Gli amminoacidi hanno le proprietà degli acidi di base. Proprietà chimiche. Proprietà chimiche delle ammine sature

1. Esibizione di amminoacidi proprietà anfotere e acidi e ammine, nonché proprietà specifiche dovute alla presenza congiunta di questi gruppi. Nelle soluzioni acquose, l'AMA esiste sotto forma di sali interni (ioni bipolari). Le soluzioni acquose di acidi monoamminomonocarbossilici sono neutre per il tornasole, perché le loro molecole contengono un numero uguale di gruppi -NH 2 - e -COOH. Questi gruppi interagiscono tra loro per formare sali interni:

Tale molecola ha cariche opposte in due punti: positiva NH 3 + e negativa su carbossile –COO - . A questo proposito, il sale interno dell'AMA è chiamato ione bipolare o ione Zwitter (Zwitter - ibrido).

Uno ione bipolare in ambiente acido si comporta come un catione, poiché la dissociazione del gruppo carbossilico viene soppressa; in un ambiente alcalino - come un anione. Esistono valori di pH specifici per ciascun amminoacido, in cui il numero di forme anioniche in soluzione è uguale al numero di forme cationiche. Il valore del pH al quale la carica totale della molecola AMA è 0 è chiamato punto isoelettrico AMA (pI AA).

Le soluzioni acquose di acidi monoaminodicarbossilici hanno una reazione acida dell'ambiente:

HOOC-CH 2 -CH-COOH "- OOC-CH 2 -CH-COO - + H +

Il punto isoelettrico degli acidi monoamminodicarbossilici si trova in un ambiente acido e tali AMA sono chiamati acidi.

Gli acidi diamminomonocarbossilici hanno proprietà di base in soluzioni acquose (deve essere mostrata la partecipazione dell'acqua al processo di dissociazione):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O "NH 3 + -(CH 2) 4 -CH-COO - + OH -

Il punto isoelettrico degli acidi diamminomonocarbossilici è a pH>7 e tali AMA sono detti basici.

Essendo ioni bipolari, gli amminoacidi presentano proprietà anfotere: sono in grado di formare sali sia con acidi che con basi:

L'interazione con l'acido cloridrico HCl porta alla formazione di un sale:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

La reazione con una base porta alla formazione di un sale:

R-CH (NH 2) -COOH + NaOH ® R-CH (NH 2) -COONa + H 2 O

2. Formazione di complessi con metalli- complesso chelato. La struttura del sale di rame del glicocole (glicina) può essere rappresentata dalla seguente formula:

Quasi tutto il rame nel corpo umano (100 mg) è legato alle proteine ​​(aminoacidi) sotto forma di questi composti stabili a forma di artiglio.

3. Come altri acidi gli amminoacidi formano esteri, anidridi di alogeno, ammidi.

4. Reazioni di decarbossilazione si verificano nel corpo con la partecipazione di speciali enzimi decarbossilasi: le ammine risultanti (triptamina, istamina, serotonina) sono chiamate ammine biogene e sono regolatrici di una serie di funzioni fisiologiche del corpo umano.

5. Interazione con formaldeide(aldeidi)

R-CH-COOH + H 2 C \u003d O ® R-CH-COOH

La formaldeide lega il gruppo NH 2, il gruppo -COOH rimane libero e può essere titolato con alcali. Pertanto, questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo Sorensen).

6. Interazione con acido nitroso porta alla formazione di idrossiacidi e al rilascio di azoto. Il volume di azoto rilasciato N 2 determina il suo contenuto quantitativo nell'oggetto in studio. Questa reazione viene utilizzata per la determinazione quantitativa degli amminoacidi (metodo di Van Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Questo è un modo di deaminazione dell'AMK al di fuori del corpo.

7. Acilazione degli amminoacidi. Il gruppo amminico dell'AMA può essere acilato con cloruri acidi e anidridi già a temperatura ambiente.

Il prodotto della reazione registrata è acido acetil-α-amminopropionico.

I derivati ​​acilici dell'AMA trovano largo impiego nello studio della loro sequenza nelle proteine ​​e nella sintesi dei peptidi (protezione del gruppo amminico).

