatterlo bene e poi mescolarlo in un pallone agitando con 10 volte il volume dell'acqua distillata. La soluzione viene filtrata attraverso un doppio strato di garza inumidita con acqua. Il filtrato contiene la soluzione di ovalbumina e la globulina ovale rimane nel sedimento. Prendi una soluzione allo 0,5% di albume d'uovo. Conclusione: una reazione qualitativa del biureto per un legame peptidico in una proteina. Si basa sulla capacità di un legame peptidico di formare composti colorati complessi con CuSO 4 in un mezzo alcalino. SOLUZIONE PROTEICA PREPARATA PER REAZIONI QUALITATIVE.

3. Reazione della xantoproteina Procedura Aggiungere 3 gocce di HNO concentrato da 3 a 5 gocce di soluzione di albume d'uovo diluito e riscaldare leggermente. Dopo il raffreddamento (non agitare!) aggiungere 5-10 gocce di soluzione di NaOH al 10% fino alla comparsa del colore. Osservazioni Dopo il riscaldamento, il colore della soluzione diventa giallo pallido e, dopo il raffreddamento e l'aggiunta della soluzione di NaOH, diventa giallo-arancio. Equazione: Conclusione: la reazione della xantoproteina consente di rilevare gli amminoacidi in una proteina che contiene un anello benzenico (triptofano, fenilalanina, tirosina). 4. Reazione di Adamkiewicz Procedimento del lavoro 5 gocce di proteine non diluite e 2 ml di CH 3 COOH ghiacciato vengono poste in una provetta. Scaldare dolcemente fino a quando il precipitato formatosi non si sarà sciolto. Raffreddare il tubo con la miscela. Versare con cautela 1 ml di H 2 S0 4 concentrato lungo la parete della provetta in modo che i liquidi non si mescolino. Osservazioni Quando viene aggiunto a una provetta acido acetico si forma un precipitato, che si dissolve per riscaldamento. Quando l'acido solforico concentrato viene aggiunto a una provetta, appare un anello rosso-viola al confine di due liquidi. Equazioni: Conclusione: la reazione di Adamkevich è qualitativa per il triptofano, poiché quest'ultimo in ambiente acido interagisce con l'acido gliossilico, che è presente in CH 3 COOH come impurità. 5. Reazione con acido picrico Avanzamento del lavoro Aggiungere a 10 gocce di una soluzione proteica diluita diversi cristalli di Na 2 C0 3 e 5 gocce di soluzione acquosa acido picrico, mescolare e scaldare nella fiamma di una lampada ad alcool fino a quando il colore giallo della soluzione diventa rosso. Osservazioni Dopo l'aggiunta di acido picrico, la soluzione diventa gialla e, dopo il riscaldamento, il colore diventa rosso. Equazione: Conclusione: la reazione con l'acido picrico permette di rilevare composti con capacità riducente (basata sulla riduzione dell'acido picrico ad acido picramico a causa dei gruppi dichetopiperazinici). 6. Reazione di Fohl Avanzamento del lavoro Aggiungere a 10 gocce di proteine non diluite 20 gocce di una soluzione di NaOH al 30%, alcune gocce di (CH 3 COO) 2 Pb e far bollire la miscela (attenzione: il liquido viene buttato fuori!). L'ammoniaca rilasciata viene rilevata con cartina tornasole bagnata. Osservazioni La proteina non diluita dà un colore arancione con NaOH, quando (CH 3 COO) 2 Pb viene aggiunto e riscaldato, diventa nero. Il tornasole diventa blu.