Aminokyseliny majú vlastnosti zásaditých kyselín. Chemické vlastnosti. Chemické vlastnosti nasýtených amínov

1. Aminokyseliny vykazujú amfotérne vlastnosti a kyseliny a amíny, ako aj špecifické vlastnosti v dôsledku spoločnej prítomnosti týchto skupín. Vo vodných roztokoch existuje AMA vo forme vnútorných solí (bipolárne ióny). Vodné roztoky monoaminomonokarboxylových kyselín sú pre lakmus neutrálne, pretože ich molekuly obsahujú rovnaký počet skupín -NH 2 - a -COOH. Tieto skupiny navzájom interagujú a vytvárajú vnútorné soli:

Takáto molekula má opačné náboje na dvoch miestach: kladný NH 3 + a záporný na karboxylu –COO - . V tomto ohľade sa vnútorná soľ AMA nazýva bipolárny ión alebo Zwitter-ión (Zwitter - hybrid).

Bipolárny ión sa v kyslom prostredí správa ako katión, pretože je potlačená disociácia karboxylovej skupiny; v zásaditom prostredí – ako anión. Pre každú aminokyselinu sú špecifické hodnoty pH, v ktorých sa počet aniónových foriem v roztoku rovná počtu katiónových foriem. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj molekuly AMA 0, sa nazýva izoelektrický bod AMA (pI AA).

Vodné roztoky monoaminodikarboxylových kyselín majú kyslú reakciu prostredia:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Izoelektrický bod monoaminodikarboxylových kyselín je v kyslom prostredí a takéto AMA sa nazývajú kyslé.

Diaminomonokarboxylové kyseliny majú vo vodných roztokoch zásadité vlastnosti (musí byť preukázaná účasť vody v procese disociácie):

NH2-(CH2)4-CH-COOH + H20 "NH3 + -(CH2)4-CH-COO- + OH-

Izoelektrický bod diaminomonokarboxylových kyselín je pri pH > 7 a takéto AMA sa nazývajú zásadité.

Ako bipolárne ióny vykazujú aminokyseliny amfotérne vlastnosti: sú schopné tvoriť soli s kyselinami aj zásadami:

Interakcia s kyselinou chlorovodíkovou HCl vedie k tvorbe soli:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Reakcia so zásadou vedie k tvorbe soli:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H20

2. Tvorba komplexov s kovmi- chelátový komplex. Štruktúra medenej soli glykolu (glycínu) môže byť vyjadrená nasledujúcim vzorcom:

Takmer všetka meď v ľudskom tele (100 mg) je viazaná na bielkoviny (aminokyseliny) vo forme týchto stabilných zlúčenín v tvare pazúrov.

3. Rovnako ako ostatné kyseliny aminokyseliny tvoria estery, halogénanhydridy, amidy.

4. Dekarboxylačné reakcie sa v organizme vyskytujú za účasti špeciálnych dekarboxylázových enzýmov: výsledné amíny (tryptamín, histamín, serotinín) sa nazývajú biogénne amíny a sú regulátormi množstva fyziologických funkcií ľudského tela.

5. Interakcia s formaldehydom(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C \u003d O ® R-CH-COOH

Formaldehyd viaže NH 2 - skupinu, -COOH skupina zostáva voľná a je možné ju titrovať alkáliou. Preto sa táto reakcia používa na kvantitatívne stanovenie aminokyselín (Sorensenova metóda).

6. Interakcia s kyselinou dusitou vedie k tvorbe hydroxykyselín a uvoľňovaniu dusíka. Množstvo uvoľneného dusíka N 2 určuje jeho kvantitatívny obsah v skúmanom objekte. Táto reakcia sa používa na kvantitatívne stanovenie aminokyselín (metóda Van Slyke):

R-CH-COOH + HNO2® R-CH-COOH + N2 + H20

Toto je jeden zo spôsobov deaminácie AMK mimo tela.

7. Acylácia aminokyselín. Aminoskupina AMA môže byť acylovaná chloridmi a anhydridmi kyselín už pri teplote miestnosti.

Produktom zaznamenanej reakcie je kyselina acetyl-α-aminopropiónová.

Acylové deriváty AMA sa široko používajú pri štúdiu ich sekvencie v proteínoch a pri syntéze peptidov (ochrana aminoskupiny).