8.proprietà specifiche, reazioni associate alla presenza e all'influenza reciproca di gruppi amminici e carbossilici: formazione di peptidi. Una proprietà comune di a-AMA è processo di policondensazione portando alla formazione di peptidi. Come risultato di questa reazione, si formano legami ammidici nel sito di interazione tra il gruppo carbossilico di un AMA e il gruppo amminico di un altro AMA. In altre parole, i peptidi sono ammidi formati come risultato dell'interazione di gruppi amminici e carbossili di aminoacidi. Il legame ammidico in tali composti è chiamato legame peptidico (smontare la struttura del gruppo peptidico e il legame peptidico: un sistema p, p-coniugato a tre centri)

A seconda del numero di residui di amminoacidi in una molecola, si distinguono di-, tri-, tetrapeptidi, ecc. fino ai polipeptidi (fino a 100 residui di AMK). Gli oligopeptidi contengono da 2 a 10 residui AMK, proteine ​​- più di residui AMK 100. In generale, una catena polipeptidica può essere rappresentata dallo schema:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Dove R 1 , R 2 , ... R n sono radicali amminoacidici.

Il concetto di proteine.

I biopolimeri più importanti degli amminoacidi sono proteine ​​- proteine. Ci sono circa 5 milioni nel corpo umano. varie proteine ​​che fanno parte della pelle, dei muscoli, del sangue e di altri tessuti. Le proteine ​​(proteine) hanno preso il nome dalla parola greca "protos" - la prima, la più importante. Le proteine ​​svolgono una serie di importanti funzioni nel corpo: 1. Funzione di costruzione; 2. Funzione di trasporto; 3. Funzione protettiva; 4. Funzione catalitica; 5. Funzione ormonale; 6. Funzione nutrizionale.

Tutte le proteine ​​naturali sono formate da monomeri di aminoacidi. Durante l'idrolisi delle proteine ​​si forma una miscela di AMA. Ci sono 20 di questi AMK.

4. Materiale illustrativo: presentazione

5. Letteratura:

Letteratura principale:

1. Chimica bioorganica: libro di testo. Tyukavkina NA, Baukov Yu.I. 2014

  1. Seitembetov TS Chimica: libro di testo - Almaty: TOO "EVERO", 2010. - 284 p.
  2. Bolysbekova S. M. Chimica degli elementi biogenici: libro di testo - Semey, 2012. - 219 p. : limo
  3. Verentsova LG Chimica inorganica, fisica e colloidale: manuale - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : malato.
  4. Chimica fisica e colloidale / Sotto la direzione di A.P. Belyaev .- M.: GEOTAR MEDIA, 2008
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Letteratura aggiuntiva:

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2. Slesarev VI Chimica. Fondamenti di chimica dei viventi. San Pietroburgo: Himizdat, 2001

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  2. Glinka NL Chimica generale. M., 2003.
  3. Ponomarev V.D. Chimica analitica parte 1,2 2003

6. Domande di controllo (feedback):

1. Cosa determina la struttura della catena polipeptidica nel suo insieme?

2. A cosa porta la denaturazione delle proteine?

3. Come si chiama il punto isoelettrico?

4. Quali aminoacidi sono chiamati essenziali?

5. Come si formano le proteine ​​nel nostro corpo?


Informazioni simili.


Gli amminoacidi sono composti eterofunzionali che contengono necessariamente due gruppi funzionali: un gruppo amminico - NH 2 e un gruppo carbossilico -COOH associato a un radicale idrocarburico.La formula generale degli amminoacidi più semplici può essere scritta come segue:

Poiché gli amminoacidi contengono due diversi gruppi funzionali che si influenzano a vicenda, le reazioni caratteristiche differiscono da quelle degli acidi carbossilici e delle ammine.

Proprietà degli amminoacidi

Il gruppo amminico - NH 2 determina le proprietà di base degli amminoacidi, poiché è in grado di legarsi un catione di idrogeno secondo il meccanismo donatore-accettore dovuto alla presenza di una coppia di elettroni liberi nell'atomo di azoto.