8.špecifické vlastnosti, reakcie spojené s prítomnosťou a vzájomným ovplyvňovaním amino a karboxylových skupín – vznik peptidov. Spoločnou vlastnosťou a-AMA je polykondenzačný procesčo vedie k tvorbe peptidov. V dôsledku tejto reakcie sa v mieste interakcie medzi karboxylovou skupinou jedného AMA a aminoskupinou iného AMA vytvoria amidové väzby. Inými slovami, peptidy sú amidy vytvorené ako výsledok interakcie aminoskupín a karboxylových aminokyselín. Amidová väzba v takýchto zlúčeninách sa nazýva peptidová väzba (rozložte štruktúru peptidovej skupiny a peptidovej väzby: trojcentrový p, p-konjugovaný systém)

V závislosti od počtu aminokyselinových zvyškov v molekule sa rozlišujú di-, tri-, tetrapeptidy atď. až polypeptidy (do 100 zvyškov AMK). Oligopeptidy obsahujú 2 až 10 zvyškov AMK, proteíny - viac ako 100 zvyškov AMK. Vo všeobecnosti možno polypeptidový reťazec znázorniť schémou:

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Kde R1, R2, ... Rn sú aminokyselinové radikály.

Koncept bielkovín.

Najdôležitejšími biopolymérmi aminokyselín sú bielkoviny – bielkoviny. V ľudskom tele je ich asi 5 miliónov. rôzne bielkoviny, ktoré sú súčasťou kože, svalov, krvi a iných tkanív. Proteíny (proteíny) dostali svoj názov z gréckeho slova "protos" - prvý, najdôležitejší. Proteíny plnia v tele množstvo dôležitých funkcií: 1. Stavebná funkcia; 2. Transportná funkcia; 3. Ochranná funkcia; 4. katalytická funkcia; 5. Hormonálna funkcia; 6. Výživová funkcia.

Všetky prírodné proteíny sú tvorené z monomérov aminokyselín. Pri hydrolýze bielkovín vzniká zmes AMA. Týchto AMK je 20.

4. Ilustračný materiál: prezentácia

5. Literatúra:

Hlavná literatúra:

1. Bioorganická chémia: učebnica. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov T.S. Chémia: učebnica - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 s.
  2. Bolysbekova S. M. Chémia biogénnych prvkov: učebnica - Semey, 2012. - 219 s. : bahno
  3. Verentsová L.G. Anorganická, fyzikálna a koloidná chémia: učebnica - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chorý.
  4. Fyzikálna a koloidná chémia / Pod redakciou A.P. Belyaeva .- M .: GEOTAR MEDIA, 2008
  5. Verentseva L.G. Anorganická, fyzikálna a koloidná chémia, (overovacie testy) 2009

Doplnková literatúra:

  1. Ravich-Shcherbo M.I., Novikov V.V. Fyzikálna a koloidná chémia. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chémia. Základy chémie života. Petrohrad: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Všeobecná chémia. Biofyzikálna chémia. Chémia biogénnych prvkov. M.: VSh, 2003.

4. Asanbayeva R.D., Iliyasova M.I. Teoretické základy štruktúry a reaktivity biologicky významných organických zlúčenín. Almaty, 2003.

  1. Sprievodca laboratórnymi štúdiami v bioorganickej chémii, vyd. NA. Tyukavkina. M., Drop, 2003.
  2. Glinka N.L. Všeobecná chémia. M., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Analytická chémia časť 1,2 2003

6. Kontrolné otázky (spätná väzba):

1. Čo určuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku?

2. K čomu vedie denaturácia bielkovín?

3. Čo sa nazýva izoelektrický bod?

4. Ktoré aminokyseliny sa nazývajú esenciálne?

5. Ako vznikajú bielkoviny v našom tele?


Podobné informácie.


Aminokyseliny sú heterofunkčné zlúčeniny, ktoré nevyhnutne obsahujú dve funkčné skupiny: aminoskupinu - NH 2 a karboxylovú skupinu -COOH spojenú s uhľovodíkovým radikálom Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín možno zapísať takto:

Pretože aminokyseliny obsahujú dve rôzne funkčné skupiny, ktoré sa navzájom ovplyvňujú, charakteristické reakcie sa líšia od reakcií karboxylových kyselín a amínov.

Vlastnosti aminokyselín

Aminoskupina - NH2 určuje základné vlastnosti aminokyselín, pretože je schopná na seba naviazať vodíkový katión podľa mechanizmu donor-akceptor v dôsledku prítomnosti voľného elektrónového páru na atóme dusíka.

Skupina -COOH (karboxylová skupina) určuje kyslé vlastnosti týchto zlúčenín. Preto sú aminokyseliny amfotérne organické zlúčeniny. Reagujú s alkáliami, ako sú kyseliny:

So silnými kyselinami - ako sú zásady - amíny:

Okrem toho aminoskupina v aminokyseline interaguje s jej karboxylovou skupinou a vytvára vnútornú soľ:

Ionizácia molekúl aminokyselín závisí od kyslej alebo zásaditej povahy média:

Keďže sa aminokyseliny vo vodných roztokoch správajú ako typické amfotérne zlúčeniny, v živých organizmoch plnia úlohu tlmivých látok, ktoré udržujú určitú koncentráciu vodíkových iónov.

Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, ktoré sa topia rozkladom pri teplotách nad 200 °C. Sú rozpustné vo vode a nerozpustné v éteri. V závislosti od R-radikálu môžu byť sladké, horké alebo bez chuti.

Aminokyseliny sa delia na prírodné (nachádzajú sa v živých organizmoch) a syntetické. Z prírodných aminokyselín (asi 150) sa rozlišujú proteinogénne aminokyseliny (asi 20), ktoré sú súčasťou bielkovín. Majú tvar L. Približne polovica týchto aminokyselín je nepostrádateľný, pretože nie sú syntetizované v ľudskom tele. Esenciálne kyseliny sú valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. Tieto látky vstupujú do ľudského tela s jedlom. Ak je ich množstvo v potrave nedostatočné, dochádza k narušeniu normálneho vývoja a fungovania ľudského tela. Pri niektorých ochoreniach telo nie je schopné syntetizovať niektoré iné aminokyseliny. Takže pri fenylketonúrii sa tyrozín nesyntetizuje. Najdôležitejšou vlastnosťou aminokyselín je schopnosť vstúpiť do molekulárnej kondenzácie s uvoľnením vody a tvorbou amidovej skupiny -NH-CO-, napr.

Makromolekulárne zlúčeniny získané ako výsledok takejto reakcie obsahujú veľké množstvo amidových fragmentov, a preto sa nazývajú polyamidy.

Medzi ne patrí okrem vyššie uvedeného syntetického vlákna kaprón napríklad aj enanth, ktorý vzniká pri polykondenzácii kyseliny aminoenantovej. Syntetické vlákna sú vhodné pre aminokyseliny s aminoskupinami a karboxylovými skupinami na koncoch molekúl.

Polyamidy alfa-aminokyselín sú tzv peptidy. Na základe počtu aminokyselinových zvyškov dipeptidy, tripeptidy, polypeptidy. V takýchto zlúčeninách sa skupiny -NH-CO- nazývajú peptidové skupiny.

Aminokyseliny sú hlavným stavebným materiálom každého živého organizmu. Svojím charakterom sú to primárne dusíkaté látky rastlín, ktoré sa syntetizujú z pôdy. Štruktúra a a aminokyselín závisí od ich zloženia.

Štruktúra aminokyselín

Každá jeho molekula má karboxylové a amínové skupiny, ktoré sú spojené s radikálom. Ak aminokyselina obsahuje 1 karboxylovú a 1 aminoskupinu, jej štruktúra môže byť označená nižšie uvedeným vzorcom.

Aminokyseliny, ktoré majú 1 kyslú a 1 alkalickú skupinu, sa nazývajú monoaminomonokarboxylové. V organizmoch sa tiež syntetizujú a ktorých funkcie určujú 2 karboxylové skupiny alebo 2 amínové skupiny. Aminokyseliny obsahujúce 2 karboxylové a 1 aminoskupinu sa nazývajú monoaminodikarboxylové a tie, ktoré obsahujú 2 amínové a 1 karboxylovú skupinu, sa nazývajú diaminomonokarboxylové.

Líšia sa aj štruktúrou organického radikálu R. Každý z nich má svoj vlastný názov a štruktúru. Z toho vyplývajú rôzne funkcie aminokyselín. Práve prítomnosť kyslých a zásaditých skupín zabezpečuje jeho vysokú reaktivitu. Tieto skupiny spájajú aminokyseliny a vytvárajú polymér – proteín. Proteíny sa tiež nazývajú polypeptidy kvôli ich štruktúre.