Il gruppo -COOH (gruppo carbossilico) determina le proprietà acide di questi composti. Pertanto, gli amminoacidi sono composti organici anfoteri. Reagiscono con alcali come gli acidi:

Con acidi forti - come basi - ammine:

Inoltre, il gruppo amminico in un amminoacido interagisce con il suo gruppo carbossilico, formando un sale interno:

La ionizzazione delle molecole di amminoacidi dipende dalla natura acida o alcalina del mezzo:

Poiché gli amminoacidi in soluzioni acquose si comportano come tipici composti anfoteri, negli organismi viventi svolgono il ruolo di sostanze tampone che mantengono una certa concentrazione di ioni idrogeno.

Gli amminoacidi sono sostanze cristalline incolori che si sciolgono per decomposizione a temperature superiori a 200 °C. Sono solubili in acqua e insolubili in etere. A seconda del radicale R-, possono essere dolci, amari o insipidi.

Gli amminoacidi si dividono in naturali (trovati negli organismi viventi) e sintetici. Tra gli aminoacidi naturali (circa 150) si distinguono gli aminoacidi proteinogenici (circa 20), che fanno parte delle proteine. Sono a forma di L. Circa la metà di questi amminoacidi lo sono indispensabile, perché non sono sintetizzati nel corpo umano. Gli acidi essenziali sono valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteina, metionina, istidina, triptofano. Queste sostanze entrano nel corpo umano con il cibo. Se la loro quantità nel cibo è insufficiente, il normale sviluppo e il funzionamento del corpo umano vengono interrotti. In alcune malattie, il corpo non è in grado di sintetizzare altri amminoacidi. Quindi, con la fenilchetonuria, la tirosina non viene sintetizzata. La proprietà più importante degli amminoacidi è la capacità di entrare nella condensazione molecolare con il rilascio di acqua e la formazione di un gruppo ammidico -NH-CO-, ad esempio:

I composti macromolecolari ottenuti a seguito di tale reazione contengono un gran numero di frammenti ammidici e, quindi, sono chiamati poliammidi.

Oltre alla suddetta fibra sintetica di nylon, questi includono, ad esempio, enanth, che si forma durante la policondensazione dell'acido amminoenantico. Le fibre sintetiche sono adatte per amminoacidi con gruppi amminici e carbossilici alle estremità delle molecole.

Si chiamano poliammidi di alfa-aminoacidi peptidi. Basato sul numero di residui di amminoacidi dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. In tali composti, i gruppi -NH-CO- sono chiamati gruppi peptidici.

Gli amminoacidi sono il principale materiale da costruzione di qualsiasi organismo vivente. Per loro natura, sono le sostanze azotate primarie delle piante, che vengono sintetizzate dal suolo. La struttura di e e amminoacidi dipendono dalla loro composizione.

Struttura degli aminoacidi

Ciascuna delle sue molecole ha gruppi carbossilici e amminici, che sono collegati al radicale. Se un amminoacido contiene 1 gruppo carbossilico e 1 amminico, la sua struttura può essere indicata dalla formula seguente.

Gli amminoacidi che hanno 1 gruppo acido e 1 alcalino sono detti monoaminomonocarbossilici. Negli organismi vengono anche sintetizzati e le cui funzioni determinano 2 gruppi carbossilici o 2 gruppi amminici. Gli amminoacidi contenenti 2 gruppi carbossilici e 1 amminico sono detti monoamminodicarbossilici e quelli contenenti 2 gruppi amminici e 1 carbossilico sono detti diamminomonocarbossilici.

Differiscono anche nella struttura del radicale organico R. Ognuno di essi ha il proprio nome e struttura. Da qui le diverse funzioni degli amminoacidi. È la presenza di gruppi acidi e alcalini che ne garantisce un'elevata reattività. Questi gruppi collegano gli amminoacidi e formano un polimero - una proteina. Le proteine ​​sono anche chiamate polipeptidi a causa della loro struttura.