Aminokyseliny ako stavebný materiál

Molekula proteínu je reťazec desiatok alebo stoviek aminokyselín. Proteíny sa líšia zložením, množstvom a poradím aminokyselín, pretože počet kombinácií 20 zložiek je takmer nekonečný. Niektoré z nich majú celé zloženie esenciálnych aminokyselín, zatiaľ čo iné sa zaobídu bez jednej alebo viacerých. Samostatné aminokyseliny, ktorých štruktúra je podobná bielkovinám ľudského tela, sa nepoužívajú ako potrava, pretože sú zle rozpustné a nerozkladajú gastrointestinálny trakt. Patria sem bielkoviny nechtov, vlasov, vlny alebo peria.

Funkcie aminokyselín nemožno preceňovať. Tieto látky sú hlavnou potravinou v strave ľudí. Aká je funkcia aminokyselín? Zvyšujú rast svalovej hmoty, pomáhajú posilňovať kĺby a väzy, obnovujú poškodené telesné tkanivá a podieľajú sa na všetkých procesoch, ktoré sa vyskytujú v ľudskom tele.

Esenciálne aminokyseliny

Je možné získať iba doplnky alebo potraviny Funkcie pri formovaní zdravých kĺbov, pevných svalov, krásnych vlasov sú veľmi významné. Tieto aminokyseliny zahŕňajú:

  • fenylalanín;
  • lyzín;
  • treonín;
  • metionín;
  • valín;
  • leucín;
  • tryptofán;
  • histidín;
  • izoleucín.

Funkcie esenciálnych aminokyselín

Tieto tehly vykonávajú najdôležitejšie funkcie v práci každej bunky ľudského tela. Pokiaľ sa do tela dostanú v dostatočnom množstve, sú nepostrehnuteľné, no ich nedostatok výrazne zhoršuje fungovanie celého organizmu.

  1. Valín obnovuje svaly, slúži ako výborný zdroj energie.
  2. Histidín zlepšuje zloženie krvi, podporuje regeneráciu a rast svalov, zlepšuje funkciu kĺbov.
  3. Izoleucín pomáha produkovať hemoglobín. Kontroluje množstvo cukru v krvi, zvyšuje energiu človeka, vytrvalosť.
  4. Leucín posilňuje imunitný systém, monitoruje hladinu cukru a leukocytov v krvi. Ak je hladina leukocytov príliš vysoká: znižuje ich a spája rezervy tela na odstránenie zápalu.
  5. Lyzín napomáha vstrebávaniu vápnika, ktorý formuje a posilňuje kosti. Napomáha tvorbe kolagénu, zlepšuje štruktúru vlasov. Pre mužov je to vynikajúce anabolikum, pretože buduje svalovú hmotu a zvyšuje mužskú silu.
  6. Metionín normalizuje činnosť tráviaceho systému a pečene. Podieľa sa na rozklade tukov, odstraňuje toxikózu u tehotných žien, priaznivo pôsobí na vlasy.
  7. Treonín zlepšuje činnosť tráviaceho traktu. Zvyšuje imunitu, podieľa sa na tvorbe elastínu a kolagénu. Treonín zabraňuje ukladaniu tuku v pečeni.
  8. Tryptofán je zodpovedný za ľudské emócie. Produkuje serotonín – hormón šťastia, čím normalizuje spánok, zlepšuje náladu. Skrotí chuť do jedla, priaznivo pôsobí na srdcový sval a tepny.
  9. Fenylalanín slúži ako prenášač signálov z nervových buniek do mozgu hlavy. Zlepšuje náladu, potláča nezdravú chuť do jedla, zlepšuje pamäť, zvyšuje náchylnosť, znižuje bolesť.

Nedostatok esenciálnych aminokyselín vedie k zaostávaniu, poruchám metabolizmu a úbytku svalovej hmoty.

Neesenciálne aminokyseliny

Sú to aminokyseliny, ktorých štruktúra a funkcie sú produkované v tele:

  • arginín;
  • alanín;
  • asparagín;
  • glycín;
  • prolín;
  • taurín;
  • tyrozín;
  • glutamát;
  • serín;
  • glutamín;
  • ornitín;
  • cysteín;
  • karnitín.