Gli amminoacidi come materiale da costruzione

Una molecola proteica è una catena di decine o centinaia di amminoacidi. Le proteine ​​differiscono per composizione, quantità e ordine degli amminoacidi, perché il numero di combinazioni di 20 componenti è quasi infinito. Alcuni di loro hanno l'intera composizione di aminoacidi essenziali, mentre altri ne fanno a meno di uno o più. Gli aminoacidi separati, la cui struttura, le cui funzioni sono simili alle proteine ​​del corpo umano, non vengono utilizzati come cibo, poiché sono scarsamente solubili e non scompongono il tratto gastrointestinale. Questi includono le proteine ​​di unghie, capelli, lana o piume.

Le funzioni degli amminoacidi non possono essere sopravvalutate. Queste sostanze sono l'alimento principale nella dieta delle persone. Qual è la funzione degli amminoacidi? Aumentano la crescita della massa muscolare, aiutano a rafforzare le articolazioni e i legamenti, ripristinano i tessuti corporei danneggiati e partecipano a tutti i processi che si verificano nel corpo umano.

Amminoacidi essenziali

Si possono ottenere solo integratori o alimenti. Le funzioni nella formazione di articolazioni sane, muscoli forti, capelli belli sono molto significative. Questi amminoacidi includono:

  • fenilalanina;
  • lisina;
  • treonina;
  • metionina;
  • valina;
  • leucina;
  • triptofano;
  • istidina;
  • isoleucina.

Funzioni degli aminoacidi essenziali

Questi mattoni svolgono le funzioni più importanti nel lavoro di ogni cellula del corpo umano. Sono impercettibili fintanto che entrano nel corpo in quantità sufficienti, ma la loro carenza compromette notevolmente il funzionamento dell'intero organismo.

  1. La valina rinnova i muscoli, funge da eccellente fonte di energia.
  2. L'istidina migliora la composizione del sangue, favorisce il recupero e la crescita muscolare, migliora la funzione articolare.
  3. L'isoleucina aiuta a produrre l'emoglobina. Controlla la quantità di zucchero nel sangue, aumenta l'energia, la resistenza di una persona.
  4. La leucina rafforza il sistema immunitario, controlla il livello di zucchero e leucociti nel sangue. Se il livello dei leucociti è troppo alto: li abbassa e collega le riserve dell'organismo per eliminare l'infiammazione.
  5. La lisina aiuta l'assorbimento del calcio, che forma e rafforza le ossa. Aiuta la produzione di collagene, migliora la struttura del capello. Per gli uomini, questo è un ottimo anabolizzante, poiché costruisce muscoli e aumenta la forza maschile.
  6. La metionina normalizza il funzionamento dell'apparato digerente e del fegato. Partecipa alla scomposizione dei grassi, rimuove la tossicosi nelle donne in gravidanza e ha un effetto benefico sui capelli.
  7. La treonina migliora il funzionamento del tubo digerente. Aumenta l'immunità, partecipa alla creazione di elastina e collagene. La treonina previene la deposizione di grasso nel fegato.
  8. Il triptofano è responsabile delle emozioni umane. Produce serotonina - l'ormone della felicità, normalizza così il sonno, migliora l'umore. Doma l'appetito, ha un effetto benefico sul muscolo cardiaco e sulle arterie.
  9. La fenilalanina funge da trasmettitore di segnali dalle cellule nervose al cervello della testa. Migliora l'umore, sopprime l'appetito malsano, migliora la memoria, aumenta la suscettibilità, riduce il dolore.

Una carenza di aminoacidi essenziali porta a arresto della crescita, disturbi metabolici e una diminuzione della massa muscolare.

Amminoacidi non essenziali

Questi sono aminoacidi, la cui struttura e le cui funzioni sono prodotte nel corpo:

  • arginina;
  • alanina;
  • asparagina;
  • glicina;
  • prolina;
  • taurina;
  • tirosina;
  • glutammato;
  • serina;
  • glutammina;
  • ornitina;
  • cisteina;
  • carnitina.