Funkcie neesenciálnych aminokyselín

  1. Cysteín odstraňuje toxické látky, podieľa sa na tvorbe kožného a svalového tkaniva a je prírodným antioxidantom.
  2. Tyrozín znižuje fyzickú únavu, zrýchľuje metabolizmus, odstraňuje stres a depresiu.
  3. Alanín slúži na rast svalov, je zdrojom energie.
  4. zvyšuje metabolizmus a znižuje tvorbu amoniaku pri vysokej záťaži.
  5. Cystín odstraňuje bolesť v prípade poranenia väzov a kĺbov.
  6. je zodpovedný za mozgovú činnosť, pri dlhšej fyzickej námahe prechádza do glukózy, pričom produkuje energiu.
  7. Glutamín obnovuje svaly, zlepšuje imunitu, urýchľuje metabolizmus, zlepšuje funkciu mozgu a vytvára rastový hormón.
  8. Glycín je nevyhnutný pre funkciu svalov, odbúravanie tukov, krvný tlak a stabilizáciu krvného cukru.
  9. Karnitín presúva mastné kyseliny do buniek, kde sa rozkladajú a uvoľňujú energiu, čo vedie k spaľovaniu prebytočného tuku a tvorbe energie.
  10. Ornitín produkuje rastový hormón, podieľa sa na procese močenia, rozkladá mastné kyseliny a napomáha tvorbe inzulínu.
  11. Prolín zabezpečuje tvorbu kolagénu, je potrebný pre väzy a kĺby.
  12. Serín zlepšuje imunitu a produkuje energiu, je potrebný pre rýchly metabolizmus mastných kyselín a rast svalov.
  13. Taurín odbúrava tuk, zvyšuje odolnosť organizmu, syntetizuje žlčové soli.

Proteín a jeho vlastnosti

Proteíny alebo proteíny sú makromolekulárne zlúčeniny obsahujúce dusík. Pojem „proteín“, ktorý prvýkrát označil Berzelius v roku 1838, pochádza z gréckeho slova a znamená „primárny“, čo odráža vedúcu hodnotu bielkovín v prírode. Rôzne bielkoviny umožňujú existenciu obrovského množstva živých bytostí: od baktérií až po ľudské telo. Je ich podstatne viac ako iných makromolekúl, pretože bielkoviny sú základom živej bunky. Tvoria približne 20 % hmotnosti ľudského tela, viac ako 50 % sušiny bunky. Takáto rozmanitosť proteínov je spôsobená vlastnosťami dvadsiatich rôznych aminokyselín, ktoré sa navzájom ovplyvňujú a vytvárajú molekuly polymérov.

Vynikajúcou vlastnosťou proteínov je schopnosť nezávisle vytvárať špecifickú priestorovú štruktúru charakteristickú pre konkrétny proteín. Proteíny sú biopolyméry s peptidovými väzbami. Pre chemické zloženie bielkovín je charakteristický stály priemerný obsah dusíka - približne 16%.

Život, rovnako ako rast a vývoj tela, je nemožný bez funkcie proteínových aminokyselín na stavbu nových buniek. Proteíny sa nedajú nahradiť inými prvkami, ich úloha v ľudskom organizme je mimoriadne dôležitá.

Funkcie bielkovín

Potreba bielkovín spočíva v nasledujúcich funkciách:

  • je nevyhnutný pre rast a vývoj, keďže pôsobí ako hlavný stavebný materiál pre tvorbu nových buniek;
  • riadi metabolizmus, pri ktorom sa uvoľňuje energia. Po jedle sa rýchlosť metabolizmu zvyšuje, napríklad ak jedlo pozostáva zo sacharidov, metabolizmus sa zrýchli o 4%, ak z bielkovín - o 30%;
  • regulovať v tele vďaka svojej hydrofilnosti - schopnosti priťahovať vodu;
  • posilniť imunitný systém syntézou protilátok, ktoré chránia pred infekciou a eliminujú hrozbu ochorenia.

Produkty – zdroje bielkovín

Svaly a ľudská kostra pozostávajú zo živých tkanív, ktoré nielen fungujú, ale sa počas života aj aktualizujú. Zotavujú sa z poškodenia, zachovávajú si pevnosť a odolnosť. Na to potrebujú presne definované živiny. Jedlo poskytuje telu energiu potrebnú pre všetky procesy vrátane funkcie svalov, rastu a opravy tkaniva. A bielkoviny v tele sa využívajú ako zdroj energie aj ako stavebný materiál.

Preto je veľmi dôležité dodržiavať jeho každodenné používanie v potravinách. Potraviny bohaté na bielkoviny: kuracie, morčacie, chudá šunka, bravčové, hovädzie, ryby, krevety, fazuľa, šošovica, slanina, vajcia, orechy. Všetky tieto potraviny dodávajú telu bielkoviny a dodávajú energiu potrebnú pre život.

Chemické správanie aminokyselín určujú dve funkčné skupiny -NH 2 a -COOH. Aminokyseliny sú charakterizované reakciami na aminoskupine, karboxylovej skupine a na radikálovej časti, pričom v závislosti od činidla môže interakcia látok prechádzať cez jedno alebo viacero reakčných centier.

Amfotérny charakter aminokyselín. Aminokyseliny vo vodných roztokoch, ktoré majú v molekule kyslú aj zásaditú skupinu, sa správajú ako typické amfotérne zlúčeniny. V kyslých roztokoch vykazujú zásadité vlastnosti, reagujú ako zásady, v zásaditých roztokoch ako kyseliny, pričom tvoria dve skupiny solí, resp.

Amfotericitou v živom organizme zohrávajú aminokyseliny úlohu tlmivých látok, ktoré udržujú určitú koncentráciu vodíkových iónov. Tlmivé roztoky získané interakciou aminokyselín so silnými zásadami sú široko používané v bioorganickej a chemickej praxi. Soli aminokyselín s minerálnymi kyselinami sú vo vode rozpustnejšie ako voľné aminokyseliny. Soli s organickými kyselinami sú ťažko rozpustné vo vode a používajú sa na identifikáciu a separáciu aminokyselín.

Reakcie spôsobené aminoskupinou. Za účasti aminoskupiny tvoria aminokyseliny s kyselinami amónne soli, sú acylované, alkylované , reagovať s kyselinou dusitou a aldehydmi podľa nasledujúcej schémy:

Alkylácia sa uskutočňuje za účasti R-Ha1 alebo Ar-Hal:

Pri acylačnej reakcii sa používajú chloridy alebo anhydridy kyselín (acetylchlorid, acetanhydrid, benzyloxykarbonylchlorid):

Acylačné a alkylačné reakcie sa používajú na ochranu NH2 skupiny aminokyselín v procese syntézy peptidov.

Reakcie spôsobené karboxylovou skupinou. Za účasti karboxylovej skupiny tvoria aminokyseliny soli, estery, amidy, chloridy kyselín v súlade s nižšie uvedenou schémou:

Ak sa na atóme -uhlíka v uhľovodíkovom radikále nachádza substituent priťahujúci elektróny (NO 2, CC1 3, COOH, COR atď.), ktorý polarizuje väzbu CCOOH, potom karboxylové kyseliny ľahko podliehajú dekarboxylačné reakcie. Dekarboxylácia -aminokyselín obsahujúcich skupinu + NH 3 ako substituent vedie k tvorbe biogénnych amínov. V živom organizme tento proces prebieha pôsobením enzýmu dekarboxylázy a vitamínu pyridoxalfosfátu.

V laboratórnych podmienkach sa reakcia uskutočňuje zahrievaním -aminokyselín v prítomnosti absorbérov CO 2, napríklad Ba(OH) 2 .

Dekarboxyláciou -fenyl--alanínu, lyzínu, serínu a histidínu vzniká fenamín, 1,5-diaminopentán (kadaverín), 2-aminoetanol-1 (kolamín) a tryptamín.

Reakcie aminokyselín s účasťou vedľajšej skupiny. Keď sa aminokyselina tyrozín nitruje kyselinou dusičnou, vytvorí sa oranžovo sfarbený dinitroderivát (xantoproteínový test):

Redoxné prechody prebiehajú v systéme cysteín-cystín:

2 HS CH2CH(NH2)COOH HOOCCH(NH2)CH2 S–S CH2CH(NH2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH2CH(NH2)COOH  2 HS CH2CH(NH2)COOH

Pri niektorých reakciách reagujú aminokyseliny na oboch funkčných skupinách súčasne.

Tvorba komplexov s kovmi. Takmer všetky -aminokyseliny tvoria komplexy s dvojmocnými iónmi kovov. Najstabilnejšie sú komplexné vnútorné soli medi (chelátové zlúčeniny), ktoré vznikajú v dôsledku interakcie s hydroxidom meďnatým (II) a sú sfarbené do modra:

Pôsobenie kyseliny dusnej pre alifatické aminokyseliny vedie k vznik hydroxykyselín, aromatických - diazozlúčenín.