Funzioni degli aminoacidi non essenziali

  1. La cisteina elimina le sostanze tossiche, è coinvolta nella creazione dei tessuti cutanei e muscolari ed è un antiossidante naturale.
  2. La tirosina riduce l'affaticamento fisico, accelera il metabolismo, elimina lo stress e la depressione.
  3. L'alanina serve per la crescita muscolare, è una fonte di energia.
  4. aumenta il metabolismo e riduce la formazione di ammoniaca a carichi elevati.
  5. La cistina elimina il dolore in caso di lesioni ai legamenti e alle articolazioni.
  6. è responsabile dell'attività cerebrale, durante uno sforzo fisico prolungato passa in glucosio, producendo energia.
  7. La glutammina ripristina i muscoli, migliora l'immunità, accelera il metabolismo, migliora la funzione cerebrale e crea l'ormone della crescita.
  8. La glicina è essenziale per la funzione muscolare, la disgregazione dei grassi, la pressione sanguigna e la stabilizzazione della glicemia.
  9. La carnitina sposta gli acidi grassi nelle cellule dove vengono scomposti per rilasciare energia, con conseguente combustione del grasso in eccesso e generazione di energia.
  10. L'ornitina produce l'ormone della crescita, partecipa al processo di minzione, scompone gli acidi grassi e aiuta la produzione di insulina.
  11. La prolina fornisce la produzione di collagene, è necessaria per i legamenti e le articolazioni.
  12. La serina migliora l'immunità e produce energia, è necessaria per il rapido metabolismo degli acidi grassi e la crescita muscolare.
  13. La taurina scompone il grasso, aumenta la resistenza del corpo, sintetizza i sali biliari.

Le proteine ​​e le sue proprietà

Le proteine, o proteine, sono composti macromolecolari contenenti azoto. Il concetto di "proteina", designato per la prima volta da Berzelius nel 1838, deriva dalla parola greca e significa "primaria", che riflette il valore principale delle proteine ​​in natura. Una varietà di proteine ​​rende possibile l'esistenza di un numero enorme di esseri viventi: dai batteri al corpo umano. Ce ne sono significativamente di più rispetto ad altre macromolecole, perché le proteine ​​sono il fondamento di una cellula vivente. Costituiscono circa il 20% della massa del corpo umano, più del 50% della massa secca della cellula. Una tale varietà di proteine ​​è dovuta alle proprietà di venti diversi amminoacidi che interagiscono tra loro e creano molecole polimeriche.

Una proprietà eccezionale delle proteine ​​è la capacità di creare indipendentemente una struttura spaziale specifica caratteristica di una particolare proteina. Le proteine ​​sono biopolimeri con legami peptidici. Per la composizione chimica delle proteine, è caratteristico un contenuto medio di azoto costante - circa il 16%.

La vita, così come la crescita e lo sviluppo del corpo, è impossibile senza la funzione degli aminoacidi proteici per costruire nuove cellule. Le proteine ​​non possono essere sostituite da altri elementi, il loro ruolo nel corpo umano è estremamente importante.

Funzioni delle proteine

La necessità di proteine ​​risiede nelle seguenti funzioni:

  • è necessario per la crescita e lo sviluppo, in quanto funge da principale materiale da costruzione per la creazione di nuove cellule;
  • controlla il metabolismo, durante il quale viene rilasciata energia. Dopo aver mangiato, il tasso metabolico aumenta, ad esempio, se il cibo è costituito da carboidrati, il metabolismo accelera del 4%, se dalle proteine ​​- del 30%;
  • regolare nel corpo, grazie alla sua idrofilia - la capacità di attirare l'acqua;
  • rafforzare il sistema immunitario sintetizzando anticorpi che proteggono dalle infezioni ed eliminano la minaccia di malattie.

Prodotti - fonti proteiche

I muscoli e lo scheletro umano sono costituiti da tessuti viventi che non solo funzionano, ma sono anche aggiornati per tutta la vita. Si riprendono dai danni, mantengono la loro forza e durata. Per fare questo, richiedono nutrienti ben definiti. Il cibo fornisce al corpo l'energia necessaria per tutti i processi, compresa la funzione muscolare, la crescita e la riparazione dei tessuti. E le proteine ​​nel corpo vengono utilizzate sia come fonte di energia che come materiale da costruzione.