Tvorba hydroxykyselín:

Diazotačná reakcia:

    s uvoľňovaním molekulárneho dusíka N2:

2. bez uvoľnenia molekulárneho dusíka N 2:

Chromoforová skupina azobenzénu -N=N v azozlúčeninách spôsobuje pri absorpcii v oblasti viditeľného svetla (400-800 nm) žlté, žlté, oranžové alebo iné sfarbenie látok. Auxochrómna skupina

COOH mení a zvýrazňuje farbu vďaka π, π - konjugácii s π - elektronickým systémom hlavnej skupiny chromofóru.

Pomer aminokyselín k teplu. Aminokyseliny sa pri zahrievaní rozkladajú a vytvárajú rôzne produkty v závislosti od ich typu. Pri zahriatí -aminokyseliny v dôsledku medzimolekulovej dehydratácie vznikajú cyklické amidy – diketopiperazíny :

derivát valín (Val) diizopropyl

diketopiperazín

Pri zahriatí -aminokyseliny amoniak sa z nich odštiepuje za vzniku α, β-nenasýtených kyselín s konjugovaným systémom dvojitých väzieb:

Kyselina β-aminovalerová kyselina penténová

(kyselina 3-aminopentánová)

Kúrenie - A -aminokyseliny sprevádzaná intramolekulárnou dehydratáciou a tvorbou vnútorných cyklických amidov – laktámy:

laktám kyseliny γ-aminoizovalérovej γ-aminoizovalérovej

kyseliny (4-amino-3-metylbutánová).

Aminokyseliny sú organické amfotérne zlúčeniny. Obsahujú v molekule dve funkčné skupiny opačného charakteru: aminoskupinu so zásaditými vlastnosťami a karboxylovú skupinu s kyslými vlastnosťami. Aminokyseliny reagujú s kyselinami aj zásadami:

H2N-CH2-COOH + HCl → Cl [H3N-CH2-COOH],

H2N-CH2-COOH + NaOH → H2N-CH2-COONa + H20.

Keď sa aminokyseliny rozpustia vo vode, karboxylová skupina odštiepi vodíkový ión, ktorý sa môže pripojiť k aminoskupine. V tomto prípade sa vytvorí vnútorná soľ, ktorej molekula je bipolárny ión:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Acidobázické transformácie aminokyselín v rôznych prostrediach môžu byť znázornené nasledujúcou všeobecnou schémou:

Vodné roztoky aminokyselín majú neutrálne, zásadité alebo kyslé prostredie v závislosti od počtu funkčných skupín. Kyselina glutámová teda tvorí kyslý roztok (dve skupiny -COOH, jedna -NH2), lyzín - alkalický (jedna skupina -COOH, dve -NH2).

Podobne ako primárne amíny reagujú aminokyseliny s kyselinou dusitou, zatiaľ čo aminoskupina sa mení na hydroxoskupinu a aminokyselina na hydroxykyselinu:

H2N-CH(R)-COOH + HN02 → HO-CH(R)-COOH + N2 + H20

Meranie objemu uvoľneného dusíka umožňuje určiť množstvo aminokyselín ( Van Slyke metóda).

Aminokyseliny môžu reagovať s alkoholmi v prítomnosti plynného chlorovodíka, pričom sa menia na ester (presnejšie na hydrochloridovú soľ esteru):

H2N-CH(R)-COOH + R'OH H2N-CH(R)-COOR' + H20.

Estery aminokyselín nemajú bipolárnu štruktúru a sú to prchavé zlúčeniny.

Najdôležitejšou vlastnosťou aminokyselín je ich schopnosť kondenzovať za vzniku peptidov.

Kvalitatívne reakcie.

1) Všetky aminokyseliny sú oxidované ninhydrínom

s tvorbou produktov, sfarbených do modrofialovej farby. Iminokyselina prolín dáva s ninhydrínom žltú farbu. Túto reakciu možno použiť na kvantitatívne stanovenie aminokyselín spektrofotometrickou metódou.

2) Keď sa aromatické aminokyseliny zahrievajú s koncentrovanou kyselinou dusičnou, benzénový kruh sa nitruje a tvoria sa žlté zlúčeniny. Táto reakcia sa nazýva xantoproteín(z gréckeho xanthos – žltý).