Pertanto, è molto importante osservarne l'uso quotidiano negli alimenti. Alimenti ricchi di proteine: pollo, tacchino, prosciutto magro, maiale, manzo, pesce, gamberetti, fagioli, lenticchie, pancetta, uova, noci. Tutti questi alimenti forniscono al corpo proteine ​​​​e forniscono l'energia necessaria per la vita.

Il comportamento chimico degli amminoacidi è determinato da due gruppi funzionali -NH 2 e -COOH. Gli amminoacidi sono caratterizzati da reazioni al gruppo amminico, al gruppo carbossilico e alla parte radicalica, mentre, a seconda del reagente, l'interazione delle sostanze può passare attraverso uno o più centri di reazione.

Natura anfotera degli amminoacidi. Avendo sia un gruppo acido che uno basico nella molecola, gli amminoacidi in soluzioni acquose si comportano come tipici composti anfoteri. Nelle soluzioni acide esibiscono proprietà basiche, reagendo come basi, in soluzioni alcaline, come acidi, formando rispettivamente due gruppi di sali:

A causa della loro anfotericità in un organismo vivente, gli amminoacidi svolgono il ruolo di sostanze tampone che mantengono una certa concentrazione di ioni idrogeno. Le soluzioni tampone ottenute dall'interazione di amminoacidi con basi forti sono ampiamente utilizzate nella pratica bioorganica e chimica. I sali di amminoacidi con acidi minerali sono più solubili in acqua degli amminoacidi liberi. I sali con acidi organici sono scarsamente solubili in acqua e vengono utilizzati per l'identificazione e la separazione degli amminoacidi.

Reazioni dovute al gruppo amminico. Con la partecipazione del gruppo amminico, gli amminoacidi formano sali di ammonio con acidi, sono acilati, alchilati , reagire con acido nitroso e aldeidi secondo il seguente schema:

L'alchilazione viene effettuata con la partecipazione di R-Ha1 o Ar-Hal:

Nella reazione di acilazione vengono utilizzati cloruri acidi o anidridi acide (cloruro di acetile, anidride acetica, cloruro di benzilossicarbonile):

Le reazioni di acilazione e alchilazione vengono utilizzate per proteggere il gruppo di amminoacidi NH 2 nel processo di sintesi dei peptidi.

Reazioni dovute al gruppo carbossilico. Con la partecipazione del gruppo carbossilico, gli amminoacidi formano sali, esteri, ammidi, cloruri acidi secondo lo schema seguente:

Se all'atomo di carbonio  nel radicale idrocarburico è presente un sostituente che ritira elettroni (NO 2, CC1 3, COOH, COR, ecc.), che polarizza il legame CCOOH, allora gli acidi carbossilici subiscono facilmente reazioni di decarbossilazione. La decarbossilazione di -aminoacidi contenenti + gruppo NH 3 come sostituente porta alla formazione di ammine biogene. In un organismo vivente, questo processo procede sotto l'azione dell'enzima decarbossilasi e della vitamina piridossalfosfato.

In condizioni di laboratorio, la reazione viene condotta riscaldando -amminoacidi in presenza di assorbitori di CO 2, ad esempio Ba(OH) 2 .

La decarbossilazione di -fenil--alanina, lisina, serina e istidina produce rispettivamente fenamina, 1,5-diamminopentano (cadaverina), 2-aminoetanolo-1 (colamina) e triptamina.

Reazioni di amminoacidi con la partecipazione di un gruppo laterale. Quando l'amminoacido tirosina viene nitrato con acido nitrico, si forma un dinitroderivato di colore arancione (test xantoproteina):

Le transizioni redox avvengono nel sistema cisteina-cistina:

2 hS CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH2)CH2 S– S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 hS CH 2 CH(NH 2)COOH

In alcune reazioni, gli amminoacidi reagiscono contemporaneamente su entrambi i gruppi funzionali.

Formazione di complessi con metalli. Quasi tutti gli -aminoacidi formano complessi con ioni metallici bivalenti. I più stabili sono i complessi sali di rame interni (composti chelati), che si formano a seguito dell'interazione con l'idrossido di rame (II) e sono colorati di blu:

L'azione dell'acido nitroso per gli aminoacidi alifatici porta a la formazione di idrossiacidi, aromatici - diazocomposti.

Formazione di idrossiacidi:

Reazione di diazotizzazione:

    con rilascio di azoto molecolare N 2:

2. senza rilascio di azoto molecolare N 2:

Il gruppo cromoforo dell'azobenzene -N=N nei composti azoici provoca il colore giallo, giallo, arancione o altro delle sostanze quando viene assorbito nella regione della luce visibile (400-800 nm). Gruppo auxocromico

COOH cambia e migliora il colore a causa di π, π - coniugazione con il π - sistema elettronico del gruppo principale del cromoforo.

Il rapporto tra aminoacidi e calore. Quando riscaldati, gli amminoacidi si decompongono per formare vari prodotti, a seconda del loro tipo. Quando riscaldato -aminoacidi come risultato della disidratazione intermolecolare, si formano ammidi cicliche - dichetopiperazine :

derivato del diisopropile della valina (Val).

dichetopiperazina

Quando riscaldato -aminoacidi l'ammoniaca viene separata da loro con la formazione di acidi α, β-insaturi con un sistema coniugato di doppi legami:

acido β-aminovalerico acido pentenoico

(acido 3-aminopentanoico)

Il riscaldamento - e -aminoacidi accompagnata da disidratazione intramolecolare e formazione di ammidi cicliche interne – lattami:

acido γ-aminoisovalerico lattame γ-aminoisovalerico

(acido 4-ammino-3-metilbutanoico).

Gli amminoacidi sono composti anfoteri organici. Contengono nella molecola due gruppi funzionali di natura opposta: un gruppo amminico con proprietà basiche e un gruppo carbossilico con proprietà acide. Gli amminoacidi reagiscono sia con gli acidi che con le basi:

H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Quando gli amminoacidi vengono disciolti in acqua, il gruppo carbossilico scinde uno ione idrogeno, che può unirsi al gruppo amminico. In questo caso si forma un sale interno, la cui molecola è uno ione bipolare:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO -.

Le trasformazioni acido-base degli amminoacidi in vari ambienti possono essere rappresentate dal seguente schema generale:

Le soluzioni acquose di amminoacidi hanno un ambiente neutro, alcalino o acido, a seconda del numero di gruppi funzionali. Quindi, l'acido glutammico forma una soluzione acida (due gruppi -COOH, uno -NH 2), lisina - alcalina (un gruppo -COOH, due -NH 2).

Come le ammine primarie, gli amminoacidi reagiscono con l'acido nitroso, mentre il gruppo amminico si trasforma in un gruppo idrossido e l'amminoacido in un idrossiacido:

H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

Misurare il volume di azoto rilasciato consente di determinare la quantità di amminoacido ( Metodo Van Slyke).

Gli amminoacidi possono reagire con gli alcoli in presenza di acido cloridrico gassoso, trasformandosi in un estere (più precisamente, nel sale cloridrato dell'estere):

H 2 N-CH (R) -COOH + R'OH H 2 N-CH (R) -COOR' + H 2 O.

Gli esteri degli amminoacidi non hanno una struttura bipolare e sono composti volatili.

La proprietà più importante degli amminoacidi è la loro capacità di condensare per formare peptidi.

Reazioni qualitative.

1) Tutti gli amminoacidi sono ossidati dalla ninidrina

con la formazione di prodotti, colorati di colore blu-viola. L'iminoacido prolina dà un colore giallo con ninidrina. Questa reazione può essere utilizzata per la determinazione quantitativa di amminoacidi mediante il metodo spettrofotometrico.

2) Quando gli amminoacidi aromatici vengono riscaldati con acido nitrico concentrato, l'anello benzenico viene nitrato e si formano composti di colore giallo. Questa reazione è chiamata xantoproteina(dal greco xanthos - giallo).